Przykładowe zagadnienia do seminarium z aminokwasów, peptydów i białek

  1. Wyjaśnić na jakiej podstawie aminokwasy dzielimy na hydrofilowe i hydrofobowe, kwasowe, zasadowe i polarne

  2. Wyjaśnić co rozumiemy pod pojęciem aminokwasy pierwszorzędowe

  3. Jak prawidłowo zapisywana jest sekwencja aminokwasów w białku (omówić możliwe sposoby zapisu)

  4. Wyjaśnić różnicę pomiędzy składem aminokwasowym, a sekwencją aminokwasów w białku

  5. Omówić czym różni się konfiguracja względna od absolutnej w przypadku aminokwasów pierwszorzędowych na przykładzie L-alaniny i L-cysteiny

  6. Wyjaśnić dlaczego białka w roztworach są naładowane elektrycznie

  7. Podać, które aminokwasy białkowe mogą teoretycznie występować w postaci diastereoizomerów, określić konfigurację każdego centrum stereogenicznego

  8. Wyjaśnić dlaczego pKa grupy -COOH w aminokwasach jest niższe niż w jednofunkcyjnych kwasach karboksylowych

  9. Omówić na czym bazuje metoda elektroforezy w odniesieniu do aminokwasów i białek

  10. Wyjaśnić co rozumiemy pod pojęciem wiązania peptydowego, jaka jest jego budowa oraz jakie konsekwencje wynikają z tej budowy

  11. Wyjaśnić różnice pomiędzy peptydem, izopeptydem oraz depsipeptydem

  12. Wymienić czynniki decydujące o sposobie zwijania się białek

  13. Narysować glicylolizyloalaninę i podać jej możliwe zapisy skrótowe oraz skład aminokwasowy

  14. Wymienić i narysować możliwe struktury powstałe w reakcji kondensacji Alaniny i Lizyny

  15. Wyjaśnić dlaczego łańcuch boczny Glutaminy nie ma charakteru zasadowego

  16. Rozszyfrować budowę peptydu zapisanego jako: ADAGFWKFAAGPS i podać skład aminokwasowy tego peptydu

  17. Wyjaśnić możliwość racemizacji aminokwasów w trakcie tworzenia wiązania peptydowego

  18. Wyjaśnić różnice pomiędzy syntezą peptydów „step by step” i syntezą blokową (wymienić wady i zalety obu metod)

  19. Wyjaśnić funkcję grup zabezpieczających w syntezie peptydów i omówić strategie ich doboru

  20. Wyjaśnić dlaczego konieczne jest stosowanie czynników kondensujących podczas syntezy peptydów

  21. Podać przykłady najczęściej stosowanych czynników kondensujących stosowanych w syntezie peptydów

  22. Wyjaśnić zasadę działania DCC w syntezie peptydów i podać możliwe produkty uboczne

  23. Wyjaśnić dlaczego zwijanie białek jest nazywane procesem kooperatywnym

  24. Omówić w jaki sposób opisywana jest struktura białek

  25. Podać przykłady naturalnych modyfikacji aminokwasów budujących białka

  26. Jakie odczynniki można zastosować do rozerwania wiązań niekowalencyjnych w białkach

  27. Zaproponować procedurę wydzielania białka enzymatycznego z wątroby wieprzowej (z uzasadnieniem kolejności etapów)

  28. Wyjaśnić jaki jest sens dodawania L-metioniny do preparatów zawierających paracetamol

  29. Zaproponować możliwą drogę syntezy tripeptydu ProGlyAla i przeanalizować, czy zaproponowaną sekwencję reakcji można zastosować do syntezy tripeptydu w którym zamiast glicyny w stawiana będzie leucyna.