1. WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK

- złożone z co najmniej 100 aminokwasów

- roztwory białek maja charakter koloidalny, a ich rozproszone

cząsteczki maja charakter hydrofilowy i otaczają się płaszczem wodnym

(chroni przed łączeniem się w większe zespoły).

Białka łatwo pęcznieją i trudno oddają wodę- roztwory białek wykazują efekt Tyndala- rozpraszają wiązkę światła

przez nieprzechodzące

- nie przenikają przez błony półprzepuszczalne (są za duże)

- nie zawsze są monodyspresyjne- w rozproszeniu znajdują się

niejednakowej wielkości cząstki

- denaturacja białek- przemiana związana ze zniszczeniem wtórnej

struktury białek pod wpływem czynników fizycznych ( np. podwyższona

temp., napromieniowanie, znaczne zmiany pH) oraz chemicznych (stężony

mocznik, kwasy aromatyczne, detergenty, jony metali ciężkich)

- punkt izoelektryczny - taka wartość pH, przy której wszystkie ładunki

zawarte w czasteczce równoważą się i wtedy sumaryczny jej ładunek jest

rowny zeru

- punkt izojonowy- taka wartość pH, przy której liczba protonów

związanych z grupami –NH2 aminokwasów jest rowna liczbie protonów

odczepionych przez grupy COOH

- wysalanie białek (koagulacja)- jest to proces odwracalny; mechanizm

tego procesu polega na odciąganiu wody hydratacyjnej, otaczającej

hydrofilowe cząsteczki białka, przez silniej spolaryzowane jony

wprowadzonej soli, które same dążą do otaczania się płaszczem wodnym.

Cząsteczki białka zlepiają się wtedy w większe agregaty i ulegają

wytrąceniu

- charakter amfoteryczny- maja jednocześnie właściwości kwasów i zasad.

Wynika to ze zdolności do dysocjacji zarówno grup karboksylowych jak i

aminowych.

2. BIAŁKA PROSTE- WŁASCIOWSCI I PODZIAŁ:

Białka proste- proteiny- po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich

pochodne. Dzieli się je na:

a) Białka globularne – mają formy kuliste ( cząsteczki w formie

kulistej rozpuszczają się w wodzie, roztworach soli, słabych zasadach i

słabym alkoholu)

- histony

- albuminy

- globuliny

- prolaminy

- gluteliny

c) Białka fibrylarne ( włókienkowe)- składniki tkanek oporowych,

nierozpuszczalne w wodzie i roztworach wodnych

- skleroproteiny

Z kryterium tego podziału przyjmuje się rozpuszczalność wodzie i etanolu

oraz charakter wchodzących w ich skład aminokwasów. protaminy- maja

niską masę cząsteczkowa i dlatego zaliczane są do polipeptydów.

Występują w dojrzalej spermie ryb i składają się zaledwie 8 aminokwasów

(głównie zasadowych – zwłaszcza arginina; nie zawierają zaś

aminokwasów siarkowych). Protaminy odznaczają się dużą zawartością azotu

(ok. 25%) i maja charakter zasadowy

3. BIAŁKA ZŁOŻONE – WŁAŚCIWOŚCI I PODZIAŁ:

Białka złożone- proteidy-składają się z cząsteczki białka prostego,

połączonej inna niebiałkową cząsteczką organiczną (grupą prostetyczną).

W zależności od charakteru grupy prostetycznej dzielą się na:

- fosfoproteidy

- glikoproteidy

- chromoproteidy

- nukleoproteidy

- lipopropeidy

- hemoproteidy

Ich grupami prostetycznymi są odpowiednio: reszta kwasu fosforowego,

cukier, barwnik organiczny, kwas nukleinowy, tłuszczowiec, grupa hem.

4. STRUKTURA BIAŁEK:

Struktura I- rzędowa- kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

Struktura ta jest utrwalana wyłącznie wiązaniami petydowymi.

Struktura II- rzędowa-, czyli sposób i stopień zwinięcia łańcucha w

formie śruby prawej ( α- heliks) lub lewej ( β- heliks).

Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. Są to wiązania bardzo słabe,

lecz ze względu na ich dużą liczbę w zwiniętym łańcuchu polipeptydowym

są one zdolne do utrwalenia jego struktury

Struktura III- rzędowa- dotyczy głównie białek globularnych. Jest to

sposób pofałdowania i zwinięcia spirali białkowej w przestrzennie zwarty

twór. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi oraz innymi tworzącymi się

miedzy reaktywnymi rodnikami aminokwasowymi ( np. wiązania jonowe,

estrowe, tioestrowe, disiarczkowe, wiązania typu sił Van der Waalsa).

Struktura IV -rzędowa- określa stopień asocjacji i polimeryzacji

poszczególnych cząsteczek białkowych lub łańcuchów polipeptydowych w

większe agregaty. Utrwalana przede wszystkim przez wiązania

disiarczkowe, a także przez kleszczowe oraz siłami Van der Waalsa.

5. BIAŁKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ:

Tkanka mięśniowa zawiera średnio 20% białek. Białko w niej zawarte na

wysoką wartość odżywczą ( w jego skład wchodzi dużo AA egzogennych

wyjątkiem tryptofanu). Białko tkanki mięśniowej dzieli się na trzy grupy:

• białka sarkoplazmy ( miogeny A i B, globulina X, mioglobina)

• białka miofibryli (głównie miozyna i aktyna)

• białka stromy

Podstawowymi białkami kurczliwymi mięśni są miozyna i aktywa ( stanowią

do 50 % białek mięsa).

- miozyna – na właściwości enzymu ATP- aza, zdolnego do

katalizowania reakcji hydrolizy bogatej w energię substancji

adenozynotrójfosforanu.

Energia uzyskiwana z tej hydrolizy jest zamieniana częściowo w ciepło, a

głównie w energię mechaniczną, umożliwiającą pracę mięśnia.

- aktyna- najważniejszą jej własnością jest zdolność do tworzenia

kompleksu białkowego miozyną- tzw. aktymiozyny. Kompleks ten ma

własności różne od własności swych składników. Jest on podstawowym

elementem włókien mięśniowych, wykazujących własności kurczliwe.

- mioglobina- rola jej polega na tworzeniu pewnej rezerwy tlenowej,

koniecznej w przypadku zahamowania dopływu tlenu do tkanki, ma zdolność

wiązania tlenu.

6. BIAŁKA TKANKI OKRYWAJĄCEJ, PODPOROWEJ I ŁĄCZNEJ:

W największych ilościach występują białka keratyny, kolagenu i elastyny.

Charakteryzują się one dużą odpornością na działanie czynników

chemicznych, małą rozpuszczalnością i reaktywnością.

- keratyna- (rogi, paznokcie, kopyta, wełna, pióro) w związku z dużą

zawartością cysteiny w składzie, występują liczne wiązania disiarczkowe.

Poszczególne spirale tego białka są dodatkowo wzajemnie skręcone na

kształt liny okrętowej. Charakteryzują się znaczną wytrzymałością

mechaniczną.

- kolagen- (ścięgna) główne składniki to AA; glicyna, pralina,

hydroksyprolina i kwas glutaminowy. Cząsteczka kolagenu składa się z

trzech łańcuchów polipeptydowych splecionych spiralnie. Struktura

utrwalona jest licznymi wiązaniami wodorowymi. Jest nierozpuszczalny w

wodzie.

- elastyna- (ścięgna, wiązadła i ściany większych naczyń krwionośnych)

7. BIAŁKA KRWI:

Można je podzielić na 3 grupy:

1) hemoglobina

2) inne białka czerwonych krwinek

3) białka plazmy

• hemoglobina - składa się z 574 AA:, jeśli 2 AA z tych 574 są

inne, powoduje to anemię sierpowatą??. Jest hemoproteidem, dobrze

rozpuszczalnym w wodzie. Część białkowa- globina- połączona jest z 4

cząsteczkami hemu bardzo silnym wiązaniem. Hem zbudowany jest z 4

pierścieni pirogowych, połączonych ze sobą mostkami metanowymi oraz za

pośrednictwem wiązań z centralnie usytuowanym atomem węgla.

Rola hemoglobiny polega na transporcie tlenu do wszystkich tkanek

organizmu. Tlen dołącza się do jonu żelazawego hemu nie utleniając go.

Połączenie to jest odwracalne, a kierunek reakcji zależy od aktualnego

stężenia tlenu w danej komórce.

• białka osocza krwi- osocze jest to substancja płynna, otrzymana

z krwi po odwirowaniu czerwonych krwinek. Zawiera ono 7-8% białek,

głównie albuminę, a także α-1, α- 2, β- i γ-

globuliny oraz fibrynogen

- albumina pełni rolę przy regulacji ciśnienia osmotycznego krwi oraz

odwracalnym wiązaniu i transportowaniu szeregu substancji do tkanek,

oraz stanowi rezerwę białkową organizmu.

- fibrynogen i fibryna – uczestniczą w mechanizmie krzepnięcia krwi

8. BIAŁKA MLEKA

Wśród nich wyróżnia się:

a) kazeinę ( 76- 86%)

b) albuminę mleka (9- 18%)

c) globulinę mleczną (1,4- 3,1%)

KAZEINA- jest fosfoproteidem; zawarty w tym białku kwas fosforowy wiąże

znaczne ilości jonu wapniowego. Dzięki temu związany wapń odznacza się

doskonałą przyswajalnością w trakcie trawienia kazeiny.

Po oddzieleniu od mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór

zwany serwatką, zawierający albuminy i globuliny.

9. BIAŁKA ROŚLINNE

a) białka części wegetatywnych- zlokalizowane są głownie w

chloroplastach, są to przede wszystkim globuliny oraz nieco histonów.

Mają bardzo wysoką wartość biologiczną ( wysoki poziom AA egzogennych

m.in. lizyny i metioniny).

b) białka zapasowe- dzielą się na:

- białka nasion zbóż- zawierają zwykle 20 % albumin i globulin, resztę

zaś stanowią prolaminy i gluteliny.

- białka zapasowe roślin motylkowych- są głównie w liścieniach i

stanowią je przede wszystkim globuliny. Globuliny roślin motylkowych

zawierają znaczne ilości AA egzogennych, co sprawia, że mają dużą

wartość biologiczną.

10. KLASYFIKACJA BIAŁEK:

I- Białka proste (proteiny):

1) włókienkowe ( skleroproteiny)

2) Globularne

a) właściwe

- histony

- albuminy

- globuliny

- prolaminy

- gluteliny

b) polipeptydy

- protaminy

II- Białka złożone

- fosfoproteidy

- glikoproteidy

- chromoproteidy

- nukleoproteidy

- lipopropeidy

- hemoproteidy

11. PODZIAŁ BIAŁEK ZE WZGLĘDU NA KSZTAŁT CZĄSTECZEK:

Skleroproteiny- białka fibrylarne czyli włókienkowe- wykazują znaczne

uporządkowanie cząsteczkowe w kierunku włókna

Białka globularne =białka sferoidalne cząstki wystepują w formie kulistej

12. RODZAJE WIĄZAŃ UTRWALAJĄCYCH STRUKTURĘ BIAŁEK:

Wiązanie wodorowe (struktura II i III- rzędowa) tworzą się w wyniku

powinowactwa atomów wodoru do takich elektroujemnych atomów jak azot i

tlen, dzielących swe elektrony z wodorem. Wiązanie takie polega na

oscylacji protonów między elementami grupy aminowej i karboksylowej.

Wiązania te są bardzo słabe lecz dzięki dużej ich ilości zdolne są do

utrwalenia struktury białka.

32. MECHANIZM DZIAŁANIA KOENZYMÓW:

Polega na tym, że wiążą się one z substratem za pośrednictwem określonej

jego grupy oraz z białkiem enzymowym. Następnie w obrębie wszystkich

trzech połączonych składników, dokonuje się odpowiednie przegrupowanie

elektronów, umożliwiające określoną przemianę substratu.

33. WITAMINY- BUDOWA I PODZIAŁ ORAZ PEŁNIONE F-CJE:

Witaminy są cząsteczkami organicznymi, potrzebnymi w małych ilościach w

pożywieniu zwierząt wyższych. Spełniają one prawie taką samą rolę we

wszystkich organizmach żywych, ale tylko zwierzęta wyższe utraciły

zdolność ich syntezy.

1. Rozpuszczalne w tłuszczach:

- witamina A-retinol- jedną z jej podstawowych funkcji jest udział jej

pochodnych w procesie widzenia. Barwnik biorący udział w odbieraniu

bodźców świetlnych- rodopsyna, składa się z kompleksu białkowo-

karotenowego. Część białkową stanowi- opsyna, natomiast część

karotenową- jedna z form witaminy A – neoretynina b, która pod

działaniem promieni świetlnych podlega określonym przemianom, sprzężonym

z systemem nerwowym przez zakończenia nerwów wzrokowych.

- witamina D- kalcyferol- funkcją biologiczną witamin D jest regulacja

gospodarki wapniem i fosforem. Choroba spowodowana awitaminozą D, zwana

krzywicą polega na nieprawidłowym twardnieniu kośćca u dzieci.

- witamina E- tokoferol- główną funkcją biologiczną jest ochrona systemu

mitochondrialnego przed nieodwracalnym utlenieniem, w obecności

tworzących się nadtlenków tłuszczowych.

- witamina K- fitochinon- niezbędna dla organizmów zwierzęcych dla

utrzymania krzepliwości krwi.

2. Rozpuszczalne w wodzie:

- witamina C- kwas askorbinowy. Układ oksydoredukcyjny kwas askorbinowy/

kwas dehydroaskorbinowy może pełnić funkcję w zachowaniu odpowiedniego

potencjału oksydoreducyjnego w komórce i barć udział w transporcie

elektronów.

- witamina PP- amid kwasu nikotynowego. Podobnie jak witamina C jest

czynnikiem przeciwdziałającym krwawym wybroczynom, które występują

wskutek pękania włoskowatych naczyń krwionośnych

- witamina B1- tiamina- wynikiem niedoboru tej witaminy w organizmie

może być choroba beri- beri objawiająca się zaburzeniami i zanikiem

układu nerwowego.

- witamina B6- fosforan pirydoksalu- wynikiem niedoboru tej witaminy u

człowieka są objawy zapalenia skóry.

- witamina B2- ryboflawina- zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i

tworzeniu się „ zajadów” w kącikach ust i na języku.

- koenzym B12 – witamina B12- cyjanokobalamina- witamina

zapobiegająca anemii, ściśle współpracuje z kwasem foliowym ( powoduje

jego aktywację) w budowie czerwonych krwinek. Budowa- zasadniczym

elementem jest układ pseudoporfirynowy zbudowany z 4 zredukowanych i

podstawionych pierścieni pirogowych i centralnie umieszczonego atomu

kobaltu z dołączoną do niego grupą cyjanową. Funkcje- uczestniczy w

izomeryzacji kwasów dwukarboksylowych; uczestniczy w przekształcaniu

rybonukleotydów w dezoksyrybonukleotydy; uczestniczy pośrednio w

przenoszeniu grupy metylowej przez kwas foliowy.

- witamina H- biotyna- zajmuje się przenoszeniem grup karboksylowych.

Składa się ze związku heterocyklicznego zawierającego siarkę- tiofenu.,

który to skondensowany jest z cząsteczką mocznika. Następnie połączona

jest z resztą aminokwasu- lizyny. Za pośrednictwem lizyny połączona jest

z białkiem. Awitaminoza objawia się zmianami w skórze bólami mięśniowymi

i osłabieniem.

34. KRZYWA MICHAELISA MENTEN:

Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej jest

uzależniona od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu

w stosunku do stężenia enzymu, przyrost szybkości reakcji wraz ze

wzrostem stężenia substratu jest wprost proporcjonalny do niego. Przy

bardzo wysokim stężeniu substratu, szybkość reakcji ma wartość

maksymalną i niezależną od dalszego zwiększanie jego stężenia.

½ szybkości max- stała Michaelisa- Menten

V= Vm*S/ Km +S

V- szybkość reakcji

Km- stała Michaelisa- Menten

S- stężenie substratu

35. ENZYMY ALLOSTERYCZNE I WIELOSUBSTRATOWE:

Istnieje szereg enzymów nazywanych regulatorami albo, allosterycznymi,

których aktywność zmienia się po przyłączeniu do cząsteczki białka

enzymatycznego odpowiedniego liganiu allosterycznego, określanego jako

efaktor. Efaktory te mogą być dodatnimi, tj. działają aktywująco lub

ujemnymi, jeżeli mają charakter inhibitorów. Przypuszcza się że

cząsteczka enzymu allosterycznego jest zbudowana co najmniej z dwóch

protomerów( identycznych podjednostek makropeptydowych) i oprócz

katalicznego centrum aktywnego każdy protomer zawiera tzw. Centrum

allosteryczne. Cząsteczka enzymu allosterycznego może występować w dwóch

różnych stanach konformacyjnych, z których jeden odpowiada katalitycznie

czynnej postaci enzymu, drugi- postaci nieczynnej. Zmiany konformacji,

warunkujące aktywność lub hamowanie działania katalitycznego dokonują

się w obu protomerach jednocześnie. Przyłączenie przez cząsteczkę enzymu

odpowiedniego efektora utrwala jeden z możliwych stanów konformacyjnych,

w których centrum aktywne albo jest dostępne dla substratu, albo nie.

Efektory nie biorą udziału w reakcji katalizowanej i nie łączą się z

cząsteczkami substratu. Efektorami enzymu allosterycznego mogą być różne

substancje. W licznych przypadkach ujemnymi efektorami enzymów

allosterycznyh są produkty ich bezpośredniego działania lub produkty

wytworzone w łańcuchu reakcyjnym, w którego powstaniu bierze udział dany

enzym.

36. ROLA AKTYWATORÓW KOENZYMÓW W REAKCJACH ENZYMATYCZNYCH:

większość enzymów wymaga do pełnej aktywacji różnego rodzaju czynników

chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie.

Czynniki te zwane są aktywatorami, aktywatorami zjawisko- aktywacją.

Aktywatory dają się sklasyfikować na 3 grupy:

- 1 grupa- tu zaliczane są czynniki powodujące przekształcenie

nieaktywnej formy enzymu ( proenzymu lub zymogenu) w formę aktywną. W

celu przekształcenia tych form w aktywne enzymy musi nastąpić odłączenie

od cząsteczki proenzymu blokującego peptydu, co dokonuje się z udziałem

innego enzymu proteolitycznego.

- 2 grupa- należą tu czynniki regulujące potencjał oksydoredukcyjny

środowiska, co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających

od swego działania wolnych grup tiulowych –SH. Przy obecności

czynników utleniających grupy tiulowe zawarte w centrum aktywnym enzymu

mogą się utleniać do dwusiarczkowych –S-S- i enzym traci swą

aktywność. Dla tej grupy enzymów, aktywatorami są, więc substancje o

niskim potencjale oksydoredukcyjny, zawierające zwykle grupy tiulowe np.

cysteina, glutation.

- 3 grupa- należą tu drobnocząsteczkowe związki współdziałające z

białkiem enzymu, zwane ogólnie kofaktotami. Kofaktotami mogą być

koenzymy,grupy prostetyczne oraz jony metali i niektóre aniony

nieorganiczne. Zasadniczą różnicą między tymi grupami kofaktorów

powinien być mechanizm współdziałania z białkiem enzymów.

- przyjmuje się, że grupy prostetyczne są związane z białkiem stosunkowo

trwale i tworzą z nim połączenia pozornie niedysocjujące. Natomiast

koenzymy tworzą z białkiem enzymu połączenia stosunkowo luźne i łatwo

odszczepialne.

37. KINETYKA ENZYMATYCZNA:

Szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej zależy od:

- stężenia enzymu- im większa jest ilość enzymu tym więcej substratu

ulegnie przerobieniu w jednostce czasu

- stężenie substratu- przy niskim stężeniu substratu aktywne centra

cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane i enzym „pracuje”

z niepełną szybkością

- temperatura- podwyższenie temp. o 10°C powoduje dwu-, trzykrotny

wzrost szybkości reakcji w granicach temperatur 0- 30°, przy dalszym

wzroście temp. szybkość reakcji rośnie nadal, jednak wskutek coraz to

bardziej postępującej denaturacji białka enzymu przyrosty jej są coraz

mniejsze.

- pH- skrajne wartości działają denaturująco na białka enzymów,

natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej wpływają na

zmniejszenie szybkości reakcji.

- stężenie soli; potencjał oksydoredukcyjny: obecność aktywatorów i

inhibitorów.

38. CENTRUM AKTYWNE ENZYMU:

Miejsce aktywne enzymu to obszar, który wiąże substraty ( i grupę

prostetyczną, jeżeli taka występuje) oraz dostarcza reszt

aminokwasowych, biorąc bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań.

Te reszty nazywa się grupami katalitycznymi enzymu ( pierścienie

imidazolowe; -OH, -SH, NH2; -COOH).

Cechy miejsc aktywnych:

- miejsce aktywne zajmuje stosunkowo małą część całkowitej objętości

cząsteczki enzymu

- miejsce aktywne jest układem przestrzennym

- specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia

atomów w miejscu aktywnym

- w połączeniu substratów z enzymami biorą udział stosunkowo słabe siły

wiązania

39. INHIBICJA ENZYMATYCZNA I JEJ MECHANIZM:

Inhibitory- grupa czynników chemicznych, specyficznych, które działają

odwracalnie – modyfikująco na określony fragment cząsteczki

enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji

Inhibicja- zjawisko specyficznego hamowania reakcji. Inhibicja polega na

tym, że inhibitor może łączyć się z jednym ze składników uczestniczących

reakcji enzymatycznej lub w inny sposób blokować ich współdziałanie. Do

elementów tych należą: enzym, substrat, koenzym, a ich współdziałanie

polega na wzajemnym powiązaniu w ściśle określony układ przestrzenny.

Jakiekolwiek zakłócenie w tym powiązaniu przejawia się w postaci

zahamowanej reakcji.

Inhibicja współzawodnicząca- polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem

a substratem o centrum aktywne enzymu. Może być częściowo zniesiona

przez zwiększenie stężenia substratu.

Inhibicja niewspółzawodnicząca- polega na nieodwracalnym blokowaniu

aktywnego centrum enzymu przez związki niepodobne strukturalnie do

substratu. Inhibitor łączy się z enzymem dość silnie i może być z

kompleksu usunięty jedynie za pomocą substancji chemicznie wiążących

związek hamujący.

Efektory allosteryczne- hamowanie z udziałem tzw. efektorów

allosterycznych. Mechanizm hamowania tych allosterycznych efektorów

polega na ich oddziaływaniu na plastyczną konformację cząsteczki białka

w obrębie aktywnego centrum. W wielu przypadkach białka obok centrum

aktywnego, które przyłącza substrat, mają centrum allosteryczne, które

jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora. Pod wpływem

przyłączonego efektora następują znaczne zmiany struktury wtórnej białka

allosterycznego, które mogą polegać bądź na rozerwaniu czy wytworzeniu

wiązań pomiędzy poszczególnymi podjednostkami białka, bądź na zmianie

trzeciorzędowej struktury w obrębie centrum aktywnego.

40, BUDOWA I ROLA KWASÓW NUKLEINOWYCH:

Kwasy nukleinowe – są to wielkocząsteczkowe związki, zawierające w

swym składzie azot i fosfor, z reguły występujące w jądrze komórkowym.

Pełnią zasadniczą rolę w przekazywaniu komórkom potomnym cech

dziedzicznych i stanowią wobec tego materiał genetyczny komórki- genom.

Kwasy nukleinowe wykazują strukturę liniową- są zbudowane z długich

powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów. Nukleotydy składają się z

zasady organicznej, pentozy oraz reszty kwasu ortofosforowego. Zasady

organiczne występujące w nukleotydach są pochodnymi pirymidyny i puryny

i z tego względu rozróżnia się nukleotydy pirymidynowe i purynowe.

W zależności od tego czy dany polinukleotyd zawiera w swym składzie

rybozę, czy dezoksyrybozę, NA dzieli się na rybonukleinowe RNA i

dezoksyrubonukleinowe DNA. Zasada organiczna połączona z aldopentozą

wiązaniem N- glikozydowym jest nazwana nukleozydem, a po przyłączeniu

estrowo kwasu fosforowego stanowi nukleotyd.

DNA i RNA wykazują strukturę liniową, tzn., są zbudowane z długich

powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów, przy czym sam łańcuch

stanowią ułożone na przemian cząsteczki rybozy ( lub dezoksyrybozy) i

kwasu fosforowego, natomiast zasady pozostają na zewnątrz łańcucha.

Poszczególne nukleotydy są, więc ze sobą powiązane wiązaniami

dwuestrowymi- poprzez kwas fosforowy, który jedną grupą OH łączy się z

C3 cukru jednego nukleotydu, a drugą grupą OH z C5 następnego nukleotydu.

41. ZARYS ŁAŃCUCHA POLINUKLEOTYDOWEGO:

42. KOMPLEMENTARNOŚĆ ZASAD AZOTOWYCH W KWASACH NUKLEINOWYCH:

Zasady układające się w pary nazywane są komplementarnymi.

Zasady – adenina, tymina połączone są podwójnym wiązaniem

wodorowym, drugą parę zasad tworzy guanina z cytozyną połączone

trwalszym niż poprzednio potrójnym wiązaniem wodorowym.

Zasady purynowe A, G, H

Zasady pirymidynowe C, T, U

Ponieważ wymiary zasad purynowych i pirymidynowych są różne, więc może

się łączyć tylko zasada purynowa jednego łańcucha z zasadą pirymidynową

drugiego.

43. NUKLEOZYDY I NUKLEOTYDY

Zasada organiczna połączona z aldopentozą wiązaniem N- glikozydowym jest

nazywana nukleozydem, a po przyłączeniu estrowo kwasu fosforowego

stanowi nukleotyd.

NUKLEOZYD= ZASADA + CUKIER

NUKLEOTYD = ZASADA + CUKIER+ KWAS FOSFOROWY

Nukleotydy zawierające zamiast rybozy, 2-dezoksyrybozę noszą nazwę

dezoksyrybonukleotydów, a ich skróty zawierają na początku literę d, np.

dAMP.

44. STRUKTURA DNA

Wszystkie DNA komórkowe składają się z dwu bardzo długich łańcuchów

polinukleotydowych, zwiniętych heliakalnie wokół własnej osi. Dwie nici

helisy biegną w przeciwnych kierunkach. Większość cząsteczek DNA jest

cykliczna. Szkielet cukrowo- fosforanowy każdej z nici znajduje się na

zewnątrz dwuniciowej helisy, natomiast zasady purynowe i pirymidynowe

znajdują się wewnątrz. Obydwa łańcuchy łączą się ze sobą wiązaniami

wodorowymi miedzy parami zasad. Adenina zawsze tworzy parę z tyminą

(dwoma mostkami wodorowymi), a guanina z cytozyną (trzema mostkami

wodorowymi). Stąd bierze się komplementarność obu nici podwójnej helisy.

Struktura:

- I rzędowa- sekwencja nukleozydów lub zasad- w sekwencji tej jest

zawarta informacja, którą przenosi DNA

- II rzędowa- sposób połączenia w pary zasad

- III rzędowa- pełna struktura przestrzenna ze znanym położeniem

wszystkich atomów

45. STRUKTURA I PODZIAŁ RNA:

RNA: zamiast dezoksyrybozy- ryboza, a zamiast tyminy- uracyl; pojedyncza

nic

Kwasy RNA dzielą się na 3 typy:

1. Informacyjne RNA- mRNA- przenosi wiadomości o kolejności aminokwasów

w białku DNA na miejsce biosyntezy. Na bazie DNA tworzony jest mRNA w

procesie transkrypcji. Proces rozkręcania nici DNA następuje we

właściwym miejscu wskazanym przez promotora ( miejsce zbudowane z około

40 nukleotydów, wskazuje gdzie może nastąpić przyłączenie polimerazy RNA

do łańcucha). Polimeraza RNA podąża wzdłuż łańcucha DNA w kierunku

3’ →5’, dobudowując antysensowną nić RNA.

2. Transportujące RNA- tRNA- budową przypomina czterolistną koniczynę.

Występują krótkie podwójne nici nukleotydów. Ramię aminokwasowe- łączy

się z odpowiednim aminokwasem. tRNA przenosi aminokwasy(z cytoplazmy)

do miejsca biosyntezy białka(do rybosomów). Drugie ramię

–antykodonowe, znajduje się tu antykodon; antykodon- trójka zasad,

która może połączyć się komplementarnie z kodonem; trzem zasadom

odpowiada jeden aminokwas (64 możliwości). Te same aminokwasy mogą być

kodowane przez różne trójki zasad. Niektóre trójki zasad nie kodują

żadnego aminokwasu a tylko miejsce początkowe lub końcowe.

Kodon- trójka zasad kodujących aminokwas. Pozostałe ramiona zawierają

dodatkowo zmetylowane zasady – pseudourydyna. Jedno z ramion służy

do łączenia się z rybosomem a drugie do łączenia się z enzymem, który

nadzoruje proces łączenia tRNA z aminokwasem. Każdy aminokwas posiada

swój tRNA. tRNA- izoakceptorowe- łączące się z tymi samymi aminokwasami.

tRNA jest dość trwałym elementem odpornym na czynniki powodujące rozpad

(dzięki pseudourydynie i dodatkowo zmetylowanym zasadom).

3. Rybosomalne RNA- posiada największą masę cząsteczkową, występuje w

rybosomach gdzie pełni funkcje strukturalne. W połączeniu z białkami i

mRNA stanowi matrycę do wytwarzania łańcuchów polipeptydowych. Na

rybosom przypada 80% całkowitej zawartości RNA w komórce.

W zależności od właściwości sedymentacji w komórkach wyróżniamy

następujące typy RNA: prokariotyczne -23s, -15s, -6s; eukariotyczne

25-28s, -18s, -5,8s, -5s

46. PROCESY: REPLIKACJI, TRANSKRYPCJI, TRANSLACJI:

Replikacja- przebiega według zasady samoinstrucji. Sekwencja zasad w DNA

określa zgodnie z regułą komplementarności zasad sekwencję nowo

utworzonych łańcuchów DNA. Replikacja jest semikonserwatywna- w nowo

utworzonej podwójnej nici DNA pozostaje jedna nić ze starego materiału,

druga nić powstaje z materiału nowo zsyntetyzowanego.

Transkrypcja- synteza RNA na matrycy DNA- przepisywanie sekwencji

nukleotydów z DNA na RNA.

Translacja- polega na przetłumaczeniu sekwencji zasad kwasów

nukleinowych na sekwencję aminokwasów w białkach. Proces przebiega w

rybosomach.

47. WZAJEMNE ZALEŻNOŚCI MIĘDZY DNA A BIAŁKAMI:

Sekwencja zasad w genie i sekwencja aminokwasów w jego polipeptydowym

produkcie są współliniowe. Kod genetyczny oznacza współzależność

pomiędzy sekwencją zasad w DNA a sekwencją aminokwasów w białku.

Aminokwasy kodowane są przez grupy trzech zasad ( Kodony- jest ich 64).

48. REGUŁA CHARGRAFFA:

DNA zbudowane jest z dwóch łańcuchów polinukleotydowych, w których suma

zasad purynowych równa się sumie ilości zasad pirymidynowych; ilości

molowe adeniny są równe ilościom molowym tyminy a ilości molowe guaniny

są równe ilości molowej cytozyny.

49. PRZEBIEG INFORMACJI GENETYCZNEJ:

DNA → mRNA → Białko

transkrypcja translacja

Informacja zostaje przekazana z DNA na RNA przez proces transkrypcji.

DNA jest kopiowany na jednoniciowy komplementarny mRNA. mRNA przenoszone

jest na rybosomy łącząc się z nimi, tRNA przenosi aminokwasy.

Następuje połączenie aminokwasu z enzymem, który łączy aminokwas z tRNA,

proces odbywa się przy udziale ATP. Enzym nadzoruje utworzenie wiązania

estrowego między grupą OH w ramieniu aminokwasowym tRNA z aminokwasem.

Następnie tRNA przenosi aminokwasy na miejsce biosyntezy białka w

rybosomie. W rybosomie poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą za

pomocą wiązań peptydowych. Kierunek odczytywania mRNA 5’

→3’

50. DEGRADACJA ZASAD PURYNOWYCH I PIRYMIDYNOWYCH:

Degradacja zasad purynowych:

Końcowym produktem katabolizmu puryn w organizmie ludzkim jest kwas

moczowy. Powstaje w wątrobie; dostaje się do nerek skąd jest wydalany.

Jest trudno rozpuszczalny w wodzie. Jego nadmiar może się odkładać w

kanalikach nerkowych w postaci kamieni żółciowych lub w postaci

krystalicznej w tkance łącznej stawów.

Degradacja zasad pirymidynowych:

Degradacja zasad pirymidynowych dobywa się głównie w wątrobie. Cytozyna

w wyniku przemian przekształca się w uracyl, dalej w βalaninę lub

kwas βaminomasłowy.

Katabolizm pirymidyn, który zachodzi głównie w wątrobie prowadzi do

wytrącenia łatwo rozpuszczalnych produktów końcowych.

Kontrastuje to z metabolizmem puryn, w wyniku, którego powstaje słabo

rozpuszczalny kwas moczowy i moczan sodu. Uwolnienie CO2 z węgla rdzenia

pirymidyny reprezentuje główny szlak dla katabolizmu U, C, T. β

alanina i βaminoizomaślan są końcowymi produktami katabolizmu U, C,

T.

51. SACHARYDY I ICH FUNKCJE W ORGANIZMIE:

Cukry proste (monosacharydy)- pełnią w organizmie żywym różnorodne

funkcje- cukry proste i ich polimery stanowią bazę umożliwiającą szybkie

wytwarzanie energii, pełnią wiec role substancji zapasowych, celuloza i

chityna pełnią funkcje strukturalne, a pektyny stanowią czynnik

spajający komórki roślinne. Cukrowce są wiec nie tylko podstawowymi

substratami oddychania, ale także źródłem szkieletów węglowych dla

innych związków.

Wielocukry (polisacharydy)- pełnią role substancji zapasowych (skrobia,

glikogen) bądź strukturalnych (celuloza).

52. BUDOWA I PODZIAŁ SACHARYDÓW:

Cukry to związki zawierające szereg grup OH, grupę aldehydowa lub

ketonową >C=O oraz asymetryczny atom węgla. Pod względem chemicznym

cukry są wieloalkoholowe o jednej grupie OH utlenionej do grupy

aldehydowej lub ketonowej. Zawierają w cząsteczce, co najmniej jeden

asymetryczny atom węgla. W zależności czy utlenieniu ulegnie

pierwszorzędowa grupa alkoholowa (do grupy aldehydowej) czy drugorzędowa

(do grupy ketonowej) cukry proste dzielą się na aldozy i ketozy.

CUKROWCE:

1. Cukry proste:

a) pentozy b) heksozy

D-ksyloza D-galaktoza

D-ryboza D-fruktoza

L-arabinoza D-mannoza

D-glukoza

2. Cukry złożone:

a) kilkocukry:

- sacharoza

- maltoza

- laktoza

- celobioza

b) wielocukry właściwe:

pentozany heksozany

- arabany - skrobia

- ksylany - glikogen

- celuloza

- insulina

c) wielocukry kwaśne:

hemicelulozy

pektyny

gumy

śluzy

Ponadto można je podzielić w zależności od ilości atomów węgla zawartych

w cząsteczce cukru prostego na triozy, tetrozy, pentozy, heksozy,

heptozy.

Zasadnicza cegiełką w budowie wszystkich cukrowców jest cząsteczka cukru

prostego lub jego pochodna. Ze względu na możliwość wytwarzania tzw.,

wiązań glikozydowych pomiędzy grupą aldehydową lub ketonową jednej

cząsteczki, a grupą karbonylową drugiej cząsteczki cukry proste mogą

ulegać wielokrotnej kondensacji z utworzeniem cukru złożonego.

Cukry proste w stanie krystalicznym występują w formach pierścieniowych.

Pentozy- z pentoz największe znaczenie mają ryboza i dezoksyryboza

występujące w kwasach nukleinowych oraz jako estry fosforanowe w

przemianach cyklu pentozofosforanów i fotosyntezy. Również

rozpowszechnionymi cukrami tej grupy są: składnik hemiceluloz - ksyloza

oraz składnik gumy arabskiej- arabinoza.

Heksozy- najbardziej rozpowszechnionymi cukrami prostymi są heksozy, z

których wymienić należy przede wszystkim glukozę- składnik sacharozy,

laktozy, maltozy i takich wielocukrów jak: skrobia, celuloza, glikogen i

dekstran.; fruktozę – drugi składnik sacharozy i wielocukru

– insuliny oraz galaktozę – drugi składnik laktozy. Ponadto

glukoza i fruktoza występują w stanie wolnym w miodzie pszczelim i

owocach, a glukoza we krwi. Mannoza występuje w stanie wolnym w

roślinach oraz we wszystkich organizmach jako składnik glikoproteidów i

glikolipidów.

DWUCUKRY:

Sacharoza- zbudowana z glukozy i fruktozy nie posiada właściwości

redukujących.

Laktoza- typowy dwucukier mleka zbudowany z cząsteczek galaktozy i

glukozy. Posiada właściwości redukujące.

Maltoza- podobnie jak celobioza zbudowana jest z dwóch cząsteczek

glukozy- posiadają właściwości redukujące.

WIELOCUKRY:

Zapasowe – fruktany:

- homosacharydy (składają się z takich samych jednostek cukrów prostych)

- heterosacharydy

Skrobia- jest mieszaniną dwóch glukanów-

amylazy i amylopektyny. Amylaza jest to cukier typu liniowego (wyst.

wiązania 1-4). Cechą charakterystyczną jest to, że tworzy łańcuch

heliakalnie zwinięty -n- 1 zwój przypada 6 cząsteczek glukozy. Ta budowa

tłumaczy, dlaczego skrobia z jodem daje fioletowe zabarwienie- między

grupami OH poszczególnych cząsteczek glukozy a jodem tworzą się wiązania

wodorowe- wewnątrz zwoju amylazy przyłączony zostaje atom jodu.

Amylopektyny- tworzą układ bardzo rozgałęziony (oprócz wiązań 1-4 wyst.,

wiązania 1-6). Ze względu na rozgałęzienie tworzy nieuporządkowany

kłębek. Ze względu na posiadaną dużą ilość grup OH – w zimnej

wodzie ziarna skrobi pęcznieją, a w temp., ok. 50°C

„kleikują”- traci swoją strukturę ziarnistą. Taka

skleikowana skrobia ulega retrogradacji. Proces retrogradacji- polega na

wytworzeniu pomiędzy sąsiednimi cząsteczkami amylazy wiązań wodorowych-

tworzy się struktura krystaliczna- charakterystyczna w procesie

czerstwienia chleba.

Glikogen- skrobia zwierzęca. Pełni podobna role jak skrobia.

Charakteryzuje się tym, że podstawowa jednostka jest α-B-glukoza.

Budowa przypomina amylopektynę- tworzy jeszcze bardziej rozgałęziony

układ. Występuje w wątrobie od 2-10% i mięśniach od 0,4-1 %. Jest to

źródło łatwo przyswajalnej glukozy.

WIELOCUKRY STRUKTURALNE:

Celuloza- podstawową jednostką jest β-D-glukoza, połączona

wiązaniami 1-4. Stanowi podstawowy składnik ściany komórkowej. Występuje

w drewnie 40-50%, w słomie 35%, włókna lnu 80%, bawełna 98%. Jako pokarm

przyswajalny jest tylko przez bakterie, które wytwarzają enzym-

celulazę. Jest odporna na czynniki chemiczne; jest dość higroskopijna.

Hemicelulozy- roślinne heteropolisacharydy

Kwaśne- występują w ścianach komórkowych roślin wyższych; pełnią role

matryc i substancji sklejających.

Pektyny- składniki ściany pierwotnej i blaszki pierwotnej komórek

roślinnych. W dużych ilościach występują w miękiszu owoców mięsistych.

Mają właściwości żelujące. Podstawowym składnikiem substancji

pektynowych jest kwas galakturonowy.

55e. CYKL KREBSA

Cykl kwasu cytrynowego jest wspólnym szlakiem końcowego utlenienia

cząsteczek materiału energetycznego. Większość ich dostaje się do cyklu

za pośrednictwem acetylo-CoA. Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu,

prowadząca do acetylo-CoA, jest pomostem wiążącym glikolizy a cyklem

kwasu cytrynowego. Reakcja ta, jak i inne reakcje cyklu zachodzi w

mitochondriach. Reakcje glikolizy przeprowadzane są w cytozolu. Reakcje

cyklu rozpoczynają się od kondensacji szczawiooctanu (C4) acetylo-CoA

(C2), prowadzącej do cytrynianu (C6) i dalej w drodze izomeryzacji do

izocytrynianu. Oksydacyjna dekarboksylacja tego intermediatu powoduje

jego przekształcenie w α-ketoglutaran (C5). Podczas następnej

reakcji oksydacyjnej dekarboksylacja

α-ketoglutaran do bursztynylo-CoA (C4) zostaje wydzielona następna

cząsteczkaCO2. Wiązanie tioestrowe w bursztynylo-CoA jest rozerwane

przez Pi i powstaje bursztynian oraz jedno wysokoenergetyczne wiązanie w

postaci GTP. Bursztynian jest utleniany do fumaranu (C4), który zostaje

następnie uwodniony do jabłczanu (C4). Wkoncu utlenianie jabłczanu

regeneruje szczawiooctan (C4). W ten sposób 2 atomy węgla dostają się do

cyklu pod postacią acetylo-CoA i opuszczają go w postaci CO2. W wyniku

kolejnych dekarboksylacji, katalizowanych przez dehydrogenazy

izocytrynianową i α-ketoglutaranową. Podczas 4 reakcji

oksydoredukcyjnych zachodzących w cyklu, przekazywane są 3 pary

elektronów na NAD+ i jedna na FAD. Utlenienie tych zredukowanych

przenośników elektronów przez łańcuch oddechowy dostarcza 11 cząsteczek

ATP. Dodatkowo, bezpośrednio w cyklu tworzy się wysoko energetyczne

wiązanie fosforanowe. W ten sposób podczas utleniania każdego fragmentu

dwuwęglowego, do CO2 i H2O, w cyklu Krebsa powstaje 12

wysokoenergetycznych wiązań fosforanowych.

61 b. FAZA CIEMNA (CYKL CELWINA BENSONA):

W drugim etapie fotosyntezy przy udziale siły asymilacyjnej następuje

redukcja CO2. W cyklu tym występują kolejno następujące typy przemian:

1. Karboksylacja- jest to przyłączenie dwutlenku węgla do odpowiedniego

pięciowęglowego akceptora, którym jest rybuloza-1,5-difosforan (RuDP). W

wyniku tej reakcji powstaje nietrwały związek sześciowęglanowy, który

rozpada się na dwie cząsteczki 3-fosfoglicerynianu (3-PGA). Podczas

jednego obrotu cyklu zostają związane 3 cząsteczki RuDP, co daje w sumie

6 cząsteczek 3-PGA.

3- PGA jest pierwszym trwałym produktem w cyklu, z którego tworzą się

później wszystkie związki organiczne w roślinie.

2. Redukcja- 3-fosfoglicerynian (3-PGA) zostaje zredukowany za pomocą

NADPH2 i ATP (siła asymilacyjna) do aldehydu 3-fosfoglicerynowego

(G-3-P).Wytworzony aldehyd 3-fosfoglicerynowy (fosfotrioza) podlega

dalszym przemianom w dwóch kierunkach. Spośród sześciu cząsteczek

fosfotriozy – jedna cząsteczka stanowi zysk procesu i zmienia się

w węglowodany, natomiast pozostałe pięć cząsteczek G-3-P zostaje

wykorzystane do tzw. regeneracji akceptora. Etapy przemiany

3-fosfoglicerynianu we fruktozo-6-fosforan są podobne do reakcji

zachodzących podczas glukoneogenazy z tą różnicą, że chloroplastowa

dehydrogeneza aldehydu 3-fosfoglicerynowego wykorzystuje NADPH, a nie

NADH.

3. Regeneracja- w procesie regeneracji odtwarza się pięciowęglowy

akceptor dwutlenku węgla- RuDP. Powstaje on z aldehydu 3-

fosfoglicerynowego w serii skomplikowanych przemian poprzez związki

3-,4-,5- i siedmiowęglowe. Procesy te wymagają dopływu energii oraz grup

fosforanowych z ATP.

61 c/d. TYP C-3, C-4

Większość roślin wyższych asymiluje CO2 bezpośrednio w cyklu Calvina.

Charakterystyczną cechą tego cyklu jest RuDP jako akceptor CO2 i

pierwszy trwały produkt fotosyntezy- 3-PGA. Od tego trójwęglowego

związku rośliny tak fotosyntetyzujące nazwano roślinami typu C-3. jest

jednak szereg roślin u których pierwszym akceptorem CO2 nie jest RuDP

lecz fosfoenolopirogronian PEP. Po przyłączeniu się CO2 do PEP w

komórkach mezofilu powstaje związek czterowęglowy o dwóch grupach

karboksylowych – szczawiooctan. Rośliny tak asymilujące określa

się jako rośliny typu C-4. powstały ze szczawiooctanu jabłczan ulega

dekarboksylacji, po czym przekształca się w PEP. Uwolniony z jabłczanu

CO2 zostaje przyjęty przez RuDP i podlega dalszym przemianom zgodnie z

cyklem Calvina Bensona.

61 f. FOSFORYZACJA FOTOSYNTETYCZNA CYKLICZNA:

Fosforyzacja fotosyntetyczna cykliczna jest w zasadzie uproszczonym i

skróconym typem fosforylacji niecyklicznej. Podczas tego procesu

elektrony wybite pod wpływem światła z systemu PS I przepływają przez

układ przenośników i wracają na system PS I. W czasie tego przepływu

elektronów uwalnia się energia, która zostaje zmagazynowana w postaci

ATP.

ADP + Pi światło →chloroplast ATP

Temat: pytania z biochemii z egzaminu

1.Cykl mocznika

2.Katabolizm cukrów

3.Anabolizm cukrów

4.Łańcuch oddechowy komórki

5.Enzymy- budowa , funkcje

6.Połączyć aminokwasy( utworzenie połączenia wiazaniem peptydowym)

7. B- oksydacja kwasow tluszczowych

8.RNA - buowa , funkcje , rodzaje RNA

9.Koenzymy( wszystko o nich) ;)))))))

10.Glikoliza

11.Translacja

12.Transaminacja

13.Alaniny

14.Derybozy

15.B-D-rybozy

16.replikacja

17.NAP+ , GTP , UDP+ , NADP , NAD .

17.GLUTATION- - tripeptyd zbudowany z reszt trzech aminokwasów: kwasu

glutaminowego, cysteiny i glicyny.

Glutation występuje w komórkach wielu tkanek roślinnych i zwierzęcych,

gdzie odgrywa zasadniczą rolę w procesach red-oks, ponieważ może

stabilizować wolne grupy -SH. Biosynteza zachodzi w wątrobie. W komórce

występuje w dwóch formach: zredukowanej (GSH) lub utlenionej (GSSG),

którą stanowią dwie cząsteczki glutationu połączone mostkiem

disulfidowym.

27.ZWIĄZKI MAKROERGICZNE- Mają one w swoich cząsteczkach pewne

szczególne wiązania – wiązania makroergiczne (wiązania

wysokoenergetyczne). Charakterystyczny rozkład elektronów wokół takich

wiązań powoduje, że ich rozpad dostarcza dużych ilości energii. Związki

makroergiczne mogą mieć różną strukturę chemiczną. Dzielimy je na cztery

grupy w zależności od typu wiązania makroergicznego. Są to związki o

wiązaniach:*bezwodnikowych fosforanowo-fosforanowych, *bezwodnikowych

karboksylo-fosforanowych,*guanidyno-fosforanowych,*tioestrowych.

Związki o wiązaniach z trzech ostatnich wymienionych grup nie odgrywają

szczególnej roli w metabolizmie.

1. Najbardziej uniwersalne są połącze¬nia bezwodnikowe

fosforanowo-fosforanowe. Można obrazowo powiedzieć, że makroergiczne

fosforany działają jako obiegowa waluta energetyczna komórki, którą może

ona płacić za niekorzystne energetycznie – ale konieczne –

reakcje biosyntetyczne. Wśród wszystkich makroergicznych fosforanów

największe znaczenie ma ATP.

strukturę ATP, w części trifosforanowej dwa wiązania makroergiczne

(bezwodnikowe fosforanowo-fosforanowe). Ich hydroliza uwalnia duże

ilości energii, około 30 kJ/mol. Ta energia może być wykorzystywana do

przeprowadzenia reakcji endoergicznych. Jednak najpierw musi powstać

ATP. Powstaje on z ADP

i nieorganicznego fosforanu (Pi). Następuje to na koszt energii

świetlnej u autotrofów albo

w rezultacie utleniania związków pokarmowych u heterotrofów.

Głównymi szlakami metabolicznymi, w których powstaje ATP, są reakcje

fosforylacji. Tak nazywamy reakcje, w których ATP powstaje z ADP i

nieorganicznego fosforanu. U autotrofów jest to fosforylacja

fotosyntetyczna.

2. Inne związki makroergiczne nie mają tak szerokiego znaczenia w

metabolizmie, mimo że niektóre z nich charakteryzują się bardziej ujemną

energią hydrolizy wiązań makroergicznych. Inaczej mówiąc, hydroliza

występujących tam wiązań dostarcza więcej energii niż hydroliza wiązań w

ATP.Przykładem związku z bezwodnikowym wiązaniem karboksylo-fosforanowym

jest

1,3-difosfoglicerynian. Jest on metabolitem pośrednim w glikolizie.

3. Innymi związkami makroergicznymi są fosfageny. Z punktu widzenia

budowy wiązania makroergicznego są związkami guanidyno-fosforanowymi.

Fosfageny stanowią ważną rezerwę energetyczną przy intensywnej pracy

mięśni. Najważniejszymi fosfagenami są fosfoarginina u bezkręgowców i

fosfokreatyna u kręgowców. Fosfokreatyna powstaje z ATP i kreatyny w

czasie rozkurczu mięśnia, kiedy zapotrzebowanie na ATP nie jest tak

duże. Fosforylacja kreatyny następuje przez fosfokinazę kreatynową,

enzym specyficzny dla mięśni.

4. Ostatnim rodzajem związków makroergicznych są pochodne typu

tioestrów, będące połączeniem grup acylowych z koenzymem A. Koenzym ten

przenosi w reakcjach biosyntezy resztę kwasu octowego lub innych kwasów

karboksylowych.

28.ATP-BUDOWA-adenozynotrójfosforan, nukleotyd, zawiera 3 reszty kwasu

ortofosforowego(V), resztę adeniny i rybozy. ATP wchodzi w reakcje tylko

w obecności kationów metali dwuwartościowych (np. Mn2+,, Mg2+), z

którymi tworzy kompleksy. ATP powstaje w wyniku fosforylacji

substratowej (fosforylacja) oraz w procesie chemiosmozy (fosforylacja

oksydacyjna i fosforylacja fotosyntetyczna).ATP jest aktywnym czynnikiem

fosforylującym - łatwo odszczepia jedną resztę kwasu ortofosforowego(V)

przekształcając się w ADP. Wydzielana jest przy tym znaczna ilość

niezbędnej dla organizmu energii. ATP bierze udział w biosyntezie kwasów

tłuszczowych. Reagując z aktyną i miozyną powoduje skurcz mięśni.

41. ZARYS ŁAŃCUCHA POLINUKLEOTYDOWEGO: na przemian umieszczone

czasteczki rybozy i kwasu fosforowego zasady organiczne sa poza

zasadniczym łańcuchem. poszczególne nukleotydy sa polaczone wiazaniami

estrowymi przez kwas fosforowy, który swymi dwiema grupami OH wiaze się

z grupami alkoholowymi cukrow przy C-5, C-3

56 I 57. ŁANCUCH ODDECHOWY-, przebiega on na wewnętrznych błonach

mitochondrium. Łańcuch ten składa się z szeregu przenośników. Na łańcuch

ten zostają przeniesione produkty cyklu Krebsa, czyli cząsteczki H2

połączone z przenośnikami NAD i FAD. Cząsteczki H2 zostają przekazane na

pierwszy przenośnik, czyli NAD. Proces ten związany jest z uwolnieniem

energii, która jest magazynowana w postaci ATP. Dalsza wędrówka H2 do

przenośnika FAD przebiega podobnie i daje kolejną dawkę ATP. Przejście

między FAD, a chinonem wymaga zmiany substancji przenoszonej, ponieważ

chinon może transportować tylko elektrony, które przenosi z kolei na

cytochrom. Również te przemiany przebiegają z wydzieleniem energii. W

końcu cyklu H2 zostaje przeniesiony na O2 – powstaje tzw. woda

metaboliczna. Celem łańcucha oddechowego jest uwolnienie energii. Proces

ten zachodzi stopniowo, ponieważ komórka chroni w ten sposób struktury

białkowe przed denaturacją. Ponadto obecność O2 zabezpiecza komórkę

przed wolnymi H2 (w postaci cząsteczkowej lub jonowej).

58.FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA- (utleniająca) to cykl reakcji przyłączenia

reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą

stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza.

W organizmach żywych reakcja ta jest katalizowana przez enzymy zwane

fosfotransferazami (kinazy), które transportują reszty kwasowe na

białka, nukleotydy, cukry oraz lipidy. Związki, którym dostarczone

zostają reszty fosforanowe, uzyskują wyższy poziom energetyczny.

Niezwykle istotną reakcją dla organizmów żywych jest fosforylacja kwasu

ADP, dzięki której dochodzi do wytworzenia ATP, co ma wielkie znaczenie

dla regulacji gospodarki energetycznej w komórkach. Proces ten może

zachodzić na drodze fosforylacji fotosyntetycznej, oksydacyjnej,

substratowej. Ponadto proces fosforylacji przyczynia się do normowania

procesów metabolicznych.

62. FOTOSYNTEZA- to złożone reakcje syntezy związków organicznych z

prostych substancji nieorganicznych ( CO2 , H2O ), odbywające się z

wykorzystaniem energii świetlnej. W procesie tym powstają związki mniej

utlenione, a tym samym bogatsze w energię. Im bardziej zredukowany jest

związek (im więcej zawiera atomów H), tym ma wyższą wartość

energetyczną. Głównym związkiem powstającym w wyniku redukcji CO2 są

cukry. Reakcja fotosyntezy ma postać następującego równania: 6CO2 + 6H2O

C6H12O6 + 6O2

Fotosynteza przebiega w chloroplastach. Można wyróżnić w niej fazę jasną

(zachodząca w granach chloroplastu) i fazę ciemną (zachodzącą w stromie

chloroplastów).

63.PRZEMIANY ACETYLO-COA- zaatakowanie wegla arylowego przez związek

nukleofilowy, przeniesienie grupy arylowej na substa. atakujące i

uwolnieniem HS-CoA*addycja przy weglu beta z udziałem grup arylowych o

podwojnym wiązaniu w łańcuchu*kondensacja przy węglu do

acetylo-S-CoA,która prawie zawsze przebiega przez stadium karbanionu

wytworzonego w tej pozycji*wymiana grup arylowych

PROCESY

Glukoneogeneza to enzymatyczny proces tworzenia przez organizm glukozy z

metabolitów niebędących węglowodanami, np. aminokwasów, glicerolu czy

mleczanu. Głównym substratem jest pirogronian. Glukoneogeneza ma miejsce

głównie w komórkach wątroby, częściowo również w nerkach. Jej przeciętna

wydajność to ok. 100 g na dzień. Szybkość zachodzenia procesu jest

zwiększana podczas wysiłku fizycznego i głodu. W wyniku glukoneogenezy

wydzielają się duże ilości energii.Glukoneogeneza rozpoczyna się od

wytworzenia α-ketoglutaranu przez karboksylację pirogronianu

kosztem jednej cząsteczki ATP. Reakcja ta jest katalizowana przez

odpowiednią karboksylazę. α-ketoglutaran jest następnie

dekarboksylowany i równocześnie fosforylowany do fosfoenolopirogronianu

przez odpowiednią karboksykinazę. W czasie tej reakcji jedna cząsteczka

GTP jest hydrolizowana do GDP. Obie reakcje zachodzą w mitochondriach.

Ostatnim krokiem glukoneogenezy jest z reguły wytworzenie

6-fosforyloglukozy z 6-fosforylofruktozy przez odpowiednią izomerazę.

Wolna glukoza nie jest tworzona od razu, gdyż wydyfundowałaby z komórki.

Fosforyloglukoza jest hydrolizowana do glukozy przez enzym znajdujący

się w membranie retikulum endoplazmatycznego. Stamtąd glukoza jest

wysyłana do cytozolu

Glikoliza - proces enzymatycznego rozkładu cukrów do kwasu

pirogronowego, którego celem jest pozyskanie energii pod postacią NADH i

adenozyno-5'-trifosforanu. Substratami dla procesu mogą być: glukoza,

fruktoza, mannoza, galaktoza. Proces glikolizy może zachodzić zarówno w

warunkach tlenowych, jak i beztlenowych, uważa się jednak, że glikoliza

jest najstarszym ewolucyjnie procesem pozyskiwania energii z cukru;

prawdopodobnie wykształcił się on jeszcze wtedy, gdy w atmosferze

ziemskiej nie było tlenu. Enzymy glikolityczne można znaleźć zarówno u

bakterii jak i u eukariotów. Jest to beztlenowy proces przemiany -

(fermentacja) - głównie glukozy, zachodzący w komórkach zwierząt i

dostarczający energii w postaci ATP. Jest to skomplikowany proces

chemiczny, w którym uczestniczy 11 enzymów.Etapy glikolizy-W 1-etapie

następuje fosforylacja (kosztem ATP) różnych sacharydów: heksoz,

glikogenu, skrobi i ich rozkład z wytworzeniem

aldehydu-3-fosfoglicerynowego (trisacharydu).W drugim etapie zachodzą

reakcje oksydo-redukcyjne (z udziałem dinukleotydu

nikotynamidoadeninowego NAD) dostarczające energii, która jest częściowo

magazynowana w cząsteczkach powstającego ATP oraz następuje wytworzenie

kwasu pirogronowego.Przebieg I i II etapu glikolizy jest identyczny jak

w fermentacji alkoholowej. Powstały kwas pirogronowy może ulegać różnym

przemianom.W warunkach beztlenowych, np. podczas pracy mięśni, gdy

następuje spadek stężenia tlenu w tkankach, zachodzi trzeci etap

glikolizy: kwas pirogronowy ulega redukcji (przy udziale NADH) do kwasu

mlekowego. NADH utleniony ponownie do NAD+ może ponownie brać udział w

przemianie następnej cząstki heksozy w drugim etapie glikolizy.

Glikogenoliza, rozkład glikogenu do glukozy - zachodzący w wątrobie, lub

do glukozo-6-fosforanu wykorzystywanego bezpośrednio w procesie

glikolizy - zachodzący w mięśniach. Regulowany hormonalnie przez

adrenalinę i glukagon. Główną rolą tego procesu jest dostarczanie

glukozy w stanach zapotrzebowania energetycznego - np. przy intensywnej

pracy mięśni.

Fermentacja, oddychanie beztlenowe, podczas którego ostatecznym biorcą

(akceptorem) elektronów jest związek organiczny, a nie tlen (oddychanie

tlenowe).W węższym znaczeniu fermentacja jest beztlenowym rozkładem

cukrów, spotykanym wśród bakterii, pleśni, drożdży, roślin i zwierząt. W

zależności od produktu końcowego fermentacji występują jej odmiany: np.

mlekowa, masłowa, alkoholowa. Zastosowanie w przemyśle piwowarskim,

winiarskim i spirytusowym.

Beta-oksydacja kwasów tluszczowych W komórkach (mitochondria) kwasy

tłuszczowe ulegają aktywacji do tioestrów przy udziale ATP. Dzięki temu

stają się związkami reaktywnymi i wysokoenergetycznymi.Dehydrogenaza

przy udziale FAD (FAD à FADH2) powoduje odwodorowanie kwasów

tłuszczowych w pozycji alfa, beta. Do nienasyconych kwasów tłuszczowych

dołączona zostaje cząsteczka wody dając beta-hydroksykwasy. Te z kolei

są utleniane przez odwodorowanie w pozycji beta, przy udziale

dehydrogenazy i NAD+. Powstały tioester beta-ketokwasu przy udziale

drugiej cząsteczki CoA-SH ulega tiolizie (rozpadowi) do acetylo-koenzymu

A i acylo-koenzymu A (zawiera dwa węgle mniej niż poprzedni), który

poddany jest ponownej beta-oksydacji. Jeden cykl obejmuje dwukrotne

odwodorowanie i przenoszenie wodoru na tlen (łańcuch oddechowy) z

wytworzeniem 5 cząsteczek ATP (2 cząsteczki z FADH+H, 3 cząsteczki z

NADH+H) z odczepieniem acetyloCoA. Proces jest sprzężony z cyklem Krebsa

i łańcuchem oddechowym. Glicerol włączony jest do procesu glikolizy.

Utlenienie l g tłuszczu dostarcza 9,3 kcal. Acetylokoenzym A jest

utleniony do kwasu cytrynowego w cyklu Krebsa po związaniu ze

szczwiooctanem.

Biosynteza kwasów tłuszczowychBiosynteza kwasów tłuszczowych odbywa się

w cytoplazmie komórek tłuszczowych (adipocyty, lipocyty). Do procesu

potrzebny jest acetylokoenzym A, który powstaje w wyniku katabolizmu

glukozy przy udziale dehydrogenazy pirogronianowej. W biosyntezie kwasów

tłuszczowych wyróżnić można kilka etapów: 1. Aktywacja

acetylokoenzmu A przez karboksylazę do malonylo-koenzymu A w obecności

ATP i witaminy H, czyli biotyny. Zatem acetylokoenzym A ulega

karboksylacji do malonylokoenzymu A (malonylo-CoA).2. Synteza kwasów

tłuszczowych na kompleksie enzymatycznym – syntetazie kwasów

tłuszczowych. W skład syntetazy (kompleksu enzymatycznego) wchodzi ACP

(Acyl Carrier Protein). ACP przenosi acyle, czyli produkty pośrednie.

ACP zawiera z kolei panteteinę (układ 4’fosforanu panteteiny).

Tworzony kwas tłuszczowy jest związany kowalencyjnie z enzymem. Reszta

butylowa lub reszta acetylowa jest przeniesiona na ACP. Następnie

dochodzi do połączenia reszty malonylowej pochodzącej z

malonylo-koenzymu A (malonylo-CoA) z resztą acetylową, powstaje

4-węglowa cząsteczka acetoacetylo-S-ACP. Zatem zachodzi kondensacja

reszty acetylowej z resztą malonylową. Wydzielony wówczas jest CO2 i

HS-ACP. CO2 jest uwolniony w wyniku działania syntazy 3-oksoacylo-ACP.

Przemiany te można zaliczyć do etapu startowego i etapu kondensacji. 3.

Etap redukcji odbywa się przy udziale NADPH i reduktazy

3-oksoacylo-ACP. Dochodzi do redukcji grupy –okso. Powstaje reszta

beta-hydroksyacylowa, która poddana jest dehydratacji przy udziale

dehydratazy 3-hydroksy-ACP. Powstaje reszta alfa, beta-dehydro-acylowa,

która zostaje poddana redukcji (chodzi o wiązanie podwójne) przy udziale

NADPH i reduktazy enoilo-ACP. Powstaje 4-węglowy rodnik butyrylowy. W

następnym obrocie reakcji powstaje kolejna jego cząsteczka, przy czym

reszta acylowa z wcześniej wytworzonego rodnika jest przeniesiona na tę

następna, wydzielony jest wówczas dwutlenek węgla i powstaje reszta

beta-ketoacylowa. Ta znów podlega kondensacji z kolejną. W ten sposób

tworzony kwas ulega wydłużaniu do odpowiedniej masy.4. Uwalnianie

gotowego łańcucha kwasy tłuszczowego odbywa się przy pomocy deacylazy.

Odłącza ona kwas od HS-ACP, z którym był połączony, o czym wspomniano na

początku.Biosynteza triglicerydów (tłuszczów) zachodzi w cytoplazmie i

wymaga obecności 1-fosfoglicerolu. Przyłączenie dwóch acyli do grup

wodorotlenowych –OH daje kwas fosfatydowy, który ulega

defosforylacji (reszta fosforanowa jest odłączona) pod wpływem

fosfatazy. Powstaje alfa, beta=digliceryd, do którego przyłączony

zostaje trzeci acyl z acylo-CoA. W wyniku reakcji powstaje trigliceryd.

---