WYKŁAD 10

Białka

Białka

• POLIPEPTYD

• Aminokwasy

połączone

wiązaniami

amidowymi

(peptydowymi) i

disiarczkowymi

• POLIPEPTYD

+

fragment

niebiałkowy

• Gliko

proteiny

• Metalo

proteiny

• Fosfo

proteiny

• Lipo

proteiny

• Nukleo

proteiny

Budowa białek

20 aminokwasów

N

H

2

H

R

COOH

L-aminokwas

Neutralne:

Phe, Ala, Leu,

Ile, Met, Trp, Pro, Val
Cys, Gly, Gln, Asn, Ser,
Tyr, Thr

Kwasowe:

Asp, Glu

Zasadowe:

His, Arg, Lys

Jak powstaje wiązanie

peptydowe?

Wiązanie

peptydowe

Mostki disiarczkowe

Budowa białek

Struktura I-rzędowa

Struktura II-rzędowa

Struktura III-rzędowa

Struktura IV-rzędowa

Sekwencja aminokwasów

Struktura , -helisa

Konformacja cząsteczki

Aglomeracja cząsteczek

Budowa białek

Biologiczne funkcje

białek

• Enzymy

• Hormony

• Białka zapasowe

• Białka budulcowe

• Białka

transportujące

• Białka ochronne

• Białka kurczliwe

• Toksyny

Właściwości białek

• GLOBULARNE

(rozpuszczalne w
H

2

O)

• Lizozym
• Insulina
• Mioglobina

• FIBRYLARNE

(nierozpuszczalne
w H

2

O)

• Kolagen
• Elastyna
• Keratyna

Struktura białek

Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz

cząsteczki osłonięte przed kontaktem z
wodą

Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz

cząsteczki oraz w centrach katalitycznych
enzymów

Imidazol histydyny – donor lub akceptor

protonu przy fizjologicznym pH (centra
katalityczne enzymów)

Grupy – CH

2

OH i CH

2

SH (seryna, cysteina)

działają jako nukleofile podczas katalizy
enzymatycznej

Denaturacja białek

Rozpad wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową

Czynniki powodujące denaturację:

•Podwyższona temperatura (60-70C)

•Niskie i wysokie pH

•Promieniowanie

•Ultradźwięki

•Detergenty

•Rozpuszczalniki organiczne

•Obecność jonów

Skład aminokwasowy białek

żywności

Niezbędne

Ile

Zawartość

4-5%

Wzorzec

FAO

4%

Pozostałe

Arg

Zawartość

4-6%

Leu

Lys

Met

7-9%
6-9%
1-3%

7%

5.5%

His

Ala

Asp+Asn

2-3%
3-6%

9-12%

Cys

Phe

Tyr

1-2%
4-5%
3-4%

Glu+Gln

Gly

Pro

17-33%

2-5%

4-10%

Thr

Trp

Val

4-5%
1-2%
4-7%

4%
1%
5%

Ser

4-8%

}

3.5%

}

6.0%

Reakcje białek podczas

przetwarzania

i przechowywania żywności

•Działanie podwyższonej
temperatury

•Ekstremalne pH

•Obecność utleniaczy

•Obecność węglowodanów,
lipidów

Obróbka termiczna i przemysłowe

przetwarzanie powodują:

Skutki korzystne:

•Ograniczenie psucia się

•Przedłużenie czasu przechowywania

Efekty niekorzystne:

•Obniżenie wartości odżywczej

•Utrata właściwości funkcjonalnych

•Powstawanie produktów toksycznych

•Korzystne i niekorzystne zmiany zapachu i smaku

Obróbka termiczna do 100C:

•Zmniejszenie rozpuszczalności białek
globularnych

•Struktura pierwszorzędowa nienaruszona

•Inaktywacja enzymów

•Destrukcja toksyn i czynników
przeciwżywieniowych

•Poprawa przyswajalności

Obróbka termiczna > 115C:

•Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H

2

S,

(CH

3

)

2

S, kwas cysteinowy

•Reakcje deamidacji (powstaje NH

3

, zmiana

pI, kowalencyjne sieciowanie)

•W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

Obróbka termiczna > 200C

oraz zasadowe środowisko:

•Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i
wartości odżywczej)

•Powstawanie cyklicznych pochodnych o
działaniu mutagennym)

•Degradacja w środowisku zasadowymj (Arg,
Cys, Ser, Thr, Lys)

Obróbka termiczna 200-300C

•Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z
karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie
przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych)

•Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu
mutagennym, kancerogennym

Obróbka termiczna > 300C

Fenyloimidazolopirydyna
(PhIP)

Metyloimidazolochinoksalina
(MeIQx)