F8 – proksymalna

E7 – dystalna

Zapobiega:

•kontaktowi grup hemowych

•wiązaniu CO

 

 

Histydyna proksymalna

Histydyna dystalna

Otoczenie niepolarne

Fe

2+

Fe

2+

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Struktura czwartorzędowa generuje nowe właściwości

 

 

1. Hb wiąże O

2

 kooperatywnie

 

 

2. CO

2

 i protony regulują wiązanie O

2

 

i same mogą być przenoszone przez Hb

obecność H

+

 i CO

2

 sprzyja uwalnianiu O

2

 z Hb,

i odwrotnie, obecność O

2

 powoduje uwalnianie 

CO

2

 i H

+

 związanych z Hb - efekt Bohra

 

 

3. 2,3-bifosfoglicerynian (BPG) reguluje powinowactwo do O

2

Hb ma niższe powinowactwo do tlenu niż Mb

 

 

2,3-BPG binding to hemoglobin has other crucial physiological consequences. The 
globin gene expressed by fetuses differs from that expressed by human adults; fetal 
hemoglobin tetramers include two α chains and two γ chains. The γ chain, a result of 
another gene duplication, is 72% identical in amino acid sequence with the β chain. The 
affinity of 2,3-BPG for fetal hemoglobin is reduced, that increases the oxygen-binding 
affinity of fetal hemoglobin relative to that of maternal (adult) hemoglobin. This 
difference in oxygen affinity allows oxygen to be effectively transferred from maternal 
to fetal red cells. We see again an example of where gene duplication and 
specialization produced a ready solution to a biological challenge—in this case, the 
transport of oxygen from mother to fetus.

 

 

Mechanizm zmiany allosterycznej

 

 

Białko allosteryczne - podsumowanie

 

• Białko allosteryczne dostosowuje swoje 

działanie do sytuacji zewnętrznej, czyli 
reaguje na informację w postaci 
oddziałujących z nim cząsteczek.

• Cechą charakterystyczną działania białka 

allosterycznego jest kooperatywność, to 
znaczy współdziałanie tworzących je 
podjednostek, co zapewnia zwiększoną 
skuteczność tego działania.

 

 

Enzymy allosteryczne

 

 

Modele działania

symetryczny = 
jednoprzejściowy

sekwencyjny