AMINOKWASY

Aminokwasy to małocząsteczkowe związki chemiczne posiadające w swej budowie co najmniej jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową. Każdy aminokwas białkowy cechuje się jednakowym układem podstawnikowym: grupa aminowa (występująca w pozycji alfa), grupa karboksylowa, atom wodoru, łańcuch boczny (R).

Ryc. 1. Ogólny wzór aminokwasu

Właściwości amfoteryczne aminokwasów:

Aminokwasy wykazują w środowisku wodnym właściwości słabych kwasów i słabych zasad, są zatem związkami amfoterycznymi. Właściwości kwasowe aminokwasów wynikają z obecności grupy α-karboksylowej, natomiast właściwości zasadowe aminokwasów wynikają z obecności grupy α-aminowej. Środowisko kwaśne sprzyja wiązaniu protonów przez grupy aminowe, natomiast środowisko zasadowe sprzyja uwalnianiu (dysocjacji) protonów z grup karboksylowych. Z tego powodu aminokwas w środowisku kwaśnym jest kationem, a w środowisku zasadowym anionem.

W warunkach fizjologicznych (pH około 7,4) większość grup karboksylowych jest zdysocjowana i tworzy anion - COO^-, a większość grup aminowych wiąże H⁺, tworząc kation -NH₃⁺.W związku z tym dominującą formą aminokwasu jest jon obojnaczy, będący nośnikiem przeciwstawnych ładunków elektrycznych.

Ryc. 2. Ogólny wzór aminokwasu w środowisku neutralnym.

Wszystkie aminokwasy z wyjątkiem glicyny zawierają 4 różne grupy ułożone tetraedrycznie wokół centralnego atomu węgla (C^ၡ), który stanowi centrum asymetrii aminokwasu. W związku z tym aminokwasy białkowe mogą występować jako dwa stereoizomery (nie nakładające się na siebie odbicia lustrzane) i są nazywane formami L i D. Aminokwasy białkowe (z wyjątkiem glicyny) występują w zawsze w konformacji L.

Ryc. 3. Centrum asymetrii aminokwasów.

Reguła ułatwiająca rozpoznanie konformacji: podczas obrotu wokół osi przeprowadzonej przez atomy C^α i H grupy dołączone do C^α czytane przeciwnie do ruchu wskazówek zegara tworzą słowo CORN.

Ryc.4. Reguła CORN.

Podział aminokwasów:

Podział aminokwasów w zależności od charakteru łańcuchów bocznych:

• Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina, glicyna); łańcuchy boczne tej grupy aminokwasów nie mają żadnych grup funkcyjnych; nie oddają ani nie przyłączają protonów; nie uczestniczą w tworzeniu wiązań jonowych ani wodorowych; są hydrofobowe, nie wiążą wody, mogą uczestniczyć w tworzeniu wiązań hydrofobowych.

• Aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku (seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, cysteina, glutamina); łańcuchy boczne aminokwasów w fizjologicznym pH wykazują zerowy ładunek elektryczny, a środowisku alkalicznym cysteina i tyrozyna mogą odłączać protony. Seryna, treonina, tyrozyna zawierają grupy hydroksylowe, które mogą uczestniczyć w tworzeniu wiązań wodorowych;

• Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy); łańcuchy boczne tych aminokwasów zawierają grupy karboksylowe, dysocjujące z uwolnieniem H⁺. W obojętnym pH ulegają one pełnej jonizacji i stają się nośnikami ładunku ujemnego (-COO^-).

• Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi (lizyna, arginina, histydyna); ich łańcuchy boczne zawierają grupy wiążące protony.

Ze względów fizjologicznych niezwykle istotny jest podział aminokwasów na:

• Endogenne (syntetyzowane w organizmie): alanina, asparagina, cystyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, glutamina, glicyna, hydroksyl prolina, prolina, seryna, tyrozyna

• Egzogenne (dostarczane do organizmu z zewnętrz): arginina, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan, walina)

Białka są budowane przez 20 aminokwasów występujących w nich. Te same aminokwasy budują białka zwierzęce jak i roślinne.

Tab.1. Nazwy i symbolika aminokwasów białkowych

Nazwa	Symbol trójliterowy	Symbol jednoliterowy
Alanina	Ala	A
Arginina	Arg	R
Asparagina	Asn	N
Asparaginian	Asp	D
Cysteina	Cys	C
Fenyloalanina	Phe	F
Glicyna	Gly	G
Glutamina	Gln	Q
Glutaminian	Glu	E
Histydyna	His	H
Izoleucyna	Ile	I
Metionina	Met	M
Seryna	Ser	S
Leucyna	Leu	L
Lizyna	Lys	K
Prolina	Pro	P
Treonina	Thr	T
Tryptofan	Trp	W
Tyrozyna	Tyr	Y
Walina	Val	V

Tab. 2. Aminokwasy występujące w białkach

Alanina, A, Ala	Arginina, R, Arg	Asparagina, N, Asn	kwas asparaginowy, D, Asp
Cysteina, C, Cys	Glutamina, Q, Gln	kwas glutaminowy, E, Glu	Glicyna, G, Gly
Histydyna, H, His	Izoleucyna, I, Ile	Leucyna, L, Leu	Lizyna, K, Lys
Metionina, M, Met	Fenyloalanina, F, Phe	Prolina, P, Pro	Seryna, S, Ser
Treonina, T, Thr	Tryptofan, W, Trp	Tyrozyna, Y, Tyr	Walina, V, Val

Biologiczne znaczenie aminokwasów:

• elementy składowe peptydów i białek

• uczestniczą w budowie centów katalitycznych enzymów

• są substratami, z których powstają niektóre hormony (np. adrenalina, noradrenalina, tyroksyna, serotonina, dopomina, melatonina)

• są składowymi barwników biologicznych (np. melaniny i hemu)

• uczestniczą syntezie drobnocząsteczkowych składników enzymów, zwanych koenzymami (np. koenzym A)

• są przekształcane w przekaźniki sygnałów nerwowych (np. acetylocholina)

• są substratami zużywanymi w biosyntezie puryn i pirymidyn - zasad występujących w nukleotydach i kwasach nukleinowych

• powstają z nich niektóre elementy składowe fosfolipidów

• szkielety węglowodorowe aminokwasów są zużywane do syntezy substratów energetycznych: glukozy lub ciał ketonowych

---