Porównanie struktury

Porównanie struktury

wewnętrznej

wewnętrznej

komórek

komórek

Prokariota

Prokariota

(bakterie i sinice) najliczniej występujące

(bakterie i sinice) najliczniej występujące

i

najbardziej

rozpowszechnione

i

najbardziej

rozpowszechnione

organizmy na Ziemi

organizmy na Ziemi

Eukariota

Eukariota

1.

1.

Posiada

błonę

Posiada

błonę

cytoplazmatyczną, która jest

cytoplazmatyczną, która jest

miejscem tworzenia energii,

miejscem tworzenia energii,

otoczona

sztywną

ścianą

otoczona

sztywną

ścianą

komórkową.

komórkową.

2.

2.

Nie

zawiera

jądra

Nie

zawiera

jądra

otoczonego błoną.

otoczonego błoną.

3.

3.

Nie

występują

organelle

Nie

występują

organelle

komórkowe, a jedynie błona

komórkowe, a jedynie błona

komórkowa

tworzy

komórkowa

tworzy

uwypuklenia (mezosomy –

uwypuklenia (mezosomy –

miejsce replikacji DNA)

miejsce replikacji DNA)

4.

4.

DNA występuje w cytozolu w

DNA występuje w cytozolu w

formie

skondensowanego

formie

skondensowanego

nukleoidu.

nukleoidu.

1.

1.

Występuje

błona

Występuje

błona

cytoplazmatyczna ale nie

cytoplazmatyczna ale nie

zawsze

otoczona

jest

zawsze

otoczona

jest

sztywną ścianą komórkową.

sztywną ścianą komórkową.

2.

2.

Posiadają otoczone błonami

Posiadają otoczone błonami

jądro komórkowe

jądro komórkowe

3.

3.

W cytoplazmie położone są

W cytoplazmie położone są

organelle:

mitochondria,

organelle:

mitochondria,

rybosomy

retikulum

rybosomy

retikulum

endoplazmatyczne,

aparat

endoplazmatyczne,

aparat

Golgiego,

lizosomy,

Golgiego,

lizosomy,

peroksysomy,

cytozol,

peroksysomy,

cytozol,

mikrotubule,

wakuola,

mikrotubule,

wakuola,

chloroplasty – w komórce

chloroplasty – w komórce

roślinnej.

roślinnej.

Organelle komórki eukariotycznej

Organelle komórki eukariotycznej

Organelle

Organelle

komórkowe

komórkowe

Funkcja

Funkcja

Błona komórkowa

Błona komórkowa

błona półprzepuszczalna oddzielająca wnętrze

błona półprzepuszczalna oddzielająca wnętrze

komórki od świata zewnętrznego

komórki od świata zewnętrznego

Jądro komórkowe

Jądro komórkowe

przechowuje informację genetyczną komórki jako

przechowuje informację genetyczną komórki jako

DNA - owinięty wokół białek histonowych

DNA - owinięty wokół białek histonowych

jąderko- miejsce syntezy rRNA.

jąderko- miejsce syntezy rRNA.

Retikulum

Retikulum

endoplazmatyczne

endoplazmatyczne

szorstkie ER (RER) rybosomy – miejsce biosyntezy

szorstkie ER (RER) rybosomy – miejsce biosyntezy

białek błonowych i sekrecyjnych. W jego świetle

białek błonowych i sekrecyjnych. W jego świetle

występują enzymy przeprowadzające potranslacyjną

występują enzymy przeprowadzające potranslacyjną

modyfikację białek.

modyfikację białek.

gładkie ER (SER) bez rybosomów - miejsce biosyntezy

gładkie ER (SER) bez rybosomów - miejsce biosyntezy

fosfolipidów reakcje detoksykacyjne

fosfolipidów reakcje detoksykacyjne

Aparat Golgiego

Aparat Golgiego

ośrodek sortujący, enzymy, które zmieniają strukturę

ośrodek sortujący, enzymy, które zmieniają strukturę

cząsteczek białka, przyłączając do nich reszty cukrowe

cząsteczek białka, przyłączając do nich reszty cukrowe

Mitochondrium

Mitochondrium

transport elektronów i fosforylacja oksydacyjnej (ATP)

transport elektronów i fosforylacja oksydacyjnej (ATP)

cykl kwasu cytrynowego, szlak rozkładu kwasów

cykl kwasu cytrynowego, szlak rozkładu kwasów

tłuszczowych.

tłuszczowych.

Organelle komórki eukariotycznej

Organelle komórki eukariotycznej

Organelle

Organelle

komórkowe

komórkowe

Funkcja

Funkcja

Lizosomy

Lizosomy

proteazy degradują białka, lipazy degradują lipidy,

proteazy degradują białka, lipazy degradują lipidy,

fosfatazy usuwają grupy fosforanowe z nukleotydów

fosfatazy usuwają grupy fosforanowe z nukleotydów

i fosfolipidów, a nukleazy degradują DNA i RNA (pH

i fosfolipidów, a nukleazy degradują DNA i RNA (pH

kwaśne)

kwaśne)

Peroksysomy

Peroksysomy

zawierają enzymy degradujące kwasy tłuszczowe i

zawierają enzymy degradujące kwasy tłuszczowe i

aminokwasy zawierają enzym – katalazę, która

aminokwasy zawierają enzym – katalazę, która

rozkłada nadtlenek wodoru do produktów

rozkłada nadtlenek wodoru do produktów

nieszkodliwych dla komórki (wodę i tlen)

nieszkodliwych dla komórki (wodę i tlen)

Chloroplasty

Chloroplasty

zielony barwnik chlorofil oraz enzymy, co stanowi

zielony barwnik chlorofil oraz enzymy, co stanowi

układ wychwytujący energię świetlną i zamieniający

układ wychwytujący energię świetlną i zamieniający

ją w energię chemiczną w formie ATP, stroma- jest

ją w energię chemiczną w formie ATP, stroma- jest

miejscem wiązania CO

miejscem wiązania CO

2

2

Wakuola

Wakuola

woda, jony: K

woda, jony: K

+

+

, Na

, Na

+

+

, Ca

, Ca

+,

+,

Mg

Mg

+

+

, Zn

, Zn

+

+

, Cl

, Cl

-

-

, SO

, SO

4

4

2-

2-

,

,

PO

PO

4

4

3-

3-

,utrzymanie turgoru komórki; u roślin -

,utrzymanie turgoru komórki; u roślin -

magazynowanie zbędnych produktów przemiany

magazynowanie zbędnych produktów przemiany

materii

materii

Jak zbudowane są

Jak zbudowane są

aminokwasy?

aminokwasy?

R

C

H

NH

2

COOH

Aminokwas

Aminokwas

O

R

1

C

R

2

H

Peptyd

Peptyd

N

N

Aminokwasy są związkami chemicznymi,

zawierającymi grupę aminową -NH

2

(zasadową)

oraz grupę karboksylową

-COOH (kwasową) oraz resztę biogenną, która

może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch
alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową,
dodatkową grupę aminową bądź karboksylową

Jakimi właściwościami charakteryzują się

Jakimi właściwościami charakteryzują się

aminokwasy?

aminokwasy?



są rozpuszczalne w wodzie



są nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych ( np. w eterze)



wszystkie charakteryzują się bardzo wysoką temperaturą topnienia



mają dwojaką naturę ze względu na ich budowę:

Kwasową – ze względu na występowanie grupy karboksylowej

-COOH

Zasadową – ze względu na występowanie grupy aminowej -NH

2



występują powszechnie w organizmach roślinnych i zwierzęcych

(aminokwasy α)

Jakie funkcje spełniają

Jakie funkcje spełniają

aminokwasy?

aminokwasy?

Aminokwasy można podzielić:

1.

Ze względu na usytuowanie grupy aminowej względem
węgla w cząsteczce aminokwasu: α , β ........

2.

Ze względu na usytuowanie grupy aminowej względem
asymetrycznego węgla w trójwymiarowym modelu cząsteczki
(dotyczy jedynie aminokwasów α): Aminokwasy D i aminokwasy L

3.

Ze względu na możliwość syntetyzowania aminokwasów
przez zwierzęta i ludzi na: - egzogenne (muszą być
dostarczone organizmowi z zewnątrz –

Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Thr, Trp, Lys, Met)

- endogenne (mogą być syntetyzowane w organizmie).

4.

Ze względu na występowanie w białkach na:

- białkowe
- niebiałkowe (ornityna, cytrulina,-alanina)

5.

Ze względu na budowę reszty aminokwasowej:

- z resztą alifatyczną, niepolarną – Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro
- z grupą alkoholową lub siarką – Ser, Thr, Cys i Met
- z resztą zawierającą pierścień aromatyczny – Phe, Trp, Tyr
- z resztą zasadową – Lys, Arg, His
- z resztą kwasową – Asp, Glu

aminokwas 1

aminokwas 1

aminokwas 2

aminokwas 2

dipeptyd

dipeptyd

wiązanie

wiązanie

peptydowe

peptydowe

Peptydy naturalne

Peptydy naturalne

Glutation (

Glutation (





-

-

glutamylocysteinyloglicyna

glutamylocysteinyloglicyna

)

)



Dzięki zawartości grupy

Dzięki zawartości grupy

hydrosulfidowej łatwo ulega

hydrosulfidowej łatwo ulega

odwodorowaniu, tworzy się

odwodorowaniu, tworzy się

glutation utleniony. Ze względu

glutation utleniony. Ze względu

na odwracalność tej reakcji jest

na odwracalność tej reakcji jest

przenośnikiem elektronów.

przenośnikiem elektronów.



Jest koenzymem glioksalazy –

Jest koenzymem glioksalazy –

przemiana metyloglioksalu do

przemiana metyloglioksalu do

kwasu mlekowego.

kwasu mlekowego.



Hormony

Hormony

- wazopresyna i oksytocyna

- wazopresyna i oksytocyna

(tylny płat przysadki

(tylny płat przysadki

mózgowej) – kontrakcja

mózgowej) – kontrakcja

mięśni gładkich macicy i

mięśni gładkich macicy i

gruczołu mlecznego

gruczołu mlecznego

- adrenokortykotropina

- adrenokortykotropina

(przedni płat przysadki

(przedni płat przysadki

mózgowej)

mózgowej)

- insulina (trzustka) –

- insulina (trzustka) –

obniża poziom glukozy we

obniża poziom glukozy we

krwi, zwiększa

krwi, zwiększa

przepuszczalność błon

przepuszczalność błon

komórkowych dla

komórkowych dla

monosacharydów i

monosacharydów i

aminokwasów, przyspiesza

aminokwasów, przyspiesza

proces glikolizy

proces glikolizy



Antybiotyki

Antybiotyki

- gramicydyny

- gramicydyny

- polimyksyny

- polimyksyny

- aktynomycyny

- aktynomycyny

Struktury białkowe

Struktury białkowe



Struktura pierwszorzędowa

Struktura pierwszorzędowa

– liniowa sekwencja aminokwasów

– liniowa sekwencja aminokwasów

połączonych wiązaniem peptydowym. W strukturze tej zawarte

połączonych wiązaniem peptydowym. W strukturze tej zawarte

jest położenie wszystkich innych wiązań kowalencyjnych.-

jest położenie wszystkich innych wiązań kowalencyjnych.-

głównie wiązania disiarczkowe między resztami cysteiny.

głównie wiązania disiarczkowe między resztami cysteiny.



Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa

– regularne pofałdowanie regionów

– regularne pofałdowanie regionów

łańcucha polipeptydowego. Najczęściej występujące pofałdowanie

łańcucha polipeptydowego. Najczęściej występujące pofałdowanie

–

–





-helisa i struktura

-helisa i struktura





.

.



Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa

– przestrzenne ułożenie aminokwasów

– przestrzenne ułożenie aminokwasów

zarówno odległych w sekwencji liniowej jak i sąsiadujących.

zarówno odległych w sekwencji liniowej jak i sąsiadujących.

Łańcuch polipeptydowy fałduje się spontanicznie, jednak

Łańcuch polipeptydowy fałduje się spontanicznie, jednak

większość jego hydrofobowych łańcuchów bocznych zostaje

większość jego hydrofobowych łańcuchów bocznych zostaje

skierowana do wewnątrz struktury.

skierowana do wewnątrz struktury.



Struktura czwartorzędowa

Struktura czwartorzędowa

– występuje w przypadku białek

– występuje w przypadku białek

zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy (np.

zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy (np.

hemoglobina). Struktura ta dotyczy przestrzennego ułożenia

hemoglobina). Struktura ta dotyczy przestrzennego ułożenia

polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań między nimi.

polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań między nimi.

Tymi oddziaływaniami mogą być wiązania kowalencyjne (wiązania

Tymi oddziaływaniami mogą być wiązania kowalencyjne (wiązania

disiarczkowe) lub niekowalencyjne (siły elektrostatyczne,

disiarczkowe) lub niekowalencyjne (siły elektrostatyczne,

wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe)

wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe)

Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa

struktura

struktura

pofałdowanej

pofałdowanej

kartki typu

kartki typu









-heliks

-heliks

Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach

Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach

czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego

czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego

wysiłku mięśni, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada,

wysiłku mięśni, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada,

mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O

mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O

2

2

i pozwala

i pozwala

mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej.

mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej.

Kolagen

Kolagen

- główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo

- główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo

wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik

wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik

ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek

ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek

kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w

kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w

trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka,

trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka,

gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen zawiera duże

gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen zawiera duże

ilości glicyny i proliny oraz - hydroksyprolinę i hydroksylizynę.

ilości glicyny i proliny oraz - hydroksyprolinę i hydroksylizynę.

Hemoglobina

Hemoglobina



Białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest

Białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest

przenoszenie tlenu - przyłączanie go w płucach i uwalnianie w

przenoszenie tlenu - przyłączanie go w płucach i uwalnianie w

tkankach.

tkankach.



Cząsteczka hemoglobiny jest tetramerem złożonym z dwóch par

Cząsteczka hemoglobiny jest tetramerem złożonym z dwóch par

białkowych

podjednostek.

Każda

podjednostka

zawiera

białkowych

podjednostek.

Każda

podjednostka

zawiera

cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie

cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie

atom żelaza (Fe

atom żelaza (Fe

2+

2+

) umożliwiający jej wiązanie tlenu (O

) umożliwiający jej wiązanie tlenu (O

2

2

). Jedna

). Jedna

cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć od jednej do czterech

cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć od jednej do czterech

cząsteczek tlenu, co powoduje, że hemoglobina może

cząsteczek tlenu, co powoduje, że hemoglobina może

występować albo w stanie

występować albo w stanie

"odtlenowanym" (

"odtlenowanym" (

deoxyHb

deoxyHb

)

)

lub w

lub w

różnym stopniu

różnym stopniu

"utlenowania" (

"utlenowania" (

oxyHb

oxyHb

).

).

Białka

Proste

Złożone

Fibrylarne

(włókienkowe)

skleroproteiny

fosfoproteiny, glikoproteiny

chromoproteiny, nukleoproteiny

lipoproteiny, metaloproteiny

hemoproteiny

Globularne

(kuliste)

właściwe

histony, albuminy

globuliny, prolaminy, gluteiny

polipeptydy

protaminy



Skleroproteiny

Skleroproteiny

– składniki tkanki łącznej i strukturalnej

– składniki tkanki łącznej i strukturalnej

występujące u zwierząt np. keratyna (duża zawartość cysteiny),

występujące u zwierząt np. keratyna (duża zawartość cysteiny),

kolagen, elastyna (prolina i hydroksyprolina), fibroina.

kolagen, elastyna (prolina i hydroksyprolina), fibroina.



Histony

Histony

– białka jądra komórkowego, gdzie występują w

– białka jądra komórkowego, gdzie występują w

połączeniu z kwasami nukleinowymi. Charakter silnie zasadowy.

połączeniu z kwasami nukleinowymi. Charakter silnie zasadowy.



Albuminy

Albuminy

– występują w płynach ustrojowych oraz ziarnach

– występują w płynach ustrojowych oraz ziarnach

roślin uprawnych. W ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy,

roślin uprawnych. W ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy,

szczególnie o charakterze kwaśnym. Funkcja- regulacja

szczególnie o charakterze kwaśnym. Funkcja- regulacja

ciśnienia osmotycznego płynów ustrojowych oraz wiązanie

ciśnienia osmotycznego płynów ustrojowych oraz wiązanie

różnych składników.

różnych składników.



Globuliny

Globuliny

– najbardziej rozpowszechnione białka (większość

– najbardziej rozpowszechnione białka (większość

enzymów i glikoprotein). Występują w płynach ustrojowych

enzymów i glikoprotein). Występują w płynach ustrojowych

zwierząt (

zwierząt (





,

,





i

i





globuliny). Immunoglobuliny – przeciwciała –

globuliny). Immunoglobuliny – przeciwciała –

specyficzne białka obronne.

specyficzne białka obronne.



Prolaminy

Prolaminy

–występują tylko w nasionach traw, gdzie stanowią

–występują tylko w nasionach traw, gdzie stanowią

frakcję gliadyny związanej z glutenem.

frakcję gliadyny związanej z glutenem.



Gluteiny

Gluteiny

– występują w nasionach roślin jednoliściennych.

– występują w nasionach roślin jednoliściennych.

Podobne do prolamin.

Podobne do prolamin.

Białka proste

Białka proste

Białka złożone

Białka złożone



Fosfoproteiny

Fosfoproteiny

– zawierają ok. 1% fosforanu związanego estrowo z

– zawierają ok. 1% fosforanu związanego estrowo z

grupami alkoholowymi seryny lub treoniny. (kazeina mleka i witelina

grupami alkoholowymi seryny lub treoniny. (kazeina mleka i witelina

żółtka jaja kurzego).

żółtka jaja kurzego).



Glikoproteiny

Glikoproteiny

– zawierają oligosacharydy (N-acetyloglukozoaminy,

– zawierają oligosacharydy (N-acetyloglukozoaminy,

galaktozy lub mannozy). Stanowią podstawowy składnik krwi.

galaktozy lub mannozy). Stanowią podstawowy składnik krwi.



Chromoproteiny

Chromoproteiny

– składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna.

– składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna.

Należą do nich hemoglobina i mioglobina, cytochromy, enzymy –

Należą do nich hemoglobina i mioglobina, cytochromy, enzymy –

peroksydaza i katalaza, substancje barwne skóry oraz rodopsyny (proces

peroksydaza i katalaza, substancje barwne skóry oraz rodopsyny (proces

widzenia)

widzenia)



Metaloproteiny

Metaloproteiny

– zawierają jony metali. Należą do nich ferredoksyny

– zawierają jony metali. Należą do nich ferredoksyny

(białka żelazowo-siarkowe), ferrytyna, flawoproteiny oraz enzymy :

(białka żelazowo-siarkowe), ferrytyna, flawoproteiny oraz enzymy :

fosfatazy (Mg), arginaza (Mn), insulina (Zn), oksydazy (Cu), reduktaza

fosfatazy (Mg), arginaza (Mn), insulina (Zn), oksydazy (Cu), reduktaza

azotanowa (Mo).

azotanowa (Mo).



Nukleoproteiny

Nukleoproteiny

- kompleksy z kwasami nukleinowymi za pomocą wiązań

- kompleksy z kwasami nukleinowymi za pomocą wiązań

kowalencyjnych. Występują w jądrach komórkowych, gdzie stanowią

kowalencyjnych. Występują w jądrach komórkowych, gdzie stanowią

materiał genetyczny (chromatyna) oraz w rybosomach – kompleks RNA z

materiał genetyczny (chromatyna) oraz w rybosomach – kompleks RNA z

białkiem.

białkiem.



Lipoproteiny

Lipoproteiny

– białka sprzężone z lipidami. Błony komórkowe, plazma

– białka sprzężone z lipidami. Błony komórkowe, plazma

krwi, cytoplazma i żółtko jaja. Transport i rozprzestrzenianie lipidów,

krwi, cytoplazma i żółtko jaja. Transport i rozprzestrzenianie lipidów,

hormonów i witamin rozpuszczalnych w tłuszczach.

hormonów i witamin rozpuszczalnych w tłuszczach.

Zasady azotowe

Zasady azotowe

ATP

ATP

adenozynotrifosf

adenozynotrifosf

oran

oran

cukier

cukier

deoksyryb

deoksyryb

oza

oza

zasada

zasada

azotowa

azotowa

adenina

adenina

trzy reszty

trzy reszty

fosforanowe

fosforanowe



Dwa helikalne łańcuchy

Dwa helikalne łańcuchy

polinukleotydowe oplatają

polinukleotydowe oplatają

wspólną oś; łańcuchy te biegną

wspólną oś; łańcuchy te biegną

w przeciwnych kierunkach.

w przeciwnych kierunkach.



Zasady purynowe i

Zasady purynowe i

pirymidynowe znajdują się

pirymidynowe znajdują się

wewnątrz, a grupy fosforanowe i

wewnątrz, a grupy fosforanowe i

reszty deoksyrybozy na zewnątrz

reszty deoksyrybozy na zewnątrz

helisy.

helisy.



Płaszczyzny

zasad

są

Płaszczyzny

zasad

są

prostopadłe do osi helisy.

prostopadłe do osi helisy.



Średnica helisy 2nm, okres

Średnica helisy 2nm, okres

powtarzalności wzdłuż osi helisy

powtarzalności wzdłuż osi helisy

wynosi 3.4nm, co odpowiada 10

wynosi 3.4nm, co odpowiada 10

nukleotydom

w

każdym

nukleotydom

w

każdym

łańcuchu.

łańcuchu.

1953 r – odkrycie przez

1953 r – odkrycie przez

J.Watsona i F.Cricka

J.Watsona i F.Cricka

dwuniciowej struktury DNA

dwuniciowej struktury DNA

Dwa łańcuchy łączą się ze sobą wiązaniami
wodorowymi między zasadami tworzącymi
komplementarne pary

Adenina –Tymina

Guanina – Cytozyna

Kolejność zasad w łańcuchu
polinukleotydowym nie jest w żaden sposób
ograniczona. Ściśle określona sekwencja
zasad niesie informacje genetyczną.

Najważniejszą cechą dwuniciowej helisy DNA

jest specyficzność parowania zasad

(komplementarność zasad)

Komplementarność Zasad – Wiązania

Komplementarność Zasad – Wiązania

Wodorowe

Wodorowe

w procesie transkrypcji – przepisanie informacji z

w procesie transkrypcji – przepisanie informacji z

DNA na mRNA A=U

DNA na mRNA A=U

Dwie fundamentalne

Dwie fundamentalne

różnice między

różnice między

strukturą RNA i DNA:

strukturą RNA i DNA:



RNA zawiera rybozę a

RNA zawiera rybozę a

nie deoksyrybozę

nie deoksyrybozę



W skład RNA wchodzi

W skład RNA wchodzi

uracyl zamiast

uracyl zamiast

tyminy.

tyminy.

Rodzaje RNA

Rodzaje RNA

t-RNA

t-RNA

–

–

transportujący

transportujący

RNA

RNA

przyłączanie wolnych aminokwasów w

przyłączanie wolnych aminokwasów w

cytoplazmie i transportowanie ich do

cytoplazmie i transportowanie ich do

rybosomów, gdzie w trakcie procesu

rybosomów, gdzie w trakcie procesu

translacji zostają włączone do

translacji zostają włączone do

powstającego łańcucha polipeptydowego.

powstającego łańcucha polipeptydowego.

mRNA, matrycowy

mRNA, matrycowy

(lub informacyjny)

(lub informacyjny)

RNA

RNA

zawierające przepisaną z genów,

zawierające przepisaną z genów,

zakodowaną informację genetyczną o

zakodowaną informację genetyczną o

sekwencji poszczególnych polipeptydów.

sekwencji poszczególnych polipeptydów.

Cząsteczki te po przyłączeniu się do

Cząsteczki te po przyłączeniu się do

rybosomów stanowią matrycę - kolejne

rybosomów stanowią matrycę - kolejne

trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony)

trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony)

są rozpoznawane przez odpowiednie

są rozpoznawane przez odpowiednie

fragmenty (tzw. antykodony) cząsteczek

fragmenty (tzw. antykodony) cząsteczek

transportujących aminokwasy (tRNA),

transportujących aminokwasy (tRNA),

dzięki czemu w procesie translacji

dzięki czemu w procesie translacji

powstaje właściwa sekwencja peptydu

powstaje właściwa sekwencja peptydu

rRNA - rybosomalny,

rRNA - rybosomalny,

rybosomowy RNA

rybosomowy RNA

Cząsteczki kwasu rybonukleinowego

Cząsteczki kwasu rybonukleinowego

wchodzące w skład rybosomów, które

wchodzące w skład rybosomów, które

biorą udział w procesie biosyntezy

biorą udział w procesie biosyntezy

polipeptydów.

polipeptydów.



t-RNA

t-RNA

– transportujący RNA - zadaniem jest

– transportujący RNA - zadaniem jest

przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i

przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i

transportowanie ich do rybosomów. Cząsteczki tRNA

transportowanie ich do rybosomów. Cząsteczki tRNA

występują w komórkach w stanie wolnym bądź też

występują w komórkach w stanie wolnym bądź też

związane ze specyficznym aminokwasem. Kompleks

związane ze specyficznym aminokwasem. Kompleks

tRNA-aminokwas nosi nazwę

tRNA-aminokwas nosi nazwę

aminoacylo-tRNA

aminoacylo-tRNA

.

.



Wzór strukturalny tRNA ma budowę palczastą i

Wzór strukturalny tRNA ma budowę palczastą i

przyjmuje kształt czterolistnej koniczyny w którym

przyjmuje kształt czterolistnej koniczyny w którym

można wyróżnić 4 ramiona:

można wyróżnić 4 ramiona:

1.

1.

ramię akceptorowe

ramię akceptorowe

- sparowane zasady końców 3' i 5',

- sparowane zasady końców 3' i 5',

do którego przyłączają się chemicznie aktywowane

do którego przyłączają się chemicznie aktywowane

aminokwasy za pomocą wiązania estrowego

aminokwasy za pomocą wiązania estrowego

2.

2.

pętla antykodonowa

pętla antykodonowa

- odpowiedzialna za rozpoznanie i

- odpowiedzialna za rozpoznanie i

związanie z kodonem w mRNA.

związanie z kodonem w mRNA.



mRNA

mRNA

, matrycowy (lub informacyjny

, matrycowy (lub informacyjny

) - cząsteczki

) - cząsteczki

kwasu rybonukleinowego zawierające przepisaną z

kwasu rybonukleinowego zawierające przepisaną z

genów,

zakodowaną

informację

genetyczną

o

genów,

zakodowaną

informację

genetyczną

o

sekwencji poszczególnych polipeptydów. Cząsteczki te

sekwencji poszczególnych polipeptydów. Cząsteczki te

po przyłączeniu się do rybosomów stanowią matrycę -

po przyłączeniu się do rybosomów stanowią matrycę -

kolejne trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony) są

kolejne trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony) są

rozpoznawane przez odpowiednie fragmenty (tzw.

rozpoznawane przez odpowiednie fragmenty (tzw.

antykodony) cząsteczek transportujących aminokwasy

antykodony) cząsteczek transportujących aminokwasy

(tRNA), dzięki czemu w procesie translacji powstaje

(tRNA), dzięki czemu w procesie translacji powstaje

właściwa sekwencja peptydu.

właściwa sekwencja peptydu.



rRNA

rRNA

– rybosomalny RNA. Cząsteczki kwasu

– rybosomalny RNA. Cząsteczki kwasu

rybonukleinowego wchodzące w skład rybosomów,

rybonukleinowego wchodzące w skład rybosomów,

które

biorą

udział

w

procesie

biosyntezy

które

biorą

udział

w

procesie

biosyntezy

polipeptydów. rRNA powstaje w wyniku procesu

polipeptydów. rRNA powstaje w wyniku procesu

transkrypcji DNA. U organizmów eukariotycznych za

transkrypcji DNA. U organizmów eukariotycznych za

jego transkrypcję odpowiada polimeraza RNA I . rRNA

jego transkrypcję odpowiada polimeraza RNA I . rRNA

stanowi ok. 80% całkowitego RNA komórki.

stanowi ok. 80% całkowitego RNA komórki.

T

C

C

G

A

A

G

T

C

C

A

G

G

C

T

T

C

A

G

G

Fragment DNA

Transkrypcja

Fragment mRNA

po replikacji nici+ DNA

(+)

(-)

U

C

C

G

A

A

G

U

C

C

Translacja

Fragment polipeptydu zbudowanego

na podstawie instrukcji przechowywanej

w DNA, skopiowanej jako mRNA i odczytanej

przez zespoly enzymow

kodon UCC

kodon GAA

kodon GUC

Ser

Glu

Val

Biosynteza

Biosynteza

białka

białka

w komórkach Eucaryota

w komórkach Eucaryota

TRANSLACJA

TRANSLACJA

odbywa się w rybosomach. Rybosom składa się z

odbywa się w rybosomach. Rybosom składa się z

białek i rRNA. Jest on mniej więcej w kształcie kuli z pokrywką

białek i rRNA. Jest on mniej więcej w kształcie kuli z pokrywką

na zawiasach. Po zamknięciu "pokrywy" pozostaje jednak

na zawiasach. Po zamknięciu "pokrywy" pozostaje jednak

prześwit, przez który może przesuwać się mRNA.

prześwit, przez który może przesuwać się mRNA.

tRNA

tRNA

przenosi poszczególne rodzaje aminokwasów, w zależności

przenosi poszczególne rodzaje aminokwasów, w zależności

od tego jaki kod zawiera na "stopce". Kod na "stopce" tRNA

od tego jaki kod zawiera na "stopce". Kod na "stopce" tRNA

składa się z 3 nukleotydów. Fragment kwasu RNA lub DNA,

składa się z 3 nukleotydów. Fragment kwasu RNA lub DNA,

kodujący cząsteczkę aminokwasu nazywamy kodonem. tRNA,

kodujący cząsteczkę aminokwasu nazywamy kodonem. tRNA,

którego antykodon pasuje do kodu na łańcuchu mRNA na

którego antykodon pasuje do kodu na łańcuchu mRNA na

rybosomie, pozostawia swój aminokwas na tym rybosomie,

rybosomie, pozostawia swój aminokwas na tym rybosomie,

łańcuch mRNA przesuwa się o trójkę, i następny tRNA, który

łańcuch mRNA przesuwa się o trójkę, i następny tRNA, który

się dopasuje, pozostawia z kolei swój aminokwas, który tworzy

się dopasuje, pozostawia z kolei swój aminokwas, który tworzy

wiązanie z poprzednim aminokwasem, wydłużając stopniowo

wiązanie z poprzednim aminokwasem, wydłużając stopniowo

łańcuch peptydowy.

łańcuch peptydowy.

Jeżeli ten proces dojdzie do trójki kończącej (kod UGA, UAG lub

Jeżeli ten proces dojdzie do trójki kończącej (kod UGA, UAG lub

UAA), to łańcuch peptydowy odrywa się od rybosomu.

UAA), to łańcuch peptydowy odrywa się od rybosomu.



TRANSLACJA

TRANSLACJA

odbywa się w rybosomach. Rybosom składa się

odbywa się w rybosomach. Rybosom składa się

z białek i rRNA. Jest on mniej więcej w kształcie kuli z

z białek i rRNA. Jest on mniej więcej w kształcie kuli z

pokrywką na zawiasach. Po zamknięciu "pokrywy" pozostaje

pokrywką na zawiasach. Po zamknięciu "pokrywy" pozostaje

jednak prześwit, przez który może przesuwać się mRNA,

jednak prześwit, przez który może przesuwać się mRNA,

zawierający informację o sekwencji aminokwasów w białku.

zawierający informację o sekwencji aminokwasów w białku.



Następny rodzaj kwasu RNA, tzw. tRNA przenosi poszczególne

Następny rodzaj kwasu RNA, tzw. tRNA przenosi poszczególne

rodzaje aminokwasów, w zależności od tego jaki kod zawiera

rodzaje aminokwasów, w zależności od tego jaki kod zawiera

na "stopce". Kod na "stopce" tRNA składa się z 3 nukleotydów.

na "stopce". Kod na "stopce" tRNA składa się z 3 nukleotydów.

Fragment kwasu nukleinowego (RNA lub DNA), kodujący

Fragment kwasu nukleinowego (RNA lub DNA), kodujący

cząsteczkę aminokwasu nazywamy kodonem. W komórce musi

cząsteczkę aminokwasu nazywamy kodonem. W komórce musi

być co najmniej tyle rodzajów tRNA z różnymi kodami, ile jest

być co najmniej tyle rodzajów tRNA z różnymi kodami, ile jest

rodzajów aminokwasów wchodzących w skład białek. tRNA,

rodzajów aminokwasów wchodzących w skład białek. tRNA,

którego antykodon pasuje do kodu prezentowanego przez

którego antykodon pasuje do kodu prezentowanego przez

łańcuch mRNA na rybosomie, pozostawia swój aminokwas na

łańcuch mRNA na rybosomie, pozostawia swój aminokwas na

tym rybosomie, łańcuch mRNA przesuwa się o trójkę, i

tym rybosomie, łańcuch mRNA przesuwa się o trójkę, i

następny tRNA, który się dopasuje, pozostawia z kolei swój

następny tRNA, który się dopasuje, pozostawia z kolei swój

aminokwas,

który

tworzy

wiązanie

z

poprzednim

aminokwas,

który

tworzy

wiązanie

z

poprzednim

aminokwasem, wydłużając stopniowo łańcuch peptydowy.

aminokwasem, wydłużając stopniowo łańcuch peptydowy.



Jeżeli ten proces dojdzie do trójki kończącej (kod UGA, UAG

Jeżeli ten proces dojdzie do trójki kończącej (kod UGA, UAG

lub UAA), to łańcuch peptydowy odrywa się od rybosomu i

lub UAA), to łańcuch peptydowy odrywa się od rybosomu i

wchodzi do "woreczka" retikulum endoplazmatycznego, gdzie

wchodzi do "woreczka" retikulum endoplazmatycznego, gdzie

odbywają się następne fazy syntezy białek - modyfikacje

odbywają się następne fazy syntezy białek - modyfikacje

posttranslacyjne.

posttranslacyjne.

Enzymy

Enzymy

(budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej,

(budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej,

kinetyka reakcji enzymatycznej, specyficzność

kinetyka reakcji enzymatycznej, specyficzność

oraz swoistość kierunku działania enzymu,

oraz swoistość kierunku działania enzymu,

inhibicja, klasyfikacja enzymów).

inhibicja, klasyfikacja enzymów).

Koenzymy i grupy prostetyczne. Witaminy.

Koenzymy i grupy prostetyczne. Witaminy.

Enzymy

Enzymy

są biokatalizatorami tzn. związkami

są biokatalizatorami tzn. związkami

pochodzenia biologicznego, które

pochodzenia biologicznego, które

przyspieszają reakcje chemiczne, nie

przyspieszają reakcje chemiczne, nie

zużywając się w trakcie działania

zużywając się w trakcie działania

Holoenzym = apoenzym + koenzym

Holoenzym = apoenzym + koenzym

(substancja (substancja

(substancja (substancja

białkowa) niebiałkowa)

białkowa) niebiałkowa)

Centrum aktywne

Centrum aktywne

(katalityczne) – strefa łańcucha

(katalityczne) – strefa łańcucha

polipeptydowego bezpośrednio wiążąca substrat w czasie

polipeptydowego bezpośrednio wiążąca substrat w czasie

reakcji – aminokwasy kontaktowe (His, Ser, Lys, Cys, Asp,

reakcji – aminokwasy kontaktowe (His, Ser, Lys, Cys, Asp,

Glu)

Glu)

Zasada działania

Zasada działania

enzymu

enzymu

Efektywnie działające katalizatory:

Efektywnie działające katalizatory:



zwiększają

prawdopodobieństwo

zwiększają

prawdopodobieństwo

zderzeń cząsteczek,

zderzeń cząsteczek,



ukierunkowują

cząsteczki

ukierunkowują

cząsteczki

substratów względem siebie

substratów względem siebie



obniżają energię aktywacji (taka

obniżają energię aktywacji (taka

porcja energii, którą układ musi

porcja energii, którą układ musi

pobrać,

aby

przezwyciężyć

pobrać,

aby

przezwyciężyć

„bezwładność

chemiczną”

„bezwładność

chemiczną”

cząsteczek)

cząsteczek)

E + S ES E + P

E + S ES E + P

Wiązanie substratu do

Wiązanie substratu do

enzymu

enzymu

E. Fisher układ [E-S] D.E Koshland, Jr. –

model „klucz-zamek”

„wymuszonego -

indukowanego

dopasowania”

Specyficzność substratowa

Specyficzność substratowa

możliwość wyboru przez enzym jednego lub grupy

możliwość wyboru przez enzym jednego lub grupy

strukturalnie podobnych związków, z którymi wchodzi on w

strukturalnie podobnych związków, z którymi wchodzi on w

kompleks zdolny do dalszej reakcji

kompleks zdolny do dalszej reakcji



Specyficzność grupowa

Specyficzność grupowa

–

–

enzymy mogą wykorzystywać jako

enzymy mogą wykorzystywać jako

substrat określoną grupę podobnych do siebie substancji (np.

substrat określoną grupę podobnych do siebie substancji (np.

oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydację wielu aminokwasów)

oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydację wielu aminokwasów)



Specyficzność absolutna

Specyficzność absolutna

– zdolność enzymu do katalizowania

– zdolność enzymu do katalizowania

reakcji wyłącznie jednego substratu (np. ureaza katalizuje rozkład

reakcji wyłącznie jednego substratu (np. ureaza katalizuje rozkład

mocznika)

mocznika)



Specyficzność przestrzenna

Specyficzność przestrzenna

(stereospecyficzność) – odpowiednie

(stereospecyficzność) – odpowiednie

dopasowanie konfiguracji substratu do układu zaczepienia w centrum

dopasowanie konfiguracji substratu do układu zaczepienia w centrum

aktywnym enzymu (np. syntetaza L-glutaminowa nie katalizuje

aktywnym enzymu (np. syntetaza L-glutaminowa nie katalizuje

przemian D-aminokwasu)

przemian D-aminokwasu)

Swoistość kierunku działania enzymu

Swoistość kierunku działania enzymu

- zdolność enzymu do katalizowania jednej z termodynamicznie

- zdolność enzymu do katalizowania jednej z termodynamicznie

możliwych reakcji, jakim może podlegać substrat wchodzący z

możliwych reakcji, jakim może podlegać substrat wchodzący z

nim w kompleks

nim w kompleks

Od czego zależy szybkość reakcji

Od czego zależy szybkość reakcji

enzymatycznej?

enzymatycznej?



stężenie

stężenie

substratu

substratu



stężenie enzymu

stężenie enzymu



pH

pH



temperatura

temperatura

Zależność szybkości reakcji od stężenia

Zależność szybkości reakcji od stężenia

substratu dla prostej reakcji przedstawia

substratu dla prostej reakcji przedstawia

krzywa Michaelisa-Menten

krzywa Michaelisa-Menten

Wysycanie

enzymu

substratem

Wysycanie

enzymu

substratem

(zbliżanie

się

do

szybkości

(zbliżanie

się

do

szybkości

maksymalnej) oznacza, że maleje

maksymalnej) oznacza, że maleje

liczba wolnych cząsteczek enzymu,

liczba wolnych cząsteczek enzymu,

gdyż rośnie ilość tych związanych

gdyż rośnie ilość tych związanych

w kompleksie z substratem (ES).

w kompleksie z substratem (ES).

Maksymalna

szybkość

(Vmax)

Maksymalna

szybkość

(Vmax)

reakcji enzymatycznej, oznacza, że

reakcji enzymatycznej, oznacza, że

praktycznie

wszystkie

miejsca

praktycznie

wszystkie

miejsca

aktywne enzymu zostają wysycone

aktywne enzymu zostają wysycone

substratem.

substratem.

Stała Michaelisa-Menten

Stała Michaelisa-Menten

(

(

Km

Km

),

),

która

jest

takim

stężeniem

która

jest

takim

stężeniem

substratu

substratu

,

,

przy którym szybkość

przy którym szybkość

reakcji osiąga połowę swojej

reakcji osiąga połowę swojej

maksymalnej wartości. Stanowi

maksymalnej wartości. Stanowi

ona wyraz powinowactwa enzymu

ona wyraz powinowactwa enzymu

do substratu.

do substratu.

Wpływ stężenia enzymu, temperatury i

Wpływ stężenia enzymu, temperatury i

pH na szybkość reakcji enzymatycznej

pH na szybkość reakcji enzymatycznej

Pepsyna 1,

Arginaza 10

Aktywatory enzymatyczne

Aktywatory enzymatyczne

- jony metali (najczęściej dwuwartościowych np. Mg lub Ca,

- jony metali (najczęściej dwuwartościowych np. Mg lub Ca,

Mn, Zn, Co) lub Cl

Mn, Zn, Co) lub Cl

- -

- -

działanie aktywatorów ułatwia

działanie aktywatorów ułatwia

powstawanie kompleksu ES

powstawanie kompleksu ES

w soku żołądkowym

w soku żołądkowym

kwaśne środowisko Cl

kwaśne środowisko Cl

-

-

pepsynogen pepsyna

pepsynogen pepsyna

+ inhibitor

+ inhibitor

Inhibicja współzawodnicząca (kompetycyjna)

Inhibicja współzawodnicząca (kompetycyjna)

Inhibicja niewspółzawodnicząca (niekompetycyjna)

Inhibicja niewspółzawodnicząca (niekompetycyjna)

Klasyfikacja enzymów

Klasyfikacja enzymów

wg Międzynarodowej Unii Biochemicznej

wg Międzynarodowej Unii Biochemicznej

Klasa

Klasa

Podklasa

Podklasa

Typ reakcji

Typ reakcji

1.Oksydoredukt

1.Oksydoredukt

azy

azy

utleniana grupa w

utleniana grupa w

donorze : CH-OH,

donorze : CH-OH,

CHO, CH-NH

CHO, CH-NH

2

2

,

,

CH=CH

CH=CH

enzymy

katalizujące

reakcje

enzymy

katalizujące

reakcje

oksydoreduk-cyjne

–

przemiany

oksydoreduk-cyjne

–

przemiany

związane z przeniesieniem protonów,

związane z przeniesieniem protonów,

elektronów i tlenu (np. reduktazy,

elektronów i tlenu (np. reduktazy,

dehydrogenazy,

oksydazy,

dehydrogenazy,

oksydazy,

peroksydazy)

peroksydazy)

2. Transferazy

2. Transferazy

przenoszona grupa

przenoszona grupa

– C

– C

1

1

, C=O, acyl,

, C=O, acyl,

alkile, glikozyl,

alkile, glikozyl,

NH

NH

2

2

, PO

, PO

3

3

przeniesienie grup między związkami

przeniesienie grup między związkami

(np.

amino-,

acylo-,

glikozylo-

(np.

amino-,

acylo-,

glikozylo-

transferazy)

transferazy)

3. Hydrolazy

3. Hydrolazy

hydrolizują

hydrolizują

wiązania

wiązania

peptydowe,

peptydowe,

estrowe,

estrowe,

glikozydowe

glikozydowe

katalizują rozkład wiązań przy udziale

katalizują rozkład wiązań przy udziale

wody (np. peptydazy, esterazy,

wody (np. peptydazy, esterazy,

glikozydazy, amidazy)

glikozydazy, amidazy)

4. Liazy

4. Liazy

(Syntazy)

(Syntazy)

rozszczepiane

rozszczepiane

wiązanie: C-C, C-O,

wiązanie: C-C, C-O,

C-N, C-S

C-N, C-S

katalizują odłączanie grup od

katalizują odłączanie grup od

substratu bez udziału wody (np.

substratu bez udziału wody (np.

dekarboksylazy, hydroliazy)

dekarboksylazy, hydroliazy)

5. Izomerazy

5. Izomerazy

typ izomeryzacji:

typ izomeryzacji:

racemizacja, cis-

racemizacja, cis-

trans,

trans,

oksydoredukcja

oksydoredukcja

wewn.

wewn.

katalizują reakcje izomeryzacji :

katalizują reakcje izomeryzacji :

racemizacja, epimeryzacja,

racemizacja, epimeryzacja,

izomeryzacja

izomeryzacja

cis-trans

cis-trans

6. Ligazy

6. Ligazy

(Syntetazy)

(Syntetazy)

wytwarzanie

wytwarzanie

wiązań:

wiązań:

C-O, C-S, C-N, C-C

C-O, C-S, C-N, C-C

katalizują wytwarzanie wiązań miedzy

katalizują wytwarzanie wiązań miedzy

dwiema cząsteczkami (np. syntetazy

dwiema cząsteczkami (np. syntetazy

aminoacylo-tRNA, karboksylazy)

aminoacylo-tRNA, karboksylazy)

Niektóre enzymy nie są zdolne do bezpośredniego

Niektóre enzymy nie są zdolne do bezpośredniego

przyłączania substratów. Wówczas enzym wprzęga do pomocy

przyłączania substratów. Wówczas enzym wprzęga do pomocy

koenzym jako łącznik w wiązaniu substratu z centrami

koenzym jako łącznik w wiązaniu substratu z centrami

aktywnymi enzymu. Najpierw jeden substrat łączy się z

aktywnymi enzymu. Najpierw jeden substrat łączy się z

koenzymem, tworząc kompleks koenzym-substrat. Następnie

koenzymem, tworząc kompleks koenzym-substrat. Następnie

kompleks ten łączy się z drugim substratem i powstaje

kompleks ten łączy się z drugim substratem i powstaje

kompleks, który dostarcza produktów i uwalnia koenzym.

kompleks, który dostarcza produktów i uwalnia koenzym.

Klasa

Klasa

Koenzym

Koenzym

Witamina

Witamina

1.Oksydoreduk

1.Oksydoreduk

tazy

tazy

dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (

dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (

NAD

NAD

+

+

i NADP

i NADP

+

+

)

)

dinukleotyd flawinoadeninowy (

dinukleotyd flawinoadeninowy (

FAD

FAD

+

+

)

)

mononukleotyd flawinowy (

mononukleotyd flawinowy (

FMN

FMN

)

)

koenzym Q (

koenzym Q (

CoQ

CoQ

)

)

wit.

B2

wit.

B2

(ryboflawina)

(ryboflawina)

wit.

B2

wit.

B2

(ryboflawina)

(ryboflawina)

2. Transferazy

2. Transferazy

adenozynotrifosforan (

adenozynotrifosforan (

ATP

ATP

) (

) (

UTP, CTP

UTP, CTP

)

)

koenzym A (

koenzym A (

CoA

CoA

)

)

kwas tetrahydofoliowy (

kwas tetrahydofoliowy (

THF

THF

)

)

biotyna

biotyna

difosforan tiaminy (

difosforan tiaminy (

DPT

DPT

)

)

fosforan pirydoksalu (

fosforan pirydoksalu (

PLP

PLP

)

)

wit. PP (niacyna)

wit. PP (niacyna)

kwas foliowy

kwas foliowy

wit. H

wit. H

wit. B1 (tiamina)

wit. B1 (tiamina)

wit.

B6

wit.

B6

(pirydoksal)

(pirydoksal)

3. Hydrolazy

3. Hydrolazy

nie posiadają

nie posiadają

koenzymów

koenzymów

4. Liazy

4. Liazy

(Syntazy)

(Syntazy)

koenzym B12

koenzym B12

wit. B12

wit. B12

(cyjanokobalamina

(cyjanokobalamina

)

)

5. Izomerazy

5. Izomerazy

difosforan tiaminy (

difosforan tiaminy (

DPT

DPT

)

)

fosforan pirydoksalu (

fosforan pirydoksalu (

PLP

PLP

)

)

wit. B1 (tiamina)

wit. B1 (tiamina)

wit.

B6

wit.

B6

(pirydoksal)

(pirydoksal)

6. Ligazy

6. Ligazy

(Syntetazy)

(Syntetazy)

urydynotrifosforan (

urydynotrifosforan (

UTP

UTP

)

)