Białka

• W suchej masie ciała dorosłego człowieka zawartość białek sięga 56%. Białka są obecne w każdej komórce, we krwi, płynach tkankowych i mózgowo-rdzeniowych, limfie itp.
  

• Odgrywają dużą rolę w regulacji ciśnienia osmotycznego, stężenia jonów wodorowych spełniając rolę buforów, dalej biorą udział w krzepnięciu krwi i procesach odpornościowych.

• Białka jako enzymy spełniają rolę katalizatorów, a jako hormony regulują przemianę materii.
  

• Wszystkie białka zawierają azot (ok. 16%), poza tym węgiel, wodór, tlen, a często i inne pierwiastki, np. siarkę, fosfor,, żelazo i miedź.
  

Podział białek

• Białka dzieli się na dwie obszerne klasy;

• białka fibrylarne (inaczej włókniste lub włókiennikowe)

• białka globuralne (inaczej białka kuliste lub kłębuszkowe)

Białka fibrylarne

• Białka fibrylarne są materiałem budulcowym organizmów zwierzęcych.

• Głównymi białkami fibrylarnymi są:

• keratyna (białko znajdujące się we włosach, paznokciach i mięśniach oraz rogach, kolcach i piórach zwierząt)

• kalogen (białko znajdujące się w ścięgnach, skórze, kościach i w tkance łącznej występującej między komórkami).

• Cząsteczki tej grupy białek są długie i nitkowate, mają skłonność do układania się obok siebie i tworzenia włókien.
  

Białka globuralne

• Białka globuralne są pofałdowane, dzięki czemu tworzą zwarte jednostki, które często przybierają kształty kuliste.

• Przedstawicielami tej grupy białek są:

• albuminy (albumina surowicy krwi, owoalbumina występująca w białku jaja, laktoalbumina)

• glubuliny (globulina surowicy, fibrygen krwi,globulina jaja występująca w białku jaja, laktoglobulina).

Białka globuralne

• Białka globuralne pełnią cały szereg funkcji związanych z podtrzymaniem i regulacją procesów życiowych; pełnienie tych funkcji wymaga ruchliwości białek, a zatem ich rozpuszczalności.

• Z tych białek są zbudowane: wszystkie enzymy, wiele hormonów (insulina, tereoglobulina, przeciwciała, hemoglobina, fibrynogen).
  
  

BIAŁKA PROSTE I BIAŁKA ZŁOŻONE

• pod względem chemicznym białka są wielkocząsteczkowymi polimerami o masie cząsteczkowej od 10000 do kilku milionów, np. cieżar cząsteczkowy insuliny wynosi 12000, albuminy 44000, hemoglobiny 68000, globuliny 167000, a hemocjany 6700000.
  

• Białka posiadają strukturę koloidalną
  

• często za podstawę klasyfikacji bierze się właściwości fizykochemiczne.

• Uwzględniając właściwości fizykochemiczne białka dzielimy na:

• białka proste albo proteiny (poddane procesowi hydrolizy rozpadaja się wyłącznie na aminokwasy)

• białka złożone albo proteidy, których część białkowa jest związana ze składnikiem niebiałkowym zwanym grupą prostetyczną.

• Do białek prostych zaliczamy te, które hydrolizując dają jedynie aminokwasy. Białka proste dzielimy:

• protaminy -posiadaja masę cząsteczkową (1000 - 80000) o przewadze zasadowych aminokwasów. Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami

• albuminy - białka zwierzęce i roślinne.

Białka proste - proteiny

• W skład albumin wchodzą wszystkie aminokwasy; dobrze rozpuszczają się w wodzie.

• Spotykamy je w białku jaja kurzego, w osoczu krwi i mleku.

• globuliny - szeroko rozpowszechnione białko w świecie roslinnym i zwierzęcym.

• Spotykane są w osoczu krwi, mleku i białku jaja kurzego

Białka proste - proteiny

• histony - występują w jądrze komórkowym.

• Bogate w histony są gruczoły grasicy

• prolaminy - białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki.

Białka proste - proteiny

• Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego

• gluteliny - podobne do prolamin

• keratyny - należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)

• Są to białka, w których część białkowa związana jest ze składnikiem prostetycznym. Białka złożone hydrolizują na aminokwasy, kwasy, cukry, barwniki, witaminy, itp.

• Do białek złożonych zaliczamy:

• nukleoproteidy - są podstawową masą komórki i wchodzi w skład protoplazmy.

• chromoproteidy - białka posiadające jako grupę prostetyczną substancję barwną.

• Do tej grupy należy hemoglobina - substancja barwna czerwonych ciałek krwi.

Białka złożone - proteidy

• metaloproteidy - białka zawierające w części niebiałkowej grupę prostetyczną składającą się z metali, które jednak nie wchodzą w skład substancji barwnej.

• Do tych białek należy ferrytyna, zawierająca około 20% żelaza, które następnie dostarcza dla syntezy hemoglobiny

Białka złożone - proteidy

• fosfoproteidy - zawieraja kwas fosforowy związany z białkiem w postaci estru.

• Fosfoproteidami są: kazeina mleka, witelina żółtka jaj.

Białka złożone - proteidy

• glikoproteidy - białka zawierające w grupie prostetycznej cukrowce

• lipoproteidy - białka, które w grupie prostetycznej zawierają lipidy.

• spotykane są w osoczu krwi, żółtku jaja kurzego.

• Strukturę białek najczęściej rozpatruje się w czterech aspektach, tj.

• struktury pierwszorzędowej - określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym.

Struktura białek

• struktury drugorzędowej - określa, w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo kule) tworzą one za pomoca wiązań wodorowych, łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha

Struktura białek

• struktura trzeciorzędowa - określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej lub większej liczby makrocząsteczek.

Struktura białek

• struktura czwartorzędowa - określa sposób przestrzennego powiązania kilku cząsteczek w jedną złożoną strukturę białka.

Struktura pierwszorzędowa

• Jak wiemy białka są produktami kondensacji wielu aminokwasów.

• Z dotychczasowych doświadczeń wynika, że aminokwasy nie są połączone między sobą w sposób przypadkowy, lecz kolejność ich jest specyficzna i charakterystyczna dla określonego białka.

• Ta uporządkowana kolejność nazywana jest sekwencją aminokwasów w białku.

Struktura pierwszorzędowa

• Sekwencja aminokwasów może na przykład wyglądać następująco:

• H₂N Tyr-Tre-Wal-Asp-Leu-Gli-Gli-Cys-His COOH

• Białka zbudowane są z łańcuchów peptydowych w którym do co trzeciego atomu jest przyłączony łańcuch boczny (R₁, R₂, R₃, R₄,...).

Struktura pierwszorzędowa

• Struktura łańcucha bocznego zależy od reszty określonego amionokwasu, np. w przypadku glicyny jest to atom - H, alaniny - grupa (-CH₃), waliny - grupa (-CH(CH₃)₂), itd
  

Struktura pierwszorzędowa

• Niektóre z tych bocznych łańcuchów zawierają grupy zasadowe, np. grupę -NH₂ i grupy kwasowe -COOH

• Ze względu na obecność tych kwasowych i zasadowych łańcuchów bocznych wzdłuż łańcucha peptydowego rozmieszczone są grupy naładowane dodatnio lub ujemnie.
  

Struktura pierwszorzędowa

• charakterystyczna dla określonego białka sekwencja łańcuchów bocznych, nadaje mu charakterystyczne właściwości
  

• Łańcuchy boczne wywierają wpływ na właściwości białek nie tylko dzięki swej kwasowości lub zasadowości, ale również poprzez inne właściwości chemiczne, a nawet poprzez wielkość i kształt.

Struktura pierwszorzędowa

• Na przykład obecność grupy wodorotlenowej (-OH) i grupy tiolowej (-SH) przyczynia się do reakcji tworzenia estrów.
  

• Niektóre cząsteczki białek zawierają fragmenty niepeptydowe (nazywane grupą prostetyczną).

• Grupa prostetyczna jest ściśle powiązana ze specyficzną biologiczną funkcją białka.

grupą prostetyczną hemoglobiny jest hem

Hem

• hem zawiera atom żelaza związany z układem pirolowym, znanym jako porfina.

• To właśnie utworzenie odwracalnego kompleksu tlen-hem umożliwia hemoglobinie przenoszenie tlenu z płuc do tkanek.
  

• Tlenek węgla tworzy podobny, ale bardziej trwały kompleks, dzięki czemu wiąże on hemoglobinę uniemożliwiając transport tlenu, co powoduje śmierć.

Hem

• Hem jest połączony z peptydowym fragmentem białka (globiną) w wyniku chelatowania atomu żelaza przez histydynowe atomy azotu białka
  

• a także za pomocą wiązań wodorowych

• oraz sił van der Waalsa działających pomiędzy hydrofobowymi fragmentami dwóch cząsteczek

• Termin "struktura drugorzędowa" określa wzajemne, przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji.

• Badania prowadzone metodami rentgenowskimi udowodniły, że nie wszystkie możliwe struktury łańcucha białkowego są jednakowo cenne pod względem trwałości.
  

• Najtrwalsze muszą zawierać maksymalną liczbę wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi -C=O i grupami -N-H występującymi w wiązaniu peptydowym.

Struktura drugorzędowa

• Wiązania wodorowe będą silnie stabilizować strukturę, jednakże aby mogły powstać, odpowiednie grupy muszą znaleźć się w odległości oddziaływań wodorowych.
  

• W przypadku białek z grupy skleroproteidów trwała struktura osiągana jest dzięki oddziaływaniom wodorowym między dwoma łańcuchami białkowymi biegnącymi równolegle do siebie.

Struktura drugorzędowa

• Tworzą one wtedy tzw. strukturę "pofałdowanej kartki (harminijki)".

• Taka struktura nazywana jest również strukturą beta.
  

• To pofałdowanie powstaje w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych, przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego aminokwasu z płaskiej na pofałdowaną

Uzyskuje się wtedy bardziej korzystną strukturę do rozmieszczenia małych lub średnich łańcuchów bocznych.

Zmiana geometrii wiązania peptydowego podczas tworzenia struktury beta

Struktura harmonijkowa (struktura beta). Ściągnięte łańcuchy stwarzają miejsce dla małych łańcuchów bocznych; sąsiednie łańcuchy są rozwinięte w przeciwnych kierunkach

STRUKTURA HELIKSU.

• Łańcuch peptydowy jest tu spiralnie owinięty wokół hipotetycznego walca z taką gęstością zwojów, aby grupy -C=O i -N-H zwojów sąsiadujących ze sobą znalazły się w odległości odpowiedniej do utworzenia wiązań wodorowych.

• Z tego wynika, że różne fragmenty tego samego łańcucha są połączone wiązaniami wodorowymi, które pomagają utrzymać strukturę heliksu.

Struktura heliksu (struktura alfa). W prawoskretnym heliksie na każdy skręt przypada 3,6 reszt; wiązania wodorowe znajdują się wewnątrz łańcucha

STRUKTURA HELIKSU.

• Posługując się modelami można wykazać, że właśnie taki heliks stwarza wystarczającą ilość miejsca dla łańcuchów bocznych i pozwala utworzyć się wszystkim możliwym wiązaniom wodorowym.

• Wyjaśnia to powtarzającą sie odległość 0,15 nm, która jest odległością pomiędzy resztami aminokwasowymi, zmierzoną wzdłuż osi heliksu.
  

STRUKTURA HELIKSU.

• Każdy heliks może być sam skręcony w superheliks.

• Dowiedziono, że struktura heliksu odgrywa kluczową rolę w konstrukcji białek spotykanych w przyrodzie.

• Ale tym zajmuje się struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa

• Struktura trzeciorzędowa określa sposób w jaki układają się i fałdują w przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej.

• Zwoje i fałdy jakie tutaj się obserwuje są utrzymywane różnego typu wiązaniami.

• Tymi wiazaniami są: wiązania wodorowe - które mogą powstawać między resztami aminokwasów zawierających grupy funkcyjne, nie związane wiązaniami peptydowymi (seryna, arginina, treonina, kwas glutaminowy),

Struktura trzeciorzędowa

• mostki sulfidowe - powstające między resztkami cysteiny, które łączą różne punkty spirali, zaginając ją w odpowiedni sposób,

• prolina (aminokwas z grupą aminową umieszczoną w pierścieniu) - która może w różny sposób oddziaływać na strukturę drugorzędową.

• Struktura czwartorzędowa określa występowanie niektórych białek w postaci agregatów kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek o charakterze białkowym.

• Przykładem jest hemoglobina gdzie cztery pofałdowane łańcuchy hemogloginy są do siebie dopasowane i tworzą w przybliżeniu kulistą cząsteczkę (o wymiarach 6,4x5,5x5,0).

Cząsteczka hemoglobiny

• Denaturacja białka polega ogólnie na takiej zmianie jego budowy przestrzennej, która powoduje zanik aktywności biologicznej (tj. np. aktywności enzymu białkowego).

• Czynniki wywołujące denaturację, powodują na ogół rozerwanie w pierwszym rzędzie słabych oddziaływań, utrzymujacych struktury wyższych rzędów (np. rozerwanie mostków dwusiarczkowych, zniesienie oddziaływań wodorowych, itp.)
  

Denaturacja białka

• Wiele różnych substancji działa na białka denaturująco.

• Wśród nich są kwasy, zasady, alkohol, stężone roztwory mocznika.

• Czynnikiem denaturującym jest również temperatura.

• W wiekszości wypadków denaturacja białek jest procesem nieodwracalnym.

DENATURACJA

• Kwasy nukleinowe odkrył w roku 1869 Miescher.

• Znalazł je on w komórkach ropnych, w spermie ryb i w innym materiale biologicznym.

• Dokładne badania wykazały, że w każdej żywej komórce stwierdza się obecność nukleoproteidów - substancji zbudowanych z białek połączonych z innymi naturalnymi polimerami - kwasami nukleinowymi.

• Prawidłową strukturę DNA określili po raz pierwszy w 1953 r. dwaj młodzi naukowcy, pracujący wówczas na Uniwersytecie w Cambridge - biochemik J. Watson i biofizyk F. Crick.

• Dokonali oni tego, wykorzystując zdjecia rentgenowskie DNA.
  

• Kwasy te są wielkocząsteczkowymi substancjami złożonymi, dającymi po całkowitej hydrolizie heterocykliczne zasady azotowe, węglowodan (pentozę) i kwas fosforowy.

• W organizmach żywych występują dwa rodzaje kwasów nukleinowych:

• kwasy dezoksyrybonukleinowe - których składnikami są;

• cukier - dezoksyryboza

• zasady azotowe: adenina, cytozyna, guanina i tymina

• reszta kwasu fosforowego

• kwasy rybonukleinowe - których składnikami są:

• cukier - ryboza

• zasady azotowe: adenina, cytozyna, guanina i uracyl

• reszta kwasu fosforowego