background image

Fosfolipidy inozytolowe 

w przetwarzaniu 

informacji w komórkach

Maja Stokłosa

Agnieszka Szczesna

Gr. 9

background image

Fosfolipidy inozytolowe

Fosfolipidy są to lipidy złożone zawierające kwas 
ortofosforowy w postaci mono- lub diestru

Szczególnym rodzajem fosfolipidów są fosfolipidy 
inozytolowe. Są to estry glicerolu z kwasami tłuszczowymi 
(np.kw.arachidonowy i kw.stearynowy),zawierającymi reszty 
kw.fosforowego ( PO32-) oraz inozytol

Inozytol (I)to sześciowodorotlenowy alkohol występujący w 
różnych postaciach izomerycznych

Fosfolipidy inozytolowe  biorą udział w przekazywaniu 
informacji w komórce jako wtórne przekaźniki

Zlokalizowane są po wewnętrznej stronie błony komórkowej 

Są to małe komponenty które stanowią mniej niż 10% 
fosfolipidów w błonach komórkowych ssaków

background image

Inozytol

background image

Kwas arachidonowy

background image

Kwas stearynowy

background image

Fosfolipidy inozytolowe

Występują w trzech formach różniących 

się ufosforylowaniem:

Fosfatydyloinozytol  - PI

Fosfatydyloinozytolo-4-fosforan – PIP

Fosfatydyloinozytolo-4,5-bifosforan – 
PIP2

background image

PI

background image

PIP

background image

PIP2

background image

Fosfolipidy inozytolowe

Stopień fosforylacji jest regulowany przez 

dwa rodzaje enzymów działających w 
obecności ATP:

PI-i PIP-kinazy

PIP2- i PIP-fosfomonoesterazy

background image

Hydroliza PIP2

Najważniejszym wydarzeniem dla systemu 

przekazującego sygnał hormonalny do wnętrza 
komórki jest inicjowana przez receptor 
hydroliza PIP2. Powstają 2 cząsteczki wtórnych 
przekaźników:

Inozytolo-1,4,5-trifosforan (IP3)

Diacyloglicerol (DAG).

Hydroliza PIP2 jest katalizowana przez 

fosfolipazę C, fosfodiesterazę (może ona 
także bezpośrednio hydrolizować PI i PIP)

background image

Rozdwojona droga sygnałów zaczyna się od hydrolizy PIP2 do DAG i IP3. Związanie 
się hormonu(H) ze swoistym receptorem(R) katalizuje zamianę związanego GTP na 
GDP w podjednostce alfa białka G(GP). Uaktywniona podjednostka alfa białka GP 
aktywuje następnie fosfolipazę C(PL-C), która hydrolizuje PIP2. Zarówno IP3 jak i 
DAG są szybko metabolizowane w dwóch odrębnych szlakach metabolicznych. 
AF-kwas fosfatydowy, CDP-DAG-cytozynodifosforan-diacyloglicerol, IP3-inozytolo-
1,4,5-trifosforan, IP2-inozytolobifosforan, IP-inozytolofosforan, I-inozytol, MG-
monoacyloglicerol, AA-kwas arachidonowy.

background image

Hydroliza PIP2 c. d. 

IP3 jest przekształcany w inozytolodifosforan 

(IP2), następnie w inozytolofosforan (IP), a w 
końcu w wolny inozytol.

Powstający w procesie hydrolizy diacyloglicerol 

jest przekształcany do kwasu fosfatydowego, 
który reaguje z CTP i tworzy CDP- 
diacyloglicerol (CDP-DAG).

Inozytol reaguje z CDP-DAG resyntetyzując 

fosfatydyloinozytol. Cykl fosfolipidów 
inozytolu jest zamknięty po fosforylacji PI do PIP 
i PIP2. 

background image

Wtórne przekaźniki: 

inozytolo-1,4,5-fosforan (IP3)

i diacyloglicerol (DAG)

background image

Inozytolo-1,4,5-fosforan 

(IP3)

IP3 ma właściwości hydrofilne i jest uwalniany 
do cytoplazmy. 

IP3 ulega defosforylacji co prowadzi do 
powstania wolnego inozytolu. Może się również 
przekształcić w inozytolo-1,3,4,5-tetrafosforan 
– I(1,3,4,5)P4. Ta forma bierze udział w 
procesie wnikania jonów wapnia do komórek. 

IP3 pełni funkcję aktywatora wapnia z 
wewnątrzkomórkowych magazynach poprzez 
specyficzny receptor w siateczce 
śródplazmatycznej.

background image

Uproszczony schemat 

przekształcenia glicerolu w DAG

background image

Diacyloglicerol (DAG)

DAG ma właściwości hydrofobowe i pozostaje 
w obrębie błony komórkowej, gdzie szybko 
ulega dalszym przekształceniom. 

DAG może ulec ufosforylowaniu do kwasu 
fosfatydowego przy udziale kinazy DAG lub 
hydrolizie przez lipazę DAG do formy 
monoacyloglicerolu, który również ulega 
hydrolizie do kwasu arachidonowego.

Służy do aktywacji kinazy białkowej C wraz z 
jonami wapnia i fosfatydyloseryną.

background image

System przekaźnikowy z 

udziałem fosfolipidów

background image

Piśmiennictwo

„Biochemia Kręgowców”, W. 
Minakowski i S. Weidner, Wydawnictwo 
Naukowe PWN, Warszawa 1998

„Biochemia Harpera”, Murray, Granner, 
Mayes, Rodwell, Wydawnictwo 
Lekarskie PZWL, Warszawa 1995


Document Outline