10. NAWILŻANIE I SUSZENIE POWIETRZA. PODSTAWOWE WŁASNOŚCI UKŁADU POWIETRZE - PARA WODNA. NAWILZANIE POWIETRZA - RÓWNANIE PSYCHROMERU. CHŁODZENIE WODY.

A) PODSTAWOWE WŁASNOŚCI UKŁADU POWIETRZE - PARA WODNA

WILGOTNOŚĆ POWIETRZA :

- Względna :
- gdzie
- prężność pary wodnej,
- prężność nasycona,

- Bezwzględna :
- masa pary wodnej przypadająca na masę 1 kg suchego powietrza

( bo
)

CIEPŁO WILGOTNE :

C_A - ciepło właściwe, r - ciepło parowania wody, C_H - ciepło wilgotne

,
,
,

B) TEMPERATURA PUNKTU ROSY - Najwyższa temperatura przy której pojawia się pierwsza kropla.

T - Termometr suchy

T_H - Termometr mokry (wskaże niższą temperaturę )

ale
zatem :

- równanie mokrego termometru

gdzie :

- ciepło parowania wody

C) CHŁODZENIE WODY POWIETRZEM W WIERZY CHŁODNICZEJ

,
,

Temperatura H₂O niższa niż temperatura powietrza które jest czynnikiem chłodzącym

11. SYSZENIE. RÓWNOWAGA SUSZARNICZA. KINETYKA SUSZENIA. OKRES STAŁEJ I ZMNIEJSZAJĄCEJ SIĘ SZYBKOŚCI SUSZENIA.

KINETYKA SUSZENIA

I - szybkość suszenia stała

II - szybkość suszenia spada

,
gdzie :
- szybkość suszenia, dW - zmiana wilgotności w czasie

I Jeżeli szybkość suszenia jest stała równanie można scałkować

ale
zatem :

I Okres suszenia

12. SZYBKOŚC REAKCJI HOMOGENICZNYCH. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH (RODZAJE INHIBICJI), ENZYMY ALLOSTERYCZNE.

A) SZYBKOŚC REAKCJI

1. Szybkość objętościowa ( odniesiona do jednostki objętości) - zmiana ilości moli składnika w czasie

( T, p, składu)

Ubytek substratu w czasie :
, przyrost produktu w czasie :

identycznie ale nie const.

2. Prawo działania mas Guldberga-Waage szybkość reakcji chemicznej jest proporcjonalna do stężenia reagentów.

gdzie N i M to rzędy reakcji

3. Stała szybkość reakcji zależy od temperatury

Równanie Arheniusa :

gdzie

K - stała szybkości reakcji, E - energia aktywacji, R - stała gazowa, T - temperatura bezwzględna

B) ENZYMY ALLOSTERYCZNE

np. Hemoglobina - składa się z 4 podjednostek, każda może przyłączyć substrat

,

a stąd mamy :

,
,

Równanie Hill'a. n - współczynnik kooperatywności.

C) RODZAJE INHIBICJII

1. INHIBICJA WSPÓŁZAWODNICZĄCA ( kompetycyjna) - inhibitor konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu.

jest zmienne,

2. INHIBICJA NIEWSPÓŁZAWODNICZĄCA ( niekompetycyjna ) - inhibitor przyłącza się trwale, na stałe. Enzym posiada oddzielne miejsce do przyłączenia substratu i inhibitora, wiązanie jest niezależne.

, gdzie
- stałe

3. INHIBICJA AKOMPETYCYJNA - Inhibitor wiąże się tylko do kompleksu [ES] - zmianie ulega zarówno K_M jak i r_MAX

4. INHIBICJA SUBSTRATOWA - Cząsteczki substratu mogą się przyłączać nie tylko do centrum aktywnego, ale i do miejsc regulatorowych, co może powodować zmiany konformacji.

5. INHIBICJA PRODUKTEM - gdy powstaje za dużo produktu proces zostaje hamowany.

5