Lista 7 – S t r a t e g i e r e g u l a c y j n e
- 1 z 2 -
B
I O C H E M I A
I
–
Ć W I C Z E N I A
L I S T A 7
do wykładu dr. hab. in
ż
. P. Dobryszyckiego
S t r a t e g i e r e g u l a c y j n e
1.
Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla
enzymu allosterycznego podstawiono jako krzywą A na
rysunku obok. Przesunięcie do krzywej B może być
spowodowane przez:
(a)
dodanie nieodwracalnego inhibitora.
(b)
dodanie allosterycznego aktywatora.
(c)
dodanie allosterycznego inhibitora.
(d)
dysocjacja enzymu na podjednostki.
2.
Efekt allosteryczny CTP na ATCazę jest nazywany:
(a)
aktywacją homotropową.
(b)
hamowaniem homotropowym.
(c)
aktywacją heterotropową.
(d)
hamowaniem heterotropowym.
3.
U E. coli, ATCaza jest hamowana przez CTP i aktywowana przez ATP. Wyjaśnij
znaczenie biologiczne tych efektów.
4.
Kinazy białkowe
(a)
przenoszą grupy fosforanowe z jednego białka na inne.
(b)
wykorzystują AMP jako substrat.
(c)
wykorzystują Thr, Ser lub Tyr jako akceptory w przenoszeniu grup fosforanowych.
(d)
przenoszą atom fosforu
α
z ATP.
(e)
są zlokalizowane na zewnętrznej powierzchni komórki.
5.
Trzustka jest źródłem enzymu proteolitycznego trypsyny. Z jakiego z poniższych powodów
trypsyna nie trawi tkanek, w których jest produkowana?
(a)
Jest syntezowana w formie nieaktywnego prekursowa, który wymaga aktywacji.
(b)
Jest przechowywana w ziarnach zymogenu otoczonych błoną.
(c)
Jest aktywna tylko w pH jelit, a nie w pH komórek trzustki.
(d)
Wymaga specyficznego niekatalitycznego białka modyfikującego do aktywacji.
6.
Aktywacja chymotrypsynogenu wymaga
(a)
przecięcia przynajmniej dwóch wiązań peptydowych przez trypsynę.
(b)
rearanżacji strukturalnej, która kończy formowanie miejsca wiązania substratu i dziury
oksyanionu.
(c)
znacznych rearanżacji strukturalnych całej cząsteczki białka.
(d)
wspólnego działania trypsyny i pepsyny dla uzyskania α-chymotrypsyny.
7.
Połącz fibrynogen i fibrynę z odpowiadającymi im właściwościami z prawej kolumny.
(a)
fibrynogen
(1)
jest rozpuszczalny/a w krwi
(b)
fibryna
(2)
jest nierozpuszczalny/a w krwi
(3)
tworzy uporządkowane sieci włókien
(4)
zawiera helisy
α
zwinięte w superhelisę
(5)
może być sieciowany/a przez transglutaminazę
Lista 7 – S t r a t e g i e r e g u l a c y j n e
- 2 z 2 -
8.
Wyjaśnij rolę reszt γ-karboksyglutaminianu w czynnikach krzepnięcia.
9.
Wyjaśnij rolę każdej z poniższych substancji w procesie krzepnięcia krwi lub
rozpuszczania skrzepu.
(a)
heparyna
(b)
dikumarol
(c)
tkankowo specyficzny aktywator plazminogenu
10.
Które z poniższych zdań na temat plazminy są poprawne?
(a)
Jest proteazą serynową.
(b)
Dyfunduje do skrzepu.
(c)
Rozcina fibrynę w miejscu pałeczek łącznikowych.
(d)
Jest inaktywowana przez antytrypsynę
α
1
.
(e)
Zawiera domenę pastorsału do wiązania skrzepu.
11.
Które z poniższych mechanizmów nie są zaangażowane w kontrolę procesu krzepnięcia?
(a)
Specyficzne hamowanie formowania fibryny przez antyelastazę.
(b)
Degradacja czynników Va i VIIIa przez białko C, aktywowane przez trombinę.
(c)
Rozcieńczenie czynników krzepnięcia w krwi i ich usunięcie przez wątrobę.
(d)
Specyficzne hamowanie trombiny przez antytrombinę III.
12.
Spróbuj przewidzieć, która z poniższych sekwencji peptydowych może ulec fosforylacji
przez kinazę białkową A. Uzasadnij swoją odpowiedź i wskaż modyfikowaną resztę.
(a)
Ala-Arg-Arg-Ala-Ser-Leu
(b)
Ala-Arg-Arg-Ala-His-Leu
(c)
Val-Arg-Arg-Trp-Thr-Leu
(d)
Ala-Arg-Arg-Gly-Ser-Asp
(e)
Gly-Arg-Arg-Ala-Thr-Ile
13.
Kaskady wzmacniające sygnał, jak ta zaangażowana w proces krzepnięcia krwi, są istotne
w wielu procesach regulacyjnych. Poniższy schemat pokazuje hipotetyczną kaskadę
obejmującą przekształcenia pomiędzy nieaktywnymi i aktywnymi formami enzymów.
Aktywny enzym A służy jako katalizator dla aktywacji enzymu B. Aktywny enzym B
aktywuje z kolei C itd. Załóż, że każdy enzym szlaku ma liczbę obrotów równą 10
3
. Jak
dużo cząsteczek enzymu D ulegnie aktywacji przez jednostkę czasu, jeśli jedna cząsteczka
aktywnego enzymu A jest produkowana przez jednostkę czasu?