Aminokwasy, peptydy, białka

Aminokwasy

Aminokwasy – związki 

dwufunkcyjne, zawierające 

zasadową grupę aminową

oraz kwasową grupę

karboksylową

Mogą łączyć się ze sobą w 

długie łańcuchy poprzez 

tworzenie wiązań

peptydowych (wiązania 

amidowe) pomiędzy grupą

aminową jednego 

aminokwasu i 

karboksylową drugiego

Struktura aminokwasów

Białka zbudowane są z 20 

podstawowych aminokwasów –

wszystkie są

α-aminokwasami. 

Oznacza to, iż grupa aminowa jest 

podstawnikiem na atomie węgla 

α

- czyli atomie sąsiadującym z 

atomem węgla grupy 

karboksylowej.

Ważne i pomocne – ten właśnie 

fragment struktury aminokwasów 

podstawowych jest niezmienny –

różnią się one jedynie łańcuchem 

bocznym – jego strukturą oraz 

podstawnikami.

19 spośród 20 aminokwasów 

podstawowych to aminy 

pierwszorzędowe – jedym

wyjątkiem jest prolina

Charakterystyka aminokwasów

Dla łatwiejszego zapisu wzorów polipeptydów i białek utworzono skróty 

charakterystyczne dla nazw aminokwasów – dwa systemy skrótów –

trzyliterowe 
(Ala – alanina) oraz jednoliterowe (alanina – A)

Ważne, choć trudne do wyjaśnienia przy tak ograniczonym czasie kursu chemii 

organicznej☺

Atomu węgla 

α aminokwasów budulcowych (z wyjątkiem glicyny) są centrami 

stereogenicznymi. Oznacza to, iż wszystkie aminokwasy mogą wystepować

w dwóch izomerycznych formach (enancjomerach). Przyroda do budowania 

struktur białkowychj wykorzystuje wyłącznie jedną z tych form.

Aminokwasy budulcowe można podzielić na zasadowe, kwasowe i obojętne –

jest to zależne od występowania w łańcuchu bocznym grup o charakterze 

kwasowym bądź zasadowym.

Ciekawe?? – organizm ludzki zdolny jest do syntezowania 10 spośród 20 

niezbędnych do budowania białek aminokwasów – pozostałe 10 to 

aminokwasy podstawowe – musimy pozyskiwać je wraz z pokarmem.

Aminokwasy – wzory, skróty, nazwy

cd.

cd.

cd.

Dipolowa natura aminokwasów

Z uwagi na obecność w 

aminokwasach zarówno 

grupy aminowej jak 

karboksylowej, ulegają

one 

wewnątrzcząsteczkowej

reakcji kwas-zasada; w 

związku z tym występują

w postaci zwitterjonu, 

jonu obojnaczego

Aminokwasy są

amfoteryczne, w 

zależności od 

środowiska mogą

zachowywać się jak 

kwasy bądź zasady

Punkt izoelektryczny

Punktem izoelektrycznym nazywamy takie pH roztworu, przy którym 

istnieje równowaga między formą kationową i anionową aminokwasu 
– stężenie jonu obojnaczego jest wtedy najwyższe. 

Elektroforeza

Elektroforeza – rozdział aminokwasów pod wpływem pola 

elektrycznego

Synteza 

α-aminokwasów

Podstawienie nukleofilowe

α-bromokwasu

amoniakiem (poprzedzone reakcją HVZ)

Synteza Streckera

Traktowanie aldehydu KCN i wodą amioniakalną – hydroliza 

powstałego aminonitrylu prowadzi do aminokwasu

Redukcyjne aminowanie 

α-oksokwasów  

biosynteza

Redukcyjne aminowanie 

α-oksokwasów za pomocą amoniaku i środka 

redukującego – analogia do procesów biologicznych

Peptydy 

Peptydy – polimery 

aminokwasów, w 
których pojedyncze 
jednostki 
aminokwasowe zwane 
resztami 
aminokwasowymi są
połączone ze sobą
wiązaniami amidowymi

Synteza peptydów

Synteza peptydów wymaga zachowania ich sekwencji w łańcuchu 

peptydowym. W tym celu konieczne jest blokowanie. Należy 
zablokować wszystkie grupy aminowe i karboksylowe, które nie mają
ze sobą reagować

Blokowanie grupy karboksylowej

Najczęściej grupę karboksylową blokuje się poprzez przekształcenie 

jej w ester (np. metylowy lub benzylowy)

Blokowanie grupy aminowej

Grupy aminowe łatwo blokuje się na drodze reakcji z diwęglanem

di-tert-butylu otrzymując pochodne tert-butoksykarbonyloamidowe

(BOC)

Synteza dipeptydu

Wiązanie peptydowe zwykle tworzy się działając na mieszaninę

blokowanego kwasu i aminy dicykloheksylokarbodiimidem (DCC)

Klasyfikacja białek

Struktura białek

Struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów w 

łańcuchu peptydowym

Struktura drugorzędowa  - odnosi się do tego, w jaki 

sposób segmenty łańcucha polipeptydowego ułożone są

w przestrzeni

Struktura trzeciorzędowa – określa kształt zwinięcia się

całej cząsteczki białka

Struktura czwartorzędowa  - opisuje sposób w jaki kilka 

cząsteczek białka łączy się ze sobą w agregaty

Struktura drugorzędowa

α-helisa stabilizowana 

przez wiązania 
wodorowe między 
amidowymi grupami 
N-H i grupami C=O 
jednostek odległych 
o 4 pozycje w 
łańcuchu

Struktura drugorzędowa cd.

Harmonijka 

β

(pofałdowany arkusz 

β

) – łańcuchy układają się

równolegle do siebie i są utrzymywane w tym ułożeniu przez 
wiązania wodorowe między sąsiednimi łańcuchami

Denaturacja białek

Denaturacja – zniszczenie (zazwyczaj nieodwracalne) struktury 

trzeciorzędowej białek pod wpływem zmiany temperatury lub pH. W 
przypadku procesu odwrotnego (powrotu białka do właściwej 
struktury trzeciorzędowej) mówimy o zjawisku renaturacji