Lista 7 – S t r a t e g i e   r e g u l a c y j n e

 

 

- 1 z 2 - 

 

B

I O C H E M I A  

I

 

–

  Ć W I C Z E N I A

   

L I S T A   7  

 

do wykładu dr. hab. in

Ŝ

. P. Dobryszyckiego 

S t r a t e g i e   r e g u l a c y j n e  

 

1.

 

ZaleŜność  szybkości  reakcji  od  stęŜenia  substratu  dla 
enzymu  allosterycznego  podstawiono  jako  krzywą  A  na 
rysunku  obok.  Przesunięcie  do  krzywej  B  moŜe  być 
spowodowane przez: 

(a)

 

dodanie nieodwracalnego inhibitora. 

(b)

 

dodanie allosterycznego aktywatora. 

(c)

 

dodanie allosterycznego inhibitora. 

(d)

 

dysocjacja enzymu na podjednostki. 

 

2.

 

Efekt allosteryczny CTP na ATCazę jest nazywany: 

(a)

 

aktywacją homotropową. 

(b)

 

hamowaniem homotropowym. 

(c)

 

aktywacją heterotropową. 

(d)

 

hamowaniem heterotropowym. 

 

3.

 

U  E.  coli,  ATCaza  jest  hamowana  przez  CTP  i  aktywowana  przez  ATP.  Wyjaśnij 
znaczenie biologiczne tych efektów. 

 

4.

 

Kinazy białkowe 

(a)

 

przenoszą grupy fosforanowe z jednego białka na inne. 

(b)

 

wykorzystują AMP jako substrat. 

(c)

 

wykorzystują Thr, Ser lub Tyr jako akceptory w przenoszeniu grup fosforanowych. 

(d)

 

przenoszą  atom fosforu 

α

 z ATP. 

(e)

 

są zlokalizowane na zewnętrznej powierzchni komórki. 

5.

 

Trzustka jest źródłem enzymu proteolitycznego trypsyny. Z jakiego z poniŜszych powodów 
trypsyna nie trawi tkanek, w których jest produkowana? 

(a)

 

Jest syntezowana w formie nieaktywnego prekursowa, który wymaga aktywacji. 

(b)

 

Jest przechowywana w ziarnach zymogenu otoczonych błoną. 

(c)

 

Jest aktywna tylko w pH jelit, a nie w pH komórek trzustki. 

(d)

 

Wymaga specyficznego niekatalitycznego białka modyfikującego do aktywacji. 

6.

 

Aktywacja chymotrypsynogenu wymaga 

(a)

 

przecięcia przynajmniej dwóch wiązań peptydowych przez trypsynę. 

(b)

 

rearanŜacji  strukturalnej,  która  kończy  formowanie  miejsca  wiązania  substratu  i dziury 
oksyanionu. 

(c)

 

znacznych rearanŜacji strukturalnych całej cząsteczki białka. 

(d)

 

wspólnego działania trypsyny i pepsyny dla uzyskania α-chymotrypsyny. 

7.

 

Połącz fibrynogen i fibrynę z odpowiadającymi im właściwościami z prawej kolumny. 

(a)

 

fibrynogen  

 

(1) 

jest rozpuszczalny/a w krwi 

(b)

 

fibryna 

 

 

(2) 

jest nierozpuszczalny/a w krwi 

 

(3) 

tworzy uporządkowane sieci włókien 

(4) 

zawiera helisy 

α

 zwinięte w superhelisę 

(5) 

moŜe być sieciowany/a przez transglutaminazę 

 

Lista 7 – S t r a t e g i e   r e g u l a c y j n e

 

 

- 2 z 2 - 

 

8.

 

Wyjaśnij rolę reszt γ-karboksyglutaminianu w czynnikach krzepnięcia. 

 

 

9.

 

Wyjaśnij  rolę  kaŜdej  z  poniŜszych  substancji  w  procesie  krzepnięcia  krwi  lub 
rozpuszczania skrzepu. 

(a)

 

heparyna 

(b)

 

dikumarol 

(c)

 

tkankowo specyficzny aktywator plazminogenu 

10.

 

Które z poniŜszych zdań na temat plazminy są poprawne? 

(a)

 

Jest proteazą serynową. 

(b)

 

Dyfunduje do skrzepu. 

(c)

 

Rozcina fibrynę w miejscu pałeczek łącznikowych. 

(d)

 

Jest inaktywowana przez antytrypsynę 

α

1

. 

(e)

 

Zawiera domenę pastorsału do wiązania skrzepu. 

11.

 

Które z poniŜszych mechanizmów nie są zaangaŜowane w kontrolę procesu krzepnięcia? 

(a)

 

Specyficzne hamowanie formowania fibryny przez antyelastazę. 

(b)

 

Degradacja czynników Va i VIIIa przez białko C, aktywowane przez trombinę. 

(c)

 

Rozcieńczenie czynników krzepnięcia w krwi i ich usunięcie przez wątrobę. 

(d)

 

Specyficzne hamowanie trombiny przez antytrombinę III. 

12.

 

Spróbuj  przewidzieć,  która  z  poniŜszych  sekwencji  peptydowych  moŜe  ulec  fosforylacji 
przez kinazę białkową A. Uzasadnij swoją odpowiedź i wskaŜ modyfikowaną resztę. 

(a)

 

Ala-Arg-Arg-Ala-Ser-Leu 

(b)

 

Ala-Arg-Arg-Ala-His-Leu 

(c)

 

Val-Arg-Arg-Trp-Thr-Leu 

(d)

 

Ala-Arg-Arg-Gly-Ser-Asp 

(e)

 

Gly-Arg-Arg-Ala-Thr-Ile 

13.

 

Kaskady wzmacniające sygnał, jak ta zaangaŜowana w proces krzepnięcia krwi, są istotne 
w  wielu  procesach  regulacyjnych.  PoniŜszy  schemat  pokazuje  hipotetyczną  kaskadę 
obejmującą  przekształcenia  pomiędzy  nieaktywnymi  i  aktywnymi  formami  enzymów. 
Aktywny  enzym  A  słuŜy  jako  katalizator  dla  aktywacji  enzymu  B.  Aktywny  enzym  B 
aktywuje  z  kolei  C  itd.  ZałóŜ,  Ŝe  kaŜdy  enzym  szlaku  ma  liczbę  obrotów  równą  10

3

.  Jak 

duŜo cząsteczek enzymu D ulegnie aktywacji przez jednostkę czasu, jeśli jedna cząsteczka 
aktywnego enzymu A jest produkowana przez jednostkę czasu?