Medycyna Wet. 2008, 64 (12)

1375

Artyku³ przegl¹dowy

Review

W ci¹gu ostatnich kilku lat dokonano znacznego po-

stêpu w dziedzinie nauk zwi¹zanych z mleczarstwem.

Zastosowanie najnowszych technik analitycznych

umo¿liwi³o zidentyfikowanie wielu dotychczas niezna-

nych funkcjonalnych komponentów mleka, wykazuj¹-

cych wielokierunkowe dzia³anie na organizm cz³owie-

ka. Szczególn¹ uwagê zwrócono na sk³adniki o w³aœci-

woœciach prozdrowotnych. Najliczniejsz¹ ich grupê zi-

dentyfikowano w obrêbie frakcji bia³kowej i t³uszczo-

wej mleka, przy czym na najwiêksz¹ uwagê zas³uguj¹

bia³ka serwatkowe. Charakteryzuj¹ siê one wysok¹

wartoœci¹ biologiczn¹ oraz znakomitymi w³aœciwoœcia-

mi funkcjonalnymi, wp³ywaj¹cymi na ich praktyczne

zastosowanie (9, 17, 24, 25, 28).

W³aœciwoœci funkcjonalne bia³ek s¹ odzwierciedle-

niem naturalnych cech ich cz¹steczek, m.in.: wielkoœ-

ci, kszta³tu, podatnoœci na denaturacjê, sekwencji ami-

nokwasowej, powinowactwa do wody itp. Istotne s¹

równie¿ warunki œrodowiska, tj. temperatura, pH czy

ciœnienie oraz w³aœciwoœci hydrodynamiczne, a tak¿e

powierzchniowe (4, 16, 17).

Bia³ka serwatkowe stanowi¹ 0,6-0,7% bia³ka ogól-

nego, w tym oko³o 75% przypada na albuminy, tj.

á-laktoalbuminê i â-laktoglobulinê (2, 3, 32). Odgry-

waj¹ one istotn¹ rolê w ¿ywieniu cz³owieka jako wy-

j¹tkowo bogate i zbilansowane Ÿród³o aminokwasów

(tab. 1). Spo¿ycie 14 g bia³ek serwatkowych pokrywa

dzienne zapotrzebowanie osoby doros³ej na aminokwa-

sy. Jest to iloœæ równowa¿na 23 g kazeiny lub 17 g bia³-

ka jaja kurzego (20).

Serwatka jest produktem ubocznym przy produkcji

serów. W ci¹gu roku na terenie Unii Europejskiej po-

wstaje oko³o 60 mln ton serwatki, zawieraj¹cej oko³o

470 tys. ton czystych bia³ek serwatkowych (31). Daw-

niej serwatkê uwa¿ano za zbêdny produkt i najczêœciej

pozbywano siê go w sposób kosztowny lub przetwa-

rzano na relatywnie niskowartoœciowe, ma³o od¿yw-

cze artyku³y spo¿ywcze (3). Obecnie dziêki rozwojowi

technologii, przy stosunkowo niskich kosztach, z ser-

watki izoluje siê poszczególne bia³ka. Wyizolowane

zwi¹zki wykorzystuje siê na szerok¹ skalê w prze-

myœle spo¿ywczym, g³ównie przy produkcji wysoko-

bia³kowych od¿ywek dla niemowl¹t, rekonwalescen-

tów oraz sportowców (14, 31, 32).

Jako substancje biologicznie aktywne bia³ka te sto-

sowane s¹ w produkcji ¿ywnoœci funkcjonalnej, wp³y-

waj¹cej pozytywnie na organizm cz³owieka. Wzbudza

ona coraz wiêksze zainteresowanie wœród konsumen-

tów poszukuj¹cych produktów, które wykazuj¹ w³aœci-

woœci prozdrowotne, a tym samym przyczyniaj¹ siê do

Alfa-laktoalbumina i beta-laktoglobulina jako zwi¹zki

biologicznie czynne frakcji bia³kowej mleka

JOLANTA KRÓL, ANNA LITWIÑCZUK, ANETA ZARAJCZYK, ZYGMUNT LITWIÑCZUK*

Katedra Towaroznawstwa i Przetwórstwa Surowców Zwierzêcych,

*Katedra Hodowli Byd³a Wydzia³u Biologii i Hodowli Zwierz¹t UP, ul. Akademicka 13, 20-950 Lublin

Król J., Litwiñczuk A., Zarajczyk A., Litwiñczuk Z.

Alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin as the bioactive compounds of the milk protein fraction

Summary

The purpose of the study was to present the latest data concerning the chosen bioactive compounds of the

milk protein fraction. The numerous experiments that have been conducted during the last few years suggest

that milk contains a great deal of biologically active substances. Among them the whey proteins perform

a particular function. Their content in bovine milk is 0.6-0.7% of total protein, in that about 75% generally

accounts for the albumins, i.e. á-LA and â-LG. These proteins, as a uniquely rich and balanced source

of amino acids, possess a significant meaning for human nutrition. á-LA consists of 123 amino acids in

a single peptide chain and among them the most crucial are: cysteine and tryptophan, which are adequately

the equivalents of glutathione and serotonin, as well as lysine. á-LA occurs in bovine milk at the concentration

of 1-1,5 g·L

–1

. Whereas the â-LG single peptide chain consists of 162 amino acids, including methionine,

the indispensable component of rational nutrition. It has also been reported that the concentration of â-LG

is approximately 3,2-3,5 g·L

–1

. The higher level of these proteins has been stated in the milk from cows fed

mainly pasture forage. In addition to this, the mentioned bovine milk fractions perform various biological

functions in the human body, i.e. anti-oxidative, anti-carcinogenic, opioidergic, bacteriostatic as well as

hypocholesterolemic functions.

Keywords: milk, á-lactalbumin, â-lactoglobulin

Medycyna Wet. 2008, 64 (12)

1376

zmniejszenia podatnoœci na choroby cywilizacyjne (12).

Dzia³anie prozdrowotne mog¹ wykazywaæ nie tylko

nienaruszone cz¹steczki bia³ek serwatkowych, ale tak-

¿e uwalniane z nich podczas trawienia bioaktywne pep-

tydy i poszczególne aminokwasy (3, 32).

á-laktoalbumina (á-LA) jest hydrofilow¹, trójwymia-

row¹ albumin¹ o masie cz¹steczkowej oko³o 14,2 kDa.

Pojedynczy ³añcuch peptydowy á-LA zbudowany jest

ze 123 aminokwasów, wœród których nale¿y wymieniæ

cysteinê i tryptofan (bêd¹ce, odpowiednio, prekursora-

mi glutationu i serotoniny), a tak¿e lizynê (tab. 1). Struk-

tura tego bia³ka wykazuje wysoki stopieñ homologii

u wiêkszoœci ssaków, w tym u cz³owieka. W mleku kro-

wim á-LA stanowi oko³o 20% bia³ek ser-

watki, a jej stê¿enie wynosi 1-1,5 g·L

–1

(3, 6, 14, 21). Wy¿sz¹ zawartoœci¹ tego

bia³ka wyró¿nia siê mleko pozyskiwane

od krów korzystaj¹cych z pastwiska (18,

19, 28).

Frakcja ta pe³ni w organizmie rozmaite

funkcje biologiczne (tab. 2). Niew¹tpliwie

stanowi ona jedn¹ z dwóch podjednostek

enzymatycznego kompleksu, który kata-

lizuje koñcowy etap biosyntezy laktozy

w komórkach gruczo³owych ssaków. Dla-

tego te¿ odgrywa istotn¹ rolê w kontroli

laktacji i sekrecji mleka (1, 3, 6, 10, 14,

20, 21, 28). á-LA spe³nia w organizmie

równie¿ funkcje transportowe jako noœnik

niektórych jonów metali, a przede wszystkim

wapnia. Wykazuje tak¿e zdolnoœæ wi¹zania jo-

nów cynku, magnezu i kobaltu (3, 6, 10, 20,

21).

Oprócz powy¿szego, jako czynnik antykan-

cerogenny, bia³ko to towarzyszy apoptozie

i przekszta³caniu linii komórek nowotworo-

wych (3, 7, 8, 24, 28, 30). Wchodz¹c w inter-

akcjê z kwasem oleinowym, tworzy kompleks

bia³kowo-lipidowy, który wykazuje dzia³anie

œmiercionoœne przeciwko komórkom nowo-

tworowym. Kompleks ten zosta³ nazwany

HAMLET/BAMLET (odpowiednio, dla ludz-

kiej/krowiej á-LA). Zarówno á-LA ludzka, jak

i krowia, wykazuj¹ zdolnoœæ do wywo³ywania

apoptozy w stosunku do ró¿nych komórek no-

wotworowych. Wykazano, ¿e sama á-LA ma

znaczenie mniejsz¹ skutecznoœæ antykancero-

genn¹ ni¿ kompleks HAMLET/BAMLET.

Dziêki temu preparaty na bazie wymienionego

kompleksu znajduj¹ zastosowanie jako natural-

ne œrodki w terapii oraz profilaktyce nowotwo-

rów (3, 8, 14, 30).

á-laktoalbumina wykazuje równie¿ w³aœci-

woœci antybakteryjne. Badania kliniczne do-

wiod³y, ¿e od¿ywki dla niemowl¹t wzbogaco-

ne w á-LA wykazywa³y aktywnoœæ przeciwko

Escherichia coli O127 oraz redukowa³y liczbê

przypadków wyst¹pienia biegunki. Dzia³anie to

mo¿e byæ wynikiem uwalniania przez enzymy antybak-

teryjnych peptydów podczas trawienia á-LA. Peptydy

te wp³ywaj¹ na zahamowanie rozwoju patogenów, a do-

datkowo stymuluj¹ rozwój po¿¹danej mikroflory jeli-

towej (3, 23).

Dieta bogata w á-LA mo¿e poprawiaæ zdolnoœæ or-

ganizmu do radzenia sobie ze stresem. Jest to zwi¹zane

z du¿ym udzia³em w cz¹steczce á-LA tryptofanu bêd¹-

cego prekursorem serotoniny, która, wystêpuj¹c w du-

¿ych stê¿eniach w mózgu, poprawia nastrój, zdolnoœci

poznawcze i pokonywanie sytuacji stresowych oraz

obni¿a uczucie lêku. Ponadto u³atwia zasypianie osób

doros³ych, cierpi¹cych na zaburzenia snu (3, 9).

y

s

a

w

k

o

n

i

m

A

o

k

³

a

i

B

e

n

l

ó

g

o

a

k

³

a

i

B

e

w

o

k

t

a

w

r

e

s

m

e

³

ó

g

o

h

c

y

w

o

k

t

a

w

r

e

s

k

e

³

a

i

b

e

j

c

k

a

r

F

a

a

n

i

m

u

b

l

a

o

t

k

a

l-

b

a

n

il

u

b

o

l

g

o

t

k

a

l-

n

a

f

o

t

p

y

r

T

3

,

1

9

,

1

9

,

5

0

,

2

a

n

i

n

a

l

a

o

l

y

n

e

F

7

,

4

5

,

3

0

,

4

1

,

3

a

n

y

c

u

e

L

5

,

9

1

,

0

1

1

5

,

0

1

1

6

,

3

1

1

a

n

y

c

u

e

l

o

zI

8

,

5

2

,

6

1

,

6

0

,

6

a

n

i

n

o

e

r

T

6

,

4

3

,

7

0

,

5

8

,

4

a

n

i

n

o

it

e

M

5

,

2

2

,

2

9

,

0

8

,

2

a

n

y

zi

L

6

,

7

0

,

9

3

,

0

1

1

4

,

0

1

1

a

n

il

a

W

2

,

6

2

,

6

3

,

4

2

,

5

a

n

y

d

y

t

s

i

H

6

,

2

0

,

2

6

,

2

5

,

1

a

n

i

n

i

g

r

A

4

,

3

7

,

2

0

,

1

5

,

2

a

n

i

e

t

s

y

C

8

,

0

2

,

2

3

,

5

2

,

2

a

n

il

o

r

P

2

,

9

7

,

4

4

,

1

1

,

4

a

n

i

n

a

l

A

2

,

3

6

,

4

9

,

1

2

,

6

y

w

o

n

i

g

a

r

a

p

s

a

s

a

w

K

2

,

7

3

,

0

1

1

8

,

6

1

1

0

,

0

1

1

a

n

y

r

e

S

1

,

5

7

,

4

5

,

4

0

,

4

y

w

o

n

i

m

a

t

u

l

g

s

a

w

K

8

,

9

1

1

0

,

7

1

1

5

,

1

1

1

1

,

7

1

1

a

n

y

c

il

G

9

,

1

0

,

2

3

,

3

2

,

1

a

n

y

z

o

r

y

T

8

,

4

2

,

3

7

,

4

4

,

3

Tab. 1. Procentowa zawartoœæ aminokwasów w wybranych bia³kach

mleka krowiego (10)

e

w

o

k

t

a

w

r

e

s

o

k

³

a

i

B

d

y

t

p

e

p

b

u

l

)r

o

s

r

u

k

e

r

p

(

a

r

u

t

k

u

rt

S

æ

œ

o

n

w

y

t

k

a

o

i

B

a

a

n

i

m

u

b

l

a

o

t

k

a

l-

k

i

n

œ

o

n

;

y

z

o

t

k

a

l

e

iz

e

t

n

y

s

o

i

b

w

y

z

c

i

n

t

s

e

z

c

U

a

C

+

2

,

y

n

n

e

g

o

r

e

c

n

a

k

y

t

n

a

k

i

n

n

y

z

c

;

y

n

z

c

i

g

o

l

o

n

u

m

m

i

,

y

n

j

y

r

e

t

k

a

b

y

t

n

a

h

c

y

w

o

s

e

rt

s

h

c

a

j

c

a

u

t

y

s

w

y

c

¹

j

a

g

a

m

o

p

s

w

i

x

x

x

a

a

n

if

r

o

t

k

a

l-

H

N

·

e

h

P

-

u

e

L

-

y

l

G

-r

y

T

2

E

C

A

r

o

ti

b

i

h

n

i

,

y

w

o

d

i

o

i

p

o

a

t

s

i

n

o

g

A

b

a

n

il

u

b

o

l

g

o

t

k

a

l-

;

h

c

y

w

o

z

c

z

s

u

³t

w

ó

s

a

w

k

i

u

l

o

n

it

e

r

k

i

n

œ

o

N

,

a

n

j

y

c

a

d

y

s

k

o

y

t

n

a

æ

œ

o

n

w

y

t

k

a

a

w

o

s

u

ri

w

w

i

c

e

z

r

p

i

a

n

n

e

g

o

r

e

c

n

a

k

y

t

n

a

x

x

x

b

a

n

if

r

o

t

k

a

l-

H

N

·

e

h

P

-

u

e

L

-

u

e

L

-r

y

T

2

,

E

C

A

r

o

ti

b

i

h

n

i

,

y

w

o

d

i

o

i

p

o

a

t

s

i

n

o

g

A

e

i

k

d

a

³

g

e

i

n

œ

ê

i

m

a

n

e

j

u

w

y

³

a

iz

d

d

o

x

x

x

b

a

n

y

s

n

e

t

o

t

k

a

l-

u

e

L

-

g

r

A

-

e

lI

-

s

i

H

a

n

z

c

i

m

e

l

o

r

e

t

s

e

l

o

h

c

o

p

y

h

æ

œ

o

n

w

y

t

k

A

Tab. 2. Biologiczna aktywnoœæ á-LA i â-LG oraz wybranych ich peptydów

(17, 24, 25, 30)

Medycyna Wet. 2008, 64 (12)

1377

Na podstawie przeprowadzonych badañ stwierdzo-

no, ¿e á-LA mo¿e chroniæ organizm przed problemami

gastrycznymi (wrzody ¿o³¹dka) powodowanymi przez

stres lub etanol. W tym przypadku rola á-LA sprowa-

dza siê do zwiêkszania poziomu prostaglandyn (PGE

2

),

które wykazuj¹ dzia³anie ochronne na œluzówkê ¿o³¹d-

ka poprzez stymulowanie sekrecji œluzu i hamowanie

wytwarzania kwasu mlekowego (3, 14). á-LA pe³ni

równie¿ rolê czynnika immunologicznego, co jest szcze-

gólnie istotne w diecie noworodków, wp³ywaj¹c na

wzrost ich odpornoœci (17, 30).

Wœród biofunkcjonalnych peptydów w sekwencjach

á-laktoalbuminy wyró¿nia siê á-laktorfina (tab. 2), któ-

rej dzia³anie (zbli¿one do dzia³ania morfiny) polega na

uœmierzaniu bólu lub hamowaniu jego wystêpowania

poprzez pobudzanie receptora opioidowego. Mlekopo-

chodne opioidy, stymuluj¹c sekrecjê somatostatyny i in-

suliny, reguluj¹ transport aminokwasów w jelitach oraz

prolonguj¹ czas tranzytu jelitowego (25, 29). Ponadto

peptydy o w³aœciwoœciach opioidowych wykazuj¹ sil-

ny wp³yw na wydzielanie mucyny jelitowej i dlatego

te¿ mog¹ uczestniczyæ w kszta³towaniu jednej z barier

odpornoœciowych organizmu. Jednoczeœnie á-laktor-

fina pe³ni funkcjê inhibitora ACE (angiotensin conver-

ting enzyme), powoduj¹c zmniejszenie ciœnienia krwi

(3, 28, 30).

W nieustannie rozwijaj¹cych siê badaniach wykaza-

no, ¿e nowo narodzone dzieci maj¹ czasowo ograni-

czon¹ zdolnoœæ katabolizmu niezbêdnych aminokwa-

sów. Zatem kiedy matka nie karmi piersi¹, sk³ad ami-

nokwasowy mleka zastêpczego jest niezwykle istotny.

Prowadzone s¹ badania nad ujednoliceniem sk³adu

aminokwasowego w preparatach z mleka krowiego –

w stosunku do mleka ludzkiego (humanizacja mleka).

Bia³kiem o najwy¿szym stopniu homologii z mlekiem

matki jest á-laktoalbumina (72-78%). Od¿ywki dla nie-

mowl¹t wzbogacane s¹ zatem w tê bioaktywn¹ frakcjê

mleka w celu zapewnienia prawid³owego rozwoju m³o-

dego organizmu (3, 10, 21, 29, 32).

â-laktoglobulina (â-LG) jest globularn¹ albumin¹,

o masie cz¹steczkowej 18,4 kDa, stanowi¹c¹ ok. 50%

bia³ek serwatkowych. Jej pojedynczy ³añcuch peptydo-

wy zbudowany jest ze 162 aminokwasów, spoœród któ-

rych nale¿y wymieniæ metioninê (tab. 1), nieodzowny

sk³adnik racjonalnego ¿ywienia (4, 16, 22, 26). Stê¿e-

nie â-LG w mleku krowim wynosi ok. 3,2-3,5 g·L

–1

,

przy czym jej zawartoœæ wzrasta w mleku krów korzy-

staj¹cych z pastwiska (15, 18, 19, 28). W badaniach

Król i wsp. (18) stê¿enie â-LG wynosi³o w sezonie

zimowym 3,34-3,50 g·L

–1

, a w letnim (pastwisko) –

3,93-3,96 g·L

–1

.

Autorzy dotychczasowych publikacji potwierdzaj¹,

¿e â-LG niew¹tpliwie wykazuje zdolnoœæ wi¹zania re-

tinolu (tab. 2), substancji niezbêdnej do w³aœciwego

rozwoju noworodków oraz w procesie prawid³owego

widzenia. Ponadto wi¹¿e witaminê D, d³ugo³añcucho-

we kwasy t³uszczowe, cholesterol, chlorek rtêci oraz

stymuluje aktywnoœæ lipaz (6, 16, 22). Wykazano, ¿e

wzrost koncentracji witaminy D

3

w organizmie ludz-

kim zwi¹zany jest ze spadkiem iloœci zachorowañ na

raka piersi, jajnika, jelita grubego i prostaty, a tak¿e z³a-

mañ koñczyn wywo³anych osteoporoz¹ (13). Jednak¿e

po podgrzaniu mleka do temperatury 70-80°C â-LG tra-

ci zdolnoœæ aktywnego wi¹zania kwasu palmitynowe-

go, witaminy D i retinolu (22).

â-laktoglobulina odgrywa kluczow¹ rolê antyoksy-

dacyjn¹ w mleku, pomimo ¿e wykazuje umiarkowan¹

aktywnoœæ przeciwutleniaj¹c¹ w porównaniu do zwi¹z-

ków o wysokim statusie antyoksydacyjnym, tj. witami-

ny E lub probukolu (5, 11). W³aœciwoœæ ta wynika

z obecnoœci aminokwasów siarkowych oraz mo¿liwoœci

syntezy glutationu. Wykazano, ¿e istotn¹ rolê w kszta³-

towaniu statusu â-LG odgrywaj¹ tak¿e wolne grupy tio-

lowe przy Cys-121, które prawdopodobnie uczestnicz¹

w zahamowaniu procesu oksydacji frakcji LDL chole-

sterolu. Mleko pozbawione tego bia³ka ma oko³o 50%

mniejsz¹ ogóln¹ aktywnoœæ antyoksydacyjn¹ w porów-

naniu do mleka surowego. Ponadto istotn¹ utratê w³aœ-

ciwoœci przeciwutleniaj¹cych wykazano w mleku pod-

danym obróbce cieplnej, na skutek denaturacji â-LG

(22).

Równie istotn¹ funkcj¹ â-LG jest jej aktywnoœæ anty-

kancerogenna, któr¹ warunkuje du¿a zawartoœæ amino-

kwasów siarkowych, a przede wszystkim metioniny. Po-

przez oddzia³ywanie na proces metylacji komórek,

metionina i cysteina wykazuj¹ pozytywny wp³yw na

stabilnoœæ DNA (3, 24). â-LG, jako jedyna wœród

bia³ek serwatkowych, wykazuje dodatkowo zdolnoœæ

wi¹zania mutagennych, heterocyklicznych amin, przez

co hamuje ich aktywnoœæ rakotwórcz¹. Wyniki badañ

McIntosha i wsp. (24) wskazuj¹, ¿e diety uzupe³niane

w â-LG zapewniaj¹ ochronê przeciwko rozwojowi pre-

kursorów nowotworów tylnej œciany jelita.

â-laktoglobulina wykazuje równie¿ dzia³anie wspo-

magaj¹ce w infekcjach wirusowych. Uzupe³nienie diety

w to bia³ko prowadzi do znacznego wzrostu poziomu

glutationu w plazmie, a co za tym idzie – do poprawy

zdrowia osób zaka¿onych wirusem HIV oraz rzadsze-

go pojawiania siê infekcji towarzysz¹cych (26). â-LG

chemicznie modyfikowana bezwodnikiem 3-hydrofta-

lowym okaza³a siê efektywnym inhibitorem infekcji

wirusem HIV-1 u ludzi (3, 9). W przysz³oœci daje to

nadziejê na zmniejszenie zachorowalnoœci na AIDS.

W badaniach klinicznych przeprowadzonych na 25 pa-

cjentach zainfekowanych wirusem HBV (chroniczne za-

palenie w¹troby) wykazano, i¿ dieta wzbogacona w to

bia³ko przyczyni³a siê do poprawy ich zdrowia (33).

â-LG uczestniczy tak¿e w przeciwdzia³aniu infek-

cjom bakteryjnym. Jego rola polega na hamowaniu ad-

hezji patogenów i zapobieganiu ich kolonizacji (3, 27).

Podobnie jak w sekwencjach á-LA, tak¿e w cz¹stecz-

ce â-LG wyodrêbniono peptydy wykazuj¹ce ró¿norod-

ne dzia³anie na organizm cz³owieka (tab. 2). Jednym

z nich jest â-laktorfina, która spe³nia funkcjê agonisty

receptorów opioidowych. Zwi¹zane jest to z obecnoœ-

ci¹ tyrozyny. Peptyd ten wykazuje równie¿ w³aœciwoœ-

Medycyna Wet. 2008, 64 (12)

1378

ci ACE-inhibitorowe. ACE jest to enzym katalizuj¹cy

powstawanie angiotenzyny II, czyli hormonu podno-

sz¹cego ciœnienie krwi. Istniej¹ szanse, i¿ zastosowa-

nie â-laktorfiny, jak równie¿ á-laktorfiny, jako œrodków

leczniczych przyczyni siê do przeciwdzia³ania powsta-

waniu choroby wieñcowej serca. W ci¹gu ostatnich kil-

ku lat odkryto, ¿e â-laktorfina oddzia³ywuje tak¿e na

miêœnie g³adkie, usprawniaj¹c przep³yw krwi u osób

dotkniêtych zespo³em w¹trobowo-nerkowym (SHR) (3,

25, 29). â-laktotensyna, peptyd bêd¹cy agonist¹ neuro-

tensyny, wykazuje aktywnoœæ hypocholesterolemiczn¹.

Mechanizm jej dzia³ania jest zwi¹zany z inhibicj¹ roz-

puszczalnoœci cholesterolu (3). Z cz¹steczki â-LG po

czêœciowym nadtrawieniu proteolitycznym wyizolowa-

no równie¿ peptydy o dzia³aniu bakteriobójczym. Dzia-

³aj¹ one zarówno na bakterie Gram-dodatnie (tj. Bacil-

lus subtilis, Staphylococcus aureus), jak i Gram-ujem-

ne (tj. E. coli, Bordetella bronchiseptica) (3, 27).

Oprócz wy¿ej omówionych w³aœciwoœci bia³ka ser-

watkowe stanowi¹ unikalny materia³ sk³adnikowy dla

przemys³u spo¿ywczego. Dziêki mo¿liwoœciom piano-

twórczym mog¹ byæ wykorzystywane do produkcji

ciast, np. ciasta bezowego lub jako mniej kosztowne

substytuty bia³ka jaja kurzego. â-LG, ze wzglêdu na

swoje doskona³e w³aœciwoœci ¿eluj¹ce, a tak¿e piano-

twórcze, znalaz³a równie¿ zastosowanie w bran¿ach,

gdzie istotne jest wi¹zanie wody i zdolnoœci teksturo-

twórcze. Jako przyk³ad mo¿na podaæ miêsne produkty

gotowe czy rybne (3, 17). W³aœciwoœci â-LG u³atwiaj¹

jej u¿ycie jako aktywnego czynnika w ró¿nych napo-

jach wzbogacanych tym bia³kiem, tj. soki owocowe

i napoje dla sportowców (3).

Prozdrowotne w³aœciwoœci á-LA i â-LG, chocia¿

jeszcze nie do koñca poznano dok³adne mechanizmy

ich dzia³ania, powinny stanowiæ zachêtê dla konsumen-

tów do spo¿ywania produktów mlecznych oraz innych

wzbogaconych w te bia³ka. Oswobodzenie biofunkcjo-

nalnych peptydów z alfa-laktoalbuminy i beta-laktoglo-

buliny umo¿liwia zastosowanie ich w ¿ywnoœci jako

sk³adników o w³aœciwoœciach reguluj¹cych, o aktyw-

noœci zbli¿onej do aktywnoœci hormonów. W przysz³oœ-

ci zwi¹zki te mog¹ byæ wykorzystywane na szersz¹ skalê

jako sk³adniki ¿ywnoœci funkcjonalnej. Pojedyncze z nich

znajd¹ równie¿ zastosowanie w farmakologii (15, 32).

Dzia³ania bioaktywne bia³ek serwatkowych s¹ nie-

zwykle interesuj¹ce i dostarczaj¹ mo¿liwoœci w³¹cze-

nia á-LA i â-LG jako aktywnych sk³adników w szero-

kiej gamie ¿ywnoœci funkcjonalnej, jednak¿e niektóre

w³aœciwoœci tych bia³ek wymagaj¹ potwierdzenia.

Piœmiennictwo

1.Alomirah H. F., Alli I.: Separation and characterization of â-lactoglobulin and

á-lactalbumin from whey and whey protein preparations. Intern. Dairy J. 2004,

14, 411-419.

2.Bordin G., Cordeiro Raposo F., De la Calle B., Rodriguez A. R.: Identification

and quantification of major bovine milk proteins by liquid chromatography.

J. Chrom. A 2001, 928, 1, 63-76.

3.Chatterton D. E. W., Smithers G., Roupas P., Brodkorb A.: Bioactivity of

â-lactoglobulin and á-lactalbumin – technological implications for processing.

Intern. Dairy J. 2006, 16, 1229-1240.

4.Darewicz M., Dziuba J.: Strukturalne aspekty funkcjonalnych w³aœciwoœci

bia³ek i produktów ich czêœciowej hydrolizy. XXXI Sesja Naukowa Komitetu

Technologii i Chemii ¯ywnoœci PAN, Poznañ 2000, s. 25-32.

5.Elias R. J., McClements D. J., Decker E. A.: Antioxidant activity of cysteine,

tryptophan, and methionine residues in continuous phase â-lactoglobulin in

oil-in-water emulsions. J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 10248-10253.

6.Farrell H. M., Jimenez-Flores R., Bleck G. T., Brown E. M.: Nomenclature of

the proteins of cows’ milk. J. Dairy Sci. 2004, 87, 6, 1641-1675.

7.Fischer W., Gustafsson L., Mossberg A. K., Gronli J., Mork S., Bjerkvig R.,

Svanborg C.: Human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET)

kills human glioblastoma cells in brain xenografts by an apoptosis-like mecha-

nism and prolongs survival. Cancer Res. 2004, 64, 2105-2112.

8.Gustafsson L., Leijonhufvud I., Aronsson A., Mossberg A. K., Svanborg C.:

Treatment of skin papillomas with topical alpha-lactalbumin-oleic acid. N. Engl.

J. Med. 2004, 350, 2663-2672.

9.Ha E., Zembel M. B.: Functional properties of whey, whey components and

essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people.

Review. J. Nutr. Biochem. 2003, 14, 251-258.

10.Heine W. E., Klein P. D., Reeds P. J.: The importance of á-lactalbumin in infant

nutrition. J. Nutr. 1991, 121, 277-283.

11.Hernández-Ledesma B., Dávalos A., Bartolomé B., Amigo L.: Preparation of

antioxidant enzymatic hydrolysates from á-lactalbumin and â-lactoglobulin.

Identification of active peptides by HPLC-MS/MS. J. Agric. Food Chem. 2005,

53, 588-593.

12.Hilliam M.: The market for functional foods. Intern. Dairy J. 1998, 8, 349-353.

13.Huth P. J., DiRienzo D. B., Miller G. D.: Major specific advances with dairy

foods in nutrition and health. J. Dairy Sci. 2006, 89, 1207, 1221.

14.Konrad G., Kleinschmidt T.: A new method for isolation of native á-lactalbumin

from sweet whey. Intern. Dairy J. 2008, 18, 47-54.

15.Konrad G., Lieske B., Faber W.: A large-scale isolation of native â-lactoglobu-

lin: characterization of physicochemical properties and comparison with other

methods. Intern. Dairy J. 2000, 10, 713-721.

16.Kontopidis G., Holt C., Sawyer L.: Invited review: â-lactoglobulin: binding

properties, structure, and function. J. Dairy Sci. 2004, 87, 785-796.

17.Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A., Rantamäki P., Tupasela T.: Impact of

processing on bioactive proteins and peptides. Trends Food Sci. Technol. 1998,

9, 307-319.

18.Król J., Litwiñczuk Z., Bar³owska J., Kêdzierska-Matysek M.: Initial results on

casein and whey protein content in milk of Polish Red and Whitebacked cows.

Ann. Anim. Sci. 2007, 1, 207-211.

19.Król J., Litwiñczuk Z., Litwiñczuk A., Brodziak A.: Content of protein and its

fractions in milk of Simental cows with regard to a rearing technology. Ann.

Anim. Sci. 2008, 1, 57-61.

20.Leman J.: Bia³ka serwatkowe jako czynnik alergii pokarmowej u ludzi. Przegl.

Mlecz. 2001, 2, 82-85.

21.Leman J.: W³aœciwoœci funkcjonalne á-laktoalbuminy. Przegl. Mlecz. 2001, 9,

228-233.

22.Liu H. C., Chen W. L., Mao S. J. T.: Antioxidant nature of bovine milk â-lacto-

globulin. J. Dairy Sci. 2007, 90, 547-555.

23.Lönnerdal B., Lien E. L.: Nutritional and physiologic significance of á-lactalbu-

min in infants. Nutrition Review 2003, 61, 295-305.

24.McIntosh G. H., Royle P. J., Le Leu R. K., Regester G. O., Johnson M. A., Grin-

sted R. L., Kenward R. S., Smithers G. W.: Whey proteins as functional food

ingredients. Intern. Dairy J. 1998, 8, 425-434.

25.Meisel H.: Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk

proteins: potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications.

Livestock Prod. Sci. 1997, 50, 125-138.

26.Pan Y., Lee A., Wan J., Coventry M. J., Michalski W. P., Shiell B., Roginski H.:

Antivirial properties of milk proteins and peptides. Intern. Dairy J. 2006, 16,

1252-1261.

27.Pan Y., Shiell B., Wan J., Coventry M. J., Michalski W. P., Lee A., Roginski H.:

The molecular characterization and antimicrobial properties of amidated bovine

â-lactoglobulin. Intern. Dairy J. 2007, 17, 1450-1459.

28.Reklewska B., Bernatowicz E.: Funkcjonalne sk³adniki mleka – znaczenie dla

organizmu oraz mo¿liwoœæ modyfikowania ich zawartoœci w mleku. Zesz. Nauk.

Przegl. Hod. 2003, 71, 47-67.

29.Schanbacher F. L., Talhouk R. S., Murray F. A.: Biology and origin of bioactive

peptides in milk. Livestock Prod. Sci. 1997, 50, 105-123.

30.Séverin S., Wenshui X.: Milk biologically active components as nutraceuticals:

review. Crit. Rev. Food Sci. Nutrition 2005, 45, 645-656.

31.Strohmaier W.: Chromatographic fractionation of whey proteins. Bulletin IDF

2004, 389, 29-35.

32.Œwiderski F., Waszkiewicz-Robak B.: Bioaktywne peptydy i bia³ka jako sk³ad-

niki ¿ywnoœci funkcjonalnej i dietetycznej. XXXI Sesja Naukowa Komitetu Tech-

nologii i Chemii ¯ywnoœci PAN, Poznañ 2000, s. 95-101.

33.Watanabe A., Okada K., Shimizu Y., Wakabayashi H., Higuchi K., Niiya K.:

Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated). J. Medi-

cine 2000, 31, 283-302.

Adres autora: dr in¿. Jolanta Król, ul. Akademicka 13, 20-950 Lublin;

e-mail: [e-mail]