HEMOGLOBINA JAKO 

MODELOWE BIAŁKO 

CZYNNOŚCIOWE

,

  

•

Hemoglobina należy 

do białek funkcyjnych, 

których zadaniem jest 

uczestnictwo w 

procesie oddychania. 

•

Hemoglobina za 

sprawą swojej 

podjednostkowej 

budowy potrafi 

inteligentnie prowadzić 

wymianę gazową. Jest 

przenośnikiem tlenu i 

znajduje się w 

czerwonych krwinkach 

– erytrocytach.

Hemoglobina składa się z kilku podjednostek, 

co wpływa na jej specyficzne działanie. Skoro jest 
białkiem złożonym, to przyjmuje strukturę IV 
rzędową. Ponieważ zbudowana jest z czterech 
podjednostek (dwóch alfa złożonych ze 141 
aminokwasów i dwóch beta złożonych ze 146 
aminokwasów, które są podobne do mioglobiny), 
to nazywamy ją tetramerem. Kodowana jest 
przez dwa geny. Każda z podjednostek tworzy 
osiem alfa helis i zawiera swoją własną 
prostetyczną grupę hemową, zatem może wiązać 
w sumie cztery cząsteczki tlenu.

•2 pary łańcuchów polipeptydowych + 4 
cząsteczki hemu

•Fe(II)- żelazo na drugim stopniu utlenienia 
umożliwia wiązanie tlenu (1 hemoglobina- 4 
częsteczki tlenu),



Białko allosteryczne-



białko, w którym mogą wystąpić 
oddziaływania między przestrzennie 
oddalonymi miejscami w cząsteczce, 
powodujące zmianę konformacji i 
zaburzenia jego aktywności 
biologicznej;

Czynniki regulujące wiązanie tlenu przez 

hemoglobinę:



1. kationy wodoru H

+ 

(pH) → efekt Bohra



2. dwutlenek węgla CO

2



3. 2,3- bisfosfoglicerynian (BPG)

Prostetyczna grupa hemowa jest 

najważniejszym elementem funkcjonalnym 
hemoglobiny i mioglobiny. Składa się z 
protoporfiryny IX i centralnie położonego 
atomu Fe2+ który tworzy cztery wiązania z 
porfiryną, jedno z histydyną proksymalną, z 
tlenem cząsteczkowym i histydyną dystalną. 
Ta ostatnia spełnia niesamowicie ważną rolę 
w zabezpieczaniu hemoglobiny i mioglobiny 
przed trwałym wiązaniem z śmiertelnym dla 
naszego organizmu tlenkiem węgla, 
ponieważ tworząc wiązanie pod 
odpowiednim kątem z żelazem, uniemożliwia 
przywiązanie się czadu.

Hemoglobiny dzielimy na:

a) Prawidłowe np. :

➔

 HbA  – prawidłowa hemoglobina dorosłych

➔

 HbA2  – prawidłowa hemoglobina dorosłych; 

stanowi około 1,5% – 3% hemoglobiny

➔

 HbF – hemoglobina płodowa;

b) Nieprawidłowe np.:

➔

 Hemoglobina typu Chesapeake – zamiana argininy 

na leucynę 

➔

 Hemoglobina typu Bristol – zmiana waliny na kwas 

asparaginowy. Zmiana nie powoduje zaburzenia 

funkcji.

●

 Hemoglobina typu Sydney – zmiana waliny na 

alaninę. Zmiana nie powoduje zaburzenia funkcji.

•

Inteligencja 

hemoglobiny polega na 

bardzo precyzyjnym 

mechanizmie wymiany 

gazowej, którą białko 

to zawdzięcza faktowi 

budowy 

podjednostkowej. 

•

Hemoglobina jest 

białkiem 

alloesterycznym,tzn.wi

ązanie tlenu z jedną z 

podjednostek, jest 

uzależnione od jej 

oddziaływania z innymi 

podjednostkami. 

Najtrudniej jest 

przyłączyć pierwszą 

cząsteczkę tlenu – 

rozpocząć cały proces, 

po którym kolejne 

podjednostki lawinowo 

dążą do utlenienia.

•

Dzieje się tak dlatego, że przestrzenna budowa 
hemoglobiny utlenowanej różni się od 
nieutlenowanej. Przed przyłączeniem się tlenu 
cząsteczkowego, krawędź hemu jest wklęśnięta i 
tworzy łuk, na którego środku znajduje się żelazo. Po 
przyłączeniu tlenu, hemoglobina zmienia swoją 
konformacje – krawędź hemu zostaje wyprostowana, 
żelazo do którego został przyłączony tlen i które 
jednocześnie zmieniło swoje położenie, pociąga za 
sobą histydynę proksymalną połączoną bezpośrednio 
z łańcuchem polipeptydowym, ta z kolei zrywa słabe 
wiązania wodorowe pomiędzy resztami 
aminokwasowymi.

•

Następuje 
przemieszczenie się 
struktur białkowych, 
czyli zmiana konformacji 
trzeciorzędowej, która 
wpływa bezpośrednio na 
zmiany konformacji w 
strukturze 
czwartorzędowej. Te 
natomiast bezpośrednio 
implikują zwiększenie 
powinowadztwa 
kolejnych podjednostek 
do tlenu. Cała cząsteczka 
dąży w tym momencie do 
całkowitego utlenowania.

Funkcję hemoglobiny jako transportera tlenu, 

dodatkowo reguluje tzw. Efekt Bohra. Mówi on o 

tym, że wiązanie tlenu przez to białko jest 

uzależnione od środowiska w którym się ono 

znajduje. Co oznacza, że stężenie jonów w 

otaczającej tkance (zwłaszcza kationów 

wodorowych i dwutlenek węgla) odgrywa ważną 

rolę w procesie wymiany gazowej między 

hemoglobiną a komórkami docelowymi, gdzie 

tlen ma zostać dostarczony. W tkankach o dużej 

aktywności takich jak mięśnie szkieletowe i 

serce, w wyniku przemian energetycznych w 

łańcuchu oddechowym, powstają duże ilości 

produktów ubocznych takich jak protony (jądra 

wodoru, lub inaczej mówiąc kationy wodoru) i 

dwutlenek węgla.

Zwiększające się ich stężenie wymusza na hemoglobinie 

taką konformacje, która umożliwi przyłączenie się 
jonów wodoru, a co za tym idzie uwolni się tlen. W 
procesie tym bierze udział także enzym anhydraza 
węglanowa, który katalizuje reakcje syntezy 
dwutlenku węgla i wody przy jednoczesnym 
uwalnianiu jonów wodoru. Dodatkowo dwutlenek 
węgla reaguje z pierwszorzędowymi grupami 
aminowymi tworząc karbaminian i zmieniając tym 
samym ładunek na dodatni. Po powrocie do płuc 
proces ten się odwraca. Bardzo duże stężenie tlenu 
powoduje wyparcie pobranych z tkanki jonów i 
przyłączenie tlenu. Efekt Bohra ma zatem kluczową 
rolą podczas molekularnego procesu wymiany 
gazowej między tkankami, a płucami.

Nie można zapomnieć także o małej cząsteczce 

znajdującej się w hydrofobowej szczelinie 
pomiędzy poszczególnymi podjednostkami 
hemoglobiny – 

2,3-bifosfoglicerynian.

 

Ułatwia on uwalnianie się tlenu, obniża tym 
samym powinowadztwo hemoglobiny do 
tego gazu i spełnia szczególnie ważną rolę w 
pierwszych momentach po przyjściu na 
świat noworodka.