KOENZYMY FLAWINOWE, Ogrodnictwo UP Lbn, Biochemia

KOENZYMY FLAWINOWE - mononukleotyd flawiowy FMN, dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; współpracują z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+.
KOENZYMY OKSYDOREDUKTAZ- dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy NAD i jego fosforan NADP; dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; mononukleotyd flawinowy FMN, kwas lipanowy, Co Q.
JAKI enzym bierze udział w przenoszeniu reszty fomylowe, metylenowej, a jaki reszt kwas. - r. fo - formylotransferazy; r. me - metylotransferazy; r. kwas. - hydroksytransferazy.
FUNKCJA KOENZYMU zawierającego amid kw.nikotynowego - nukleotyd nikotynoadeninowy NAD + fosforan NADP współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodor. substratów.
PROENZYMY: trypsynogen, pepsynogen, PROWITAMINY: kalcyferol, eogosterol.
PROWITAMINY - 7 - dehydrocholesterol, 7 - dehydrosytosterol WITAMUNY - A1,2; B1,2,6,12;C; D;D2,3 E;H;K;K1,2;PP
WITAMINY ROZPUSZCZALNE W TŁUSZCZACH - D2 - ergokalcyferol; D3 - chlekalcyferol, wit. A1,2,3; K1;E
CHARAKTERYSTYKA KWASU FOLIOWEGO - niezbędny w czynności krwiotwórczej szpiku. Brak w diecie pow. anemię. Niezbędny do rozwijania mikroorganizmów. Można w nim wyróżnić 3 zasadnicze elementy: pterynę, kwas paraaminobenzoesowy i kwas glutaminowy
WITAMINA - org. mikroskładnik pokarmu niezbędna do normalnego funkcjonowania organizmu, organizm nie może sam wytworzyć.
PROWITAMINA - zbliżone budową do witaminy subst. chem. , które org. zwierzęcy potrafi przekształcić w witaminy.
ANTYWITAMINY - związki chem. , które inaktywują działanie witamin. Mają podobną bud. chem.
OKSYDAZA ASKORBINOWA - enz. kat reakcję wit. C do formy odwodorowanej.
NIEDOBÓR WIT B2 - wywołuje zmiany w org. zwierz. i człowieka w obrębie jamy ustnej, pęknięcie śluzówki, stany zapalne języka, pęk kącików ust., obrzęk warg.
ROLA WIT K - niedobór wit. K może odgrywać rolę w transporcie elektronów. Rola w procesie krzepnięcia krwi. Zmiana protrombiny krwi w enzym aktywny trombinę. Biosynteza enzymu zachodzi w wątrobie, przy czym warunkiem syntezy jest obecność wit. K
FUNKCJE BIOCHEMICZNE BIOTYNY - czynnik wzrostu bakterii i drożdży. Pełni rolę koenzymu przenoszącego gr. karboksylowe.
NIEDOBÓR WIT. K - zaburzenia procesów rozrodczych oraz zab. w mięśniach i ukł. nerwowym spadek szybkości tworzenia się glikogenu w wątrobie.
POWST. WIT. A - grupy karotenowców po odpowiednim przekształceniu w org. zwierz. mogą spelniać rolę wit. A. B - karoten - rozerwanie cząst. B- karotenu w środku łańcucha izoprenoidowego i przyłączenie 2 cząsteczek wody otrzymamy 2 cząsteczki retinolu wit. A .
CO TO JEST RODOPSYNA - barwnik odbierający sygnały świetlne, kompleks białkowo - karotenowy; bierze udział w procesie widzenia na zasadzie fotochemicznej.
KARBOKSYBIOTYNA - aktywna forma biotyny o char. enzymu, która tworzy się z udziałem CO2 i ATP.

KOENZYMY I WITAMINY:
Koenzymy to część składowa holoenzymu, niezbędne prawie we wszystkich reakcjach enzymatycznych z wyjątkiem reakcji katalizowanych przez hydrolazy. Koenzymy są budowane na bazie witamin tj. witamina jest rdzeniem koenzymu, to wyjaśnia rolę witamin. Brak lub niedobór witamin uniemożliwia utworzenie odpowiednich koenzymów, co zabuża metabolizm. Witaminy są wytwarzane przez drobnoustroje roślinne wyższe, człowiek poza niektórymi wyjątkami nie jest w stanie witamin wytworzyć i dlatego musi je pobierać z pokarmu.
W reakcjach wymagających koenzymów tworzy się komplex enzym-substrat-koenzym. W jego obrębie dokonują się przegrupowania elektronów wokół wiązań chemicznych substratu, w wyniku czego rozrywają się one i w to miejsce tworzą się nowe wiązania. Umożliwia to przekształcenie substratu w produkt.
Koenzymy dzielimy na grupy zależnie od typu reakcji, w których uczestniczą.
1) Koenzymy przenoszące elektrony i protony - współdziałają z oksydoreduktazami:
- NAD+ -dinukleotyd nikotynamidoadeninowy - jest zbudowany z 2 nukleotydów powiązanych ze sobą wiązaniami bezwodnikowymi (nie są bogate w energię powyżej 25 KJ) za pośrednictwem reszt fosforanowych. Każdy z nukleotydów zbudowany jest z zasady azotowej (pierwszy z amidu kw. nikotynowego, a drugi z zasady adeniny), reszty cukrowej (D-ryboza) oraz reszt fosforanowych. Zasady azotowe połączone są z cukrem wiązaniem N-glikozydowym, zaś reszta fosforanowa z cukrem wiązana jest wiązaniem estrowym. NAD+. NAD+ ładunek dodatni posiada z faktu obecności w pierścieniu pirymidowym IV rzędowego atomu azotu z ładunkiem dodatnim.
- NADP+ - fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego - przy drugim atomie węgla rybozy (ANP) grupa OH jest zestryfikowana - połączona jest reszta fosforanowa.
- W przypadku obu koenzymów witaminą jest amid kwasu nikotynowego, jest to najważniejsza część koenzymu, ponieważ właśnie ona ulega redukcji lub utlenianiu. To ta część koenzymu odpowiedzialna jest za współpracę z oksydoreduktazami. Po lewej stronie ( patrz xerówka „utlenianie i redukcja kw. nikotynowego”) mamy formę utlenioną, a po prawej zredukowaną. Forma utleniona amidu nie może przyłączyć 2 protonów, przyłącz się 1 proton i 2 elektrony. Drugi proton idzie do środowiska. Dlatego formę utlenioną zapisujemy NAD+ lub NADP+, a zredukowaną NADH+H+ lub NADPH+H+. Grupą czynną obydwu koenzymów jest amid kw. nikotynowego tj. witamina PP. Witamina ta nazywana jest również niacyną lub witaminą przeciw pelagryczną, należy do witamin B (B3). NAD+ współdziała przede wszystkim z dehydrogenazami odwodorowując substraty i forma zredukowana jest regenerowana w łańcuchu oddechowym.
- NADP+ najczęściej uczestniczy w procesach anabolicznych natomiast NAD+ w katabolicznych. Niedobory witaminy PP objawiają się zaburzeniami trawienia, wysypką (pelagra), rumieniec lombardzki (zaróżowienie twarzy. Duże niedobory prowadzą do zaburzeń w centralnym układzie nerwowym (majaczenie, deprecha). Dzienne zapotrzebowanie to ok. 10-25 mg/dobę. Duże ilości są w mleku, rybach, w wątrobie cielęcej, w otrębach pszennych i drożdżach.
- FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy FAD - zbudowany jest z 2 nukleotydów, gdzie pierwszy z nich jest fosforanem ryboflawiny, a drugi adenozynomonofosforanem (AMP).
- FMN - mononukleotyd flawinowy. Fosforan ryboflawiny (FMN) nie jest klasycznym nukleotydem, ponieważ zawiera zamiast cukru alkohol 5-cio węglowy (rybitol), oraz zbudowany jest z flawiny, która jest odpowiednikiem zasady azotowej.
- Obydwa koenzymy FAD i FMN uczestniczą w reakcjach redoks, a najważniejszym elementem budowy tych koenzymów jest flawina inaczej nazywana izoalloksazyną, gdyż to ona przyjmuje i oddaje elektrony i protony. Zredukowana forma flawiny jest bezbarwna, a utleniona żółta. W skład obydwu koenzymów wchodzi witamina B2, będąca połączeniem flawiny z rybitolem i nazywa się wtedy ryboflawiną. Formę zredukowaną zapisujemy jako FADH2 i FMNH2. Niedobór witaminy B2 powoduje zaburzenia skórne takie jak pękanie kącików ust, łuszczenie się warg, zaczerwienienie języka, zmiany wokół oczu, światłowstręt, osłabienie wzroku. Dzienne zapotrzebowanie wynosi ok. 1,5-3 mg/dobę. Duże ilości występują w wątrobie, w zielonych warzywach, jajkach, serze, mleku, mące razowej.
- Koenzym Q - Ubihinon (przenośnik łańcucha oddechowego) występuje w mitochondriach i jest przenośnikiem protonów i elektronów w łańcuchu oddechowym.
- Kwas liponowy - (lipS-S) pod względem chemicznym jest disulfidową pochodną kw. oktanowego. W zależności od potencjały rekoks jest utleniony lub zredukowany. Podczas redukcji (przyłączenie elektronów i protonów) rozrywają się mostki S-S. Kwas ten oprócz tego, że współdziała z oksydoreduktazami uczestniczy w transporcie grup acylowych, wówczas to w miejsce jednego z wiązań utworzonych po rozerwaniu S-S przyłączany jest rodnik acylowy. Mimo, że współdziała z oksydoreduktazami, jego zasadniczą funkcją jest współdziałanie z difosforanem tiaminy i koenzymem A podczas dekarboksylacji 2-oksokwasów. Tak więc koenzym ten współdziała z oksydoreduktazami, liazami i transferazami.
- Heminy komórkowe np. cytochromy. Tworzą grupą prostetyczną wielu enzymów z klasy oksydoreduktaz. Do enzymów tych należą:
- Katalaza
- Peroksydaza
- Oksydaza cytochromu C
Heminy to niebiałkowa część cytochromów. Najważniejszym składnikiem hemin jest żelazo, które podobnie jak w przypadku hemoglobiny połączone jest z czterema pierścieniami pirolowymi, jednakże w przeciwieństwie do niej żelazo hemin przyjmuje i oddaje elektrony zmieniając swój stopień utlenienia z Fe2+ ® Fe3+ i odwrotnie. Cytochromy różnią się od hemoglobiny tym, że część białkowa jest silnie połączona z heminą i nie za pośrednictwem żelaza, lecz tworząc silne wiązania kowalencyjne z resztami winylowymi.
2) Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami
- ATP i inne trifosforany nukleozydów przenoszące reszty fosforanowe
- DPT - difosforan tiaminy - przenosi aktywne grupy ketonowe i aldehydowe. Koenzym ten jest ufosforylowaną postacią witaminy B1 inaczej tiaminy. DPT zbudowany jest z pierścienia pirymidynowego i tiazolowego. Miejscem aktywnym koenzymu jest drugi atom węgla