Aminokwasy egzogenne- aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być 
dostarczane w pożywieniu, walina, leucyna, izoleucyna,

 

fenyloalanina, tryptofan, treonina , lizyna, metionina,   

Aminokwasy endogenne- wytwarzane na szlakach metabolicznych w ilościach wystarczającej dla organizmu  
Alanina, asparagina, cysteina, glicyna, glutamina, kw. Asparaginowy i glutaminowy, seryna, prolina 
 
Ketogenne-dają ciała ketonowe –Lizyna i leucyna  
Mieszane ketogenne i glukogenne- dają zarówno ciała ketonowe i glukozy  
-izoleucyna, fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan 
Glukogenne- dają glukozę, w wyniku katabolizmu powstają produkty które tworzą w procesie glukogenezy 
glukozę lub glikogen 
Punkt izoelektryczny-watrość pH w którym stężenie jonu obojnaczego jest najwyższe 

 
Białka złożone (dawniej - proteidy): 
chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy 
(hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza)  
fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina 
mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb. 
nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych.  
lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. 
Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu.  
glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy  
metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, 
molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów. 
 
Denaturacja- proces w wyniku którego zachodzą zmiany w 2 3 i 4 rzędowej strukturze białka

 

które prowadzą do 

utraty aktywności biologicznej; denaturacje powodują: wysoka temperatura, wstrząsanie, ultradźwięki, 
promieniowanie UV, stężone kwasy i zasady, sole metali ciężkich 
 
Koagulacja-wytrącanie białka w wyniku pozbawienia jego cząsteczek płaszcza wodnego, proces odwracalny 
Wysalanie-przesunięcie hydratacji białka na korzyść hydratacji jonów elektrolitu  
 
Reakcja ninhydrynowa 
-reakcja najcześciej stosowana do identyfikacji aminokwasów 
-stanowi podstawę do ilościowego oznaczania aminokwasów 
-polega ona na tym że aminokwas reagując z ninhydryną tworzy barwny produkt (purpurę Ruhemanna) CO

2

 oraz 

odpowiedni aldehyd 
-intensywność barwy zależy od aminokwasu  
 
 
 
 
 
 
 

 
 
Tworzenie kompleksów miedziowych 
-aminokwasy tworzą z kationami miedzi połączenie typu chylatowego o charakterze wewnątrzkąpleksowych soli 
o intensywnie niebieskiej barwie. 
 
Nitrowanie aminokwasów aromatycznych 
-a. aromatyczne ulegają reakcji nitrowania podczas ogrzewania ze stężonym kw.azotowym 
-powstają żółto zabarwione nitrowe pochodne pierścienie benzenowych zawartych w fenyloalaninie tyrozynie i 
tryptofanie 
-jest to podstawą reakcji ksantoproteinowej charakterystycznej dla białek 

 
Reakcja Millona z tyrozyną 
-reakcja charakterystyczna dla menofenoli z wolną pozycją –orto, polegająca na rtęciowaniu pierścienia 
fenolowego  
-w czasie ogrzewania tyrozyny z odczynnikiem Millona (mieszanina kw.azotowego zawierającego jony rtęci (I) i 
(II) ) pojawia się czerwone zabarwienie roztworu lub wytrąca się czerwony osad  
 
Reakcja aldehydowe z tryptofanem (Adamkiewicza-Hopkinsa) 
-gr. Indolowa w cząsteczce tryptofanu kondensuje w obecności H2SO4 z niskocząsteczkowymi aldehydami, 
tworząc barwny –purpurowy, czerwony czy fioletowy- produkt reakcji 
   
Reakcja biuretowa Piotrowskiego 
-reakcja pozwalająca na wykrycie białek 
-odczyn biuretowy dają białka oraz peptydy zbudowane z co najmniej 3 aminokwasów czyli zawierające w 
cząsteczce co najmniej 2 wiązania peptydowe 
-reakcja ta polega na utworzeniu niebiesko-fioletowego kompleksu z jonami miedziowymi w środowisku 
zasadowym 
-zachodzi tautomeryzacja ugrupowania przy wiązaniu peptydowym z utworzeniem formy enolowej 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
 
 
Enzymy Budowa: 
Apoenzym-białkowa część enzymu odpowiedzialna za specyficzność enzymu bo zawiera centrum aktywne 
Koenzym- drobnocząsteczkowy zw. Org. Lub jony nieorganiczne których obecność w centrum aktywnym jest 
niezbędna do katalitycznego działania enzymu 
Grupa prostetyczna-koenzym lub metal kowalencyjnie związany z enzymem 
 
Schemat działania enzymu: 
1.Związanie substratu 
2.Dopasowanie do centrum aktywnego 
3.Napreżenie wiązań w substracie z wytworzeniem stanu przejściowego 
4.Odłączenie produktu 
5.Odtworzenei pierwotnego kształtu centrum aktywnego 
 
 
 
Enzymy monomeryczne- zbudowane z 2 lub więcej łańcuchów peptydowych połączonych mostkami 
siarkowymi np. lizozym 
Enzymy oligomeryczne-zbudowane z 2 lub więcej podjednostek połączonych wiązaniami kowalencyjnymi