Biochemia

Wykład 2

Struktura i funkcja białek

Różnorodne funkcje białka

strukturalne

ochronne

hormony

ruchowe

transportowe

Struktura decyduje o funkcji

Białka: liniowe
polimery
zbudowane z
aminokwasów.

Funkcja białka jest
bezpośrednio
zależna od jego
struktury
przestrzennej
= kształtu
= konformacji

Mikrografia
elektronowa
poprzecznego
przekroju mięśnia
poruszającego
skrzydło owada:
sześciokątny układ
2 rodzajów
filamentów
białkowych

Białka mogą oddziaływać ze sobą i innymi cząsteczkami tworząc
złożone struktury i uzyskując właściwości, których same
nie posiadają

Elastyczność i funkcja: laktoferryna ulega zmianom
konformacyjnym po związaniu się z żelazem. Umożliwia to innym
cząsteczkom odróżnienie form związanych z żelazem od wolnych

Niektóre białka są sztywne, inne wykazują elastyczność

Białka są zbudowane z 20 aminokwasów

Izomery L i D są swoimi lustrzanymi odbiciami
Białka są zbudowane wyłącznie z L - aminokwasów

grupa
aminowa

grupa
karboksylowa

łańcuch
boczny

atom
wodoru

Najprostszym aminokwasem jest glicyna: łańcuch boczny - wodór

Alanina:
łańcuch boczny
– grupa metylowa

Zestaw podstawowych 20 aminokwasów

Endogenne - syntetyzujemy

Egzogenne – muszą być
dostarczone z pożywnieniem

Skrótowe oznaczenia aminokwasów

Struktura pierwszorzędowa: aminokwasy połączone

wiązaniami peptydowymi

tworzą łańcuchy polipeptydowe

Tworzenie się wiązania peptydowego:
łączenie się 2 aa – uwolnienie H

2

0

Sekwencja aminokwasów jest ukierunkowana

Składniki łańcucha polipeptydowego: stały szkielet (czarny)
i zmienne łańcuchy boczne (zielone)

Większość naturalnych łańcuchów polipeptydowych zawiera
50-2000 reszt aminokwasowych – białka.
Peptydy z niewielu aminokwasów – oligopeptyd, peptyd

Białka mają ściśle określone sekwencje aminokwasowe,
zgodne z zapisem genetycznym

1953 – Frederick Sanger, sekwencja aa insuliny

Dlaczego ważne jest oznaczenie sekwencji aminokwasowej białek?

-Wyjaśnienie mechanizmu działania (np. enzymu)

-Sekwencja aminokwasowa determinuje strukturę przestrzenną

-Patologia molekularna, np. niedokrwistość sierpowatokrwinkowa -
błąd w 1 aminokwasie

- Historia ewolucyjna białek

Kryształy ludzkiej insuliny

Struktura helisy α: model wstęgowy, kulkowy, czaszowy

Stabilizacja helisy: wiązania wodorowe w obrębie łańcucha

Ferrytyna, białko magazynujące żelazo: pęczek helis α

Keratyna - superhelisa

Struktura harmonijki β

Struktura nici β – łańcuchy boczne znajdują się powyżej
lub poniżej płaszczyzny nici

Antyrównoległa harmonijka β

Równoległa harmonijka β

Struktura mieszanej harmonijki β

Skręcenie harmonijki β

Białko bogate w struktury harmonijki β (wiążące kwas tłuszczowy)

Struktura spinki do włosów

Struktura trzeciorzędowa: białka rozpuszczalne w wodzie
zwijają się w ściśle upakowane struktury
z niepolarnym rdzeniem

Struktura przestrzenna mioglobiny (8 helis α + zwroty i pętle)

Mioglobina – przenośnik tlenu w mięśniach, pojedynczy
łańcuch polipeptydowy

Struktura czwartorzędowa:

łańcuchy polipeptydowe mogą się składać w struktury
złożone z wielu podjednostek

Tetramer ludzkiej hemoglobiny (2 x α + 2 x β)

Łańcuch polipeptydowy w strukturze IV rzędowej - podjednostka

Kapsyd rynowirusa: 60 kopii każdej z 4 podjednostek

Denaturacja białka

zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze
przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej

Przyjęcie przez białko niewłaściwej konformacji:
choroby wywołane prionami (Creutzfelda-Jacoba, szalonych krów)