Obowiązujące zagadnienia do egzaminu z Biochemii

1.Repetytorium z chemii bioorganicznej.
Najważniejsze zagadnienia chemii ogólnej, fizycznej i nieorganicznej

• Budowa atomu

• Powłoki i podpowłoki elektronowe

• Standardowe potencjały redoks

• Przewidywanie przebiegu reakcji redoks

• Podstawy stechiometrii

• Reakcje w roztworach wodnych

• Wiązania chemiczne

• Podstawowe pojęcia i prawa chemiczne

• Elektronowa interpretacja reakcji utleniania i redukcji

Najważniejsze zagadnienia z chemii organicznej.

• Węglowodory

• Organiczne wiązki tlenowe

• Organiczne związki azotowe

• Obliczenia chemiczne na podstawie równania reakcji

• Izomeria związków organicznych

• Wiązania chemiczne.

• Oddziaływania międzycząsteczkowe..

• Wprowadzenie do chemii lipidów (alkohole, kwasy karboksylowe).

• Wprowadzenie do chemii węglowodanów (aldehydy i ketony, izomeria optyczna)

Podstawy wiadomości z zakresu budowy i właściwości głównych związków biochemicznych

• Podstawy wiadomości z aminokwasów i peptydów .

• Białka.

• Kwasy nukleinowe.

• Węglowodany.

• Lipidy.

• Witaminy

2. Aminokwasy, polipeptydy, białka.

• Aminokwasy -podział na grupy, znaczenie biologiczne poszczególnych
  aminokwasów.
  

Aminokwasy:

• budowa, wzory i nazewnictwo,

• właściwości chemiczne:

• właściwości kwasowo-zasadowe, krzywa miareczkowania, punkt izoelektryczny,

• reakcje chemiczne (wykrywania aminokwasów, dekarboksylacji, transaminacji, utleniania grup -SH cysteiny, powstawania wiązania peptydowego),

• izomeria optyczna i czynność optyczna aminokwasów,

• podział aminokwasów ze względu na:

• budowę,

• funkcję (aminokwasy: białkowe i niebiałkowe, egzogenne i endogenne),
  Aminokwasy egzogenne ,

Aminokwasy endogenne ,

Aminokwasy niebiałkowe,

Ogólna przemiana aminokwasów

• Transaminacja i dezaminacja;

• Transamidacja i dezamidacja;

• Dekarboksylacja - aminy biogenne;

Metabolizm grupy aminowej

• Synteza glutaminianu i glutaminy;

• Cykl mocznikowy: lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja, i znaczenie cyklu;  

Peptydy i białka:

• budowa:

• wiązanie peptydowe,

• struktury I- , II- , III- i IV- rzędowa,

• motywy i domeny funkcjonalne,

• właściwości chemiczne (właściwości kwasowo-zasadowe i buforujące białek, punkt izoelektryczny, reakcje charakterystyczne),

• metody rozdziału i izolacji białek.

Białka złożone (budowa i funkcje, przykłady):

• glikoproteiny,

• lipoproteiny.

• chromoproteidy,

• glikoproteiny

• Lipopropeidy

• Nukleoproteidy

• Chromoproteidy

Funkcje biologiczne białek:

• białka: zapasowe, transportowe, kurczliwe, odpornościowe, enzymatyczne, strukturalne, hormony, toksyny - przykłady,

• związek między budową a funkcją białek na przykładzie:

• struktury i funkcji białek fibrylarnych: kolagen, keratyna, elastyna, miozyna.

• struktury i funkcji białek globularnych: mioglobina i hemoglobina (allosteryczność, efekt Bohra, regulatory allosteryczne, hemoglobiny patologiczne),

• białka surowicy krwi i ich funkcje; obraz białek surowicy w normie i patologii. albuminy osocza ludzkiego ,

• Globuliny, immunoglobuliny

Aminy biogenne, - histamina , dopomina, endorfiny

• Trawienie białek w przewodzie pokarmowym i transport aminokwasów przez błony komórkowe,

• Okres półtrwania podstawowych białek ustrojowych.

• Budowa hemoglobiny i mioglobiny,ich rola w zaopatrzeniu tkanek w tlen, krzywa dysocjacji oksyhemoglobiny i mioglobiny.

• 
  PODSTAWOWE WIADOMOŚCI Z BIOSYNTEZY BIAŁEK

Struktura i organizacja chromatyny

• Budowa kwasów nukleinowych

• Białka chromatyny

• Budowa nukleosomów

• Pojęcie genomu i genu

Replikacja DNA

• Mechanizm, enzymy biorące udział w procesie replikacji

• Miejsca inicjacji i terminacji

• Replikacja telomerów

• Uszkodzenia, naprawa i rekombinacja DNA

Proces transkrypcji

• Transkrypcja mRNA

• Modyfikacje transkryptów pierwotnych

• Transkrypcja genu rRNA

• Transkrypcja genu tRNA

• Regulacja procesu transkrypcji

• Inhibitory transkrypcji

Proces translacji

• Budowa mRNA i kod genetyczny

• Budowa tRNA i aktywacja aminokwasów

• Struktura rybosomów

• Etapy translacji

• Regulacja procesu translacji

• Inhibitory translacji

• Posttranslacyjna modyfikacja białek

3.Enzymy.Podstawowe pojęcia z enzymologii. Klasyfikacja enzymów. Mechanizm działania enzymów.

Klasyfikacja enzymów - typy reakcji katalizowanych przez poszczególne klasy enzymów.

Budowa enzymów - zależność między budową i funkcją:

• budowa części białkowej,

• centrum katalityczne,

• koenzymy oraz witaminy będące prekursorami koenzymów,

• efekty uczestniczące w katalizie enzymatycznej,

• swoistość działania enzymów.

• aktywność całkowita i specyficzna enzymów, jednostki aktywności,

• czynniki wpływające na aktywność enzymów.

Mechanizmy działania enzymów:

• mechanizm działania chymotrypsyny,

• mechanizm działania transaminaz,

• typy katalizy enzymatycznej przy dwóch substratach.

Kinetyka reakcji enzymatycznych - model kinetyczny Michaelisa - Menten:

• szybkość reakcji (równanie kinetyczne; wartości V_max i K_M),

• czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej,

• modyfikatory aktywności enzymów,

• rodzaje inhibicji odwracalnej (konkurencyjna, niekonkurencyjna: stała K_i , przykłady, wykresy), hamowanie nieodwracalne.

Enzymy allosteryczne:

• kinetyka (wykres zależności V od [S] ),

• zjawisko kooperatywności,

• mechanizm działania (modele: sekwencyjny i jednoprzejściowy),

• efektory.

Regulacja metabolizmu poprzez kontrolę aktywności enzymów:

• regulacja przez sprzężenie zwrotne,

• regulacja kowalencyjna (na przykładzie odwracalnej fosforylacji i defosforylacji):

• kinazy i fosfatazy białkowe,

• ogólnoustrojowe sygnały pierwotne,

• przekaźniki wtórne,

• mechanizm działania insuliny,

• aktywacja proteolityczna na przykładzie:

• proteaz trzustkowych,

• kaskady krzepnięcia krwi,

• mnogie formy molekularne:

• izoenzymy - definicja,

• przykłady izoenzymów tkankowych i rozwojowych,

• znaczenie fizjologiczne zjawiska izoenzymii,

• regulacja na poziomie syntezy i rozkładu enzymów

• Budowa i znaczenie enzymów regulatorowych.

Znaczenie diagnostyczne pomiarów aktywności enzymów (LDH, fosfatazy kwaśne i zasadowe, transaminazy).

Koenzymy

• Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji

• Transferazy - katalizują przenoszenie całych grup chemicznych z
  jednego związku na drugi

• Hydrolazy - katalizują procesy rozpadu

• Liazy - odczepiają pewne grupy bez udziału wody

• Izomerazy - przebudowują strukturę cząsteczki bez jej rozkładu.

• Ligazy - katalizują łączenie się cząsteczek

• Witaminy a koenzymy

Kwasy nukleinowe

• Azaseryna,

• Biosynteza pirymidyn,

• Biosynteza nukleotydów purynowych

• Biosynteza deoksyrybonukleotydów

• Cykl purynowy w pracującym mięśniu,

• Przemiana IMP w AMP

• Przemiana IMP w GMP

4.Hormony

• 
  Hormony (mechanizm działania, budowa błon komórkowych, rola białek G
  Udział cAMP, cGMP oraz NO w mechanizmie działania hormonów,

• Metabolizm i mechanizm działania hormonów tarczycy, steroidowych i aminokatecholowych,

• Aktywacja cyklazy adenylowej,

• Działanie glikokortykosteroidów,

• Działanie glukagonu i adrenaliny,

• Działanie insuliny,

• Działanie jodotyronin,

• Działanie somatotropiny

• Hormony peptydowe

• Pochodne cholesterolu,

• Hormony pochodne tyrozyny ,

• Hormony tarczycy,

• Hormony regulujące przemianę wapniową ,

• Hormony kory nadnerczy ,

• Hormony rdzenia nadnerczy,

• Hormony gonadalne,

• Hormony trzustki i żołądkowo-jelitowe,

• Jotyroniny,

• Oś podwzgórzowo -przysadkowa

• Rozkład hormonów,

• Synteza i wydzielanie hormonów,

• Transport hormonów we krwi ,

• Wiązanie przez białka osocza ,

• Wiązania hormonów poprzez receptory komórkowe,

• Wiązanie hormonów peptydowych,

• Wiązanie hormonów steroidowych i jodotyronin

5.Węglowodany- Monosacharydy, Disacharady i Polisacharydy.

 

• Budowa chemiczna, właściwości i funkcje cukrów prostych i złożonych (heteroglikany).

• Budowa glukozy, laktozy, sacharozy, maltozy, skrobi i glikogenu.
  

• Trawienie węglowodanów i zaburzenia procesów trawiennych.

• Wchłanianie i transport monosacharydów:   

• typy transportu (aktywny i bierny),

• zróżnicowanie tkankowe transportu, regulacja hormonalna (rola insuliny),

• fosforylacja monosacharydów: (znaczenie procesu, enzymy).

• Przemiana glikogenu:

• synteza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),

• fosforoliza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),

• zaburzenia przemiany glikogenu (przyczyny i typy glikogenoz),

• Metabolizm glukozy:

• glikoliza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu, bilans energetyczny, powiązania z innymi przemianami, przemiany pirogronianu, losy mleczanu),

• glukoneogeneza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

• cykl pentozofosforanowy (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

• zaburzenia przemiany glukozy.

• Regulacja przemian cukrów:

• regulacja hormonalna metabolizmu węglowodanów (insulina, glukagon, adrenalina: mechanizm działania i rola),

• zróżnicowanie tkankowe przemiany cukrowej (wątroba, mózg, mięśnie, adipocyty, erytrocyty),

• rola wątroby w ogólnoustrojowej gospodarce węglowodanowej,

• kontrola stężenia glukozy we krwi.  

• Cykl Cori

• Cykl pentozofosforanowy

• Nieodwracalne reakcje glikolizy,

• Synteza i rozpad glikogenu,

• Tkankowy transport glukozy,

• Transport monosacharydów w jelicie
  

• Utlenianie cytoplazmatycznego NADH + H⁺

6. Metabolizm tłuszczy

Tłuszcze jako substraty energetyczne.

• Metabolizm wysiłkowy:

• Uruchamianie tłuszczów w czasie wysiłku.

Budowa chemiczna, podział i rola tłuszczów prostych i złożonych.

• Tłuszcze właściwe, ich struktura i własności fizyczne.

• Budowa sfingolipidów,

• Chylomikrony

• Elongacja kwasów tłuszczowych,

• Hydroliza tłuszczów pokarmowych,

• Kwasy tłuszczowe,

• Lipoliza wewnątrzkomórkowa

• Metabolizm kw. tłuszczowych w stanach głodzenia i cukrzycy

• Metabolizm lipoprotein,

• Podział lipoprotein na klasy,

• Prostaglandyny,

• Magazynowanie tłuszczów.

• Miażdżyca,

Trawienie i wchłanianie lipidów.

Transport lipidów w chłonce i osoczu:

• Budowa lipoprotein;

• Transport lipidów w lipoproteinach osocza;

• Zaburzenia układu lipoproteinowego.

Tkanka tłuszczowa - rola w metabolizmie tłuszczów:

• Regulacja hormonalna przemian tłuszczów;

• Powiązania z przemianami cukrów.

Spalanie kwasów tłuszczowych:

• Lokalizacja komórkowa i tkankowa procesu;

• Aktywacja i transport kwasów tłuszczowych do mitochondrium;

• β-oksydacja nasyconych kwasów tłuszczowych: reakcje, enzymy, regulacja, bilans energetyczny;

• β-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych;

• Powstawanie i przemiana ciał ketonowych w normie i patologii.

Synteza kwasów tłuszczowych:

• Lokalizacja procesu - transport acetyloCoA do cytozolu;

• Reakcje, enzymy, regulacja syntezy;

• Synteza nienasyconych kwasów tłuszczowych.

Synteza triglicerydów:

• Lokalizacja tkankowa i komórkowa;

• Reakcje, enzymy, regulacja.

Cholesterol:

• Trawienie i wchłanianie cholesterolu;

• Zarys biosyntezy cholesterolu:

7. Procesy utlenień tkankowych - Integracja metabolizmu.

• Łańcuch oddechowy:

1. potencjały oksydacyjno-redukcyjne, przewidywanie kierunku reakcji na

2. podstawie potencjałów red-oks, zmiany entalpii swobodnej,

3. lokalizacja łańcucha oddechowego,

4. kompleksy łańcucha oddechowego (budowa i funkcja),

Fosforylacja oksydacyjna:

1. lokalizacja i rola procesu,

2. budowa syntazy ATP,

3. mechanizm działania syntazyATP, (teoria chemiosmotyczna i teoria konformacyjna),

4. czynniki rozkojarzające i inhibitory tlenowej fosforylacji (przykłady, znaczenie).

9. Cykl Krebsa:

1. znaczenie cyklu,

2. równania reakcji - enzymy katalizujące reakcje,

3. regulacja cyklu,

4. powiązania z innymi przemianami,

5. miejsca powstawania związków wysokoenergetycznych na poziomie substratu i w tlenowej fosforylacji.

10. Kompleks oksydazy ၡ-ketokwasów:

1. enzymy i koenzymy kompleksu,

2. mechanizm tlenowej dekarboksylacji pirogronianu i ၡ-ketoglutaranu.

• Cykl Krebsa jako źródło wodorów dostarczanych na łańcuch oddechowy.
  

• Udział łańcucha oddechowego jako akceptora wodorów w poszczególnych etapach utleniania glukozy.

• Bilanse energetyczne beta-oksydacji.

• Synteza ATP i zużycie tlenu przez łańcuch oddechowy w trakcie przebiegu tego procesu.
  

• Inhibitory fosforyzacji oksydacyjnej,

• Inhibitory łańcucha oddechowego - blokujące przepływ elektronów ,

• 
  8.Biochemia Kliniczna - Tkanka mięśniowa

• Aktomiozyna,
  

• Aktyna,

• Białko C,

• Białko linii M.

• Cienki filament miozyny
  Ciężka meromiozyna (HMM) -

• Białko globularne F-aktyna,
  Fosfokreatyna

• G-aktyna,

• Gruby filament miozyny ,

• Lekka meromiozyna (LMM

• Typowe białko włókienkowe ,
  

• Mięśnie gładkie

• Miozyna ,

• Cienkie filamenty
  Trzy stany mięśnia

• 
  9. Biochemia Kliniczna - Płyny ustrojowe
  
  

• Płyny ustrojowe (bufory krwi, płynu pozakomórkowego i nerek)

• Zasady buforowe krwi,

• Kontrola hormonalna gospodarki wodno - elektrolitowej,
  Transport O₂ i CO₂ ,

• Efekt Bohra,

• Kwasice i zasadowice metaboliczne

• Rola Ca²⁺ , fosforanów oraz jonów Mg²⁺ , Na⁺ , K⁺ , Cl^- ,

• Pompy jonowe

• Kwasice metaboliczne,

• pH krwi

• Regulacja nerkowa,

• Regulacja płucna,

• Rola płuc i nerek w regulacji równowagi kwasowo-zasadowej,

• Równowaga kwasowo zasadowa,
  Stężenie wodorowęglanów,

• Zasady buforujące


10. Trawienie i wchłanianie

Trawienie i wchłanianie,

• Układ pokarmowy,

• Składniki pokarmowe,

• Żółć,

• Enzymy trawienne ogólnie

• Sok trzustkowy,

• Amylaza trzustkowa,

• Lipaza

• Maltaza,

• Laktaza,

• Sacharaza.

• Enzymy trawiące węglowodany ogólnie

• Chymotrypsyna

• Trypsyna,

• Peptydazy

• Aminopeptydazy,

• Karboksypeptydazy

• Dwupeptydazy

• Enzymy trawiące białka ogólnie

• Pepsyna,

• Fosfolipazy.

• Lipazy

• Enzymy trawiące tłuszcze ogólnie

• Nukleazy

• Enzymy trawiące kwasy nukleinowe ogólnie

• Erepsyna,

• Enterokinaza,

• Hydrolazy glikozydowe,

Wchłanianie

• Trawienie węglowodanów,

• Transport monosacharydów w jelicie,

• Tkankowy transport glukozy
  
  

Zasady egzaminu

1 termin - Egzamin testowy

2.termin - Egzamin opisowy

3. termin - Egzamin ustny

Warunek dopuszczenia do egzaminu:

Zdane kolokwia i zaliczone ćwiczenia

Zalecane piśmiennictwo

BIOCHEMIA

Literatura obowiązująca i uzupełniająca:

PODRĘCZNIKI

Piśmiennictwo obowiązkowe:

1. Lubert Stryer „BIOCHEMIA” PWN, Warszawa, 2000.

2. R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwall „Biochemia Harpera”, PZWL, Warszawa 2002.

3. S. Angielski, Z. Jakubowski, M.H. Dominiczak „Biochemia kliniczna”, PERSEUSZ, Sopot, 1997.

Piśmiennictwo zalecane:

1. J.W. Pelley, E.F. Goljan "Biochemistry", Mosby Inc, USA, 2003

2. Biochemia kręgowców. Praca zbiorowa pod red. W. Minakowskiego i S. Weidnera. Wyd. Naukowe PWN, Warszawa.

3. Filipowicz Bronisław, Więckowski Władysław Biochemia Tom II Metabolizm

4. Jerzy Trojanowski BIOCHEMIA dla BIOLOGÓW

5. Jerzy Kączkowski Podstawy biochemii

6. J. Fruton S. Simons "BIOCHEMIA OGÓLNA" Wyd. PZWL 1966 Str. 1090

7. D.L. Nelson., M.M. Cox., “Lehninger Principles of Biochemistry” Worty Publishers, New York, 2000.

8. L. Baynes., M. Dominiczak, „Medical Biochemistry” Mosby, London Edinburg, 1999.

9. C.K. Mathews., K.E.van Holde., K.G.Ahern, “Biochemistry” Addison Wesley Longman, Inc.2000.

10. P.N. Cambell., A.D.Smith, “Biochemistry Illustrated” Churchill Livingstone, 2000.

11. M.L.Bishop., J.L.Duben-Engerlkirk., E.P.Fody, “Clinical Chemistry”, Lippincott Williams&Wilkins, 2000.

Przykładowe zagadnienia na egzamin.

1. Budowa i właściwości aminokwasów ze względu na grupę aminową i karboksylową

oraz grupy znajdujące się w łańcuchach bocznych.

2. Właściwości amfoteryczne aminokwasów, krzywe miareczkowania, punkt izoelektryczny.

3. Budowa i właściwości peptydówi białek.. Sposoby badania składu i struktury białek.

4. Budowa nukleotydów.

5. Budowa i funkcja kwasów nukleinowych: DNA(nukleosom,solenoid,histony), mRNA, tRNA, rRNA

6. Koenzymy.

7. Termodynamika i kinetyka reakcji biochemicznych.

8. Enzymy jako katalizatory. Stała Michaelisa. Jednostki aktywności

enzymatycznej.

9. Klasyfikacja enzymów.

10. Swoistość katalizy enzymatycznej. Izoenzymy.

11. Inhibitory.

12. Przemiany glikogenu i heksoz.

13. Glikoliza.

14. Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu.

15. Cykl kwasu cytrynowego.

16. Aktywacja i transport kwasów tłuszczowych do mitochondrium. β-oksydacja kwasów

tłuszczowych.

17. Glukoneogeneza

18 Powstawanie i rozkład ciał ketonowych.

19 Cykl mocznikowy,

20. Aminokwasy gliko- i ketogenne.

21. Katabolizm kwasów nukleinowych.

22. Łańcuch oddechowy

23. Struktury koenzymów,

24. Fosforylacja oksydacyjna,

25. Szczególna rola ATP w energetyce komórki.

26 . Cykl pentozowy.

27. Budowa i rola cholesterolu i hormonów sterydowych.

28. Biochemia elementów kurczliwych.

29. Regulacja metabolizmu.

Zagadnienia do egzaminu z Biochemii

7

---