Anna Pioruńska-Mikołajczak 
 
 

AMINOKWASY 

 
 

 

Aminokwasy  są  prostymi  związkami  organicznymi.  Właściwości  chemiczne  i  fizyczne 
aminokwasów  oraz  różnorodność  reakcji  chemicznych,  którym  ulegają,  związane  są  z 
obecnością 

w 

cząsteczce 

jednocześnie  

zasadowej 

grupy 

aminowej 

-NH

2

 

oraz 

kwasowej 

grupy 

karboksylowej  

-COOH.  Można  je  traktować  jako  pochodne  kwasów  monokarboksylowych  (octowego, 
propionowego,  masłowego,  walerianowego  i  kapronowego)  oraz  dikarboksylowych 
(bursztynowego  i  glutarowego)  z  grupą  aminową  w  pozycji  2  (

α

),  rzadziej  w  innych 

pozycjach.  
W  zależności  od  położenia  grupy  aminowej  w  łańcuchu  węglowym  rozróżnia  się 

α

-

aminokwasy,  w  których  grupa  -NH

2

  związana  jest  z  tym  samym  atomem  węgla  co  grupa  -

COOH oraz aminokwasy, w których grupa aminowa i karboksylowa znajdują się w większej 
odległości  od  siebie,  czyli 

β

, 

γ

, 

δ

, 

ε

,  itd.  W  przyrodzie  występują  przede  wszystkim  

α

-aminokwasy, oprócz nich często spotykane są 

β

- i 

γ

- aminokwasy: 

 

CH

3

-CH-COOH

NH

2

                                          kwas 

α

-aminopropionowy 

 
H

2

N—CH

2

—CH

2

—COOH   

 

kwas 

β

-aminopropionowy 

H

2

N—CH

2

—CH

2

—CH

2

—COOH   

kwas 

γ

-aminomasłowy  

H

2

N—CH

2

—CH

2

—CH

2

—CH

2

—COOH 

kwas 

δ

-aminokapronowy 

 
Z ogólnego wzoru wynika, że związki te różnią się jedynie łańcuchem bocznym oznaczanym 
literą R: 

 

H

3

N

+

     C

α

     

H

COO

-

R

 

  

Aminokwasy 

 
Aminokwasy jako składniki białek biorą udział we wszystkich procesach życiowych. Oprócz 
aminokwasów 

występujących 

w 

białkach 

istnieje  

w  tkankach  i  płynach  wszystkich  komórek  żywego  organizmu  stały  zasób  wolnych 
aminokwasów  znajdujący  się  w  równowadze  dynamicznej  w  wielu  reakcjach  przemiany 
materii.  Poza  biosyntezą  polipeptydów  i  białek  aminokwasy  wykorzystywane  są  przede 
wszystkim w syntezie fosfatydów, porfiryn i nukleotydów. Głównymi produktami degradacji 
aminokwasów  są  amoniak  i  mocznik.  Straty  aminokwasów  wyrównywane  są  przede 
wszystkim dzięki degradacji białek, transaminacji 

α

-ketokwasów, a także dzięki transformacji 

aminokwasów. 
 
 
 

1.

 

PODZIAŁ AMINOKWASÓW  

 
1.1. Aminokwasy białkowe 
Aminokwasy  wchodzące  w  skład  białek  można  podzielić  na  podstawie  różnych  kryteriów. 
Wysoce  przydatnym  wydaje  się  być  podział  uwzględniający  właściwości  łańcuchów 
bocznych  aminokwasów  (R),  które  różnią  się  wielkością,  kształtem,  ładunkiem 
elementarnym, zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych oraz reaktywnością chemiczną. 
Wzory 20 aminokwasów białkowych wraz z ich skrótami literowymi (pochodzącymi z języka 
angielskiego) podano poniżej. Stanowią one uzupełnienie do tabeli ilustrującej ich podział ze 
względu na łańcuchy boczne. 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 

 

Aminokwasy 

 

 

 
 

 

 
Ryc. 1. Wzory aminokwasów białkowych  
 

Aminokwasy 

 
Tabela 1. Podział aminokwasów uwzględniający charakter łańcuchów bocznych 
 
 

Reszty aminokwasowe  

Aminokwasy 

łańcuchowe 

pierścieniowe 

 

 

aromatyczne  

heterocykliczne  

                               

APOLARNE  

 
Obojętne 
 
 
 

 
glicyna, alanina  
walina, leucyna 
izoleucyna, metionina  

 
fenyloalanina  

 
prolina  
tryptofan  

                              

POLARNE  

 

 
Obojętne 
 
-OH 
 
-NH

2 

 
 
-SH 
 

 
 
 
seryna, treonina  
 
asparagina  
glutamina  
 
cysteina 
  

 
 
 
tyrozyna  

 
 
 
hydroksyprolin
a  

 
Kwaśne  
 

 
kwas asparaginowy  
kwas glutaminowy 
  

 

 

 

 

 

 

Zasadowe 
  

arginina, lizyna  

histydyna  

 
Obecność  aminokwasów polarnych w peptydach  i białkach zapewnia ich  rozpuszczalność w 
układach  wodnych,  podczas  gdy  aminokwasy  polarne  nie  wykazujące  ładunku 
odpowiedzialne są przede wszystkim za aktywność katalityczną białek enzymatycznych. 

 
 

Aminokwasy 

 

Ze  względu  na  strukturę  związków  powstałych  w  wyniku  zmian  szkieletu  węglowego 
aminokwasów białkowych, dzieli się je na aminokwasy: 

•

 

glukogenne, 

•

 

ketogenne.  

Część  lub  wszystkie  atomy  węgla  rozkładanych  20  aminokwasów  może  być  przekształcana 
do  glukozy  lub  utleniana  w  tzw.  cyklu  kwasu  cytrynowego  (cyklu  Krebsa).  Aminokwasy 
ulegające  rozkładowi  do  pirogronianu, 

α

-ketoglutaranu,  bursztynylo-CoA,  fumaranu  lub 

szczawiooctanu  określa  się  jako  glukogenne,  ponieważ  produkty  pośrednie  cyklu  kwasu 
cytrynowego  oraz  pirogronian  mogą  być  przekształcone  w  fosfoenolopirogronian,  a  ten  z 
kolei  w  glukozę  (glukoneogeneza).  Natomiast  aminokwasy,  których  rozkład  prowadzi  do 
acetylo-CoA  lub  acetoacetylo-CoA  nazywa  się  ketogenne,  gdyż  powstają  z  nich  związki 
(ciała)  ketonowe.  Spośród  20  aminokwasów  białkowych  całkowicie  ketogenne  są  leucyna  
i lizyna, podczas gdy fenyloalanina, izoleucyna, tryptofan i tyrozyna są zarówno glukogenne, 
jak i ketogenne. Pozostałe 14 aminokwasów to związki typowo glukogenne. 
Na podstawie zasady podziału wg Rose’a rozróżnia się aminokwasy: 

•

 

endogenne, wytwarzane przez organizm,  

•

 

egzogenne, które należy wprowadzić z dietą, ponieważ organizm nie ma zdolności ich 
syntezy.  

Organizm zwierzęcy jest zdolny do syntezy jedynie 10 aminokwasów białkowych. Pozostałe 
10 aminokwasów musi być dostarczone w pożywieniu o odpowiednim składzie, ponieważ w 
przypadku  ich  braku  może  dojść  do  niebezpiecznych  dla  życia  symptomów  chorobowych 
(opóźnienie wzrostu, ujemny bilans azotowy, zakłócenie biosyntezy białek, itp.).  
Wyznaczone  na  podstawie  bilansu  azotowego  ogólne  zapotrzebowanie  na  egzogenne 
aminokwasy jest różne i jest ono zależne od stopnia rozwoju fizjologicznego organizmu. Np. 
potrzebne młodym organizmom w okresie wzrostu takie aminokwasy jak arginina i histydyna 
przestają  być  egzogenne  dla  dorosłych.  Oba  te  aminokwasy  między  innymi  są  częścią 
składową  centrum  aktywnego  licznych  enzymów.  W  okresie  ciąży  wzrasta  zapotrzebowanie 
na tryptofan i lizynę, w okresie zaś niemowlęcym na tryptofan i izoleucynę. Po utracie dużej 
ilości  krwi,  po  oparzeniach  i  innych  rozległych  uszkodzeniach  ciała,  zapotrzebowanie  na 
aminokwasy egzogenne jest szczególnie duże z powodu konieczności regeneracji tkanek.  

Aminokwasy 

 
Dzienne  zapotrzebowanie  człowieka  na  aminokwasy  egzogenne  w  gramach  (w  nawiasach 
podano minimum) jest następujące: 

 
leucyna 
lizyna 
fenyloalanina 
metionina 
walina 
izoleucyna 

 
ok. 12                (1,2) 
       5,2        (ok. 1,0) 
       4,7              (1,1) 
       4,1              (1,1) 
       3,9              (0,8) 
       3,7              (0,7) 

treonina 
tryptofan 
 

       3,6              (0,5) 
       1,1              (0,25) 
 

 
1.2. Aminokwasy rzadko występujące w białkach  
W  hydrolizatach  określonych  białek  oprócz  aminokwasów  białkowych  znajdują  się  inne 
aminokwasy, 

których 

utworzenie 

wynika 

ze 

zmian  

w  strukturze  łańcuchów  bocznych  następujące  po  biosyntezie  białek.  Przykładami  takich 
aminokwasów 

są: 

4-hydroksyprolina 

i 

5-hydroksy-lizyna 

obecne 

w 

kolagenie, 

pirydoaminokwasy (desmozyna i izodesmozyna elastyny) oraz N-metylowe pochodne lizyny 
niektórych białek mięśniowych. 
  
 
1.3. Aminokwasy niebiałkowe 
Oprócz  20  aminokwasów  powszechnie  występujących  w  białkach  oraz  kilku  rzadkich, 
znanych jest jeszcze około 200 aminokwasów nie wykrywanych w białkach, a występujących 
w 

różnych 

komórkach 

i 

tkankach  

w  stanie  wolnym  lub  związanym.  Niektóre  aminokwasy  niebiałkowe  pełnią  ważną  funkcję 
prekursorów lub metabolitów pośrednich.  

β

-Alanina jest np. prekursorem jednej z witamin - kwasu pantotenowego. Cytrulina i ornityna 

są  pośrednimi  związkami  w  syntezie  argininy,  a  kwas 

γ

-amino-masłowy  (GABA)  pełni  rolę 

neuromediatora w przekazywaniu bodźców nerwowych. 
 
 
 

 
 

Aminokwasy 

 

NH

2

-CH

2

-CH

2

-CH

2

-CH-COOH

NH

2

NH

2

-CO-NH-CH

2

-CH

2

-CH-COOH

NH

2

cytrulina

ornityna

 

 
 

NH

2

-CH

2

-CH

2

-COOH

β

-alanina

NH

2

-CH

2

-CH

2

-CH

2

-COOH

kwas 

γ

-aminomasłowy (GABA)

 

 
Tauryna - powstaje z cysteiny przez utlenienie grupy -SH oraz dekarboksylację:  
 

NH

2

-CH

2

-CH

2

-SO

3

H 

 

Homocysteina  (Hcy)  jest  aminokwasem  siarkowym  powstającym  przejściowo  w  wyniku 
przemian  na  szlaku  metabolicznym  metionina  -  cystationina  -  cysteina.  Enzym  syntaza 
cystationowa  katalizuje  kondensację  seryny  z  homocysteiną  dając  cystationinę.  Cystationina 
ulega następnie deaminacji przy udziale cystationazy (

γ

-liazy cystationowej) i rozpada się na 

cysteinę i 

α

-ketomaślan. Na katabolizm homocysteiny wpływają trzy witaminy: pirydoksyna, 

kwas foliowy i kobalamina. Niedobór tych witamin prowadzi do hiperhomocysteinemii, która 
jest uważana za niezależny czynnik ryzyka choroby niedokrwiennej serca. 
 

2.

 

Stereoizomeria aminokwasów

 
Aminokwasy  występujące  powszechnie  w  białkach  (z  wyj
optycznie  czynnymi,  gdyż  mają
ułożeniem  wokół  niego  czterech  ró
Fischera 

jako 

wzorzec 

aldehyd L- i D-glicerynowy, antypody optyczne 

 
mające się do siebie jak przedmiot i jego lustrzane odbicie nazwano o
L i D (enancjomery). 

Ryc. 1. Struktura przestrzenna alaniny: a) tetraedr i jego lustrzane odb
c) wzory planarne D- i L-alaniny.
 
W  takich  aminokwasach  jak  treonina,  izoleucyna  i  hydroksyprolina  w

SH-CH

2

-CH

2

-CH-COOH

H

2

N

 

Homocysteina 

 
 

Stereoizomeria aminokwasów 

ą

ce  powszechnie  w  białkach  (z  wyjątkiem  glicyny)  s

ż

  mają  asymetryczny  (chiralny)  atom  węgla 

α

eniem  wokół  niego  czterech  różnych  podstawników.  Przyjmując  zgodnie  z  projekcj

Fischera 

jako 

wzorzec 

glicerynowy, antypody optyczne aminokwasów (ryc. 1),  

 do siebie jak przedmiot i jego lustrzane odbicie nazwano odpowiednio izom

Ryc. 1. Struktura przestrzenna alaniny: a) tetraedr i jego lustrzane odbicie, b) stereoizomery, 

alaniny. 

W  takich  aminokwasach  jak  treonina,  izoleucyna  i  hydroksyprolina  wy

cyny)  są  związkami 

α

  z  tetraedrycznym 

ą

c  zgodnie  z  projekcją 

Fischera 

jako 

wzorzec  

Aminokwasy 

powiednio izomerami 

 

cie, b) stereoizomery, 

ystępują  dwa  centra 

chiralności. W przypadku, gdy aminokwas ma więcej  

 
 

Aminokwasy 

 
niż  jeden  asymetryczny  atom  węgla,  podstawą  do  określenia  jego  konfiguracji  jest 
konfiguracja  przy 

α

-atomie  węgla.  Odpowiednie  diastereoizomery  oznaczane  są  jako  L-allo 

albo D-allo  (ryc. 2). Cystyna zawierająca dwa asymetryczne atomy węgla, ale po jednym w 
każdej  połowie  cząsteczki,  może  także  przyjąć  taką  formę,  w  której  para  asymetrycznych 
atomów  węgla  stanowi  ich  odbicie  lustrzane.  W  takim  przypadku  izomer  jest  wewnętrznie 
skompensowany i stanowi formę mezo. 
 
 

COOH

COOH

COOH

H

2

N-C-H

H-C-NH

2

H-C-NH

2

H-C-OH

HO-C-H

H-C-OH

CH

3

CH

3

CH

3

L-treonina

D-treonina

D-allo-treonina

COOH

H

2

N-C-H

HO-C-H

CH

3

L-allo-treonina

 

  

COOH

COOH

H-C-NH

2

H

2

N-C-H

H-C-CH

3

H

3

C-C-H

C

2

H

5

C

2

H

5

D-allo-izoleucyna

L-allo-izoleucyna

COOH

H-C-CH

3

C

2

H

5

L-izoleucyna

H

2

N-C-H

COOH

H-C-NH

2

C

2

H

5

D-izoleucyna

H

3

C-C-H

 

 

 

COOH

COOH

H

2

N-C-H

H

2

N-C-H

H

2

C      S     S      CH

2

L-cystyna

COOH

COOH

H

2

C      S     S      CH

2

D-cystyna

H-C-NH

2

H-C-NH

2

COOH

COOH

H

2

N-C-H

H

2

C      S     S      CH

2

mezocystyna

H-C-NH

2

 

 
Ryc. 2. Stereoizomery treoniny, izoleucyny i cystyny.  
 
Białka są zbudowane wyłącznie z L-aminokwasów, a więc związków należących do szeregu 
stereochemicznego L, tj. aldehydu L-glicerynowego. Jedynie w przemianie materii niektórych 
mikroorganizmów biorą udział D-aminokwasy.  
Ze 

względu 

na 

chiralną 

strukturę 

cząsteczek 

wszystkie 

aminokwasy,  

z  wyjątkiem  glicyny,  są  optycznie  czynne.  Jako  enancjomery  (stereoizomery)  skręcają  one 
płaszczyznę polaryzacji liniowo spolaryzowanego  

Aminokwasy

 

 
ś

wiatła o ten sam kąt, ale w przeciwnych kierunkach. Pewne aminokwasy izolowane z białek 

są  prawoskrętne  (np.  alanina,  izoleucyna,  glutamina),  podczas  gdy  inne  są  lewoskrętne 
(treonina,  leucyna,  fenyloalanina).  Związki  prawoskrętne  oznacza  się  symbolem  (+),  a 
lewoskrętne  (-).  Skręcalność  właściwa  aminokwasów  zmienia  się  w  zależności  od  wartości 
pH,  przy  której  dokonywany  jest  pomiar.  Ogólnie,  aminokwasy  jednoaminokarboksylowe 
stają 

się 

najsilniej 

lewoskrętne, 

jeżeli 

znajdują 

się  

w formie izoelektrycznej. 
 

  
 
3. Kwasowo-zasadowe właściwości aminokwasów 
 
Z  uwagi  na  obecność  w  cząsteczce  zarówno  grupy  kwasowej,  jak  i  zasadowej,  aminokwasy 
ulegają 

wewnątrzcząsteczkowej 

reakcji 

kwas-zasada  

i występują głównie w formie jonu dipolowego albo obojnaczego (zwitterjonu):   
  

H

2

N-CH-COOH          H

3

N

+

-CH-COO

-

R

R

 

 

Jony obojnacze aminokwasów są rodzajem wewnętrznych soli, a więc posiadają właściwości 
fizyczne  typowe  dla  soli.  Mają  duży  moment  dipolowy,  poza  kilkoma  wyjątkami  są  dobrze 
rozpuszczalne  w  wodzie,  wodorotlenku  amonu  i  innych  rozpuszczalnikach  polarnych;  w 
niepolarnych  lub  mniej  polarnych  rozpuszczalnikach  takich  jak  etanol  i  aceton,  są  słabo 
rozpuszczalne.  
Aminokwasy są amfoteryczne: mogą reagować jak kwasy lub zasady, zależnie od warunków. 
W wodnym roztworze kwaśnym aminokwas przyłącza proton i staje się kationem (wędruje w 
polu elektrycznym do katody). Natomiast w roztworze zasadowym oddaje proton i zachowuje 
się  jak  anion  (wędruje  w  polu  elektrycznym  do  anody).  Ze  względu  na  charakter 
dwubiegunowy  aminokwasów  ich  właściwości  kwasowo-zasadowe  zależą  w  dużym  stopniu 
od pH środowiska. W zakresie pH od 4 do 9 wszystkie aminokwasy mogą występować albo 
jako kwasy (protonodonory): 
 

 

Aminokwasy 

 

H

3

N

+

-CH-COO

-

          H

+

 + H

2

N-CH-COO

-

R

R

 

albo jako zasady (protonoakceptory): 
 

H

3

N

+

-CH-COO

-

 +H

+

          H

3

N

+

-CH-COOH

R

R

 

 
W środowisku silnie kwasowym przeważają kationy: 
  

H

3

N

+

-CH-COOH

R

    

a w silnie zasadowym przeważają aniony: 
 

H

2

N-CH

2

-COO

-

   

R

 

Dysocjacja grup funkcyjnych aminokwasu zależy od odczynu środowiska. Zależność między 
pH  środowiska  i  pK  (ujemny  logarytm  dziesiętny  z  wartości  stałej  dysocjacji  grupy 
funkcyjnej) wyraża równanie Hendersona-Hasselbalcha:   

 

pH=pK+log

[akceptor protonów]

[donor protonów]

 

 
Gdy  stężenie  molowe  akceptora  protonów  jest  równe  stężeniu  donora,  wówczas  mierzona 
wartość pH odpowiada wartości pK danego stopnia dysocjacji.  
Charakter amfoteryczny aminokwasów ujmuje krzywa miareczkowania wodnych roztworów 
aminokwasów mocnymi kwasami lub zasadami  
(ryc. 3). Wiekość K

1

 przedstawia stałą dysocjacji grupy karboksylowej,  

a K

2 

stałą dysocjacji grupy – 

+

NH

3

 

. Dla pK

1 

akceptorem protonu jest forma -COO

-

, a 

donorem protonu forma -COOH. Dla pK

2 

są to odpowiednio -NH

2  

i – 

+

NH

3

 

.

 

 

 
 

 

Aminokwasy 

 

 
Ryc. 3. Krzywa miareczkowania wodnego roztworu glicyny mocną zasadą. 
 
Z krzywej miareczkowania glicyny  wynika, że dla pK

1

=2,34 stężenie H

3

N

+

-CH

2

-COOH jest 

równe  stężeniu  H

3

N

+

-CH

2

-COO

-

,  podczas  gdy  dla  pK

2

=9,60  stężenie  H

3

N

+

-CH

2

  -COO

-

  jest 

równe  stężeniu  H

2

N-CH

2

  -COO

-

Odpowiadające  grupie  karboksylowej  i  aminowej  wartości 

pK

1

  i  pK

2

  są  punktami  przegięcia  odpowiedniej  części  krzywej  miareczkowania.  

W  pH=5,97  występuje  centralny  punkt  przegięcia  między  dwoma  ramionami  krzywej 
miareczkowania.  Przy  tej  wartości  pH  ładunek  wypadkowy  cząsteczki  jest  równy  zeru,  a 
cząsteczka  taka  nie  porusza  się  w  polu  elektrycznym.  Jest  to  wartość  pH  zwana 

punktem 

izoelektrycznym  (pI),  charakterystyczna  dla  każdego  aminokwasu.  W  przypadku 
aminokwasów  
z 

jedną 

grupą 

aminową 

i 

jedną 

karboksylową 

punkt 

ten 

odpowiada  

ś

redniej arytmetycznej wartości pK

1

 i pK

2

; jest to wartość pH, przy której  

 

Aminokwasy 

 
prawie  cała  cząsteczka  aminokwasu  znajduje  się  w  postaci  jonu  obojnaczego.  Punkt 
izoelektryczny  aminokwasu zależy od jego struktury. Piętnaście aminokwasów o obojętnych 
łańcuchach  bocznych  ma  punkty  izoelektryczne  w  zakresie  pH  5,0-6,5  (wartości  te  nie 
pokrywają  się  dokładnie  z  obojętnym  pH=7,  ponieważ  grupy  karboksylowe  są  w  roztworze 
wodnym  silniejszymi  kwasami  niż  grupy  aminowe  zasadami).  Dwa  aminokwasy  kwasowe 
mają  punkt  izoelektryczny  przy  niższym  pH  (Asp  2,8,  Glu  3,2),  które  tłumi  dysocjację 
dodatkowej  grupy  -COOH.  Trzy  zasadowe  aminokwasy  charakteryzują  się  punktem 
izoelektrycznym  przy  wyższym  pH  (Arg  10,8,  His  7,6,  Lys  9,7),  które  zapobiega 
protonowaniu dodatkowych grup aminowych. Różnice w wartości punktów izoelektrycznych 
wykorzystuje się do rozdziału zarówno aminokwasów, jak i białek metodą elektroforezy.  
Pojemność 

buforowa 

osiąga 

przy 

wartościach 

pK 

wielkości 

optymalne,  

a  następnie  maleje  w  obu  kierunkach  skali  pH.  Histydyna  jako  jedyny  aminokwas  jest 
aktywna w fizjologicznym zakresie pH od 6 do 8, ma to istotne znaczenie biologiczne. 
 
 
 
4. Reakcje chemiczne aminokwasów 
 
Reakcje chemiczne aminokwasów zależne są od obecności w nich charakterystycznych grup 
funkcyjnych. Przykłady niektórych z nich podano poniżej. 
 
4.1. Reakcje grupy karboksylowej 
4.1.1. Aminokwasy tworzą sole z zasadami zgodnie z reakcją: 
 
         H

2

NCH

2

COOH + NaOH  

→

  H

2

NCH

2

COONa + H

2

O 

 
4.1.2.  Aminokwasy  tworzą  z  jonami  metali  ciężkich  związki  kompleksowe  typu 
chelatowego (najbardziej znane z jonami miedzi).  
Analizy  rentgenograficzne  wykazały,  że  kompleksom  typu  chelatowego  należy  przypisać 
strukturę  oktaedryczną.  W  strukturach  tych  dwie  reszty  aminokwasowe  związane  są  z 
centralnym  jonem  metalu  poprzez  swoje  grupy  aminowe  i  karboksylowe,  a  wolne  miejsca 
koordynacji wysycone  

Aminokwasy 

 
są  czasteczkami  wody.  Szczególnie  stabilne  kompleksy  tworzą  aminokwasy  zawierające  w 
łańcuchu  bocznym  polarne  grupy  funkcyjne,  np.  histydyna,  która  z  atomem  centralnym 
połączona jest dodatkowo poprzez azot pierścienia imidazolowego: 
 

          

 

 

 
4.1.3. Dekarboksylacja 
Reakcja  dekarboksylacji  aminokwasów  obojętnych  i  zasadowych  prowadzi  do  powstania 
amin biogennych, zgodnie z równaniami:  
 

 

 
Biochemiczna  dekarboksylacja  aminokwasów  katalizowana  jest  przez  specyficzne 
dekarboksylazy  z  fosforanem  pirydoksalu  jako  kofaktorem.  Stanowi  ona  ważny  element 
przemiany  aminokwasów  w  organizmie.  Powstałe  po  dekarboksylacji  aminy  biogenne 
spełniają  wiele  ważnych  funkcji,  np.  tryptamina  i  serotonina,  produkty  dekarboksylacji 
odpowiednio  tryptofanu  i  5-hydroksytryptofanu,są  hormonami  tkankowymi  regulującymi 
ciśnienie  krwi.  Cysteamina  (powstała  z  cysteiny)  jest  elementem  koenzymu  A,  a 
propanolamina (powstała z treoniny) jest elementem witaminy B

12

. 

 

Aminokwasy 

 
4.1.4. Estryfikacja 
Najczęściej 

stosowaną 

metodą 

estryfikacji 

aminokwasów 

jest 

reakcja  

z  bezwodnymi  alkoholami  w  obecności  katalizatorów  (chlorowodór,  silnie  kwasowe 
wymieniacze jonowe): 
 

H

2

N-CH-COOH + R

1

OH        (H

3

N

+

-CH-COOR

1

)Cl

-

       H

2

N-CH-COOR

1

HCl

HCl

-

H

2

O

R

R

R

-

 

4.2. Reakcje grupy  -NH

2

 

4.2.1. Tworzenie soli amoniowych z kwasami 
Wodne  roztwory  soli  amoniowych  mają  odczyn  kwaśny,  ponieważ  zasadowość  grupy  -NH

2

 

została zobojętniona, przez co uwydatnił się charakter kwasowy grupy -COOH:   
  

H

2

N-CH-COOH+ HCl        [H

3

N-CH-COOH]

+ 

Cl

- 

R

R

 

 
4.2.2. Reakcja z kwasem azotawym (metoda van Slyke`a) 
Wolne 

aminokwasy, 

podobnie 

jak 

I-rzędowe 

aminy, 

reagują 

z 

HNO

2

  

z  wydzieleniem  azotu,  przy  czym  następuje  zamiana  grupy  aminowej  na  hydroksylową. 
Pomiar  objętości  wydzielonego  azotu  jest  podstawą  do  ilościowego  oznaczania 
aminokwasów: 
 

R

H

2

N-CH-COOH + HNO

2

        HO-CH-COOH + H

2

O + N

2

R

 

 
4.2.3. N-acylowanie 
Podczas  ogrzewania  w  środowisku  alkalicznym  z  chlorkami  kwasowymi  lub  bezwodnikami 
kwasowymi 

grupa 

aminowa 

zostaje 

zamieniona  

w amidową, co pociąga za sobą utratę zasadowości aminokwasu: 
 

(R

1

CO)

2

O+H

2

N-CH-COOH        R

1

CO-NH-CH-COOH+R

1

COOH

R

R

 

 
 

Aminokwasy 

 
Chlorek benzoilu i glicyna tworzą benzoiloglicynę (kwas hipurowy obecny w moczu): 
 

C

6

H

5

COCl  + H

3

N

+

-CH

2

COO

-

 

→

 C

6

H

5

CONH-CH

2

COOH + HCL 

 
 
4.2.4. Reakcje z aldehydami 
Grupy 

α

-aminowe  aminokwasów  reagują  z  aldehydami  w  reakcjach  odwracalnych  tworząc 

nietrwałe  związki  – 

zasady  Schiffa.  Zasady  Schiffa  tworzą  się  między  innymi  jako  związki 

pośrednie  w  niektórych  reakcjach  enzymatycznych  -  szczególna  rola  w  reakcjach 
transaminacji  i  dekarboksylacji  aminokwasów  przy  współudziale  fosforanu  pirydoksalu 
(

PLP): 

 

 

 
4.2.5. Oksydacyjna deaminacja  
Biochemiczna  deaminacja  u  ssaków  odbywa  się  z  udziałem  enzymów  -oksydaz  L-
aminokwasów  oraz  akceptorów  wodoru  -  dinukleotydu  nikotynamidoadeninowego  (NAD

+

), 

dinukleotydu  flawinoadeninowego  (FAD)  lub  mononukleotydu  flawinowego  (FMN).  W 
pierwszym  etapie  powstaje  iminokwas,  który  następnie  ulega  hydrolizie  do  ketokwasu  i 
amoniaku.  Powstające  w  roztworze  wodnym  jony  amonowe  (NH

4

+

)  ulegają  dalszym 

przemianom i zostają wydalane w postaci mocznika. 

 
 
 

Aminokwasy 

 

                       

H

2

N-CH-COOH                    R-C-COOH         R-C-COOH + NH

3

NAD/FAD,FMN/                                          H

2

O

R

-2H

NH

O

           

 

Deaminacja oksydacyjna za pomocą ninhydryny ma znaczenie analityczne. 
 
4.2.6. Reakcje transaminacji 
Transaminacja stanowi decydujący etap w biosyntezie aminokwasów endogennych. W reakcji 
tej grupy 

α

-aminowe wielu aminokwasów są przenoszone na 

α

-ketoglutaran, co prowadzi do 

otrzymania glutaminianu, który z kolei ulega deaminacji oksydacyjnej dając amoniak: 
 

H

3

N

+

-CH

2

-COO

-

          H

3

N

+

-CH-CH

2

-CH

2

-COO

-            

NH

4

+

R

COO

-

 

Przeniesienie  grup 

α

-aminowych  z 

α

-aminokwasu  na 

α

-ketokwas  odbywa  się  przy 

współudziale  aminotransferaz  (transaminaz)  oraz  fosforanu  pirydoksalu  jako  koenzymu. 
Grupa  -NH

2

  aminokwasów  może  zostać  przeniesiona  w  reakcji  odwracalnej  na  ketokwas  z 

utworzeniem nowego aminokwasu i nowego ketokwasu: 
 

H

3

N

+

-CH-COO

- 

+ R

1

-C-COO

-                

H

3

N

+

-CH-COO

- 

+ R-C-COO

-

R

O

O

R

1

 

Transaminacji  ulegają  szczególnie  łatwo  kwasy  asparaginowy  i  glutaminowy  przy  udziale 
odpowiednich aminotransferaz: asparaginianowej i alaninowej: 
 

Asparaginian + 

α

-ketoglutaran   

⇔

  szczawiooctan + glutaminian 

 

Alanina + 

α

-ketoglutaran  

⇔

  pirogronian + glutaminian 

    
 
(powyższe reakcje przedstawiają uproszczony przebieg transaminacji). 
 

Aminokwasy 

 

4.3. Reakcje grupy R 
Grupa -SH (

sulfhydrylowa, tiolowa) cysteiny, szczególnie w obecności soli żelaza (III), łatwo 

ulega utlenieniu do grupy dwusiarczkowej: 

 
 

COOH

CH

2

H

2

N-C-H

COOH

H

2

N-C-H

+

CH

2

SH

SH

COOH

COOH

H

2

N-C-H

H

2

N-C-H

CH

2

Cystyna

Cysteina

Cysteina

CH

2

S

S

 

 
 

4.4. Oznaczanie sekwencji aminokwasów w peptydach  
4.4.1. Reakcja Sangera 
W  słabo  zasadowym  roztworze  N-końcowa  wolna  grupa  –NH

2

  w  łańcuchu  peptydowym 

reaguje  z  2,4-dinitrofluorobenzenem  dając  barwną  pochodną  2,4-dinitrofenylową 
aminokwasu,  którą  oznacza  się  spektrofotometrycznie.  W  produkcie  reakcji  nowo  powstałe 
wiązanie  między  pierścieniem  benzenowym  a  grupą  aminową  jest  odporne  na  działanie 

czynników  hydrolizujących  wiązanie  peptydowe.  Reakcja  Sangera  znalazła  zastosowanie  w 
ilościowym oznaczaniu grup aminowych w aminokwasach i peptydach. Dzięki zastosowaniu 
tej  reakcji  udało  się  Sangerowi  określić  po  raz  pierwszy  sekwencję  białka  –  insuliny 
zbudowanej  z  łańcucha  A  (21  aminokwasów)  i  łańcucha  B  (30  aminokwasów)  (1958  r.- 
nagroda  Nobla).  Metoda  Sangera  była  pierwszym  dowodem,  że  białka  mają  ściśle 
zdefiniowaną  strukturę  chemiczną  i  umożliwiła  rozszyfrowanie  struktury  pierwszorzędowej 
kolejnych białek, co pozwoliło zrozumieć funkcjonowanie tych cząsteczek, w tym aktywności 
enzymów. 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Aminokwasy 

 

NO

2

NO

2

+

F

H-N-CH-COOH

NO

2

NO

2

HF

H

R

H-N-CH-COOH

R

 

 
 
 
4.4.2. Degradacja Edmana 
Sekwencjonowanie  peptydów  wykonuje  się  obecnie  głównie  metodą  analizy  N-końcowej 
Edmana.  Degradacja  Edmana  polega  na  traktowaniu  peptydu  izotiocyjaninem  fenylu  C

6

H

5

-

N=C=S. W pierwszym etapie izotiocyjanin fenylu przyłącza się do grupy –NH

2

 N-końcowego 

aminokwasu,  a  następnie  w  wyniku  łagodnej  kwasowej  hydrolizy  odłącza  się  N-końcowa 
jednostka 

od 

łańcucha, 

dając 

peptyd 

o 

skróconym 

łańcuchu  

i 

pochodną 

fenylohydantoiny. 

W 

dalszym 

etapie 

hydantoinę 

identyfikuje 

się 

chromatograficznie przez porównanie ze znanymi pochodnymi typowych aminokwasów. 

 

 

 

                                                                                      Pochodna hydantoiny 

 

 

 
 
 

Aminokwasy

 

 
4.6. Tworzenie wewnętrznych diamidów 
Kondensacja estrów aminokwasów prowadzi do powstania cyklicznych  
diamidów - 2,5-diketopiperazyn: 

 

Diketopiperazyny 

są 

metabolitami 

przemiany 

materii 

mikroorganizmów  

i w chemii aminokwasów oraz peptydów odgrywają niewielką rolę. 
 
 
5. Aminokwasy stosowane w lecznictwie  
     
L-DOPA,,  czyli  (3,4-dihydroksyfenylo)-L-alanina,  jest  lekiem  zwiększającym  stężenie 
dopaminy.  W  obwodowym  i  ośrodkowym  układzie  nerwowym  następuje  szybka  przemiana 
L-DOPA  w  dopaminę  pod  wpływem  dekarboksylazy  aromatycznych  L-aminokwasów.  Od 
wielu  lat  jest  lekiem  stosowanym  w  chorobie  Parkinsona,  ponieważ  ma  zdolność  łatwego 
przenikania przez barierę krew-mózg. W terapii choroby Parkinsona stosuje się tylko izomer 
L-DOPA,  a  produktem  jego  dekarboksylacji  jest  aminokwas  –  dopamina,  posiadający  taką 
samą skręcalność optyczną, co warunkuje właściwy efekt farmakologiczny. 
 

OH

OH

NH

2

COOH

H

 

Sarkozyna - wywodzi się z glicyny, jest produktem przemiany aminokwasów oraz 
składnikiem aktynomycyn: 
                                 

CH

3

-NH-CH

2

-COOH 

 

 

Aminokwasy 

 
Analogi GABA 
Z 

analogów 

GABA 

w 

leczeniu 

padaczki 

stosowane 

są 

m.in. 

wigabatryna  

i gabapentyna. 
Wigabatryna  zwiększa  stężenie  GABA  w  zakończeniach  presynaptycznych  poprzez 
nieodwracalną  blokadę  GABA-aminotransferazy,  enzymu  odpowiedzialnego  za  rozkład 
GABA do semialdehydu kwasu bursztynowego i glutaminianu. 
   

                      
 
 
 
   
Gabapentyna,  jest  lekiem  przeciwpadaczkowym  działającym  na  układ  GABA-ergiczny.  Jej 
mechanizm  działania  nie  jest  do  dzisiaj  określony.  Uważa  się,  że  działa  pośrednio  przez 
zwiększenie 

wydzielania 

GABA  

z  zakończeń  presynaptycznych.  Nie  jest  natomiast  GABA-mimetykiem,  nie  wykazuje 
bowiem bezpośredniego działania na receptory GABA-ergiczne w mózgu.  
 

 

 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
 

Aminokwasy 

 
Pytania 
1.

 

Dokonaj  podziału  aminokwasów  uwzględniając  charakter  łańcuchów  bocznych  tych 
zwiąków organicznych. 

2.

 

Co  rozumiesz  pod  pojęciem  aminokwasy  glukogenne  i  ketogenne?  Podaj  wzory 
aminokwasów ketogennych i pięciu glukogennych. 

3.

 

Wyjaśnij  pojęcie  aminokwasy  endogenne,  egzogenne  i  względnie  egzogenne.  Podaj 
wzory sześciu aminokwasów egzogennych i względnie egzogennych. 

4.

 

Napisz wzory sześciu aminokwasów niebiałkowych niebiałkowych omów ich rolę. 

5.

 

Napisz wzory izomerów treoniny zgodnie z projekcją Fischera. 

6.

 

Omów zachowanie się aminokwasów w zależności od pH środowiska.  

7.

 

Co to jest punkt izoelektryczny (pI) aminokwasu i jak się go wyznacza? 

8.

 

Napisz  reakcję  prowadzącą  do  powstania  kompleksu  typu  chelatu  histydyny  z  jonami 
miedzi (II). 

9.

 

Co to jest zasada Schiffa? Napisz reakcję enzymatyczną prowadzącą do jej powstania. 

10.

 

Napisz reakcję enzymatycznej transaminacji i omów jej rolę. 

11.

 

Na 

czym 

polega 

reakcja 

Sangera 

i 

degradacja 

Edmana 

– 

opisz 

jedną  

z nich stosując odpowiednią reakcję.  

 
 

 
 
 
Literatura 
1.

 

Murray  R.K.  D.K.Granner,  P.A.Mayes,  V.W.Rodwell,  Biochemia  Harpera,  PZWL, 
Warszawa, 1994 

2.

 

Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa 1999 

 
 
 
 
 
 

 
 

Peptydy i białka 

  

Anna Pioruńska-Mikołajczak 
 
 
PEPTYDY I BIAŁKA 
 
 
1. Konformacja wiązania peptydowego  
 
Peptydy  i  białka  są  to  liniowe  produkty  kondensacji  różnych  L-amino-kwasów  połączonych 
wiązaniem amidowym, zwanym wiązaniem peptydowym.  

 

Wiązania  peptydowego  nie  można  przedstawić  za  pomocą  jednego  wzoru,  gdyż  elektrony 
wiązania  C=O  oraz  wolnej  pary  elektronowej  przy  atomie  azotu  (N:)  nie  są  zlokalizowane. 
Delokalizacja 

elektronów  

w 

obrębie 

wiązania 

peptydowego 

powoduje, 

ż

e 

staje 

się 

ono 

polarne  

i może występować w dwóch odmianach tautomerycznych: 
 

 

 

Powtarza  się  ono  regularnie  wzdłuż  całego  łańcucha  i  ma  w  ok.  40%  charakter  wiązania 
podwójnego  uniemożliwiającego  rotację.  Natomiast  wiązania  po  obu  stronach  wiązania 
peptydowego pozwalają na swobodną rotację (w tych miejscach łańcuch peptydowy może się 
zginać  lub  zwijać).  Energia  rezonansu  tych  dwóch  struktur  wynosi  około  84  kJ/mol.  Brak 
możliwości  rotacji  wokół  wiązania  peptydowego  powoduje  jego  znaczną  sztywność  oraz 

sprawia, 

ż

e 

wszystkie 

cztery 

atomy 

(CO 

i 

NH) 

leżą  

w jednej płaszczyźnie (ryc. 1.).  
 

Peptydy i białka 

 
 

 

 

Ryc. 1. Budowa przestrzenna wiązania peptydowego 

 
Zasadniczymi  konformacyjnymi  parametrami  są  kąty  skręcenia  (torsyjne)  wokół  wiązania 
przy 

α

  atomie  węgla  i  azotu  grupy  >N

−

H  oznaczane  symbolem 

φ

  (fi)  oraz  węglem 

α

  i 

węglem grupy  >C

=

O symbolem 

ψ

 (psi). Wielkości kątów torsyjnych są jednym z głównych 

czynników  kształtujących  przestrzenną  strukturę  łańcucha  polipeptydowego  i  są  jednakowe  
w  przypadku  wiązań  peptydowych  tworzonych  przez  różne  aminokwasy.  Konformacja 
głównego łańcucha polipeptydowego jest dokładnie zdefiniowana, gdy znane są kąty 

φ

 i 

ψ

 dla 

każdej reszty aminokwasowej. 
Planarność  wiązania  peptydowego  stwarza  możliwość  występowania  zarówno  konfiguracji 
cis,  jak  i  trans  (ryc.2.),  niemniej  w  peptydach  i  białkach  pochodzenia  naturalnego  dominuje 
wiązanie peptydowe o konfiguracji trans jako bardziej korzystne energetycznie. 
Ugrupowania  wchodzące  w  skład  wiązania  peptydowego  na  skutek  rezonansu  łatwo  tworzą 
wiązania wodorowe, z uwagi na polarny charakter grup >N-H  i  >C=O.  
Zgodnie  z  umową  we  wzorach  peptydów  liniowych  aminokwas  z  wolną  grupą 

α

-aminową 

nazwany  jest  N-końcowym  aminokwasem  i  znajduje  się  zawsze  po  lewej    stronie    w  
zapisywanym  łańcuchu  peptydowym, nato- 

Peptydy i białka 

 
miast aminokwas z wolną grupą karboksylową na przeciwległym końcu łańcucha, nazywany 
jest C-końcowym. 

      

 

 

 

Ryc. 2. Konfiguracja cis oraz trans wiązania peptydowego . 

 

Oprócz  przeważającej  grupy  peptydów  liniowych  istnieją  również  peptydy  cykliczne,  w 
których  wiązanie  peptydowe  powstaje  między  grupą  aminową  i  karboksylową  N-  i  C-
końcowego aminokwasu peptydu liniowego (np.walinomycyna). 
Do  celów  systematycznego  nazewnictwa  chemicznego  peptydy  traktuje  się  jako 
acyloaminokwasy, a więc do rdzenia aminokwasu, którego grupa karboksylowa bierze udział 
w  tworzeniu  wiązania  peptydowego  dodaje  się  przyrostek  -ylo.  Nie  zmienioną  nazwę 
zachowuje jedynie aminokwas C-końcowy danego peptydu liniowego (np. peptyd składajacy 
się  z  alaniny,  seryny,  glicyny  i  tryptofanu  ma  nazwę  alanyloseryloglicylotryptofan  lub  Ala-
Ser-Gly-Phe 

z 

języka 

angielskiego). 

W 

zależności 

od 

zawartej  

w  danym  peptydzie  liczby  aminokwasów,  rozróżnia  się  di-,  tri-,  tetra-,...,  dekapeptydy  itd. 
Peptydy zawierające mniej niż 10 aminokwasów określane są jako oligopeptydy, zawierające 
do  ok.  100  aminokwasów  jako  polipeptydy,  powyżej  tej  liczby,  związki  o  masach 
cząsteczkowych  powyżej  10 000  Da  to  białka  (makropeptydy).  Podział  ten  oparty  jest  na 
kryterium przenikania przez błony dializacyjne. 

Peptydy i białka 

 
Przeważająca  część  wiązań  peptydowych  w  peptydach  i  białkach  utworzona  jest  między 
grupami 

aminowymi 

i 

karboksylowymi 

związanymi  

z  węglami 

α

,  przez  co  cząsteczka  jest  nierozgałęziona.  W  bardzo  ważnym  w  biochemii 

tripeptydzie,  glutationie,  spotyka  się  obok  wiązania 

α

-pepty-dowego  również  wiązanie 

γ

-

peptydowe.  Wiązanie  peptydowe  między  grupą 

ε

-aminową  lizyny  oraz  znajdującą  się  w 

łańcuchu  bocznym  grupą  karboksylową  kwasów  asparaginowego  lub  glutaminowego 
nazywane jest wiązaniem izopeptydowym. 
 
 
2. Peptydy 
2.1. Glutation (

γ

-glutamylocysteinyloglicyna) 

Glutation występuje we wszystkich komórkach wyższych zwierząt, jest prostym tripeptydem 
z  N-końcową  resztą  kwasu  glutaminowego  związanego  z  następnym  aminokwasem 
wiązaniem 

γ

-peptydowym.  Biosynteza  tego  peptydu  przebiega  w  dwustopniowej  reacji 

katalizowanej enzymatycznie i wymagającej dostarczenia energii w postaci ATP:  

 

Glutaminian + cysteina + ATP  

E

1         

γ

-glutamylocysteina + ADP + P

nieorg. 

 

γ

-glutamylocysteina + glicyna + ATP  

E

2        

glutation + ADP + P

nieorg.

 

 

(E

1 

= syntetaza 

γ

-glutamylocysteinowa; E

2 

= syntetaza glutationowa) 

 

W 

komórce 

glutation 

występuje 

w 

dwóch 

formach: 

zredukowanej  

(w przewadze) i utlenionej, będąc ważnym układem oksydoredukcyjnym: 
 
 

 

Peptydy i białka 

 
Przejście  jednej  formy  w  drugą  odbywa  się  przy  współudziale  enzymu  reduktazy 
glutationowej. Glutation jest aktywatorem lub inhibitorem róż- 
nych 

enzymów. 

Wraz 

z 

enzymem 

reduktazą 

glutationową 

bierze 

udział  

w  powstawaniu  prawidłowych  wiązań  dwusiarczkowych  w  wielu  białkach  i  hormonach 
peptydowych. Peptyd ten bierze również udział w pro- 
cesie  transportu  aminokwasów  przez  błony.  Ponadto  wraz  z  dysmutazą  ponadtlenkową  i 
katalazą 

chroni 

czerwone 

krwinki 

przed 

utlenieniem.  

W formie zredukowanej glutation jest niezbędny do utrzymania prawidłowej budowy krwinek 
czerwonych  (przy  jego  niedoborze  spowodowanym  np.  niepożądanym  działaniem  leków 
dochodzi do hemolizy erytrocytów). 
 
 
2.2. Peptydy o działaniu hormonów 
Peptydy  są  w  przyrodzie  szeroko  rozpowszechnione,  występują  niemal  we  wszystkich 
elementach  komórek  (pula  peptydowa).  W  przypadku  biologicznie  czynnego  peptydu  duże 
znaczenie  ma  jego  sposób  działania  oraz  efekt  biologiczny,  ale  dopiero  dzięki  zmianom 
strukturalnym  obserwuje  się  istotne  zależności  między  strukturą  a  aktywnością  biologiczną. 
Hormony  są  to  związki  organiczne,  wytwarzane  w  gruczołach  lub  wyspecjalizowanych 
komórkach, przenoszone za pomocą systemu transportowego (układ krwionośny) do jednego 
lub  kilku  miejsc  oddziaływania,  gdzie  dzięki  wiązaniu  z  określonym  receptorem  wywołują 
specyficzną aktywność, charakterystyczną dla danej komórki. Tabela 1 przedstawia  niektóre 
biologicznie czynne peptydy o działaniu hormonów 
 
Tabela 1. Niektóre biologicznie czynne peptydy o działaniu hormonów 

Nazwa i miejsce 

powstawania 

Działanie 

 

Klasyfikacja  

chemiczna 

Oksytocyna,  
podwzgórze, 
magazynowana w 
przysadce (płat tylny) 

Stymuluje wytrysk mleka  
i skurcz mięśni macicy 

Peptyd cykliczny:  
9 aminokwasów 

Wazopresyna,  
podwzgórze, 
magazyno-wana w 
przysadce (płat tylny)  

Podwyższa ciśnienie krwi  
i działa antydiuretycznie 

Peptyd cykliczny:  
9 aminokwasów 

Glukagon 

Podwyższa poziom cukru 
we krwi w wyniku 
stymulacji glikogenolizy w 
wątrobie  

Peptyd liniowy:  
29 aminokwasów, 

Insulina,  
trzustka 

Obniża poziom cukru we 
krwi, reguluje przemianę 
węglowodanów, wpływa na 
przemianę tłuszczów i 
białek 

Peptyd cykliczny  
(łańcuch A:  
21  aminokwasów, 
łańcuch B:  
30 aminokwasów) 

Kalcytonina,  
tarczyca 

Obniża poziom wapnia we 
krwi 

Peptyd cykliczny:  
32 aminokwasy 

Gastryna,  
błona śluzowa rejonu 
odźwiernika żołądka  

Stymuluje wydzielanie 
kwasu w żołądku oraz 
wytwarzanie enzymów w 
trzustce 

Peptyd liniowy:  
17 aminokwasów 

Sekretyna,  
ś

luzowa dwunastnicy 

Stymuluje wytwarzanie  
i wydzielanie soku 
trzustkowego 

Peptyd liniowy:  
27 aminokwasów 

Parathormon,  
przytarczyczka 

Utrzymuje normalny 
poziom wapnia w osoczu 
krwi 

Peptyd liniowy:  
84 aminokwasy 

Angiotensyna II,  
frakcja 

α

2

-globulin  

osocza 

Podwyższa ciśnienie krwi; 
stymuluje korę nadnerczy 
do wytwarzania aldosteronu 

Peptyd liniowy:  
8 aminokwasów 

 
 
 
2.3. 

Antybiotyki 

peptydowe 

oddziałujące 

na 

błonę 

komórkową  

         bakterii 
Produktami  przemiany  materii  bakterii  i  grzybów  są  antybiotyki,  które  hamują  wzrost  lub 
rozmnażanie  innych  drobnoustrojów.  Część  antybiotyków  peptydowych  to  peptydy  liniowe 
(np. gramicydyny). 
Wyizolowano  i  ustalono  strukturę  wielu  antybiotyków  peptydowych,  które  oddziałują  w 
określony sposób na błony. Ze względu na różnorodne oddziaływanie rozróżnia się jonofory i 
antybiotyki uszkadzające błony. 
Najważniejszymi  przedstawicielami  jonoforów  są  gramicydyna  i  walinomycyna  (indukują 
przejście  jonów  przez  błony  biologiczne).  Gramicydyny  A  i  C  umożliwiają  transport  jonów 
K

+

,  Na

+

  i  innych  jednowartościowych  kationów  przez  błony  mitochondriów  i  erytrocytów 

(stosowane są głównie do miejscowego leczenia zakażeń bakteriami Gram-dodatnimi).  

Peptydy i białka 

 
W  gamicydynach,  na  przykład  w  gramicydynie  A,  podkreślić  należy  naprzemienne 
występowanie L- i D-aminokwasów: 

 

 

                           

L                L       D       L       D      L       D       L        D       L    

H-CO-NH-Val

−

                                     D        L       D      L   

−

Leu

 
 

Walinomycyna,  cykliczny  peptyd,  zbudowana  jest  z  trzech  jedn
cząstkowych: 
 

 
Dzięki  hydrofobowym  właściwo
łatwo  rozpuszcza  się  w  niepolarnej  warstwie  w
sposób  transport  jonów  K

+

 

odbywa się zgodnie z mechani
Większość  antybiotyków  peptydowych  ma  struktur
peptydowych  mogą  występować
D-aminokwasów  oraz  innych 
ż

e są one odporne na działanie enzymów proteolitycznych.

Osobną 

grupę 

antybiotyków 

stanowi

matrycową DNA, do których nale
Streptomycetes  aktynomycyny  s
antybiotyki.  Hamują  one  wzrost  bakt
niż  
0,1 

µ

g/cm

3

 

i wykazują tym samym skuteczno

 
penicylinom.  Działanie  biologiczne  aktynomycyn  polega  na  tworzeniu  kompleksów  z 
kwasami  deoksyrybonukleinowymi,  co  powoduje  zah
RNA (transkrypcja). 
Ważnym przedstawicielem antybiotyków peptydowych hamu
ś

cian komórkowych jest bacytracyna i wankomyc

często  stosowanym  lekiem  przeciwko  szczepom 
opornym na działanie innych antybiotyków.
 
 
2.4. Endogenne peptydy opioidowe 
Endogenne 

peptydy 

opioidowe

o działaniu podobnym do morfiny, a stanowi
receptorów opioidowych (

µ

, 

δ

peptydów, do których należą: 
wielu tkankach, m.in. w  ośrodkowym i obwodowym układzie nerwowym, pł
rdzeniowym,  nerkach,  krwi,  łoż
zawierające  odpowiednio  16,  31,  17  i  27  aminokwasów  w  ła

−

Gly

−

Ala

−

Leu

−

Ala

−

Val

−

Val

−

Val

−

Trp

−

Leu

−

 

D        L       D      L    

Leu

−

Trp

−

Leu

−

Trp-NH-CH

2

- CH

2 

-OH 

,  cykliczny  peptyd,  zbudowana  jest  z  trzech  jednakowy

ś

ciwościom  łańcuchów  bocznych  kompleks  walinomycyna

ę

  w  niepolarnej  warstwie  węglowodorowej  błony,  umo

  przez  błonę.  Transport  jonów  przez  gramicydyn

izmem kanalikowym. 

  antybiotyków  peptydowych  ma  strukturę  cykliczną,  w  której  obok  wi

ę

pować  wiązania  estrowe  i  inne.  Budowa  cykliczna,  wyst

aminokwasów  oraz  innych  elementów  struktury  nie  występujących  w  białkach  powoduje, 

porne na działanie enzymów proteolitycznych. 

 

antybiotyków 

stanowią 

antybiotyki 

blokuj

 DNA, do których należą aktynomycyny i chinoksaliny. Wytwarzane p

aktynomycyny  są  chromopeptydami,  działającymi  jako  silne  cytostatyki  i 

  one  wzrost  bakterii  Gram-dodatnich  nawet  przy  stęż

ą

 tym samym skuteczność działania odpowiadającą  

penicylinom.  Działanie  biologiczne  aktynomycyn  polega  na  tworzeniu  kompleksów  z 
kwasami  deoksyrybonukleinowymi,  co  powoduje  zahamowanie  zależnej  od  DNA  syntezy 

nym przedstawicielem antybiotyków peptydowych hamujących biosyntez

bacytracyna i wankomycyna. Szczególnie wankomycyna jest obecnie 

sto  stosowanym  lekiem  przeciwko  szczepom  Staphyloccocus  aureus 

opornym na działanie innych antybiotyków.  

ne peptydy opioidowe  

Endogenne 

peptydy 

opioidowe

 

są 

to 

peptydy 

wytwarzane 

w 

org

o działaniu podobnym do morfiny, a stanowiące wytwarzane przez własny organizm ligandy 

δ

, 

κ

). Dotychczas wykryto obecność trzech głównych gr

żą

: endorfiny, enkefaliny i dynorfiny. Obecność ich stwierdzono w 

ś

rodkowym i obwodowym układzie nerwowym, pł

rdzeniowym,  nerkach,  krwi,  łożysku.  Zidentyfikowano  cztery  grupy  endorfin: 

nio  16,  31,  17  i  27  aminokwasów  w  łańcuchu  peptydowym. 

−

Trp

−

 

kowych  sekwencji 

 

cuchów  bocznych  kompleks  walinomycyna-K

+

 

wodorowej  błony,  umożliwiając  w  ten 

amicydynę  natomiast 

ą

,  w  której  obok  wiązań 

zania  estrowe  i  inne.  Budowa  cykliczna,  występowanie 

ą

cych  w  białkach  powoduje, 

 

antybiotyki 

blokujące 

funkcję  

twarzane przez szczepy 

cymi  jako  silne  cytostatyki  i 

dodatnich  nawet  przy  stężeniach  mniejszych 

Peptydy i białka 

penicylinom.  Działanie  biologiczne  aktynomycyn  polega  na  tworzeniu  kompleksów  z 

ż

nej  od  DNA  syntezy 

syntezę bakteryjnych 

. Szczególnie wankomycyna jest obecnie 

Staphyloccocus  aureus  i  epidermidis, 

 

to 

peptydy 

wytwarzane 

w 

organizmie  

sny organizm ligandy 

ść

 trzech głównych grup tych 

ść

 ich stwierdzono w 

rodkowym i obwodowym układzie nerwowym, płynie mózgowo-

ysku.  Zidentyfikowano  cztery  grupy  endorfin: 

α

  ,

β

, 

χ

, 

δ

 

ń

cuchu  peptydowym. 

Endorfinom  przypisuje  się  neuromodulującą  funkcję  m.in.  przy  sterowaniu  uczuciem  bólu 
(np.  leczeniu  bólu  metodą  akupunktury  towarzyszy  wzrost  ich  stężenia  w  płynie  mózgowo-
rdzeniowym).  Enkefaliny  (pentapeptydy),  oprócz  uczestniczenia  w  mechanizmach 
odczuwania  bólu,  biorą  udział  również  w  regulacji  stanów  drgawkowych.  Dynorfiny 
natomiast,  jak  się  wydaje,  są  peptydami  regulującymi  aktywność  przeciwbólową  endorfin  i 
enkefalin 

i 

działają  

w  sposób  odmienny,  np.  wyłączają  aktywność  przeciwbólową  powyższych  peptydów 
opioidowych.  
 
 

                       

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-OH 

 

                       

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-OH 

 
Przykład endorfiny 

α

:  

 
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Glu-Thr-Pro-Leu-Val-Thr 

Peptydy i białka 

 

   Przykłady enkefalin: