background image

 

Lista 1 - 

Wstęp: biochemia i rewolucja genomowa,

 

Ewolucja biochemiczna, Struktura i funkcja białek

 

 

- 1 z 3- 

B

IOCHEMIA 

I

 

 ĆWICZENIA

  

LISTA 1 

 

do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego 

W s t ę p :   b i o c h e m i a   i   r e w o l u c j a   g e n o m o w a  

E w o l u c j a   b i o c h e m i c z n a  

S t r u k t u r a   i   f u n k c j a   b i a ł e k   [ f r a g m e n t ]  

 

1.  RNA różni sie od DNA, ponieważ RNA: 

(a)  jest przeważnie cząsteczką jednoniciową. 
(b)  często zasady parują ze sobą (wewnątrzniciowe parowanie zasad). 
(c)  wykorzystuje deoksyrybozę zamiast rybozy. 
(d)  wykorzystuje uracyl zamiast tyminy. 
(e)  tworzy potrójną helisę zamiast podwójnej. 

2.  Cechą wyróżniającą Eukarya jest fakt, że: 

(a)  wszystkie są wielkokomórkowe. 
(b)  posiadają twardą ścianę komórkową otaczająca każda komórkę. 
(c)  posiadają dobrze zdefiniowane jądra wewnątrz każdej komórki. 
(d)  są bardziej prymitywne niż Archea czy Bacteria. 

3.  Wiązaniom lub oddziaływaniom wymienionym w lewej kolumnie przypisz wszystkie poprawne cechy z 

prawej kolumny. 

(a)  oddziaływanie elektrostatyczne 

(1) 

wymaga cząsteczek niepolarnych  

(b)  wiązanie wodorowe  

 

(2) 

angażuje tylko cząsteczki posiadające ładunek 

(c)  wiązanie van der Waalsa  

 

(3) 

wymaga cząsteczek polarnych lub posiadających ładunek 

(d)  oddziaływanie hydrofobowe  

(4) 

angażuje atomy O i H lub N i H  

 

 

 

 

 

 

(5) 

angazuje atomy polaryzowalne  

 

 

 

 

 

 

(6) 

jest również nazywane mostkiem solnym  

 

 

 

 

 

 

(7) 

istnieje tylko w wodzie  

 

 

 

 

 

 

(8) 

jest optymalne na odległości kontaktowej van der Waals  

 

 

 

 

 

 

(9) 

przeważnie posiada energię pomiędzy 3 a 7 kcal/mol 

 

 

 

 

 

 

(10) 

przeważnie posiada energię około 1 kJ/mol 

 

 

 

 

 

 

(11) 

jest osłabiane w wodzie 

4.  Jak  zostanie  przedstawione  w  następnych  rozdziałach,  enzymy  posiadają  specyficzne  miejsce  wiążące 

substraty, w którym jeden lub więcej etapów reakcji chemicznej może być przeprowadzony. Przeważnie 
te miejsca są zaprojektowane tak, aby wykluczyć z nich cząsteczki wody. Załóż że w miejscu wiążącym 
negatywnie naładowny substrat oddziałuje z pozytywnie naładowanym atomem enzymu.  

(a)  Używając  równania  Coulomb’a,  pokaż  że  obecność  wody  może  wpływać  na  oddziaływanie.  Jakiego 

rodzaju środowisko jest preferowane dla oddziaływania jonowego? Wartości liczbowe nie są konieczne w 
odpowiedzi.  

 

(b)  Jak wpłynie na oddziaływanie jonowe odległość pomiędzy przeciwnie naładowanymi atomami? 

 
 

5.  Które z poniższych stwierdzeń są prawidłowe? Entropia reakcji odnosi się do: 

(a)  ciepła tworzonego podczas reakcji. 
(b)  tendencji układu do osiągnięcia stanu maksymalnego nieuporządkowania. 
(c)  energii stanu przejściowego. 
(d)  wpływu temperatury na szybkość  reakcji.  

 

 

background image

 

Lista 1 - 

Wstęp: biochemia i rewolucja genomowa,

 

Ewolucja biochemiczna, Struktura i funkcja białek

 

 

- 2 z 3- 

6.  Drugie  Prawo  Termodynamiki  stwierdza,  że  entropia  (nieuporządkowanie)  układu  i  jego  otoczenia 

zawsze  wzrasta  dla  procesu  spontanicznego.  Dlaczego  więc  białka  fałdują  spontanicznie?  Jest 
zrozumiałe,  że  fałdowanie  prowadzi  ze  stanu  nieuporządkowanego  (przypadkowo  rozfałdowanych 
białek) do stanu uporządkowanego (sfałdowane białka). Wyjaśni to zjawisko. 

 

 

7.  Proces osmozy dąży do wyrównania stężeń po obu stronach membrany. Każda żyjąca komórka posiada 

białka  i  kwasy  nukleinowe  w  swoim  wnętrzu,  co  powoduje  napływ  wody  do  wnętrza  komórki.  Aby 
zapobiec pęknięciu, stężenie „czegoś” wewnątrz komórki musi zostać obniżone w stosunku do stężenie 
na zewnątrz komórki. Stężenie „czego”?  Jak ten proces przebiega? 

 

8.  Jaki  jest  stosunek  formy  zasadowej  do  kwasowej  grup  karboksylowych  histydyny  w  pH    0.8,  1.8,  2.3, 

2.8,  i  3.8?  Jaki  fizykochemiczny  parametr  dotyczący  histydyny  potrzebujesz  znać  w  celu  wykonania 
potrzebnych obliczeń? Znajdź odpowiednie wartości w książce.  

 

 

 

9.  Zapoznaj się z czterema aminokwasami podanymi poniżej: 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 
 

Przyporządkuj im odpowienie właściwości z poniższych stwierdzeń:   

(a)  Alifatyczny łańcuch boczny  

(b)  Zasadowy łańcuch boczny  

(c)  Trzy jonizowalne grupy  

(d)  Ładunek +1 w pH 7.0 

(e)  pK ~10 w białkach 

(f)  Drugorzędowa grupa aminowa  

(g)  Oznaczony jest symbolem K 

(h)  Znajduje się w tej samej klasie co fenyloalanina  

(i)  Jest najbardziej hydrofobowy z podanej czwórki  

(j)  Łańcuch boczny może tworzyć wiązanie wodorowe  

(k)  Nazwij wszystkie cztery aminokwasy. 

(l)  Nazwij aminokwasy występujące w tej samej grupie co 

aminokwas na rysunku D.  

 

 

background image

 

Lista 1 - 

Wstęp: biochemia i rewolucja genomowa,

 

Ewolucja biochemiczna, Struktura i funkcja białek

 

 

- 3 z 3- 

10.  Oblicz ładunek netto histydyny w pH 6.5. Co możesz powiedzieć o pojemności buforującej histydyny w 

pH 7.6?  

 

 

 

 

 

 

 

11.  Narysuj strukturę cysteiny w pH 1. 

 
 
 
 
 
 

12.  Które  z  poniższych  aminokwasów  posiada  łańcuchy  boczne,  które  są  negatywnie  naładowane  w 

warunkach fizjologicznych (tj. w pH około 7).  

(a)  Asn  

 

 

(d)  Glu 

(b)  His  

 

 

(e)

   

Cys 

(c)  Trp 

 

13. Jak  dużo  różnych  di  peptydów  może  być  utworzonych  z  20  L  aminokwasów?  Jaka  jest  minimalna  i 

maksymalna liczba wartości pK dla dowolnego di peptydu?  

 

 

14.  Dla pentapeptydu Gln-Met-Arg-Thr-Glu,  

(a)  Nazwij resztę na końcu karboksylowym. 
(b)  Podaj liczbę naładowanych grup w pH 7. 
(c)  Podaj ładunek netto w pH 1. 
(d)  Napisz sekwencję używając kodu jednoliterowego. 
(e)  Narysuj wiązanie peptydowe pomiędzy resztą Thr i Glu, włącznie z łańcuchami bocznymi.  

 
 
 
 

15.  Dimeryczne białko jest złożone z identycznych polipeptydów posiadających 400 reszt aminokwasowych 

każdy. Jaka jest w przybliżeniu masa molekularna tego białka? 

(a)  22 000 Da   

(c)    88 000 Da 

(b)   44 000 Da   

(d)    196  kDa