BIOCHEMIA

BIOCHEMIA

CUKRY

CUKRY

•

Cukry (sacharydy) dzielimy na:

1)

Monosacharydy:

Fruktoza 

Glukoza
Galaktoza

2)

Disacharydy:

Sacharoza 
Laktoza
Maltoza

3)

Polisacharydy:

Skrobia
Celuloza
Chityna
Glikogen

1) GLUKOZA  

• Jest podstawowym związkiem 

energetycznym dla większości organizmów, 
jest rozkładana w procesie glikolizy na 
kwas pirogronowy. 

• Jest składowana w formie polimerów - 

skrobi i glikogenu. 

• Również wykorzystywana jako substrat 

wielu procesów zachodzących w komórce - 
m.in. do produkcji celulozy. 

2) FRUKTOZA 

• Jest to monosacharyd występujący w 

owocach i miodzie. 

• Fruktoza jest znacznie wolniej 

przyswajana przez organizm, niż 
sacharoza i glukoza. 

• W wątrobie fruktoza zostaje 

przetworzona w glukozę i w tej postaci 
wykorzystywana jest przez organizm. 

3) GALAKTOZA

• Cukier ten nie jest spotykany w postaci 

wolnej,a jest wiązany z białkiem i 
tłuszczem. 

• U zwierząt występuje w postaci składnika 

cukru mlekowego oraz składnika 
substancji mózgowej.

4)

SACHAROZA

• To disacharyd złożony z 

fruktozy i glukozy.

• Jest  zasadniczym 

składnikiem cukru 
trzcinowego i cukru 
buraczanego.

5) MALTOZA
• Jest zwana inaczej cukrem słodowym, 

to dwucukier zbudowany z dwóch 
cząsteczek glukozy.

• Otrzymywany przez hydrolizę skrobi, 

stosowany jako środek słodzący, do 
pożywek bakteriologicznych 

6) LAKTOZA

• Zwana jest cukrem mlecznym i jest 

dwucukrem, zbudowanym z galaktozy i 
glukozy, występującym w mleku ssaków. 

• Laktoza pod wpływem bakterii mlekowych 

ulega fermentacji z wytworzeniem kwasu 
mlekowego. Otrzymuje się ją z serwatki 
podczas produkcji sera. 

7)

 CELULOZA

• Nierozgałęziony polisacharyd, o 

cząsteczkach złożonych z kilkunastu do 
kilkuset tysięcy jednostek glukozy

•  Celuloza jest podstawowym 

składnikiem ścian komórkowych roślin.

8) SKROBIA

•

Polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z 
monomerów glukozy, pełniący w roślinach rolę 
magazynu energii. 

•

Nie jest jednorodnym chemicznie związkiem - 
składa się z dwóch różnych polisacharydów: 

• rozgałęzionej amylopektyny, 

nierozpuszczalnej w wodzie 

• nierozgałęzionej amylozy, łatwiej 

rozpuszczalnej w wodzie 

•

Skrobię można wykryć za pomocą jodyny lub płynu 
Lugola, który zawiera jod. 

9) CHITYNA

• To polisacharyd glukozy związek, z którego 

są zbudowane szkielety stawonogów.

• Substancje bardzo zbliżone do chityny 

występują również u ramienionogów, 
mszywiołów i mięczaków, a ponadto w 
ścianach komórkowych grzybów. 

10)GLIKOGEN

• To polisacharyd zbudowany z glukozy i 

gromadzony w wątrobie ,a w mniejszym 
stopniu także w tkance mięśniowej.

• Jest głównym wielocukrem 

stanowiącym materiał zapasowy w 
komórkach zwierzęcych.

AMINOKWASY

• To związki zawierające grupę aminową -NH

2

 oraz 

grupę karboksylową -COOH lub dowolną grupę 
kwasową.

• W skład białek wszystkich organizmów żywych 

wchodzą głównie 20 podstawowe aminokwasy. 

• Występowanie aminokwasów i ich ułożenie w 

łańcuchu polipeptydowym (sekwencja) zależy od 
kodu genetycznego zapisanego w DNA. 

• Aminokwasy egzogenne – takie których 

organizm nie umie wytwarzać i które muszą 
znajdować się w pożywieniu.

• Kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu 

polipeptydowym połączone są ze sobą za 

pomocą wiązania peptydowego (łączy 

grupę aminową jednego aminokwasu z 

grupą karboksylową drugiego 

aminokwasu. )

Sekwencja DNA

Kolejność aminokwasów

BIAŁKA

• Związki wielkocząsteczkowe, zbudowane 

z reszt aminokwasów połączonych ze 
sobą wiązaniami peptydowymi.

•  Występują we wszystkich żywych 

organizmach oraz wirusach. 

• Synteza białek odbywa się w specjalnych 

organellach komórkowych zwanych 
rybosomami. 

Białka proste (PROTEINY) zbudowane są 

wyłącznie z aminokwasów.                               

                            Można je podzielić na:

1) Proteiny fibrylarne (włókniste),np.:

• keratyna (skóra, kopyta, rogi)
• kolagen (tkanka łączna)

2) Proteiny globularne, np.:

• albuminy krew, mięśnie, mleko, jaja)
• globuliny ( krew, mięśnie)
• prolaminy ( białka zapasowe nasion 

roslin)

Białka złożone (PROTEIDY) to kompleksy 
białek ze związkami niebiałkowymi. 
Proteidy występują znacznie częściej w 
przyrodzie niż proteiny.

1. chromoproteidy – składnik dodatkowy to  

barwnik. Należą tu hemoproteidy 
(hemoglobina, mioglobina)

2. fosfoproteidy - zawierają reszty kwasu 

fosforowego. (kazeina mleka, witelina 
żółtka)

3. nukleoproteidy – zawierają kwasy 

nukleinowe.

4. lipidoproteidy - połączenia białek z 

tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. 

sterydami, kwasami tłuszczowymi. 

5. glikoproteidy - ich grupę prostetyczną 

stanowią cukry

6. metaloproteidy - zawierają jako grupę 

prostetyczną atomy metalu 

Strukturę białka można opisać na kilku poziomach:

1. Struktura pierwszorzędowa białka- jest określona 

przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu 

białkowym

2. Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne 

struktury powstające w wyniku tworzenia się 

wiązań wodorowych 
Do struktur drugorzędowych zalicza się: 

• helisę 
• strukturę beta-fałdową

• Struktura trzeciorzędowa białka - 

Wzajemne położenie elementów 
struktury drugorzędowej stabilizowane 
przez oddziaływania reszt 
aminokwasowych oraz tworzenie 
mostków dwusiarczkowych 

• Struktura czwartorzędowa białka - 

przestrzenna budowa białka 
zbudowanego z kilku łańcuchów 
polipeptydowych oraz zawierająca 
struktury niebiałkowe, np.: 

•glikoproteidy – zawierają cukier
•lipoproteidy – zawierają lipidy
•nukleoproteidy – zawierają kwas 

nukleinowy

Itd.......

ENZYMY

• Białkowe biokatalizatory przyspieszające 

specyficzne reakcje chemiczne wskutek 
obniżenia ich energii aktywacji. 

• Enzymy mogą na kilka różnych sposobów zmniejszać 

energię aktywacji:

1.

Obniżanie energii aktywacji przez tworzenie środowiska, 
w którym następuje stabilizacja stanu przejściowego (np. 
zniekształcenie cząsteczki substratu)

2.

Obniżanie energii stanu przejściowego przez likwidację 
niekorzystnych energetycznie oddziaływań ze 
środowiskiem

3.

Wykorzystanie alternatywnego szlaku przejścia, np. 
tymczasowa reakcja substratu do pośredniego 
kompleksu enzym-substrat (ES), która nie byłaby 
możliwa w nieobecności enzymu.

4.

Zmniejszanie entropii reakcji poprzez usytuowanie 
dostarczanych razem substratów w poprawnej orientacji, 
niezbędnej do zajścia reakcji. 

• Wiele enzymów potrzebuje dodatkowych 

składników do uaktywnienia czy osiągnięcia 
pełnej aktywności. 

• Takie niebiałkowe, dodatkowe składniki enzymów, 

nazywane są kofaktorami. 

• Enzym bez swojego kofaktora, czyli sam jego 

białkowy składnik, to apoenzym, natomiast wraz 
z kofaktorem, katalitycznie aktywny enzym 
nazywany jest holoenzymem (sam termin 
enzym domyślnie oznacza właśnie jego 
kompletną, aktywną cząsteczkę, czyli 
holoenzym).

• Na powierzchni cząsteczki enzymu znajduje się 

zagłębienie będące miejscem wiązania substratu 
nazwane centrum aktywnym.

• Kofaktory można podzielić na dwie szerokie grupy
• Pierwszą z nich stanowią grupy prostetyczne, czyli 

kofaktory silnie, często kowalencyjnie, związane 
przez enzym przez cały czas jego istnienia. 

• Zwykle są to cząsteczki nieorganiczne i jony metali 

(np. Zn

2+

, enzymy z metalami jako grupami 

prostetycznymi zwane są metaloenzymami), ale 
także małe cząsteczki organiczne (np. hem). 

• Z kolei koenzymy to małe, niebiałkowe cząsteczki 

organiczne, wiążące się z enzymami tylko na czas 
reakcji, i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy 
poszczególnymi reakcjami. 

• Koenzymy mogą być traktowane jako kosubstraty, 

ponieważ są wiązane i uwalniane z enzymów jak 
substraty i produkty oraz biorą bezpośredni udział w 
reakcji.

• Enzymy charakteryzują się zwykle dużą 

specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, 
jak i również konwertowanych substratów.

•  Za wysoką specyficzność odpowiada kształt 

cząsteczki enzymu dopasowany do substratów 
geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań 
hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych.

• Model "klucza i zamka"
• W większości przypadków enzymy są niezwykle 

specyficzne wobec swoich substratów. 

• zarówno enzym jak i jego substraty są do siebie 

geometrycznie dopasowane w taki sposób, że 
idealnie pasują jeden do drugiego (jak "klucz i 
zamek")

Model „ręki i rękawiczki”

• W 1958 roku Daniel Koshland zaproponował 

modyfikację modelu "klucza i zamka". 

• Ponieważ enzymy są zwykle dość elastyczne 

strukturalnie, ich centrum aktywne podlega 
ciągłym rearanżacjom przestrzennym podczas 
oddziaływania z substratami. 

• W rezultacie, substrat nie tyle wiąże się do 

niezmiennego strukturalnie miejsca aktywnego, 
ale grupy boczne aminokwasów je tworzące 
podlegają rearanżacjom przestrzennym, ściśle 
dopasowując swe pozycje do wiązanego 
substratu, co dopiero umożliwia przeprowadzenie 
katalizy.

• Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez 

różne typy inhibitorów. Inhibicja taka może być 
odwracalna lub nieodwracalna

• Inhibicja kompetycyjna- inhibitor i substrat 

współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. 

• Inhibicja akompetycyjna- inhibitor nie może się 

wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu 
enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-
substrat (EIS). 

• Inhibicja niekompetycyjna- Inhibitory 

niekompetycyjne mogą się wiązać do wolnego enzymu, 
jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego 
nie konkurują z substratami, które także mogą się 
przyłączyć do powstałego kompleksu.

• W wielu reakcjach inhibitory biorą udział w mechanizmie 

regulacji aktywności enzymatycznej na drodze 
sprzężenia zwrotnego

• FUNKCJE BIAŁEK:

• budulcowe (strukturalna)

• wzmacniające (np.: kolagen)

• regulatorowe (hormony)

• katalityczne (enzymy)

• transportowe (hemoglobina)

• odpornościowe (immunoglobuliny)

• zapasowe

TŁUSZCZE

• Lipidy występują powszechnie w organizmach 

zwierzęcych i roślinnych i pełnią różne funkcje.

• Glicerydy – czyli estry kwasów tłuszczowych i gliceryny: 

1. glicerydy neutralne - pełnią w organizmie funkcję 

transporterów i zasobników energii.

2. fosfoglicerydy – które odgrywają istotną rolę w 

budowie błon komórkowych

3. Proste lipidy nieglicerynowe, które dalej dzielą się na: 

• Sfingolipidy –pełnią one ważną funkcję 

w komórkach nerwowych i stanowią aż 
25% masy wszystkich lipidów 
występujących w organizmach 
zwierzęcych

• Steroidy – będące połączeniem 

cholesterolu i kwasów tłuszczowych. Są 
one także wbudowane w błony 
komórkowe i pełnią tam funkcję 
kontrolerów przepuszczalności tych 
błon. 

• Lipoproteiny –  dzielą się one na: 

• lipoproteiny bardzo małej gęstości (VLDL), które 

transportują tłuszcze i inne glicerydy z wątroby do 
tkanek tłuszczowych

• lipoproteiny małej gęstości (LDL), które 

rozprowadzają po organizmie cholesterol i inne 
steroidy – LDL zwany jest także czasem "złym 
cholesterolem".

• lipoproteiny wysokiej gęstośc (HDL), które 

usuwają nadmiar cholesterolu i innych steroidów 
ze wszystkich tkanek do wątroby – HDL zwany 
jest także czasem "dobrym cholesterolem".