Hemoglobin

Hemoglobin

a – 

a – 

właściwości 

właściwości 

i regulatory 

i regulatory 

allosteryczn

allosteryczn

e, efekt 

e, efekt 

Bohra

Bohra

 

 

Białko allosteryczne

Białko allosteryczne



białko, w którym mogą wystąpić 

oddziaływania między przestrzennie 

oddalonymi miejscami w cząsteczce, 

powodujące zmianę konformacji i 

zaburzenia jego aktywności 

biologicznej; najlepiej poznanym 

białkiem allosterycznym jest 

hemoglobina (konsekwencja IV-

rzędowej struktury); właściwości białek 

allosterycznych ma też wiele enzymów,

 

 



2 pary łańcuchów 

polipeptydowych + 4 

cząsteczki hemu,



III- i II-rzędowa struktura 

podobna do mioglobiny 

(ułożenie hemu, 

podobieństwo aminokwasów 

i ilości odcinków helikalnych),



Fe(II)- żelazo na drugim 

stopniu utlenienia umożliwia 

wiązanie tlenu (1 

hemoglobina- 4 częsteczki 

tlenu),

Hemoglobin

Hemoglobin

a

a

 

 

Zmiany konformacji

Zmiany konformacji



Podczas wiązania O

2 

do 

deoksyHb, atom Fe wsuwa się w 

płaszczyznę hemu, pociągając 

za sobą histydynę proksymalną 

i reszty aminokwasowe,



Następuje zerwanie mostków 

solnych między podjednostkami 

hemoglobiny,



Para podjednostek α/β obraca 

się w stosunku do drugiej pary o 

15° (forma Ti R), 

 

 

Regulatory allosteryczne

Regulatory allosteryczne



Czynniki regulujące wiązanie tlenu 

przez hemoglobinę,



1. kationy wodoru H

+ 

(pH) → efekt 

Bohra



2. dwutlenek węgla CO

2

 



3. 2,3- bisfosfoglicerynian (BPG)

 

 

1. Efekt Bohra



Odwracalne zjawisko wiązania 2O

2 

i protonu wodoru,



W TKANKACH : Odłączeniu O

2 

towarzyszy wiązanie 

protonu, (skąd proton?) CO2+ H2O ↔ H2CO3↔ H++ 

HCO-3 



W PŁUCACH : Przyłączanie O

2 

powoduje uwolnienie 

protonu, (co z protonem? Równanie wyżej, przy 

użyciu anhydrazy węglanowej) 



Protony wodoru powstają z mostków solnych po 

przyłączeniu tlenu do formy T hemoglobiny. Zmiana 

w R hemoglobinę powoduje rozerwanie owych 

mostków

 

 

2. CO

2

 



5-30% CO

2 

transportowany przy użyciu 

hemoglobiny,



Reakcja z końcowymi grupami aminowymi 

podjednostek hemoglobiny → karbaminian



CO

2

 + Hb-NH

3

+

 ↔ 2H

+

 + Hb-NH-COO

-



Zmiana ładunku umożliwia tworzenie 

mostków, oddawanie tlenu,

 

 

3. BPG



Syntetyzowany w erytrocytach z 1,3 – 

bisfosfoglicerynianu (pochodzi z 

glikolizy),



1 BPG na 1 cząsteczkę hemoglobiny,



Zajmuje centrum cząsteczki, mieści się 

tylko w formie T, łączy sę za pomocą 

mostków solnych ( udział N-końcowych 

grup aminowych)