Patologiczny wzrost aktywności:
-cholestaza
(DR - LAP, AlAT, AspAT)
-wzrost, przebudowa, niszczenie tkanki kostnej(nadczynność przytarczyc, ch. Pageta, zap. szpiku, gruźlica kości, niedobór wit. D, długotrwałe unieruchomienie, nadczynność tarczycy)
-leki (metylotestosteron, erytromycyna, sulfonamidy, salicylany)
•Spadek aktywności: zatrucie wit. D, hipotyreoza, niedożywienie
Normy: dorośli- 13-45 U/l dzieci - 40-160 U/l ostatni trymestr ciąży- 28-111 U/l
zawał serca
CPK od 6 h, maks. ~1 d, N ok. 3d;
AspAT: od 6-12 h, maks. 1-2 d, N ok. 4-7 d;
AlAT: od 12-24 h, maks. 3-4 d, N ok. 14 d;
HBDH: od 6-16 h, maks. 2-3 d, N ok. 7-21 d
GGTP od 4 d, maks. 2-3 t, N ok. 6 t;
Ostre zapalenie trzustki (a-Amylaza w pierwszych h, maks.
[ S > 1150 U/l] 1-2 d, N ok. 2-3 d; lipaza)
WZW (AlAT, AspAT, czynniki krzepnięcia)
cholestaza (fosfataza zasadowa, GGTP, LAP)
rak gruczołu krokowego (fosfataza kwaśna)
REGULACJA KATALITYCZNEJ SPRAWNOŚCI ENZYMU:
REGULACJA ILOŚCI BIAŁKA ENZYMATYCZNEGO
wzrost syntezy de novo - odpowiedź na hormon lub inny bodziec - po kilkunastu godzinach
szybkość degradacji białka enzymatycznego
2.REGULACJA AKTYWNOŚCI ENZYMU
aktywacja proenzymu - ograniczona proteoliza - szybki wzrost aktywności
interkonwersja enzymu - fosforylacja i defosforylacja - kinazy białek regulacja allosteryczna - ligand allosteryczny dodatni lub ujemny
kompartmentalizacja
· temepratura, siła jonowa, pH, aktywatory i inhibitory
JONY METALI JAKO AKTYWATORY ENZYMÓW:K- acylotransferaza cholinowa Mg - enzymy przekształcające ATP Mn - dehydrogenaza jabłczanowa (dekarboksylująca)
Peptydazy - w większości aktywowane Mn, Zn, Co
Ca- aktywator trypsynyCa i Cl - aktywatory amylazy ony metali w centrum pełnią funkcje katalityczne (jako koenzymy) lub strukturalne (decydują o konformacji centrum) np. cynkoproteiny - DH mleczanowa, DH alkoholowa, dehydrataza węglanowa, karboksypeptydaza miedzioproteiny - ceruloplazmina, oksydaza askorbinianowa, i cytochromowa, oksydazy fenolowe, dysmutaza nadtlenkowa, urykaza) żelazoproteiny - oksygenazy molibdenoproteiny - oksydaza ksantynowa
łączą koenzym z częścią białkową lub enzym z substratem biorą bezpośredni udział w reakcjach oks-red jako przenośniki elektronów
powstanie kompleksu metal-białko * zmiany konformacyjne ułatwiające wiązanie substratu i przebieg katalizybiorą udział w bezpośrednim łączeniu substratu metaloenzymem
czasem połączenie substratu z metalem umożliwia reakcję np. Mg-ATP
IZOMERAZY
Enz kat przekształcenia wewnatrzczasteczkowe - zmiana inwersji przy węglu asymetrycznym upoważnia do uzywania nazw racemaza - epimeraza przy przemieszczeniach grup wew czasteczki uzywamy nazw mutaza np. acylomutaza, fosfomutaza, dysmutaza
KOENZYMY Wit. B12,salicylokoenzyma
REAKCJE
Epimeraza UDP glukozowa
UDP glukoza ⇒ UDP galaktoza
Izomeraza triortofosforanowa
Aldechyd 3 fosfoglicerynowy⇒fosfodihydroksyaceton
LIGAZY
Enzymy katalizujace synteze nowych wiązań C-C. C-O, C-S, C-N zwiazana z rozbiciem wiazania pirofosforanowego w ATP lub wyjątkowo w innych nukletydach wysoko energetycznych
KOENZYMY
Biotyna
REAKCJE
Karboksylazy acetyloCo-A⇒malonyloCo-A
LIAZY
Enz kat rozbicie róznych wiązań ale nie na drodze hydrolitycznej przy czym z sustratu na który działa enzym uwalniane są drobnoczasteczkowe CO2, H2O i NH3 aldehydazy dwu lub trójwęglowe.
Wyróżniami ( ze względu na odczepiane grupy)
1.dekarboksylazy - uwalniają z substratów CO2
2.aldolazy uwalniają aldehydy
3.dehydratazy - uwalniają wodę
4.amoniakoliazy - uwalniają NH3
5.desulfhydrazy - odczepiają H2S
Szczególnym rodzajem liaz są syntazy kat przez nie reakcje nie ymagaja ATP.Równowaga reacji w kierunku syntezy
Koenzymy:
1.kobalamina
2.glokol etylenowy
PRZYKŁADY REAKCJI
1.hydrataza fumaranowa
kw.jabłokowy ⇒ kw.humarowy + H2O
2.dehydrataza serynowa
seryna - woda ⇒ kw.amnioakrylowy ⇒ kw.iminopropionowy + woda ⇒ kw pirogronowy + NH3
3.desulfhydraza cysteinowa
cysteina - H2S + woda ⇒ kwas pirogronowy + NH3
TRANSFERAZY
Enzymy kat przenoszenie rodnikow lub grup z jednego związu na drugi lub wymianie rodnika lub grupy z at tlenu lub wodoru innego związu.
W zależności od rodników lub prznoszonych grup wyróżniamy:
Metylotransferazy, hydroksymetylkotransferazy, formylotransferazy, karbanoilotransferrazy, formiminotransferrazy, karboksylotransferrazy, amidynotransferazy, transketolazy, transaldolazy, aminoacylotransferazy, glikozylotransferazy, transferazy przenoszące gr alkilowe, aminotransferazy, kinazy, nukleotydylotransferazy, sulfotransferazy
Koenzymy:
Co-A prznosi reszty acylowe, difosforan tiaminy DTP wit B1, fosforan pirydoksalu wit B6, w przenoszenu aminokwasów transaminacja i dekarbosylacja, FH4 biosynteza puryn, biotyna - bisynteza kw tłuszczowych i karboksylacja pirogronianu, ATP - substrat kinaz
Przykłady reakcji.
1.Kinaza kreatynowa CPK
ATP + kreatyna ⇒ fosfokreatyna + ADP
2.Kinaza baiłkowa ATP + białko ⇒ ADP + białko ufosforylowane
3.Aminotransferaza asparaginowa
kw.asparaginowy + alfa keto glutarowy ⇒ kw.szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy
4.Aminotransferraza alaninowa ALAT
alanina + kwas L-ketoglutarowy ⇒ kwas pirogronowy + kwas L-glutaminowy
OKSYDOREDUKTAZY
Katalizują reakcje oksydacyjno-redukcyjne, polegające na przenoszeniu elekt i prot (at wodoru) lub bezpośrendnio włączaniu tlenu do cząsteczki substratu.
W przypadku oksydoreduktaz przenoszacych elekt i prot (at H).W nazewnictwie potocznym, enzymy te noszą nazwę
1.gdy nazwa poch od nazwy donora at H to sa to dehydrogenazy.Bezpośrednimi biorcami at H są dla dehydrogenaz koenzymy nikotynoamidowe NAD a ostatecznym akceptorem (poprzez ukł redox) łańcucha węglowego - tlen
Dehydrogenazy odgrywają więc rolę w uzyskiwaniu efektów energetycznych.
2.gdy nazwa poch od akceptora at H to mówimy o reduktazach.Koenzymy nikotynoamidowe, gł zredukowny NADP są donorami at H
3.gdy at H (ściślej jony wodrokowe) są przenoszone z jednego układu nikotyno amidynowego na drugi np.zdredukowany NADP na NAD to mowimy o transhydrogenazach
4.gdy akceptorem at H ze zredukowanego substratu jest tlen to mowimy o oksydazach
5.gdy zaś tym akceptorem jest nadtlenek wodoru - peroksydazy
W przypadku oksydoreduktaz włączających tlen do substratu rozróżniamy:
-oksygenazy - włączają 1 cz tlenu do 1 cz subs
-hydroksylazy - działaja w bezności tlenu cząsteczkowego równocześnie na 2 odrębne substraty powodując ich utlenienie.Jeden z at tlenu jest bezpośrednio wlączny do substratu a drugi z at H, drugiego substratu tworzy cząst wody
PRZYKŁADY REAKCJI
1.dehydrogenaza mleczanowa LDH
kw mlekowy ⇒ kw.pirogronowy / NAD+ ⇒ NADH + H+
2.dehydrogenaza jabłczanowa
kw.L-jabłkowy ⇒ kw.szczawiooctowy / NAD+ ⇒ NADH + H+
3.transhydrogenaza NAD(P)
NADPH ⇒ NADP NAD ⇒ NADH
4.dehydrogenaza glutationowa
L-glutation ⇒ glutation / kw.dehydroaskorbinowy ⇒ kw.askorbionowy
TRANSFERAZY
Enzymy kat przenoszenie rodnikow lub grup z jednego związu na drugi lub wymianie rodnika lub grupy z at tlenu lub wodoru innego związu.
W zależności od rodników lub prznoszonych grup wyróżniamy:
Metylotransferazy, hydroksymetylkotransferazy, formylotransferazy, karbanoilotransferrazy, formiminotransferrazy, karboksylotransferrazy, amidynotransferazy, transketolazy, transaldolazy, aminoacylotransferazy, glikozylotransferazy, transferazy przenoszące gr alkilowe, aminotransferazy, kinazy, nukleotydylotransferazy, sulfotransferazy
Koenzymy:
Co-A prznosi reszty acylowe, difosforan tiaminy DTP wit B1, fosforan pirydoksalu wit B6, w przenoszenu aminokwasów transaminacja i dekarbosylacja, FH4 biosynteza puryn, biotyna - bisynteza kw tłuszczowych i karboksylacja pirogronianu, ATP - substrat kinaz
Przykłady reakcji.
1.Kinaza kreatynowa CPK
ATP + kreatyna ⇒ fosfokreatyna + ADP
2.Kinaza baiłkowa ATP + białko ⇒ ADP + białko ufosforylowane
3.Aminotransferaza asparaginowa
kw.asparaginowy + alfa keto glutarowy ⇒ kw.szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy
4.Aminotransferraza alaninowa ALAT
alanina + kwas L-ketoglutarowy ⇒ kwas pirogronowy + kwas L-glutaminowy