Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy, Ogrodnictwo UP Lbn, Biochemia


Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

[edytuj]

Z Wikipedii

(Przekierowano z NAD)

(+/-)

To jest najnowsza wersja przejrzana, zatwierdzona 8 lut 2009. W wersji roboczej jest 1 zmianę oczekującą na przejrzenie.

Status

przejrzana

Skocz do: nawigacji, szukaj



Model NAD+



Model NADH

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy


Struktura chemiczna NAD: A - forma utleniona, B - forma zredukowana

Ogólne informacje

Inne nazwy

NAD+ - utleniony
NADH - zredukowany

Wzór sumaryczny

C21H27N7O14P2

663,425 g/mol

Identyfikacja

53-84-9

Niebezpieczeństwa

UU3450000

Genetyka i fizjologia

Funkcje

- koenzym oksydoreduktaz
- akceptor elektronów i protonów

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy - organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy nie występuje w zasadzie w organizmach żywych w stanie wolnym, lecz występuje w postaci jonów (NAD+ i NADP+) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).

NAD+ [edytuj]

Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji. Zredukowany NAD+ (NADH) jest utleniany na kompleksie I łańcucha oddechowego. W wyniku przenoszenia elektronów przez kolejne elementy łańcucha oddechowego zostaje wytworzony gradient elektrochemiczny zamieniany przez syntazę ATP na energia zmagazynowaną w ATP.

Reakcje utleniania i redukcji NAD

NADP+ [edytuj]

Cząsteczka NADP+ różni się do NAD+ obecnością reszty fosforanowej przy węglu 2' rybozy nukleotydu adeninowego.

NADP+ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji, w ten sposób powstaje NADPH wytwarzany przez reduktazę ferredoksyna-NADP+ w fazie jasnej fotosyntezy. Powstały NADPH wykorzystywany jest do syntezy cukrów w cyklu Calvina.

NADPH wytwarzany jest także w szlaku metabolicznym określanym jako szlak pentozofosforanowy. Jest on następnie zużytkowywany w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu.

Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

[edytuj]

Z Wikipedii

(Przekierowano z NADP)

(+/-)

To jest najnowsza wersja przejrzana, zatwierdzona 8 lut 2009. W wersji roboczej jest 1 zmianę oczekującą na przejrzenie.

Status

przejrzana

Skocz do: nawigacji, szukaj



Model NAD+



Model NADH

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy


Struktura chemiczna NAD: A - forma utleniona, B - forma zredukowana

Ogólne informacje

Inne nazwy

NAD+ - utleniony
NADH - zredukowany

Wzór sumaryczny

C21H27N7O14P2

663,425 g/mol

Identyfikacja

53-84-9

Niebezpieczeństwa

UU3450000

Genetyka i fizjologia

Funkcje

- koenzym oksydoreduktaz
- akceptor elektronów i protonów

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy - organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy nie występuje w zasadzie w organizmach żywych w stanie wolnym, lecz występuje w postaci jonów (NAD+ i NADP+) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).

NAD+ [edytuj]

Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji. Zredukowany NAD+ (NADH) jest utleniany na kompleksie I łańcucha oddechowego. W wyniku przenoszenia elektronów przez kolejne elementy łańcucha oddechowego zostaje wytworzony gradient elektrochemiczny zamieniany przez syntazę ATP na energia zmagazynowaną w ATP.

Reakcje utleniania i redukcji NAD

NADP+ [edytuj]

Cząsteczka NADP+ różni się do NAD+ obecnością reszty fosforanowej przy węglu 2' rybozy nukleotydu adeninowego.

NADP+ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji, w ten sposób powstaje NADPH wytwarzany przez reduktazę ferredoksyna-NADP+ w fazie jasnej fotosyntezy. Powstały NADPH wykorzystywany jest do syntezy cukrów w cyklu Calvina.

NADPH wytwarzany jest także w szlaku metabolicznym określanym jako szlak pentozofosforanowy. Jest on następnie zużytkowywany w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu.

Dinukleotyd flawinoadeninowy

Z Wikipedii

(Przekierowano z FAD)

Skocz do: nawigacji, szukaj

Dinukleotyd flawinoadeninowy

Ogólne informacje

Inne nazwy

FAD - utleniony
FADH2 - zredukowany

Wzór sumaryczny

C27H33N9O15P2

755,65 g/mol

Identyfikacja

146-14-5

Genetyka i fizjologia

Funkcje

- koenzym oksydoreduktaz
- pełni funkcję przenośnika elektronów i protonów

Dinukleotyd flawinoadeninowy, FAD - organiczny związek chemiczny, złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i kwasu adenozynomonofosforowego (AMP), koenzym oksydoreduktaz, pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH2.

Mononukleotyd flawinowy

Z Wikipedii

(Przekierowano z FMN)

Skocz do: nawigacji, szukaj

Mononukleotyd flawinowy

Ogólne informacje

Inne nazwy

FMN
ryboflawino-5'-fosforan

Wzór sumaryczny

C17H21N4O9P

456,344 g/mol

Identyfikacja

146-17-8

Mononukleotyd flawinowy, FMN, (ryboflawino-5'-fosforan) - (ang. flavin mononucleotide) - organiczny związek chemiczny, w organizmie wytwarzany z ryboflawiny (witamina B2), stanowi grupę prostetyczną niektórych oksydaz, np. oksydazy L-aminokwasowej, zwykle mocno (ale nie kowalencyjnie) związana z apoenzymem.

Uczestniczy w wielu reakcjach redoks organizmów żywych, np. w reakcji:

FMN + ATP → FAD + PPi

Pirofosforan tiaminy

Z Wikipedii

Skocz do: nawigacji, szukaj

Pirofosforan tiaminy

Ogólne informacje

Inne nazwy

Kokarboksylaza
Difosforan tiaminy
DPT
Pirofosforan tiaminy
TPP

Wzór sumaryczny

C12H19N4O7P2S

425,316 g/mol

Identyfikacja

154-87-0

Pirofosforan tiaminy, biologicznie czynna formą witaminy B1 (tiaminy). Związek ten pełni funkcję koenzymu kilku enzymów związanych z metabolizmem cukrowym. Niedobór lub brak tiaminy upośledza funkcje tych biologicznie czynnych białek. Uszkodzeniu ulega przede wszystkim tkanka nerwowa, gdzie dochodzi do zaburzeń w syntezie acetylocholiny, procesu pozostającego w ścisłym związku z tlenową karboksylacją kwasu pirogronowego i powstawaniem czynnego octanu.

Pirofosforanowa pochodna tiaminy jest koenzymem:

We wszystkich tych reakcjach miejscem aktywnym koenzymu jest atom węgla 2-pierścienia tiazolowego, który po odłączeniu protonu tworzy układ karbanionu z wolną parą elektronów. W tym miejscu przyłącza się związek ulegający dekarboksylacji lub przeniesieniu.

Biotyna

[edytuj]

Z Wikipedii

Skocz do: nawigacji, szukaj

Biotyna

Ogólne informacje

Inne nazwy

witamina H, witamina B7

Wzór sumaryczny

C10H16N2O3S

O=C1N[C@@H]2[C@H](CCCCC(O)=O)SC[C@@H]2N1

244,31 g/mol

Identyfikacja

58-85-5

Biotyna (z greki biotos = życie, inaczej witamina H zwana też witaminą B7) - organiczny związek chemiczny o budowie heterocyklicznej występujący w organizmach zwierzęcych i roślinnych. Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów. Jest niezbędnym składnikiem enzymów - karboksylaz biotynozależnych. Uczestniczy w przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO-) z anionu wodorowęglanu na różne związki organiczne, zależnie od rodzaju danej karboksylazy.

Zaliczana jest do witamin rozpuszczalnych w wodzie. Składa się z pierścieni: tiofenowego i imidazolowego.

Spis treści

[ukryj]

0x01 graphic
Rola w organizmie [edytuj]

Karboksylazy są enzymami niezbędnymi w wielu ważnych reakcjach biochemicznych, np. w procesie tworzenia glukozy (glukoneogeneza), syntezy kwasów tłuszczowych, czy cyklu kwasu cytrynowego. Biotyna wspomaga również funkcję tarczycy, przemianę dwutlenku węgla, wpływa na właściwe funkcjonowanie skóry oraz włosów, uczestniczy z witaminą K w syntezie protrombiny (odpowiedzialna za krzepliwość krwi).

Mechanizm biochemiczny działania biotyny jako koenzymu [edytuj]

Biotyna, będąca koenzymem karboksylaz, uczestniczy w przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO-) z anionu wodorowęglanu na różne związki organiczne, czyli w karboksylacji tych związków. Wodorowęglan, służący do karboksylacji danej cząsteczki wchodzi najpierw w reakcję z ATP. Powstaje mieszany bezwodnik kwasu węglowo-fosforowego. Reszta węglanowa jest następnie przenoszona na biotynę - łączy się z atomem azotu w pierścieniu heterocyklicznym. Następnie grupa karboksylanowa jest przenoszona na docelową cząsteczkę. Łańcuch wodorowęglanowy obecny w cząsteczce biotyny nadaje jej elastyczność (biotyna jest czasem nazywana "elastycznym ramieniem" karboksylazy) i umożliwia przeniesienie związanej grupy -COO- na pewną odległość, z miejsca reakcji z aktywowanym węglanem do miejsca zasadniczej karboksylacji cząsteczki docelowej.

Skutki niedoboru [edytuj]

Objawami niedoboru biotyny są zmiany skórne - wysypki, stany zapalne, a także wypadanie włosów i podwyższony poziom cholesterolu oraz zmiany zapalne jelit. Ze względu na to, że biotyna może być syntetyzowana przez florę bakteryjną do jej niedoboru dochodzi bardzo rzadko, zwykle pod wpływem innych czynników niż niedobór pokarmowy (np. szerokospektralna antybiotykoterapia).

Skutki nadmiaru [edytuj]

Dotychczas nie dowiedziono aby była ona toksyczna dla ludzi.

Źródła [edytuj]

Biotyna występuje w wątrobie, orzechach włoskich i ziemnych, mące sojowej, żółtku jaj, krabach, migdałach, sardynkach, grzybach, brązowym (naturalnym) ryżu, mące pełnoziarnistej, szpinaku, marchwi, pomidorach.

Zapotrzebowanie - około 30 µg na dobę

Koenzym A

[edytuj]

Z Wikipedii

Brak wersji przejrzanej

Skocz do: nawigacji, szukaj

Struktura koenzymu A: 1: (3'-fosforyboza lub rybozo-3-fosforan i adenina) - adenozyna 2: pirofosforan; 1+2: 3'-phosphoryliertes-Adenosindiphosphat 3: kwas pantoinowy, kwas dihydroksy-dimetylo-butanowy 4: β-alanina 3+4: kwas pantotenowy 5: β-merkaptoetyloamina, merkaptoetanoloamina, tioetanoloamina, cysteamina 3+4+5: Pantethein

Wzór strukturalny koenzymu A, wzór sumaryczny: C21H36N7O16P3S

Model koenzymu A

Wzór strukturalny Acetyl-CoA

Model 3D koenzymu

Koenzym A (w skrócie CoA, czasem CoASH w celu uwidocznienia niepodstawionej grupy tiolowej) - związek organiczny powstający w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz β-merkaptoetyloaminy, służący jako przenośnik grup acylowych. Cząsteczkę koenzymu A związaną z resztą acylową nazywa się acylokoenzymem A (acylo-CoA). Najważniejszym z takich połączeń jest acetylokoenzym A (acetyl-CoA).

Acylo-CoA i Acetyl-CoA [edytuj]

Acylo-CoA czyli acylokoenzym A to połączenie koenzymu A z resztą acylową umożliwiające jej transport w organizmie. Acylo-CoA powstaje w wyniku acylowania grupy tiolowej CoA:

CoASH + RCOOH → CoACOR + H2O

Najważniejszym przykładem takiego połączenia jest acetylokoenzym A (Acetyl-CoA), tzw. aktywny octan - produkt acetylowania koenzymu A uczestniczący w wielu przemianach zachodzących w organizmie, np. w cyklu kwasu cytrynowego.

Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w metabolizmie. Składa się z grupy octanowej (acylowej -COCH3) związanej kowalencyjnie z koenzymem A. Uczestniczy w przemianie tlenowej sacharydów w Cyklu Krebsa, w syntezie kwasów tłuszczowych oraz w syntezie steroidów.

Tworzenie acetylo-CoA w mitochondriach [edytuj]

Pirogronian po wejściu do mitochondriów może ulec utlenieniu do CO2 i H2O (w cyklu kwasów trójkarboksylowych) bądź być wykorzystany do syntezy kwasów lub innych związków. Uprzednio jednak musi ulec utleniającej dekarboksylacji, tworząc "aktywny octan" - acetylo-CoA.

pirogronian + NAD+ + CoA → acetylo-CoA + NADH + H+ + CO2

ΔG°= -33,5 kJ (-8,0 kcal/mol)

Faktyczny mechanizm reakcji jest znacznie bardziej złożony. W katalizującym kompleksie uczestniczą trzy enzymy główne (dehydrogenaza pirogronianowa, transacylaza liponianowa, dehydrogenaza liponianowa), pięć koenzymów (pirofosforan tiaminy, kwas liponowy, NAD+, FAD, CoA) oraz dwa enzymy regulujące (kinaza i fosfataza dehydrogenazy pirogronianowej).

Przebieg procesu zależy od stanu energetycznego komórki. Przy wysokim stężeniu ATP dehydrogenaza pirogronianowa przy udziale odpowiedniej kinazy przechodzi w nieaktywną formę ufosforylowaną, dzięki czemu cały proces ulega zahamowaniu. Przy niskim stężeniu ATP, o wysokim ADP oraz Ca2+ następuje pod wpływem swoistej fosfatazy defosforylacja dehydrogenazy pirogronianowej, z utworzeniem formy aktywnej enzymu.

Proces utleniającej dekarboksylacji α-ketokwasów jest źródłem czterech wiązań wysokoenergetycznych. Trzy tworzone są podczas utleniania poprzez łańcuch oddechowy powstałego NADH+H+. Czwarte, powstałe na poziomie substratu zmagazynowane jest w postaci ~S-CoA. Przy dekarboksylacji pirogronianu wiązanie to nie jest źródłem ATP, jest jednak wykorzystywane w procesach syntezy. Proces utleniającej dekarboksylacji pirogronianu jest nieodwracalny.


Wyszukiwarka