Enzymy proteolityczne (peptydazy)
Peptydazy należą do klasy hydrolaz i katalizują hydrolityczny rozkład
wiązania peptydowego.
Ze względu na lokalizację peptydazy dzielimy na:
-
enzymy pozakomórkowe
, czyli trawienne np.: pepsyna, podpuszczka, trypsyna,
chymotrypsyna, amino- i karboksypeptydazy, elastaza
-
enzymy wewnątrzkomórkowe
np.: katepsyny, papaina
Zastosowanie peptydaz roślinnych oraz pochodzenia bakteryjnego i grzybowego w
przemyśle rolno-spożywczym:
- p. mięsny i rybny - zmiękczanie i kruszenie mięsa, odwłasianie skór
- p.piwowarski - zapobieganie zmętnieniom białkowym piwa
- p. serowarski - koagulacja mleka, dojrzewanie serów
- p. pralniczy - enzymy bakteryjne o wysokim optimum pH, stosuje się jako
dodatek do proszków enzymatycznych
- p. piekarski - powodują rozluźnienie zbyt mocnego białka glutenowego, co
skraca czas wyrabiania ciasta, polepsza jego pulchność i
konsystencję.
Ze względu na położenia hydrolizowanego wiązania wyróżniamy:
-
endopeptydazy
np. trypsyna, chymotrypsyna, trombina
-
egzopetydazy
- aminopetydazy
- karboksypeptydazy
- dipeptydazy
Chociaż większość peptydaz wykazuje niską specyficzność w stosunku do
rozkładanego substratu, to jednak niektóre charakteryzują się specyficznością w
stosunku do reszt aminokwasowych tworzących rozkładane wiązanie np.: trypsyna,
trombina, chymotrypsyna
Najważniejsze enzymy trawienne:
pepsyna
podpuszczka
trypsyna
chymotrypsyna
elastaza
karboksypeptydaza A
PEPSYNA
• fosfoproteina
• wytwarzana przez komórki śluzówki dna żołądka jako
pepsynogegn
• hydrolizuje wiązania peptydowe między aminokwasami
aromatycznymi / dikarboksylowymi a innymi
• optimum pH działania 1,2 – 2,5
• endopeptydaza aspartylowa
PODPUSZCZKA
• żołądek osesków przeżuwaczy
• powstaje z proreniny
• kazeina parakazeina (nierozpuszczalna)
• optimum pH: 3,4 – 4
• zastosowanie: przemysł serowarski (sery
podpuszczkowe)
• endopeptydaza aspartylowa
TRYPSYNA
• wytwarzana przez komórki trzustki (trypsynogen) –
inicjacja aktywacji: enterokinaza
• aktywator wszystkich zymogenów trzustki
• z sokiem trzustkowym do jelita cienkiego
• hydrolizuje wiązania
-peptydowe
-estrowe
-amidowe
• preferencje: hydroliza wiązania peptydowego gdy grupy
karbonylowe należą do Arg lub Lys
• optimum pH 7,5 – 8,5
• endopeptydaza serynowa
CHYMOTRYPSYNA
• wytwarzana przez komórki trzustki
• z sokiem trzustkowym do jelita cienkiego (aktywacja)
• hydrolizuje wiązania
-peptydowe
-estrowe
• preferencje: hydroliza po karboksylowej stronie
aromatycznych i dużych hydrofobowych aminokwasów (Trp-,
Phe-, Met-, Leu-)
• optimum pH 7,5 – 8,5
•endopeptydaza serynowa
ELASTAZA
•wytwarzana przez komórki trzustki
•działa w jelicie cienkim
•brak ścisłej specyficzności substratowej (~aminokwasy
obojętne)
•względnie wyższa aktywność wobec elastyny (białko tkanki
łącznej)
KARBOKSYPEPTYDAZA A
• odszczepia aminokwasy C-końcowe (wyjątek: amin.
zasad. i prolina; KARBOKSYPEPTYDAZA B - lizyna, arginina)
• wydzielane przez trzustkę do jelita cienkiego
• optimum pH 7,5 – 8,5
• metalopeptydaza
AMINOPEPTYDAZY
• odszczepia aminokwasy N-końcowe
• śluzówka jelita cienkiego
• optimum pH 7,5 – 8,5
DIPEPTYDAZY
• prolinaza (dowolny aminokwas—prolina)
• dipeptydaza glicyno—glicyny
PEPTYDAZY WEWNĄTRZKOMÓRKOWE ZWIERZĘCE
(KATEPSYNY)
• lizosomalne (u roślin wakuolarne)
• cytozolowe (tu: ATP-zależne proteasomy)
PEPTYDAZY LIZOSOMALNE
śledziona, nerki, wątroba (opt. pH 4-5)
roślinne (opt. pH 5-7)
Metabolizm związków azotowych
Rozkład białek w układzie
pokarmowym i wewnątrz komórkowy
katabolizm aminokwasów
PEPTYDAZY (enzymy proteolityczne, proteazy)
-
katalizują hydrolizę wiązań peptydowych w białkach i
peptydach
- należą do klasy 3. hydrolaz
- niektóre z nich katalizują ponadto hydrolizę wiązań estrowych i
amidowych
Ugrupowanie peptydowe
H
C
O
N
wiązanie peptydowe
Charakteryzują się:
- niską specyficznością w stosunku do rozkładanego
substratu
- wybiórczością w stosunku do położenia rozkładanego
wiązania w
łańcuchu peptydowym
- swoistością w stosunku do hydrolizy wiązań pomiędzy
określonymi aminokwasami
PEPTYDAZY (enzymy proteolityczne, proteazy)
Klasyfikacja
Endopeptydazy (proteinazy)
Na podstawie budowy centrum aktywnego, wrażliwości na
inhibitory oraz mechanizm katalizy wyróżniono:
- Serynowe
- seryna w centrum aktywnym
-
Cysteinowe
- cysteina w centrum aktywnym
- Aspartylowe
- dwie reszty asparaginianu w centrum
aktywnym
-
Metaloproteinazy
– niezbędny jon metalu do
aktywności
Egzopeptydazy
- Aminopetydazy
- odcinające pojedyncze aminokwasy od
końca aminowego
-
Karboksypeptydazy -
odcinające pojedyncze aa od końca
karboksylowego
-
Dipeptydazy -
hydrolizują wiązania peptydowe w
dwupetydach
-
Dwupetydylo-petydazy
lub
tripetydylo-peptydazy
:
odszczepiają jednostki dwupetydowe lub tripeptydowe
Katabolizm
aminokwasów
I. Dekarboksylacja aminokwasów
- polega na odłączeniu grupy -COOH i uwolnieniu jej w
postaci CO
2
- prowadzi często do powst. amin biogennych, związków o
dużej aktywności biolog.
- katalizowana przez dekarboksylazy aminokwasowe,
należące do klasy liaz
COOH
C
H
2
N
H
R
+ CO
2
H
C
H
2
N
H
R
aminokwas
amina
I-rzędowa
PLP
reakcja ogólna:
przykłady:
lizyna
kadaweryna
glutaminian
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
H
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
4-aminomaślan
PLP
CO
2
COOH
NH
2
C
H
2
N
H
(CH
2
)
3
CH
2
H
NH
2
C
H
2
N
H
(CH
2
)
3
CH
2
PLP
CO
2
Przykładowe produkty dekarboksylacji aminokwasów
Aminokwas Prod. dekarboksylacji Funkcja
Lizyna
kadaweryna
Ornityna
p
utrescyna
Cysteina
c
ysteamina
składnik koenzymu A
Asparaginian
-alanina
składnik koenzymu A
Glutaminian
4-aminomaślan
udział w czynnościach mózgu
Histydyna
histamina
hormon tkankowy, prod.
gnilny
Tryptofan
t
ryptamina
hormon tkankowy
funkcje wzrostowe roślin,
produkty gnilne
Katabolizm
aminokwasów
II. Deaminacje aminokwasów
r. polegające na odłącz, gr.-NH
2
i uwolnieniu jej w postaci jonu NH
4
+
1. deaminacja oksydacyjna
- reakcji deaminacji towarzyszy utlenienie substratu
a.
- reakcje katalizowane przez
dehydrogenazy
aminokwasowe
współprac. z
NAD
+
lub NADP
+
- reakcje odwracalne, np. dehydrogenaza glutaminianowa i alaninowa
COO
-
C
+
H
3
N
H
CH
3
alanina
COO
-
C O
CH
3
pirogronian
+ H
2
O + NAD
+
+ NH
4
+
+ NADH + H
+
E
E - dehydrogenaza alaninowa
COO
-
COO
-
C
+
H
3
N
H
CH
2
CH
2
+ H
2
O + NAD(P)
+
E
kwas glutaminowy
E - dehydrogenaza glutaminianowa
kwas -ketoglutarowy
COO
-
COO
-
C O
CH
2
CH
2
+ NH
4
+
+ NAD(P)H + H
+
COO
-
C
+
H
3
N
H
R
aminokwas
COO
-
C O
R
- ketokwas
(2-oksokwas)
iminokwas
(nietrwały)
COO
-
C
+
H
2
N
R
+ H
2
O
H
2
O
2
O
2
FAD
FADH
2
+ NH
4
+
E
reakcja sumaryczna:
b.
- reakcje katalizowane przez
oksydazy aminokwasowe
współprac.
z
FMN lub FAD
, specyficzne w stos. do konfiguracji L i D
aminokwasów, w mniejszym stopniu w stosunku do
rodzaju aminokwasu
- reakcje nieodwracalne, np. katalizowana przez oksydazę alaninową
Katabolizm
aminokwasów
II. Deaminacje aminokwasów
1. deaminacja oksydacyjna
ogólna reakcja dwuetapowa:
nieenzyma-
tyczna
hydroliza
E – oksydaza L-aminokwasowa
COO
-
C
+
H
3
N
H
R
aminokwas
+ O
2
+
H
2
O
COO
-
C O
R
+ H
2
O
2
+ NH
4
+
- ketokwas
(2-oksokwas)
E
Katabolizm
aminokwasów
2. deaminacja nieoksydacyjna
- reakcje katalizowane przez enzymy, należące do klasy liaz
- reakcji deaminacji nie towarzyszy utlenienie aa
- reakcje odwracalne
- przykład:
COO
-
COO
-
C
+
H
3
N
H
CH
2
COO
-
COO
-
HC
CH
+ NH
4
+
E - amoniakoliaza asparaginianowa
E
fumaran
asparaginian
COO
-
C O
CH
3
pirogronian
+ NH
4
+
COO
-
OH
C
+
H
3
N
H
CH
2
E - dehydrataza serynowa
reakcja sumaryczna:
E
seryna
(reakcja dwuetapowa: odłączenie H
2
O -> aminoakrylan, przyłączenie
cząsteczki wody -> pirogronian)
Większość
grup aminowych
jest magazynowana w
organizmie w postaci
glutaminianu
, który wykorzystywany
jest do syntezy
innych aminokwasów na drodze
transaminacji.
III. Transaminacje
E- aminotransferaza alaninowa
PLP
E
Katabolizm
aminokwasów
PLP
E
E - aminotransferaza asparaginianowa
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
COOH
C O
CH
2
COOH
+
L-
glutaminian
szczawiooctan
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
COOH
COOH
C O
CH
2
CH
2
+
L-asparaginian2-oksoglutaran
pirogronian glutaminian
+
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
COOH
C O
CH
3
COOH
C
H
2
N
H
CH
3
COOH
COOH
C O
CH
2
CH
2
+
alanina
2-oksoglutaran
Nadmiar jonów amonowych jest wydalanych w
postaci:
- mocznika
– organizmy ureoteliczne (większość kręgowców
lądowych)
- kwasu moczowego
– org. urykoteliczne (ptaki, gady)
- amoniaku
– org. amonioteliczne (wodne bezkręgowce i
kręgowce)
arginina
ornityna
argininobursztynian
fumaran
asparaginian
mocznik
R
-NH
2
NH
2
NH
2
C
O
karbamoilofosforan
R
NH
2
C
O
CO
2
+
NH
4
+
H
2
O
MATRIKS MITOCHONDRIALNA
CYTOZOL
1
2
3
4
5
1
2
arginaza
karbamoilotransferaza ornitynowa
3
syntetaza argininobursztynianowa
4
liaza argininobursztynianowa
5
syntetaza karbamoilofosforanowa
Cykl mocznikowy
- w cyklu mocznikowym zachodzi synteza mocznika
(wątroba)
- w moczniku syntetyzowanym w tym cyklu
- jeden atom azotu pochodzi z NH
4
+
, a drugi z
asparaginianu
- atom węgla pochodzi z CO
2
- nośnikiem atomów C i N, wchodzących w cykl mocznikowy, jest
ornityna (aminokwas niebiałkowy)
cytrulina
CO
2
+ NH
4
+
+ 3 ATP + asparaginian + 2 H
2
O
mocznik + 2 ADP + 2P
i
+ AMP + PP
i
+ fumaran
Stechiometria syntezy mocznika:
2
karbamoilotransferaza ornitynowa
arginaza
1
NH
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
C NH
2
+
H
2
N
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
NH
3
+
NH
2
NH
2
C
O
+
arginina
mocznik
ornityna
H
2
O
1
N
H
NH
2
C
O
H
2
N C
O
O P
O
O
-
O
-
+
karbamoilofosforan
cytrulina
+ P
i
2
Cykl mocznikowy - 1
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
NH
3
+
ornityna
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
5
syntetaza karbamoilofosforanowa
H
2
N C
O
O P
O
O
-
O
-
CO
2
+ NH
4
+
+ 2ATP + H
2
O
+ 2 ADP + 2P
i
+ 3 H
+
5
karbamoilofosforan
Cykl mocznikowy - 2
C
CH
2
+
H
3
N
COO
-
H
COO
-
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
N
H
NH
2
+
C
N
H
C
CH
2
COO
-
H
COO
-
ATP
AMP + PP
i
asparaginian
argininobursztynian
3
3
syntetaza argininobursztynianowa
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
N
H
C NH
2
C
COO
-
COO
-
C
H
H
+
arginina
fumaran
4
4
liaza argininobursztynianowa
N
H
NH
2
C
O
cytrulina
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
+
CH
2
CH
2
CH
2
C NH
3
+
H
COO
-
N
H
NH
2
+
C
N
H
C
CH
2
COO
-
H
COO
-
argininobursztynian
NH
2
+
Losy szkieletów węglowych aminokwasów
fumaran
cytrynian
szczawiooctan
-
ketoglutaran
izoleucyna
leucyna
tryptofan
arginina
glutaminian
glutamina
histydyna
prolina
asparagina
asparaginian
leucyna
lizyna
fenyloalanina
tryptofan
tyrozyna
izoleucyna
metionina
treonina
walina
asparaginian
fenyloalanina
tyrozyna
pirogronian
acetylo-CoA acetoacetylo-CoA
fosfoenolo-
pirogronian
glukoza
Aminokwasy glukogenne przedstawiono na różowym tle, ketogenne
na żółtym. Niektóre z aminokwasów są zarówno keto-, jak i
glukogenne.
alanina
cysteina
glicyna
seryna
treonina
tryptofan
bursztynylo-CoA
Gówne szlaki metaboliczne
Białka
Kwasy
nukleinowe
Węglowodany
Tłuszcze
Aminokwasy
Nukleotydy
Cukry proste
Glicerol
Kwasy
tłuszczowe
Glukoza
Aldehyd-3-
fosfoglicerynowy
Pirogronian
Acetylo-CoA
Cykl
Krebsa
Zredukowane
przenośniki e
-
(NADH, FADH
2
)
Transport
elektronów
i
fosforylacj
a
oksydacyjn
a
Utlenione
przenośniki e
(NAD
+
, FAD)
ATP
ADP
Energia
świetlna
CO
2
NH
3
H
2
O
O
2
e
szlak
kataboliczny
szlak
anaboliczny
przepływ e
1
2
3
G
l
i
k
o
l
i
z
a
Gl
u
k
o
n
e
o
g
e
n
e
za
legenda:
W wyniku
procesów metabolicznych
komórki:
- zdobywają energię i siłę redukcyjną ze środowiska
- syntetyzują podstawowe elementy składowe swoich makrocząsteczek
Fotosynteza
e
-
-
-
-
Główne szlaki metaboliczne
Asymilacja azotu i
biosynteza aminokwasów
Obieg azotu w przyrodzie
N
2
rośliny
zwierzęta
amonifikacja
nitryfikacja
w
ią
za
n
ie
N
2
p
rz
e
z
b
a
kt
e
ri
e
p
o
b
ie
ra
n
ie
N
o
rg
.
pobieranie
azotanów
d
e
g
ra
d
a
cj
a
de
gra
da
cja
wyładowania
atmosferyczne
p
o
b
ie
ra
n
i
e
a
m
o
n
ia
ku
de
nitr
yfi
kac
ja
N zw.org.
(odpady org)
NH
4
+
NO
3
-
N
N
941 kJ/mol (225 kcal/mol)
sp
al
an
ie
Amonifikacja
czyli
mineralizacja organicznych zw.
azotowych
do NH
3
- prowadzona przez niektóre bakterie i grzyby glebowe
- np.: 2 CH
2
NH
2
COOH + 3 O
2
4 CO
2
+ 2 H
2
O + 2 NH
3
Nitryfikacja
- biologiczne utlenianie NH
4
+
do NO
2
-
, a następnie do NO
3
-
przez chemoautotroficzne bakterie glebowe,
Nitrosomonas: 2 NH
3
+ 3 O
2
2 HNO
2
+ 2 H
2
O
Nitrobacter: 2 HNO
2
+ O
2
2 HNO
3
Denitryfikacja
- redukcja azotanów do N
2
lub tlenków azotu
wydzielanych do atmosfery
- prowadzona w warunkach beztlenowych przez bakterie
denitryfikacyjne np.:
Micrococcus denitrificans: 2 HNO
3
+ 5 H
2
N
2
+ 6
H
2
O
Wiązanie azotu atmosferycznego (redukcja N
2
do NH
3
)
Proces redukcji N
2
do NH
3
to trzykrotna redukcja
dwuelektronowa:
N N
HN NH
H
2
N N
2
H
2 NH
3
azot
atmosferyczny
diimina
hydrazyna
amoniak
2e
-
2H
+
2e
-
2H
+
2e
-
2H
+
- wiązanie azotu atmosferycznego przeprowadzają
niektóre bakterie i sinice – rocznie 10
11
kg
Wiązanie azotu na kuli ziemskiej:
- 60% przez mikroorg. diazotroficzne
- 15% poprzez wyładowania atmosferyczne i
promieniowanie UV
- 25% na drodze procesów przemysłowych
Mikroorganizmy wiążące azot
Drzewa np. olcha,
krzewy rosnące na
zabagnionych
terenach, ubogich w
N
Symbiotyczne
Przykład bakterii
Gospodarz
Rhizobium
Motylkowate
Azospirillum
(Actinomycetes)
Trawy tropikalne
Niesymbiotyczn
e
Frankia (Actinomycetes)
Soybean root
nodules, containing
Rhizobium bacteria
Anabaena
Azotobacter
Anabaena
Anabaena, Nostoc
Azolla (paproć
wodna, mchy
Cyjanobakterie:
Inne bakterie:
Cyjanobakterie:
Inne bakterie:
niefotosyntetyzujące:
Azotobacter - bezwzględny tlenowiec
Clostridium – bezwzględny beztlenowiec
Klebsiella - względny tlenowiec
fotosyntetyzujące:
Rhodopseudomonas – względny tlenowiec
Chromatium – bezwzględny beztlenowiec
Kompleks nitrogenazy
nitrogenaza
(białko Mo-Fe)
reduktaza
(białko Fe)
e
-
ze zred.
ferredoksyny
N
2
NH
3
2ATP
2ADP
+ 2P
i
Teoretycznie redukcja N
2
do NH
3
wymaga 6 e
-
:
N
2
+ 6e
-
+ 6H
+
2NH
3
N
2
+ 8e
-
+ 8H
+
2NH
3
+ H
2
Sumaryczna reakcja biologicznego wiązania azotu:
N
2
+ 8e
-
+ 8 H
+
+ 16ATP + 16H
2
O
2NH
3
+ H
2
+ 16ADP +
16P
i
Fe
utl
Fe
zred
MoFe
zred
MoFe
utl
Wiązanie azotu przez diazotrofy
Przeniesienie elektronów z reduktazy na podjednostkę
nitrogenazy wiąże się z
hydrolizą ATP
przez reduktazę, co
prowadzi do
zmian konformacyjnych kompleksu (zbliżenie
obu białek)
to jednak
reduktaza nie działa perfekcyjnie i
potrzebne są
dodatkowe 2 e
-
ponieważ na każdy 1mol N
2
wytwarza też 1 mol
H
2
Redukcja azotanów do amoniaku - rośliny
Jedyną formą azotu, która może być bezpośrednio
włączana w związki organiczne (rośliny, zwierzęta,
mikroorg.) jest jon amonowy, dlatego jony azotanowe
pobrane przez rośliny muszą ulec przekształceniu w
NH
4
+
.
- asymilacyjna redukcja azotanów
poprzedza
właściwą asymilację azotu, czyli asymilację
amoniaku
NO
3
-
---> NH
4
+
+5
-3
Proces redukcji azotanów do amoniaku dwuetapowo:
NO
3
-
+ NAD(P)H + 2H
+
------> NO
2
-
+ NAD(P)
+
+ H
2
O
2e
-
1-szy etap:
- redukcja azotanów do azotynów:
- katalizowana przez reduktazę azotanową
- zachodzi w cytoplazmie
- forma NADH zależna najczęściej występuje
NO
3
-
----> NO
2
-
+5
+3
2-gi etap:
- redukcja azotynów do jonów amonowych:
- katalizowana przez reduktazę azotynową
- zachodzi w chloroplastach (liście) i plastydach
(korzenie)
- donorem elektronów jest zred. ferredoksyna lub
NADPH
NO
2
-
+ 6Fd
zred
+ 8H
+
-----> NH
4
+
+ 6Fd
utl
+ 2H
2
O
6e
-
NO
2
-
----> NH
4
+
+3
-3
Właściwa asymilacja azotu, czyli asymilacja amoniaku
- jest to włączanie nieorganicznego azotu w postaci
amoniaku w związki organiczne zawierające azot
- jony amonowe mogą zostać wbudowane do związków
organicznych w postaci grupy
grupy -aminowej
aminokwasów, amidowej aminokwasów lub
karbamoilofosforanu
- glutaminian i glutamina są głównymi związkami,
dzięki którym NH
4
+
wprowadzany jest do różnych
szlaków metabol.
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
kwas -ketoglutarowy
COOH
COOH
C O
CH
2
CH
2
+ NH
4
+
+ NAD(P)H + H
+
+ NAD(P)
+
+ H
2
O
GDH
kwas glutaminowy
CO
2
+ NH
4
+
+ 2ATP + H
2
O
H
2
N
-
C
- O~PO
3
2-
+ 2ADP + P
i
+ 3H
+
karbamoilofosforan
O
Redukcyjna aminacja - ketoglutaranu:
synteza glutaminianu
-dehydrogenaza glutaminianowa (GDH)
wbudowuje NH
4
+
jako
grupę -aminową
- aminacja substratu z jednoczesną redukcją
, reduktorem jest
NADPH
- reakcja przebiega w mitochondriach
Włączanie NH
4
+
przez karbamoilofosforan
- synteza karbamolilofosforanu jest katalizowana przez
syntetazę karbamoilofosforanu
- karbamoilofosforan wykorzyst. do syntezy argininy,
mocznika, nukleotydów pirymidynowych
GS lub cykl GS/GOGAT – synteza glutaminy i glutaminianu
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
kwas glutaminowy
glutamina
2x glutaminian
-ketoglutaran
COOH
C
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
O
H
2
N
ATP NH
4
+
ADP + Pi + H
+
syntetaza glutaminowa (GS)
syntaza glutaminianowa
(GOGAT)
NAD(P)H + H
+
Fdzred
NAD(P)+
Fdutl
COOH
COOH
C O
CH
2
CH
2
glutamina
COOH
C
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
O
H
2
N
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
+
2x
NADH, Ferredoksyna- rośliny, NADPH- mikroorg.
- cykl GS/GOGT (rośliny, bakterie) jest główną drogą
włączania azotu w zw.org.
- około 80-90% jonów NH
4
+
jest przyswajanych w ten
sposób u roślin
- u zwierząt brak GOGAT
Fenyloalanina
Histydyna
Izoleucyna
Leucyna
Lizyna
Metionina
Treonina
Tryptofan
Walina
u dzieci też:
Arginina
Alanina
Arginina
Asparagina
Asparaginian
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Glutaminian
Prolina
Seryna
Tyrozyna
Egzogenne
Endogenne
Aminokwasy egzogenne dla człowieka
Arginina – u dzieci
syntetyzowana z
niedostateczna szybkością aby
podtrzymać rozwój dzieci
Pierwotna synteza aminokwasów
-
reakcje
włączania amoniaku (pobranego przez rośliny lub
pochodzącego z redukcji pobranego NO
3
-
) w związki
organiczne
prowadzące
do
powstania
aminokwasów
określanych
jako
aminokwasy
pierwotne (Glu, Gln, Asp, Ala).
Wtórna synteza aminokwasów
-
przenoszenie,
w drodze transaminacji, grupy aminowej z
istniejących już aminokwasów na -ketokwas (2-
oksokwas – wytwarzane w glikolizie i cyklu Crebsa),
z wytworzeniem nowego aminokwasu.
Z powstałych aminowkwasów dokonuje się synteza
innych, których łańcuchy węglowe są produktami
posrednimi metabolizmu węglowego: pochodzą z
cyklu Calvina, cyklu pentozofosforanowego.
Wtórna synteza aminokwasów - transaminacja
COOH
COOH
C
H2N
H
CH2
COOH
COOH
C O
CH2
CH2
+
L-asparaginian
2-oksoglutaran
COOH
COOH
C
H2N
H
CH2
CH2
COOH
C O
CH2
COOH
+
L-
glutaminian
szczawiooctan
PLP
1
1
aminotransferaza asparaginianowa
pirogronian
2
aminotransferaza alaninowa
COOH
COOH
C
H2N
H
CH2
CH2
COOH
C O
CH3
+
glutaminian
PLP
COOH
C
H2N
H
CH3
COOH
COOH
C O
CH2
CH2
+
alanina
2-oksoglutaran
2
Większość
grup aminowych
jest magazynowana w
organizmie w postaci
glutaminianu
, który wykorzystywany
jest do syntezy
innych aminokwasów na drodze
transaminacji.
.
pirogronian
Wtórna synteza aminokwasów - transaminacje
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
COOH
COOH
C O
CH
2
CH
2
+
L-asparaginian
2-oksoglutaran
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
COOH
C O
CH
2
COOH
+
L-glutaminian
szczawiooctan
PLP
aminotransferaza asparaginianowa
pirogronian
aminotransferaza alaninowa
COOH
COOH
C
H
2
N
H
CH
2
CH
2
COOH
C O
CH
3
+
glutaminian
PLP
COOH
C
H
2
N
H
CH
3
+
alanina
.
pirogronian
1
1
2
2
COOH
COOH
C O
CH
2
CH
2
2-oksoglutaran
Większość
grup aminowych
jest magazynowana w
organizmie w postaci
glutaminianu
, który
wykorzystywany jest do syntezy
innych aminokwasów
na drodze transaminacji.
Biosyntetyczne rodziny aminokwasów u bakterii i roślin
lizyna
asparaginian
szczawiooctan
asparagina metionina treonina
izoleucyna
pirogronian
alanina walina leucyna
rybozo-5-fosforan
histydyna
fosfoenolopirogronian
+
erytrozo-4-fosforan
fenyloalanina
tyrozyna
tyrozynatryptofan
-ketoglutaran
glutaminian
glutamina prolina arginina
3-fosfoglicerynian
seryna
cysteina glicyna
Cykl Krebsa
Glikoliza
Cykl pentozofosforanowy
rodzina
szikimianowa
RODZINY BIOSYNTETYCZNE AMINOKWASÓW
Rodzina asparaginianowa
- pochodne szczawiooctanu
Rodzina glutaminianowa
- pochodne a-ketoglutaranu
Rodzina pirogronianowa
- pochodne pirogronianu
Rodzina szikimianowa
- pochodne fosfoenolopirogronianu i
erytrozo-4-fosforanu
Rodzina serynowa
- pochodne 3-fosoglicerynianu
Synteza histydyny
- pochodna rybozo-5-fosforan
Document Outline