SPRAWDZIAN ĆWICZENIOWY I
AMINOKWASY I BIAŁKA, ENZYMY
1. Aminokwasy, peptydy i białka:
· budowa (wzory chemiczne aminokwasów), wiązanie peptydowe, struktury I- , II- , III- i IV- rzędowe, motywy i domeny funkcjonalne,
· właściwości chemiczne: właściwości kwasowo-zasadowe, punkt izoelektryczny,
· techniki rozdziału
2. Funkcje biologiczne aminokwasów, peptydów i białek:
podział aminokwasów na egzogenne i endogenne, hydrofobowe i hydrofilowe, pochodne aminokwasów jako neurotransmitery i hormony
peptydy biologicznie czynne (glutation, hormony, antybiotyki)
białka: strukturalne, enzymatyczne, transportowe,odpornościowe, hormony, toksyny
zależność między budową a funkcją białek na przykładzie
białek fibrylarnych: kolagen, keratyna, elastyna, miozyna, oraz
białek globularnych: mioglobina i hemoglobina (allosteryczność,
efekt Bohra, regulatory allosteryczne, hemoglobiny patologiczne),
białka osocza krwi i ich funkcje.
3. Potranslacyjne modyfikacje białek – glikacje, fosforylacje, acylacje;
białka złożone
4. Klasyfikacja enzymów – typy reakcji katalizowanych przez
poszczególne klasy enzymów.
5. Budowa enzymów – zależność między budową i funkcją:
· budowa części białkowej, centrum katalityczne,
· kofaktory oraz witaminy będące ich prekursorami
· swoistość działania enzymów,
· aktywność całkowita i specyficzna, jednostki aktywności.
6. Mechanizmy działania enzymów:
· mechanizmy działania chymotrypsyny i transaminaz,
· typy katalizy enzymatycznej przy dwóch substratach.
7. Kinetyka reakcji enzymatycznych – model Michaelisa – Menten:
· szybkość reakcji (równanie kinetyczne; wartości Vmax i KM),
· czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej,
· rodzaje inhibicji odwracalnej (konkurencyjna, niekonkurencyjna), stała inhibitorowa (Ki), hamowanie nieodwracalne.
8. Enzymy allosteryczne:
· kinetyka (wykres zależności V od [S] ),
· zjawisko kooperatywności, efektory
· mechanizm działania ( sekwencyjny i jednoprzejściowy).
9. Regulacja metabolizmu poprzez kontrolę aktywności enzymów:
· regulacja przez sprzężenie zwrotne
· regulacja kowalencyjna
· aktywacja proteolityczna na przykładzie proteaz trzustkowych
· izoenzymy – przykłady izoenzymów tkankowych i rozwojowych, znaczenie fizjologiczne zjawiska izoenzymii.
10. Znaczenie diagnostyczne pomiarów aktywności enzymów (LDH, fosfatazy kwaśne i zasadowe, transaminazy).
SPRAWDZIAN ĆWICZENIOWY II
UTLENIANIA BIOLOGICZNE
1. Budowa i funkcja błon komórkowych, przepuszczalność błon.
2. Transport przez błony:
• bierny - przenośniki, kanały jonowe (budowa i funkcja), mechanizm transportu, przykłady
• aktywny - przenośniki sprzężone, pompy [ATP-azy] (budowa, funkcja), mechanizm transportu, przykłady
3. Oksydoreduktazy i ich kofaktory (podział i funkcja):
• enzymy pirydynowe, flawoproteiny,
• białka żelazosiarkowe, ubichinony, cytochromy,
• NAD, NADPH, FAD, FMN, THF, CoA.
4. Transport atomów wodoru przez błonę mitochondrialną;
• znaczenie procesu,
• układ glicerolo-3-fosforanowy,
• układ szczawiooctan – jabłczan – asparaginian.
5. Łańcuch oddechowy:
• potencjały oksydacyjno-redukcyjne, przewidywanie kierunku reakcji na podstawie potencjałów red-oks,
• lokalizacja łańcucha oddechowego,
• kompleksy łańcucha oddechowego (budowa i funkcja),
6. Fosforylacja oksydacyjna:
• lokalizacja i rola procesu,
• budowa syntazy ATP,
• mechanizm działania syntazyATP, (teoria chemiosmotyczna i teoria konformacyjna),
• czynniki rozkojarzające i inhibitory tlenowej fosforylacji (przykłady, znaczenie).
7. Stres oksydacyjny a potencjał antyoksydacyjny organizmu:
• reaktywne formy tlenu, znaczenie biologiczne procesów z ich udziałem,
• mechanizmy obronne komórek: dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, peroksydazy ( reakcje katalizowane przez te enzymy), drobnocząsteczkowe antyoksydanty (askorbinian, tokoferol, flawonoidy roślinne, karotenoidy, glutation).
8. Procesy utleniań w mikrosomach:
• lokalizacja i znaczenie procesów,
• enzymy biorące udział w tych procesach (oksydazy i oksygenazy),
• rola cytochromu P450.
9. Cykl Krebsa:
• znaczenie cyklu,
• równania reakcji - enzymy katalizujące reakcje,
• regulacja cyklu,
• powiązania z innymi przemianami,
• miejsca powstawania związków wysokoenergetycznych na poziomie substratu i w tlenowej fosforylacji.
10. Kompleks oksydazy α-ketokwasów:
• enzymy i koenzymy kompleksu,
• mechanizm tlenowej dekarboksylacji pirogronianu i α-ketoglutaranu.
Ćwiczenia laboratoryjne:
1. Ilościowe oznaczanie witaminy C.
2. Badanie reakcji katalizowanych przez dehydrogenazę bursztynianową i peroksydazę.
3. Oznaczanie aktywności katalazy.
SPRAWDZIAN ĆWICZENIOWY III
PRZEMIANA CUKRÓW
1. Budowa chemiczna, właściwości i funkcje cukrów prostych i złożonych (heteroglikany).
2. Trawienie węglowodanów i zaburzenia procesów trawiennych.
3. Wchłanianie i transport monosacharydów:
• typy transportu (aktywny i bierny),
• zróżnicowanie tkankowe transportu, regulacja hormonalna (rola insuliny),
• fosforylacja monosacharydów: (znaczenie procesu, enzymy).
4. Przemiana glikogenu:
• synteza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),
• fosforoliza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),
• zaburzenia przemiany glikogenu (przyczyny i typy glikogenoz),
5. Metabolizm glukozy:
• glikoliza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu, bilans energetyczny, powiązania z innymi przemianami, przemiany pirogronianu, losy mleczanu),
• glukoneogeneza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),
• cykl pentozofosforanowy (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),
6. Przemiana innych monosacharydów:
• przemiana fruktozy – zaburzenia,
• przemiana galaktozy – zaburzenia.
7. Glikoproteiny i ich funkcje biologiczne:
• składniki cukrowe, cukry nukleotydowie
• typy połączeń części cukrowej z białkiem
• substancje grupowe krwi
• udział glikoprotein w patogenezie niektórych chorób.
8. Proteoglikany i ich funkcje biologiczne
• struktura glikozaminoglikanów
• mukopolisacharydozy i mukolipidozy.
9. Regulacja przemian cukrów:
• regulacja hormonalna metabolizmu węglowodanów (insulina, glukagon, adrenalina: mechanizm działania i rola),
• zróżnicowanie tkankowe przemiany cukrowej (wątroba, mózg, mięśnie, adipocyty, erytrocyty),
• rola wątroby w ogólnoustrojowej gospodarce węglowodanowej,
• zaburzenia regulacji gospodarki węglowodanowej.
Ćwiczenia laboratoryjne:
Ilościowe oznaczanie cukrów redukujących metodą Nelsona.
Wpływ pH na aktywność sacharazy.
Rozkład glikogenu przez enzymy z mięśni.
SPRAWDZIAN ĆWICZENIOWY IV
METABOLIZM LIPIDÓW I STERYDÓW
1. Trawienie i wchłanianie lipidów.
2. Transport lipidów w chłonce i osoczu:
rodzaje i budowa lipoprotein;
transport lipidów – udział enzymów, bialek regulacyjnych i receptorowych;
zaburzenia układu lipoproteinowego.
3. Spalanie kwasów tłuszczowych:
lokalizacja komórkowa i tkankowa procesu;
aktywacja i transport kwasów tłuszczowych do mitochondrium;
β-oksydacja nasyconych kwasów tłuszczowych: reakcje, enzymy, regulacja, bilans energetyczny;
β-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych;
α- i ω- oksydacja kwasów tłuszczowych;
powstawanie ciał ketonowych w normie i patologii, kontrola ketogenezy.
4. Synteza kwasów tłuszczowych:
lokalizacja procesu – transport acetyloCoA do cytozolu, inicjacja procesu syntezy i regulacja;
kompleks syntazy kwasów tłuszczowych, enzymy, reakcje
elongacja łańcucha kwasu tłuszczowego
synteza nienasyconych kwasów tłuszczowych
5. Synteza triglicerydów:
lokalizacja tkankowa i komórkowa;
reakcje, enzymy, regulacja.
6. Cholesterol:
biosynteza cholesterolu - reakcje, enzymy, czynniki regulujące równowagę cholesterolu w tkankach;
rozkład i wydalanie cholesterolu;
przemiana kwasów żółciowych, regulacja procesu, krążenie wątrobowo-jelitowe;
synteza hormonów steroidowych.
7. Rola tkanki tłuszczowej i wątroby w przemianie tłuszczów:
regulacja hormonalna przemian tłuszczów
powiązania przemiany tłuszczowej z metabolizmem
termogeneza w brunatnej tkance tłuszczowej
przyczyny metaboliczne stłuszczania wątroby.
Ć w i c z e n i a l a b o r a t o r y j n e:
1. Hydroliza tłuszczów. I oznaczanie aktywności lipazy.
2. Oznaczanie cholesterolu całkowitego i HDL w surowicy.
3. Oznaczanie trójglicerydów i ilości β-lipoprotein (LDL).
SPRAWDZIAN ĆWICZENIOWY V
PRZEMIANA AZOTOWA
1. Trawienie białek w przewodzie pokarmowym
enzymy i ich specyficzność;
wchłanianie i transport aminokwasów do komórki, rodzaje przenośników;
2. Degradacja białek endogennych.
3. Ogólna przemiana aminokwasów
transaminacja i deaminacja;
dekarboksylacja i znaczenie jej produktów;
4. Metabolizm grupy aminowej
synteza glutaminianu, glutaminy, asparaginy i alaniny, znaczenie tych procesów;
cykl mocznikowy: lokalizacja, reakcje, regulacja i znaczenie;
metaboliczne zaburzenia biosyntezy mocznika;
5. Metabolizm aminokwasów
losy szkieletów węglowych – aminokwasy glukogenne i
ketogenne
przemiana fenyloalaniny i tyrozyny, reakcje;
przemiana argininy – synteza kreatyny i synteza tlenku azotu;
defekty genetyczne przemiany aminokwasów;
6. Przemiana nukleotydów
przemiana nukleotydów purynowych: lokalizacja procesów, degradacja puryn w wątrobie, synteza nukleotydów purynowych, odzysk puryn;
przemiana nukleotydów pirymidynowych: lokalizacja procesów, degradacja pirymidyn, synteza nukleotydów pirymidynowych;
synteza 2-deoksyrybonukleotydów;
zaburzenia przemiany nukleotydów;
7. Przemiana porfiryn
synteza hemu:lokalizacja, enzymy, regulacja procesu, zaburzenia;
rozkład hemu: lokalizacja, enzymy, powstawanie barwników żółciowych, hiperbilirubinemie, żółtaczki.
UWAGA:
Studentów Wydziału Stomatologicznego obowiązuje w punkcie nr 6 tylko:
degradacja puryn w wątrobie
Ć w i c z e n i a l a b o r a t o r y j n e:
1. Ilościowe oznaczanie kreatyniny i kwasu moczowego.
2. Badanie reakcji transaminacji.
3. Ilościowe oznaczanie mocznika.
SPRAWDZIAN ĆWICZENIOWY VI
BIOCHEMIA FUNKCJONALNA TKANEK
1. Działanie hormonów:
• klasyfikacja hormonów
• hormony wiążące się z receptorami śródkomórkowymi
• hormony wiążące się z receptorami powierzchni komórki (przekaźniki wtórne).
2. Metabolizm nienasyconych kwasów tłuszczowych i eikozanoidów
prostaglandyny, prostacykliny, tromboksany, leukotrieny, lipoksyny - budowa, powstawanie i funkcje metaboliczne.
3. Hormony regulujące przemianę wapniowo–fosforanową:
• występowanie i rola wapnia;
• rola parathormonu i kalcytoniny w przemianie wapniowo–fosforanowej
• kalcyferole, ich przemiana i aktywne pochodne
• rola fosforanu nieorganicznego, regulacja przemiany fosforanowej
4. Gospodarka żelazem w organizmach:
występowanie, rola i wchłanianie żelaza;
regulacja gospodarki żelazem;
problemy metabolizmu żelaza.
5. Biochemia krwi:
białka osocza, immunoglobuliny i czynniki krzepnięcia
metabolizm w erytrocytach.
6. Biochemia wątroby:
rola tkanki wątrobowej;
przemiana węglowodanowa, lipidowa i azotowa w wątrobie;
metabolizm ksenobiotyków
wątroba jako organ wydzielniczy (produkcja, skład i rola żółci).
7. Biochemia mięśni:
• budowa i charakterystyka białek mięśni;
• biochemia skurczu mięśniowego.
8. Substancja pozakomórkowa:
• składniki tkanki łącznej, ich budowa i funkcja;
• synteza kolagenu, reakcje i regulacja procesu;
• choroby tkanki łącznej;
• biochemia kości;
• biochemia zębów, próchnica.
UWAGA:
Studentów Wydziału Lekarskiego nie obowiązuje temat: biochemia zębów, próchnica.
Ć w i c z e n i a l a b o r a t o r y j n e:
1. Ilościowe oznaczanie bilirubiny całkowitej.
2. Oznaczanie hemoglobiny i jej pochodnych. Ilościowe oznaczanie wapnia.
3. Oznaczanie aktywności GGT w surowicy.
DODATKOWE ZAGADNIENIA OBOWIĄZUJĄCE DO EGZAMINU
BIOSYNTEZA BIAŁEK I PROCESY DZIEDZICZENIA
1. Struktura i organizacja chromatyny
• Budowa kwasów nukleinowych
• Białka chromatyny
• Budowa nukleosomów
• Pojęcie genomu i genu
2. Replikacja DNA
• Mechanizm, enzymy biorące udział w procesie replikacji
• Miejsca inicjacji i terminacji
• Replikacja telomerów
• Uszkodzenia, naprawa i rekombinacja DNA
3. Proces transkrypcji
• Transkrypcja mRNA
• Modyfikacje transkryptów pierwotnych
• Transkrypcja genu rRNA
• Transkrypcja genu tRNA
• Regulacja procesu transkrypcji
• Inhibitory transkrypcji
4. Proces translacji
• Budowa mRNA i kod genetyczny
• Budowa tRNA i aktywacja aminokwasów
• Struktura rybosomów
• Etapy translacji
• Regulacja procesu translacji
• Inhibitory translacji
• Posttranslacyjna modyfikacja białek
5. Biosynteza białka w mitochondriach
UWAGA:
Studentów Wydziału Stomatologicznego nie obowiązuje materiał zawarty w punkcie 5.