9. Enzymy rozkładające glikogen

GLIKOGEN - jest polisacharydem o rozgałęzionym łańcuchu, zawierający reszty glukozy połączone wiązaniem:

-α-1,4-glikozydowym

-α-1,6-glikozydowym

Rozgałęziona struktura glikogenu powoduje, że jest on łatwiej dostępny dla enzymów powodujących jego rozpad

-FOSFORYLAZA GLIKOGENOWA (FOSFORYLAZA)

-rozbija wiązanie α-1,4-glikozydowe

-usuwa kolejno reszty glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu w formie glukozo-1-fosforanu

-nie potrafi rozerwać wiązania α-1,6-glikozydowego

-drugim substratem, który „współpracuje” z fosforylazą jest fosforan nieorganiczny (Pi)

-fosforylacja usuwa tylko te reszty glukozy, które są oddalone od miejsca rozgałęzienia o więcej nić 5 jednostek

ENZYM USUWAJĄCY ROZGAŁĘZIENIA: fosfoglukometaza

Usuwa wiązania α-1,4-glikozydowe w miejscach rozgałęzienia

Dalszy los glukozo-6-fosforanu zależy od tkanki:

-w wątrobie: znajduje się enzym glokozo-6-fosfataza przekształcająca go w glukozę, która następnie dyfunduje do krwi

-w mięśniach: proces rozkładu glikogenu służy do uzyskania energii, dlatego też glukozo-6-fosforan jest natychmiast metabolizowany w szlaku glikolizy. W tej tkance nie ma glukozo-6-fosfatazy.

GLUKOAMYLAZA

-rozkłada wiązania α-1,4- i α-1,6-glikozydowe do glukozy

-rozkład następuje w przewodzie pokarmowym kręgowców (bo to enzym hydrolityczny)

11.

14. Transaminacja asparaginowa (reakcja z udziałem koenzymu)

-jako koenzym fosforan pirydoksalu

Transaminacja - proces przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na odpowiedni alfa-ketokwas

Aminokwas z koenzymem tworzy przejściowe połączenie typu zasada Schaffa. Podwójne wiązanie xxx przegrupowanie i rozerwanie. Uwalnia się alfa-ketokwas oraz fosforan pirydoksalu.

16. Reakcje glukoneogenezy zachodzące w mitochondrium

17. Różnice w budowie i funkcji glikogenu i celulozy

19. Reakcja katalizowana przez oksydazę glukozową

Oksydaza glukozowa

-stosuje się go do pomiaru stężenia glukozy we krwi u pacjentów chorych na cukrzycę

-nie powoduje żadnej zmiany absorbancji podczas przemiany substratu w produkt

(ochrona produktów spożywczych przed utlenieniem- zapobiega ciemnieniu żywności)

Wytworzony H₂O₂ można poddać działaniu kolejnego enzymu - peroksydazy - która przemienia równocześnie związek bezbarwny w barwny (chromogen(, którego absorbancję łatwo jest zmierzyć.

-Jeśli aktywność pierwszego enzymu ma być mierzona dokładnie, to drugi enzym (peroksydaza) musi być użyty w nadmiarze, tak aby ten drugi enzym nie stanowił ograniczającego etapu w tym złączonym pomiarze.

20. Napisz reakcje, przy pomocy których jon amonowy jest dostarczany do cyklu mocznikowego

21.

22. Fermentacje alkoholowe (glicerolowa, etanolowa), napisz reakcje

* Fermentacja etanolowa

* Fermentacja glicerolowa

23. Narysuj

24. Napisz wzory 2 nukleozydów purynowych występujących w DNA

* Purynowe

* Pirymidynowe

25. Reakcja katalizowana przez transaminazę alaninową,

z udziałem odpowiedniego koenzymu

26.

27. Kazeina (występowanie+ budowa)

-białko mleka (76-86%)

-podstawowa masa twarogów i serów twardych

-należy do fosfoprotein ze względu na związany estrowo fosforan z gr. OH (Ser i Thr)

* fosfor wiąże dużo Ca2+ => kazeinian wapnia, a związany Ca odznacza się znaczną przyswajalnością

-enzym zwany reniną lub podpuszczką, wytwarzany w ścianie żołądka młodych ssaków, powoduje wytrącanie białka związanego z jonami Ca2+ , przekształcając sól wapienną kazeiny w parakazeinian wapnia

-w trakcie wytrącania białka w odczynie kwaśnym, sól kazeinogenu przekształca się w wolną kazeinę, a jon Ca2+ przechodzi do roztworu => odbija się to ujemnie na wartości odżywczej serów twarogowych w porównaniu z serami podpuszczkowymi

-kazeina nie jest białkiem jednorodnym, gdyż składa się z frakcji α, β i χ

-po oddzieleniu z mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór, zwany serwatką, zawierający białka typu albuminy i globuliny.

28. Różnice między: glutationem, glutaminą, glutenem

1) GLUTATION

Tripeptyd: 5-gutanylo-cysteinylo-glicyna (5-Glu-Cys-Gly)

2)GLUTAMINA (Glu)

-Aminokwas białkowy kwaśny

-amid kwasu glutaminowego

-występuje w szczególnie dużych ilościach w białkach roślinnych

-stanowi bogatą rezerwę azotową

-uczestniczy w biosyntezie nukleotydów purynowych

3) GLUTEN

Wyjątek wśród białek elastomerycznych

-występuje jako białko zaporowe ziarniaków pszenicy, żyta ale nie owsa

-pełni funkcje magazynowania azotu dla rozwijającego się zarodka

29.

30.

31. Mechanizm wodorowania NAD+ -----> NADH + H+

*mechanizm przemian ich grupy czynnej (amidu kwasu nikotynowego) w reakcji oksydoredukcyjnej

35.

reakcja z ATP) z aminokwasami i kw. tłuszczowymi

-reakcja przenoszenia AMP na kwas tłuszczowy lub aminokwas, w wyniku czego powstają aminoacylo- lub acylo-AMP, są to kluczowe reakcje przy aktywacji kwasów tłuszczowych poprzedzające B-utlenianie kwasów tłuszczowych

Ad - adenozyno

Rb - ryboza

37.

38. Powstawanie adrenaliny w organizmach

-hormon wytwarzany przez rdzeń nadnerczy, a także wydzielany na zakończeniach włókien pozazwojowych współczulnego układu nerwowego

-powoduje wzrost tętna i ciśnienia krwi

-wzmaga koncentrację i niweluje senność

-powoduje ogólne pobudzenie organizmu

-hamuje perystaltykę jelit

-nazywana jest hormonem stresu

39. Enzymy rozkładające wiązanie a-1,6-glikozydowe w skrobi

*GLUKOAMYLAZA
rozkłada po kolei każde wiązanie a-1,4- i a-1,6-glikozydowe w skrobi od końca niealdehydowego

*AMYLO-1,6-GLUKOZYDAZA

Atakuje dekstryny o krótkich łańcuchach, ale na skrobię działa słabo

*ENZYM R

Rozkłada miejsca rozgałęzień (wiązań a-1,6-glikozydowe) w amylopektynie

*PULLULANAZA

Rozkłada wiązanie a-1,6-glikozydowe skrobi, występuje u bakterii

41. Produkty dekarboksylacji aminokwasów (składniki, enzymy, aminy biogenne).

Przykłady występowania w koenzymie.

-w reakcji dekarboksylacji aminokwasów wydziela się CO2 i powstaje amina biogenna (-> o dużej aktywności biologicznej)

-enzymy katalizujące tą reakcję to dekarboksylazy aminokwasowi -> należą do klasy liaz i są rozpowszechnione szczególnie wśród bakterii

-enzymy wymagają współudziału koenzymu - 5-fosforanu pirydoksalu, z którym aminokwasy tworzą również połączenie; zasadę Schaffa

42. Udział Asp w biosyntezie nukleotydów pirymidynowych

45. Narysować nukleozydy pirymidynowe RNA połączone wiązaniem międzynukleotydowym

46. Funkcje syntazy aminoacylo-tRNA

-aby wziąć udział w syntezie białka, każdy aminokwas musi zostać kowalencyjnie związany z cząsteczką tRNA, ponieważ synteza białka zależy od adapterowej funkcji tRNA, umożliwiającej poprawne wbudowanie aminokwasu

-wiązanie kowalencyjne otworzone między aminokwasem i tRNA zawiera dużą ilość energii, która umożliwia oddziaływanie aminokwasy z końcem rosnącego łańcucha polipeptydowego i utworzenie w tym miejscu wiązania peptydowego => aktywacja aminokwasu

Funkcje syntetazy aminoacylo-tRNA:

-przeniesienie zaktywowanych aminokwasów mRNA znajdujących się na rybosomach

-wytworzenie aktywnego aminokwasu - aminoacylo-tRNA

-funkcja kontrolna w precyzyjnym dopasowaniu dwóch składników (wiązanie estrowe)

-specyficzność syntetazy w stosunku do aminokwasu i antykodonu w tRNA

-występuje 20 syntetaz (każdy aminokwas ma swoją)

Reakcja:

47. Reakcje syntezy sacharozy

49. Reakcje przenoszenia reszt difosforanowych za pomocą ATP

Przeniesienie reszty difosforanowej na 5-P-rybozy z wytworzeniem 5-P-rybozo-1-difosforanu (PRPP) - związek o zasadniczym znaczeniu przy syntezie nukleotydów. Reakcja jest katalizowana przez difosfokinazę 5-P-rybozy.

51. Przemiany kwasu fosfatydowego w lecytynę

1) kwas fosfatydowy pod wpływem fosfatazy ulega hydrolizie do fosforu i a,B-diacyloglicerolu

2) a,B-diacyloglicerol, aktywna cholina (CDP-chd) służy jako koenzym transferaz i przenosi resztę fosforanową choliny na a,B-diazyloglicerol tworząc cząsteczkę lecytyny

52. Enzymy rozkładające wiązania a-1,4-glikozydowe w skrobi (plus wzory

produktów)

-są to enzymy amylolityczne otrzymywane ze skiełkowanego ziarna zbóż (jęczmień)

-a-AMYLAZA

Rozpuszcza skrobię skleikowaną, a następnie ją hydrolizuje o amylozy i amylopektyny

-AMYLAZA i AMYLOPEKTYNA

Rozkładane są do szeregu wielocukrów od sześcioglukozowych do maltozy

-B-AMYLOZA

Rozkłada co drugie wiązanie a-1,4-glikozydowe, powstaje maltoza i izomaltoza

-GLUKOAMYLOZA

Rozkłada wiązanie a-1,4(1,6)-glikozydowe w amylopektynie, powstaje glukoza

53.

54. Fosforylaza glikogenowa, jej regulacja i aktywacja + funkcje

Funkcje:

-katalizuje rozkład glikogenu

-rozbija wiązania a-1,4-glikozydowe

-usuwa kolejne cząsteczki glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu (zachodzi dla cząsteczek oddalonych od miejsca rozgałęzienia o 5 reszt)

Budowa:

-występuje w 2 wzajemnie przekształcających się formach a i b (a-aktywna, b-nieaktywna)

-forma a <-> forma b - poprzez fosforylację pojedynczej reszty seryny w każdej z podjednostek -> kinaza fosforylazowa

Regulacja:

-w mięśniach szkieletowych duże stężenie AMP powoduje aktywację fosforylazy b

-duże stężeniem ATP i 6-P-glukoza powoduje, że fosf. b jest nieaktywna

-podczas wysiłku ATP maleje a AMP rośnie i wtedy fosf. b staje się aktywna, co powoduje szybki rozpad glikogenu

-fosf. a jest stale aktywna - brak oddziaływań ATP, AMP

55. Synteza glikogenu

Enzymy syntetyzujące glikogen:

-syntaza glikogenowa współdziała z AGP-azą (występuje w wątrobie i mięśniach zwierząt)

-glikogenina - wydłuża łańcuch a-glukanu

-amylo-1->4,1->6-glikozylotransferazy - tworzy wiązania i rozgałęzienia

58. Udział glicyny w syntezie nukleotydów purynowych

-do PRPP (5-fosforan 1-difosforanu rybozy) przyłącza się grupa NH2 (poz. 9) z glutaminy

-w pozycję (4,5,7) włącza się glicyna

-w pozycję (8) włączana jest grupa CH3 przenoszona przez THF i HCOOH, zużywane jest ATP na zamknięcie pierścienia imidazolowego

-w poz. (3) włączana jest gr. NH2 z glutaminianu

-CO2 przenoszony przez karboksybiotynę z udziałem ATP włączony jest w pozycję (6)

-w poz. (1) wchodzi gr. Nh2 z asparaginianu

-w poz. (2) wchodzi CH3 przenoszony przez THF i HCOOH, ATP zamyka pierścień pirymidynowy

59. Reakcje powstawania H2O2

2 enzymy z klasy oksydoreduktaz: KATALAZA, PEROKSYDAZA

Aktywność katalazy:

61. Aminy biogenne w funkcji hormonów

-TRYPTAMINA

Działa stymulująco na mięśnie gładkie naczyń krwionośnych,, powstała przez dekarboksylację tryptofanu

-SEROTONINA

Hormon trawienny, pobudza perystaltykę jelit, powstała przez dekarboksylację 5-hydroksytryptofanu

-HISTAMINA

Hormon trawienny, pobudza wydzielanie soku żołądkowego i obniża ciśnienie tętnicze krwi, produkt dekarboksylacji histydyny

-KADAWERYNA -> lizyny

-AGMATYNA -> argininy

-PUTRESCYNA -> ornityny

Powyższe aminy to produkty procesu gnicia, w którym pełnią funkcje wzrostowe.

62. Reakcja polimerazy (DNA i RNA) przy dołączaniu kolejnego

(deoksy)rybonukleotydu

DNA: A, G, C, T

RNA: A, G, C, U

TRANSKRYPCJA

Proces syntezy RNA na matrycy DNA, katalizowany przez polimerazę RNA (nowo wchodzący nukleotyd tworzy komplementarną parę zasad z kolejną zasadą matrycy DNA). Uwolniony zostaje pirofosforan, cząsteczka wydłużana jest w kierunku 5' -> 3'.

Składa się z 3 etapów

REPLIKACJA
powielanie DNA. Następuje rozplecenie podwójnego heliksu na dwie nici i dobudowę do każdej z nich nowej. Nić pierwotna stanowi matrycę.

64. Monooksygenazy, dioksygenazy-mechanizm działania, przykłady.

-Monooksygenazy, czyli oksygenazy mieszane lub hydrokslazy - enzymy hydrolizujące, wymagające donora H+

Katalizują reakcję:

-katalizują wprowadzenie do substratu połowy cząsteczek tlenu z utworzeniem grupy hydroksylowej. Drugi atom tlenu jest równocześnie wiązany w cząsteczkę wody z udziałem czynnika redukującego (NADH lub NADPH) co wyzwala energię swobodną wykorzystywaną w reakcji, np.:

-deoksygenazy, czyli transferazy tlenowe lub oksygenazy właściwe,

Katalizują one reakcję ogólną:

-enzymy te uczestniczą zarówno w przemianach anabolicznych prowadzących do tworzenia ważnych składników, np. wit. A z karotenów

-zapoczątkowują kataboliczne procesy degradacji związków pierścieniowych

-atakują podwójne wiązanie w substancjach alifatycznych lub aromatycznych.

---