Koenzymy Zes 1&3 (bez wzorów)

ZESTAW 1

1)Koenzymy oksyreduktaz

-NAD-dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

-NADP-fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego

-FMN-mononukleotyd flawinowy

2)Koenzym nie zawierający witamin z klasy transferaz ATP-adenozynotrójfosforan

Koenzymy zawierające witaminy CoF

CoF-jest poch.kw.foliowego. Funkcją jest współdziałanie z enzymami katalaz, przenoszenie jednostek jednowęglanowych o różnym st.utlenienia

CoA

Koenzym A przenosi reszty kwasowe (rodniki acylowe. Jeżeli przenosi resztę kw.octowego,to mówimy wtedy że jest to acetylowany koenzym A. Powstaje w procesie oksydacyjnej dekarboksylacji kw.pirogronowego i w procesie beta-oksydacji kw.tł.

3)Do badania aktywności tego enzymu wykorzystujemy niebieski barwnik 2,6 dichloroindofenol

Szybkośc redukcji koloru oznacza szybkość przebiegu reakcji.

4)Inhibitory dehydrogenazy

-współzawodniczące: malanian, szczawiano-octan, acetylooctan (zw.podobne w budowie do bursztynianu) - spowalniają reakcję

-niewspółzawodniczące np.: jony rtęci

-blokują grupy tiolowe enzym (hamują zajście reakcji)

5)Katalaza i peroksydaza należą do grupy oksyreduktaz. Katalizują rozpad H2O2 (usunięcie z komórki)

(przeniesienie wodoru z 1 cz. na drugą) - jedna się utlenia, druga redukuje

Peroksydaza katalizuje przeniesienie z H2O2 tlenu na atomy wodoru oderwane z niektórych substratów:

Oba zaw. układ żelazoporfirynowy w gr.prostetycznej

ZESTAW 3

1)Koenzymy dzielimy na 3 klasy:

-współdziałające z enzymami z klasy dezoksyreduktaz

-transferaz

-izomeraz i lipaz

Koenzymy w budowie chemicznej zawierają witaminy.

Koenzym jest to labilnie związana z białkiem grupa prostetyczna.

Bierze udział w przenoszeniu

atomów wodoru z donora

akceptor.

Gr.czynną jest amid

kw.nikotynowego (PP)

- ma właś.

zasadowe.

Podczas reakcji od-

Wodorowania

substratu pierścień

pirydynowy ulega

redukcji. Atom

azotu traci

ład.dodatni. Proces

polega na przył.

2 elektr. i protonu

(H+)Drugi proton

zostaje w śr.reakcji.

3)B1-tiamina (wyst. w DPT)

B2-ryboflawina (FMN,FAD)

B6-pirydoksyna - katalizuje transaminację i dekarboksylację

Wit.H(Biotyna)-proces karboksylacji

Kw.foliowy-w skł.CoF; katalizuje przenoszenie jednostek węglanowych o różnym stopniu utlenienia

Kw.pantotenowy-w skł. CoA-przenosi rodniki acylowe

4)Dehydrogenaza bursztynianowa katalizuje reakcje odwodorowania bursztynianu z wytworzeniem fumaranu.

Do badania aktywności tego enzymu używamy barwnika 2,6-dichloroindofenolu. Im szybsze odbarwienie barwnika tym większa aktywność enzymu. Jeżeli barwnik nie zmieni koloru to oznacza iż jest nieaktywny (zablokowany)

Inhibitory: cyjanki,siarczki,fluorki

Ihibitory dehydrogenazy: malanian, szczawianooctan,acetylooctan - spow.reakcje

Niewspółzawodniczące, np. jony rtęci - hamują działanie

Aktywność amylazy obliczamy poprzez porównanie rozłożonego H2O2 w próbie z aktywnym enzymem do nie rozłożonego w próbce z dezaktywowanym w czasie 1.min

Peroksydaza katalizuje przeniesienie z H2O2 tlenu na atomy wodoru oderwane z niektórych substratów

Oba zawierają ukł. Żelazoporfirynowy w gr.prostetycznej.