Wiązanie 

peptydowe

tworzenie

struktura

właściwości

 

 



Powstaje wskutek związania azotu grupy α-

aminowej jednego aminokwasu z węglem 

grupy α-karboksylowej aminokwasu drugiego



Tworzeniu towarzyszy utrata fragmentu -OH z 

grupy karboksylowej i -H z grupy aminowej, 

które odłączają się w postaci wody

 

 



Wiązanie amidowe (kowalencyjne)



Wykazuje częściowo charakter 

wiązania podwójnego (brak swobodnej 

rotacji wokół wiązania łączącego 

węgiel i azot), na skutek występowania 

dwóch jego form mezomerycznych



Równowaga powstawania  przesunięta 

w kierunku hydrolizy, a co za tym idzie 

powstawanie wiązania wymaga 

dostarczenia energii 



Wiązanie to nie posiada ładunku w 

żadnym istotnym fizjologicznie pH

 

 



Wiązanie wykazuje koplanarność- 4 

atomy     (C, O, N, H {zaznaczone na 

niebiesko} leżą w jednej płaszczyźnie)



Wiązania peptydowe występujące w 

białkach mają najczęściej 

konfigurację trans (atom wodoru z 

grupy -NH i atom tlenu z grupy -CO 

leżą naprzeciw siebie)

 

 



W wyniku połączenia wiązaniem peptydowym co 

najmniej dwóch aminokwasów powstaje peptyd. W 

zależności od liczby aminokwasów wchodzących w 

jego skład wyróżniami di-; oligo- i polipeptydy, 

podział ten jest umowny i nie posiada powszechnie 

obowiązujących granic



Jednostkę aminokwasu wbudowaną w łańcuch 

polipeptydowy nazywamy resztą aminokwasową, a 

powstały łańcuch polipeptydowy wykazuje 

polarność, spowodowaną występowaniem na 

jednym jego końcu grupy α-aminowej, na drugim zaś 

α-karboksylowej oraz kwaśnych lub zasadowych 

grup R



Grupa karboksylowa aminokwasu C-końcowego 

może wejść z reakcję z grupą aminową aminokwasu 

N-końcowego, powodując powstanie peptydu 

cyklicznego

 

 

Ważniejsze fizjologicznie 

peptydy



Glutation



Karnozyna



Anseryna



Oksytocyna



Wazopresyna



Glukagon



Kalcytonina



Gramicydyny



Kininy



Enkefaliny

 

 

Glutation

γ-glutamylocysteinyloglicyna

 

 



Występuje nietypowy dla białek sposób 

połączenia glutaminianu z cysteiną. W 

wiązaniu tym bierze udział grupa γ- a nie 

α-karboksylowa glutaminianu



 Niezwykle ważny w procesach 

oksydacyjno-redukcyjnych, dzięki 

zdolności do przechodzenia w stan 

utleniony i zredukowany

 

 

Anseryna

β-alanilo-N-metylohistydyna



Występuje w mięśniach i mózgu



Ma działanie antyoksydacyjne

Karnozyna

β-

alanilohistydyna



Składnik mięśni

 

 

Oksytocyna



Cykliczny hormon peptydowy zbudowany z 9 aminokwasów



Uwalniany okresowo neuroprzekaźnik

Funkcje:



Powoduje skurcze macicy w czasie porodu



Ułatwia zapłodnienie



Wspomaga wydzielanie mleka

 

 

Wazopresyna



Cykliczny hormon peptydowy zbudowany z 9 aminokwasów



wytwarzany jest przez podwzgórze w postaci 

preprowazopresynoneurofizyny i wydzielany w ostatecznej 

postaci przez tylny płat przysadki mózgowej



Nazywany hormonem antydiuretycznym

Funkcje:



Zwiększa resorpcję wody



Podnosi ciśnienie krwi



Jego brak jest przyczyną moczówki prostej

 

 

Glukagon



Hormon peptydowy składający się z 29 reszt aminokwasowych



Jest syntetyzowany w postaci wielkocząsteczkowego prekursora, z którego na drodze 
reakcji proteolitycznych uwalniany jest glukagon



Antagonista insuliny

Funkcje:



Powoduje wzrost stężenia glukozy we krwi



Wzmaga procesy glikogenolizy i glukoneogenezy oraz utlenianie kwasów tłuszczowych

 

 

Kalcytonina



Polipeptyd zudowany z 32 reszt aminokwasowych



U człowieka występuje w postaci mono- lub dimeru



Powstaje z polipeptydowego prohormonu



Antagonista parathormonu

Funkcje:



Zmniejsza stężenie jonów wapnia i fosforanów w 

płynach pozakomórkowych



Sprzyja wapnieniu tkanki kostnej

 

 

Gramicydyny



Peptydowe antybiotyki jonoforowe



Otwartołańcuchowe oligopeptydy zbudowane z 15 

aminokwasów o naprzemiennej konfiguracji D i L



Wyróżniamy 3 pary gramicydyn A, B, C, różniące się 

aminokwasem występującym w pozycji 11., 

odpowiednio: tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna, oraz 

w pozycji 1.: walina i izoleucyna



W wyniku połączenia 6 wyżej opisanych podjednostek 

powstaje cząsteczka gramicydyny D



Stosowane miejscowo ze względu na wysoką 

toksyczność, nie może być stosowana wewnętrznie



Działają na większość bakterii Gram-dodatnich i 

wybrane Gram-ujemne

 

 

Gramicydyna S



Cykliczny peptyd zbudowany z 5 reszt aminokwasowych 

powtarzających się dwukrotnie, tworzących hydrofobowy 

pierścień



Antybiotyk jonoforowy



Ma charakter zasadowy, w lecznictwie jest więc stosowana 

w postaci chemicznie trwalszych chlorowodorków

 

 

Kininy

BRADYKININA 



nanopeptyd; Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-

Phe-Arg

-roszerzają naczynia krwionośne,

-kurczą mięśnie gładkie przewodu   

pokarmowego

ANGIOTENSYNA I 



dekapeptyd; Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-

Phe-His-Leu

ANGIOTENSYNA II



 oktapeptyd; Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-

Phe

-zwiększają ciśnienie tętnicze krwi, siłę  

skurczu mięśnia sercowego

-regulacja biosyntezy hormonów

 

 

Enkefaliny



Pentapeptydy występujące w mózgu, np. 

enkefalina metioninowa Tyr- Gly-Gly-Phe-

Met, leucynowa Tyr- Gly-Gly-Phe-Leu

odszczepiają się od β-lipotropiny, gdzie 

zajmują 61-65 pozycję oraz z ENDORFIN α, 

β, ɣ zbud z 16, 17 i 31 aminokwasów



Działają modyfikująco na neurony, 

obniżając ich wrażliwość na acetylocholinę



DZIAŁANIE PRZECIWBÓLOWE