Proteoliza 
ATP-zależna i 
ATP-
niezależna

Proteoliza



hydrolityczny rozkład wiązania 
peptydowego. Prowadzi do rozpadu białek 
na peptydy i aminokwasy. Katalizowana 
poprzez proteazy (peptydazy)

Peptydazy:



Egzopeptydazy:



Aminopeptydazy



Karboksypeptydazy

•

Karboksypeptydaza A 

•

Karboksypeptydaza B



Endopeptydazy



Pepsyna



Trypsyna



Chymotrypsyna



Elastaza

Wewnątrzkomórkowa 

degradacja białek

Szlak ATP-

niezależny

(lizosomalny)

Szlak ATP- zależny

(proteosomalny)

Szlak ATP- niezależny



Zachodzi w lizosomach przy udziale 
katepsyn



Proteazy lizosomalne



Optymalne pH – ok. 5



Degradacja białek:



Pozakomórkowych



Związanych z błoną kom.



Długożyjących białek 
wewnątrzkomórkowych



Nie wymaga ubikwitynacji

Degradacja peptydów krwi 
(np. hormonów) w 
wątrobie:



Sygnałem do degradacji jest utrata 

    reszty kwasu sjalowego 
    z nieredukującego końca 
    łańcucha    oligosacharydowego   
    glikoproteiny



Receptor asjaloglikoproteinowy 
rozpoznaje glikoproteinę i internalizuje ją 
do wnętrza hepatocytu



 Cząsteczka ulega degradacji w lizosomie

Szlak ATP- zależny



Zachodzi w cytozolu z udziałem 
ubikwityny i ATP



Degradacja białek:



Nieprawidłowych



Krótko żyjących



Znaczone ubikwityną białka ulegają 
degradacji w proteasomie

Przebieg:



Ubikwityna ulega aktywacji i przyłącza 
się do białka w reakcji wymagającej ATP 



Powstaje  niepeptydowe wiązanie między 
glicyną C-końca ubikwityny a grupą ε-
aminową lizyny degradowanego białka



Do 1 substratu przyłącza się kilka 
cząsteczek ubikwityny

Reakcję białka w 
ubikwityną:



Przyspiesza:



N-końcowa reszta 
kw. 
Asparaginowego



N- końcowa reszta 
argininy



Hamuje:



N-końcowa reszta 
metioniny



N- końcowa reszta 
seryny

Czas połowicznego 
rozpadu białka:



Określa jego podatność na degradację



Dla białek wątroby: 0,5-150h



Dla enzymów metabolizmu 
podstawowego: >100h



Dla enzymów regulatorowych: 0,5-2h



Sekwencje PEST, czyli regiony bogate w 
prolinę (P), glutaminian (E), serynę (S) i 
treoninę (T) odpowiadają za szybką 
degradację niektórych białek

Literatura:



 Biochemia Harpera ilustrowana, Robert 
K.Murray, wyd. Lekarskie PZWL



Biochemia, E. Bańskowski, wyd. 
MedPharm Polska