Enzymy to biokatalizatory białkowe, regulujące szybkość przebiegu reakcji biochemicznych. Enzymy mogą zostać wyodrębnione z komórek i działać niezależnie od żywych struktur. Odznaczają się specyficznością działania, tzn., że dany enzym katalizuje jeden, określony typ reakcji biochemicznej i działa na ogół na jeden ściśle określony substrat. Enzymy to kompleksy białkowe proste lub złożone. Zasadniczą częścią składową każdego enzymu jest grupa czynna, warunkująca łączenie się enzymu z substratem. W przypadku enzymów - białek prostych, rolę grupy czynnej spełniają ugrupowania aminokwasów. W przypadku enzymów - białek złożonych rolę grupy czynnej spełnia część niebiałkowa, czyli jego grupa prostetyczna, zwana koenzymem. Część białkową cząsteczki enzymu nazywamy wówczas apoenzymem.
Enzymy dzielimy na 6 klas:
I Oksydoreduktazy - katalizują procesy oksydo-redukcyjne (przenoszenie elektronów i protonów na różne akceptory, np. NAD+, NADP+, flawoproteidy).
II Transferazy - katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z cząsteczki donora do cząsteczki akceptora, np. metylowej -CH3 (transmetylazy), aminowej -NH2 (transaminazy), acylowych R-CO-(transacylazy).
III Hydrolazy - katalizują rozpad cząsteczek złożonych na prostsze przy udziale H2O; innymi słowy katalizują przenoszenie grypy funkcyjnej z cząsteczki donora do cząsteczki wody; w ten sposób dochodzi do hydrolizy wiązań estrowych (esterazy), eterowych, glikozydowych (glikozydazy), amidowych (amidazy).
IV Liazy - katalizują reakcję addycji wody, amoniaku lub CO2 do wiązań podwójnych; katalizują również reakcje odwrotne.
V Izomerazy - przebudowują strukturę cząsteczki bez jej rozkładu; katalizują więc wewnątrzcząsteczkowe przegrupowanie atomów, czyli izomerię (izomerazy cis, trans).
VI Ligazy - katalizują reakcje łączenia dwóch substratów, w wyniku czego powstają wiązania C-O, C-S, C-N, C-C. Są to reakcje wymagające nakładu energii ze związków wysokoenergetycznych, np. ATP, GTP.
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.
Jak temperatura wpływa na szybkość reakcji Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to ze wzrostem energii kinetycznej cząstek i większą częstotliwością ich zderzeń. Wzrost aktywności enzymatycznej w zależności od temperatury opisuje współczynnik temperaturowy Q10, określający jak zmienia się szybkość reakcji przy wzroście temperatury o 10 °C
Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością. Aktywność rośnie wraz ze wzrostem temperatury, jednakże tylko w takim zakresie temperatury, w którym enzym pozostaje stabilny. Po przekroczeniu temperatury krytycznej, następuje denaturacja termiczna enzymów, w wyniku czego aktywność gwałtownie spada. Przeciętnie szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta dwukrotnie przy wzroście o każde 10 °C
Jak ph wpływa na szybkość reakcji
Wpływ pH na aktywność enzymów wiąże się z faktem, że enzymy jako białka posiadają wiele aminokwasów ulegających jonizacji, a aminokwasy centrum aktywnego często mogą pełnić swoją rolę tylko w określonym stanie jonizacji. Ponadto, na aktywność enzymów, wpływ ma także jonizacja samych substratów oraz kompleksów ES. Również oddziaływania enzym-substrat mogą mieć charakter jonowy, zależny od jonizacji. Przykładem takiego zjawiska jest proces hydrolizy przeprowadzany przez pepsynę
Etapy reakcji enzymatycznej: I - łączenie enzymu z substratem;
II - przejście substratu do produktu;
III - odłączenie enzymu od produktu.
Innymi słowy centrum aktywne to obszar enzymu w którym zachodzi kataliza, stąd nazwa nisza katalityczna. Sam proces wiązania substratu przez enzym jest tłumaczony kilkoma teoriami:
|
zasada zamka i klucza (teoria Fischera): enzym posiada określone miejsce, które pod względem rozmiaru, kształtu i właściwości chemicznych jest komplementarne z cząsteczką substratu;
model indukowanego dopasowania się enzymu (teoria Koshlanda): obszar katalityczny enzymu jest elastyczny; obecność substratu indukuje zmiany konformacyjne białka, dzięki czemu następuje właściwe ułożenie grup katalitycznych względem grup funkcyjnych i wiązań w cząsteczce substratu
holoenzym cząsteczka enzymu będącego białkiem złożonym. Składa się z części białkowej - apoenzymu i części niebiałkowej - kofaktora (koenzym lub grupa prostetyczna). Dopiero gdy obydwie te części są ze sobą połączone, enzym stanowi funkcjonalną całość - holoenzym. enzymy.
Koenzym to uczestnicząca w reakcji enzymatycznej niebiałkowa część enzymu nietrwale związana z częścią białkową (apoenzymem). Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji. Wśród koenzymów wymienić można: ATP (adenozynotrifosforan), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy), NADP (fosforan dinukleotydu niktynoamidoadeninowego), FMN (mononukleotyd flawinowy), FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy), CoA (koenzym A), CoQ (koenzym Q) oraz wiele innych. Wiele z nich wykazuje pokrewieństwo do witamin. Koenzymy ulegają zużyciu podczas zachodzących z ich udziałem reakcji enzymatycznych, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin
Grupy prostetyczne, w przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Zwykle pełnią kluczową rolę w funkcjonowaniu enzymów. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina). Grupy prostetyczne mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. cukry czy lipidy) lub nieorganiczny (jony metali i małe cząsteczki nieorganiczne). Wiele organicznych grup prostetycznych to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.
Apoenzym - białkowa część enzymu, która po połączeniu z koenzymem[1] lub grupą prostetyczną[2] stanowi holoenzym. Z reguły dopiero holoenzym jest w pełni funkcjonalnym enzymem. Apoenzym decyduje o swoistości enzymu oraz często o rodzaju reakcji jaką enzym jest zdolny katalizować.
centrum aktywne (katalityczne enzymy) Region, który bezpośrednio wiąże się i oddziałuje z substratem oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowi
|
FNM mononukleotyd flawinowy, ester ryboflawiny (witamina B2) i kwasu fosforowego; bierze udział w procesach oksydoredukcyjnych katalizowanych przez enzymy flawoproteinowe — przenosi atomy wodoru.
NAD+ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, koenzym dehydrogenaz zależnych od NAD+; zbudowany z kwasu adenozynomonofosforowego i mononukleotydu nikotynoamidowego; uczestniczy w wielu procesach oksydacyjno-redukcyjnych związanych z katabolizmem i uwalnianiem energii; główny akceptor elektronów w reakcjach utleniania substratów w łańcuchu oddechowym.
NADP fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, koenzym dehydrogenaz złożony z kwasu adenozynomonofosforowego z dodatkową grupą fosforanową i nukleotydu amidu kwasu nikotynowego; forma zredukowana (NADPH + H+) jest głównym donorem elektronów w biosyntezach redukcyjnych; forma utleniona (NADP+) jest ostatecznym akceptorem elektronów z łańcucha fotosyntetycznego.
FAD dinukleotyd flawinoadeninowy, grupa prostetyczna wielu enzymów z klasy oksydoreduktaz; zbudowany z kwasu adenozynomonofosforowego i nukleotydu flawinowego (pochodna ryboflawiny).
liponowy kwas, kwas tiooktanowy, koenzym uczestniczący w tlenowej dekarboksylacji niektórych α-ketokwasów; utlenia powstały po dekarboksylacji aldehyd i przenosi utworzoną grupę acylową na koenzym A.
ubichinon, koenzym Q, CoQ, Q10, jeden z przenośników elektronów w łańcuchu oddechowym, mała cząsteczka rozpuszczalna w tłuszczach znajdująca się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej; u. przyjmuje elektrony od dehydrogenazy NADH i przekształca się w ubichinol (CoQH2), który oddaje elektrony do następnego przenośnika, kompleksu cytochromów bc1; ma właściwości przeciwutleniające.
tetrahydrofoliowy kwas, FH4, metabolit kwasu foliowego. Koenzym przenoszący reszty jednowęglowe w wielu reakcjach enzymatycznych. Niezbędny w organizmie do syntezy m.in. puryn i metioniny.
biotyna (gr. bíotos `życie, środek do życia') biochem. witamina będąca składnikiem niezbędnym do prawidłowego funkcjonowania większości organizmów roślinnych i zwierzęcych, rozpuszczalna w wodzie; u człowieka bierze udział w syntezie kwasów tłuszczowych, a jej niedobór powoduje zapalenia jelit i skóry; wit. H, koenzym R
koenzym A, CoA, związek organiczny o złożonej budowie, przenośnik aktywnych grup acetylowych; występuje we wszystkich organizmach żywych i współdziała w ponad 100 reakcjach metabolicznych; uczestniczy m.in. w przemianach kwasów tłuszczowych i sacharydów
Pirofosforan tiaminy - nieorganiczny związek chemiczny, biologicznie czynna forma witaminy B1 (tiaminy). Związek ten pełni funkcję koenzymu kilku enzymów związanych z metabolizmem cukrowym. Niedobór lub brak tiaminy upośledza funkcje tych biologicznie czynnych białek. Uszkodzeniu ulega przede wszystkim tkanka nerwowa, gdzie dochodzi do zaburzeń w syntezie acetylocholiny, procesu pozostającego w ścisłym związku z tlenową karboksylacją kwasu pirogronowego i powstawaniem czynnego octanu.
Adenozynotrifosforan (ATP) - organiczny związek chemiczny, nukleotyd adeninowy zbudowany z grupy trifosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego[2]. Odgrywa ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii[3]. Stanowi nośnik energii chemicznej używanej w metabolizmie komórki.
Fosforan pirydoksalu (PLP), fosforanowa pochodna pirydoksyny (witaminy B6), pełni w organizmie rolę koenzymu dla licznych enzymów biorących udział w reakcjach enzymatycznej transaminacji i dekarboksylacji aminokwasów do amin.
Witamina B12, kobalamina, cyjanokobalamina, witamina z grupy B, rozpuszczalna w wodzie. Cząsteczka jej składa się z pierścienia porfirynowego zawierającego m.in. jon kobaltowy i rybozę. W organizmie bierze udział w syntezie aminokwasów i kwasów nukleinowych, pobudzając wzrost komórek i przyczyniając się do tworzenia i dojrzewania erytrocytów, a także leukocytów. Pełni ponadto funkcje koenzymu w przemianie kwasów organicznych, np. bursztynowego i metylojabłkowego. |