Lista 6 – S t r a t e g i e   k a t a l i t y c z n e

 

 

- 1 z 2 - 

 

B

IOCHEMIA 

I

 

–

 ĆWICZENIA

  

LISTA 6 

 

do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego 

S t r a t e g i e   k a t a l i t y c z n e  

 

1.  Które z poniższych są używane przez enzymy w celu katalizowania specyficznych reakcji? 

(a)  jony metali 
(b)  zmiany temperatury  
(c)  zbliżenie substratów  
(d)  reakcje kwasowo-zasadowe 
(e)  kowalencyjne kompleksy enzym-substrat.  

2.  Aktywność  enzymatyczna  w  funkcji  pH  pokazano  po  prawej. 

Które  z  poniższych  łańcuchów  bocznych  podanych  par 
aminokwasów  były  by  dobrymi  kandydatami,  jako  grupy 
katalityczne? 

(a)  Glu i Lys  
(b)  Asp i His 
(c)  His i Cys 
(d)  Dwie reszty His  
(e)  His i Lys 

 

3.  Grupa  alkoksydowa  chymotrypsyny,  która  atakuje  tlen  karbonylowy  wiązania  peptydowego 

substratu powstaje z łańcucha bocznego, którego z aminokwasów?  

(a)  Asp  

 

(d)   Cys 

(b)  His  

 

(e)   Tyr 

(c)  Ser 

4.  Które  z  poniższych  obserwacji  eksperymentalnych  dostarczają  dowodów  na  tworzenie  się 

intermediatu acyloenzymu podczas reakcji chymotrypsyny? 

(a)  Dwufazowe  uwolnienie  p-nitrofenolu  zachodzi  podczas  hydrolizy  estru  p-nitrofenylu  N-

acetylofenyloalaniny.  

(b)  Aktywna seryna może być specyficznie oznaczona organicznym fluorofosforanem. 
(c)  Zależność szybkości katalitycznej od pH ma kształ dzwonowaty, z maksimum w około pH=8. 
(d)  Duża  kieszeń  enzymu  może  pomieścić  duży  hydrofobowy  łańcuch  boczny  rozpoznawanego 

substartu.  

5.  Trzy  kluczowe  reszty  aminokwasowe  w  miejscu  aktywnym  chymotrypsyny  tworzą  triadę 

katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie? 

(a)  Reszta histydylowa wspomoga reakcję działając jako katalizator kwasowo zasadowy. 
(b)  Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. 
(c)  Reszra serylowa działa jako elektrofil podczas reakcji z substratem.  
(d)  Reszta asparaginianowa działa jako nukleofil podczas reakcji z substratem.  
(e)  Reszta  asparaginianowa  inicjuje  etap  deacetylacji  przez  atak  nukleofilowy  na  węgiel  karbonylowy 

intermediatu acylowego.   

(f)  Tworzą tzw. dziurę oksyanionową  

 

6.  Które 

z 

poniższych 

enzymów 

mogą 

być 

nieodwracalnie 

inaktywowane 

przez 

diizopropylofluorynian (DIPF)? 

(a)  Karboksypeptydaza II 
(b)  trypsyna 
(c)  lizozym 

 

Lista 6 – S t r a t e g i e   k a t a l i t y c z n e

 

 

- 2 z 2 - 

 

(d)  subtylizyna 
(e)  trombina 

7.  Trzy enzymy trypsyna, elastaza i chymotrypsyna 

(a)  najprawdopodobniej ewoluowały od wspólnego przodka.  
(b)  mają znaczne podobieństwa w sekwencji aminokwasów oraz ich trójwymiarowych strukturach.  
(c)  katalizują tą samą ogólną reakcję: rozcięcie wiązania peptydowego.  
(d)  katalizują reakcje, którer przebiegają przez intermediat kowalencyjny.  
(e)  różnią się strukturalnie w miejscach aktywnych.  

8.  Dopasuj  odpowiednie  enzymy  z  prawej  kolumny,  do  klas  enzymów  proteolitycznych,  do  których 

należą z lewej kolumny.  

(a)  metaloproteazy 

 

 

 

(1)  papaina 

(b)  proteazy serynowe   

 

 

(2)  pepsyna 

(c)  protezy cysteinowe   

 

 

(3)  elastaza 

(d)  proteazy aspartylowe 

 

 

(4)  termolizyna 

9.  Dlaczego histydyna jest szczególnie wszechstronnym aminokwasem w kategoriach zaangażowania 

w mechanizmy reakcji enzymatycznych? 
 
 

10. Kilka  różnych  anhydraz  węglanowych  koordynują  Zn

2+ 

w  miejscach  aktywnych  za  pomocą 

łańcucha  bocznego  wyłącznie  His  bądź  His  i  Cys.  Uzasadnij,  w  jaki  sposób  wiązanie  wody  do 
miejsca koordynującego Zn

2+ 

obniża wartość pK wody.  

 

 

 

11. Dla  każdego  enzymu  w  lewej  kolumnie,  wskaż  odpowiednie  stany  przejściowe  lub  twory 

chemiczne w prawej kolumnie, które biorą udział w mechanizmie katalitycznym.  

(a)  Anhydraza węglanowa 

 

 

(1) 

mieszany bezwodnik 

(b)  Kinaza monofosforanów nukleozydów 

(2) 

dziura oksyanionowa 

(c)  Endonukleaza restrykcyjna EcoRV   

(3) 

fosfor o pięciu miejscach koordynacji 

(d)  chymotrypsyna 

 

 

 

(4) 

jon karboniowy 

(5) 

tetraedryczny stan przejściowy atomu węgla