Transaminacja - znaczenie procesu, 

znaczenie kliniczne transaminaz.

Jarosław Jurczyszyn gr. 9

• TRANSAMINACJA:

- przenoszenie grupy aminowej ; donorem α-
aminokwas; akceptorem α-
ketokwas(pirogronian, szczawiooctan,  α-
ketoglutaran- uniwersalny akceptor)
- reakcja odwracalna
- koenzymem fosforan pirydoksalu(wit. B6)
- katalizowane przez aminotransferazy
- bezpośredniej transaminacji nie ulegają: 
prolina, treonina, lizyna

• Prolina:

- prolina  dehydroprolina  γ-
semialdehyd glutaminianu  
glutaminian  α-ketoglutaran
TRANSAMINACJA POŚREDNIO 
POPRZEZ GLUTAMINIAN !

• Treonina :

 - transaminacja pośrednio poprzez 
glicynę

• Lizyna:

- transaminacja pośrednio poprzez kwas 
α-aminoadypinowy

Transaminacja w przemianach 
poszczególnych aminokwasów:

• Tryptofan:

- transaminacja prowadzi do powstania 
kwasu indolopropionowego

• Fenyloalanina:

- 3-4 miesiąc życia u chorych na 
fenyloketonurię - uaktywnienie toru 
metabolicznego prowadzącego do 
transaminacji fenyloalaniny do kwasu 
fenylopirogronowego.
- fenyloalanina  kwas fenylopirogronowy  
kwas fenylomlekowy = mysi zapach moczu

• Tyrozyna:

- transaminacja – aminotransferaza tyrozynowa:
tyrozyna  p-hydroksyfenylopirogronian

- Tyrozynemia typu II (zespół Richnera-Hanharta):
-> brak lub niedobór cytozolowej aminotransferazy tyrozynowej
->postać oczno-skórna
-> akumulacja tyrozyny i uruchomienie alternatywnych szlaków 
jej przemian: N-acetylacji, dekarboksylacji
->w moczu zwiększone ilości produktów tych alternatywnych 
szlaków: tyraminy i n-acetylotyrozyny
-> podwyższone stężenie tyrozyny w osoczu; występują tu 
również: p-hydroksyfenylopirogronian, p-
hydroksyfenylomleczan, p-hydroksyfenylooctan, N-
acetylotyrozyna, tyramina
->objawy:
  - uszkodzenie skóry i wzroku
- opóźnienie rozwoju umysłowego 

• Seryna

- może powstawać z metabolitu glikolizy:

   3-fosfoglicerynian

         

utlenienie

3-fosfohydroksypirogronian

         

transaminacja

3-fosfoseryna

         

hydroliza, fosfataza

    

seryna

• Arginina, ornityna:

- pod wpływem arginazy – enzymu cyklu 
mocznikowego, arginina rozpada się na mocznik i 
ornitynę
- ornityna ulega transaminacji z wytworzeniem γ-
semialdehydu glutaminianu, który jest utleniany do 
kwasu glutaminowego i  następuje ponowna 
transaminacja do α-ketoglutaranu
-defekty w przemianie argininy i ornityny:
->zakrętowy zanik siatkówki:
  -defekt δ-transaminazy ornitynowej
- podwyższone stężenie ornityny w osoczu
- występuje postępujące zwyrodnienie siatkówkowo-
naczyniowe z widzeniem tunelowym, aż do całkowitej 
ślepoty

• Cysteina:

- dwa tory przemian cysteiny w pirogronian:
->w procesie bezpośredniego utleniania powstaje 
cysteinylosulfinian który transaminowany jest do β-sulfinylo-
pirogronianu
- >bezpośrednia transaminacja do 3-merkaptopirogronianu  
katalizowana jest przez aminotransferazę cysteinową, 
aminotransferazę glutaminianową lub asparaginianową

• Histydyna:

- w histydynemii brak enzymu histydynazy
- zahamowanie wzrostu
- opóźnienie rozwoju umysłowego, wady wymowy
- w schorzeniu uruchomiony alternatywny szlak przekształceń 
histydyny: 
- histydyna transaminowana do imidazolopirogronianu,
- imidazolopirogronian dekarboksylowany z utworzeniem 
imidazolooctanu
- w moczu dużo imidazolopirogronianu i imidazolooctanu

• Glicyna:

- transaminacja z ketoglutaranem 
prowadzi do powstania kwasu 
glioksalowego i kwasu glutaminowego
- powstawanie z glikosalanu, który ulega 
transaminacji z alaniną lub 
glutaminianem

• Walina, leucyna, izoleucyna:

- odwracalna transaminacja w cytozolu – 
aminotransferaza swoista dla Leu i Ile, osobny enzym dla 
Wal -> powstają α-ketokwasy
- transaminacja leucyny: powstaje alfa-ketoizokapronian - 
cytozol
- transaminacja izoleucyny: powstaje alfa-keto-beta-
metylowalerian
- transaminacja waliny z alfa-ketoglutaranem: powstaje 
alfa-ketoizowalerian; po szeregu przemian powstaje 
semialdehyd metylomalonowy który w wyniku 
transaminacji przekształcany jest w beta-aminoizomaślan
Choroba „moczu o zapachu syropu klonowego”:
- defekt dehydrogenazy rozgałęzionych 
aminokwasów, 
- ketoanalogi leucyny i izoleucyny hamują aminotransferazę 
alaninową, co zwiększa stężenie alaniny we krwi

• Kwas glutaminowy 

- aminotransferaza glutaminowa, 
przenosi grupę aminową z różnych 
aminokwasów na α-ketoglutaran z 
wytworzeniem glutaminianu i α-
ketokwasu
-w wyniku dekarboksylacji powstaje GABA 
którego transaminacja prowadzi do 
wytworzenia semialdehydu kwasu 
bursztynowego, który może być utleniony 
do bursztynianu lub zredukowany do 
gamma-hydroksymaślanu

• Alanina

- Cykl alaninowy: w mięśniach z glukozy powstaje pirogronian 
który transaminuje z różnymi aminokwasami dając alaninę; 
alanina z mięśni trafia do krwiobiegu i w wątrobie grupa aminowa 
przekazywana jest dalej do cyklu mocznikowego, pirogronian 
wykorzystywany w glukoneogenezie lub Cyklu Krebsa
- wytworzona w glukoneogenezie glukoza trafia do mięśnia, tu 
spalana do pirogronianu, który znowu transaminuje do alaniny

Zastosowanie diagnostyczne transaminaz

• Wzrost aktywności AspAT/AlAT w osoczu:

- zawał mięśnia sercowego
- choroby wątroby z uszkodzeniem hepatocytów 
(WZW, toksyczne uszkodzenie, marskość, nowotwory)
- zawały płuca, mózgu, nerki, śledziony, jelit
- choroby mięśni(urazy, zapalenia, dystrofie)
- ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego
- ostre zapalenie trzustki
- włośnica, zabiegi kardiochirurgiczne, zapalenie 
wsierdzia, zatrucie ciążowe, przełom hemolityczny, 
zespół zmiażdżenia, oparzenia, naświetlanie 
promieniami X, napadowa mioglobinuria
-zażywane leki(glikokortykosterydy, erytromycyna, 
doustne środki antykoncepcyjne, tetracykliny, 
morfina, kodeina , salicylany, glikozydy nasercowe)

• wskaźnik de Ritisa

AspAT/AlAT<1 przy:

– wirusowe zapalenia wątroby (ostre i przewlekłe),
– hemochromatoza,
– uszkodzenia polekowe i toksyczne
– niealkoholowe stłuszczeniowe zapalenie wątroby,
– autoimmunologiczne zapalenie wątroby;

• AspAT/AlAT>1 przy: 

– toksyczne uszkodzenie wątroby 

• alkoholową chorobę wątroby

,

• uszkodzenia polekowe,

– dokonaną marskość wątroby (niezależnie od przyczyny),
– inna (pozawątrobowa) przyczyna: 

• hemolizę,
• choroby mięśni,
• choroby tarczycy.

Reakcje transaminacji mają doprowadzić do 
powstania dwóch kluczowych dla 
metabolizmu aminokwasów: kwasu 
glutaminowego i alaniny. Alanina tworzy się 
w wyniku transaminacji pirogronianu 
(AlAT), natomiast w wyniku 
transaminacji szczawiooctanu (AspAT), 
tworzy się asparaginian. W sensie 
metabolicznym, najważniejszym enzymem 
jest aminotransferaza glutaminowa, 
która zajmuje się przenoszeniem grupy 
aminowej z róznych aminokwasów na α-
ketoglutaran z wytworzeniem L-
glutaminianu i α-ketokwasu.

KONIEC

• DZIĘKUJĘ ZA UWAGĘ!