REGULACJA KATALITYCZNEJ SPRAWNOŚCI ENZYMU:

-wzrost, przebudowa, niszczenie tkanki kostnej(nadczynność przytarczyc, ch. Pageta, zap. szpiku, gruźlica kości, niedobór wit. D, długotrwałe unieruchomienie, nadczynność tarczycy)

-leki (metylotestosteron, erytromycyna, sulfonamidy, salicylany)

•Spadek aktywności: zatrucie wit. D, hipotyreoza, niedożywienie

Normy: dorośli- 13-45 U/l dzieci - 40-160 U/l ostatni trymestr ciąży- 28-111 U/l

zawał serca
CPK od 6 h, maks. ~1 d, N ok. 3d;
AspAT: od 6-12 h, maks. 1-2 d, N ok. 4-7 d;
AlAT: od 12-24 h, maks. 3-4 d, N ok. 14 d;
HBDH: od 6-16 h, maks. 2-3 d, N ok. 7-21 d
GGTP od 4 d, maks. 2-3 t, N ok. 6 t;

Ostre zapalenie trzustki (a-Amylaza w pierwszych h, maks.
[ S > 1150 U/l] 1-2 d, N ok. 2-3 d; lipaza)

wzrost syntezy de novo - odpowiedź na hormon lub inny bodziec - po kilkunastu godzinach

aktywacja proenzymu - ograniczona proteoliza - szybki wzrost aktywności

interkonwersja enzymu - fosforylacja i defosforylacja - kinazy białek regulacja allosteryczna - ligand allosteryczny dodatni lub ujemny

· temepratura, siła jonowa, pH, aktywatory i inhibitory

JONY METALI JAKO AKTYWATORY ENZYMÓW:K- acylotransferaza cholinowa Mg - enzymy przekształcające ATP Mn - dehydrogenaza jabłczanowa (dekarboksylująca)

Ca- aktywator trypsynyCa i Cl - aktywatory amylazy ony metali w centrum pełnią funkcje katalityczne (jako koenzymy) lub strukturalne (decydują o konformacji centrum) np. cynkoproteiny - DH mleczanowa, DH alkoholowa, dehydrataza węglanowa, karboksypeptydaza miedzioproteiny - ceruloplazmina, oksydaza askorbinianowa, i cytochromowa, oksydazy fenolowe, dysmutaza nadtlenkowa, urykaza) żelazoproteiny - oksygenazy molibdenoproteiny - oksydaza ksantynowa

łączą koenzym z częścią białkową lub enzym z substratem biorą bezpośredni udział w reakcjach oks-red jako przenośniki elektronów

powstanie kompleksu metal-białko * zmiany konformacyjne ułatwiające wiązanie substratu i przebieg katalizybiorą udział w bezpośrednim łączeniu substratu metaloenzymem

czasem połączenie substratu z metalem umożliwia reakcję np. Mg-ATP

Enz kat przekształcenia wewnatrzczasteczkowe - zmiana inwersji przy węglu asymetrycznym upoważnia do uzywania nazw racemaza - epimeraza przy przemieszczeniach grup wew czasteczki uzywamy nazw mutaza np. acylomutaza, fosfomutaza, dysmutaza

Aldechyd 3 fosfoglicerynowy⇒fosfodihydroksyaceton

Enzymy katalizujace synteze nowych wiązań C-C. C-O, C-S, C-N zwiazana z rozbiciem wiazania pirofosforanowego w ATP lub wyjątkowo w innych nukletydach wysoko energetycznych

Enz kat rozbicie róznych wiązań ale nie na drodze hydrolitycznej przy czym z sustratu na który działa enzym uwalniane są drobnoczasteczkowe CO2, H2O i NH3 aldehydazy dwu lub trójwęglowe.

Szczególnym rodzajem liaz są syntazy kat przez nie reakcje nie ymagaja ATP.Równowaga reacji w kierunku syntezy

seryna - woda ⇒ kw.amnioakrylowy ⇒ kw.iminopropionowy + woda ⇒ kw pirogronowy + NH3

Enzymy kat przenoszenie rodnikow lub grup z jednego związu na drugi lub wymianie rodnika lub grupy z at tlenu lub wodoru innego związu.

W zależności od rodników lub prznoszonych grup wyróżniamy:

Metylotransferazy, hydroksymetylkotransferazy, formylotransferazy, karbanoilotransferrazy, formiminotransferrazy, karboksylotransferrazy, amidynotransferazy, transketolazy, transaldolazy, aminoacylotransferazy, glikozylotransferazy, transferazy przenoszące gr alkilowe, aminotransferazy, kinazy, nukleotydylotransferazy, sulfotransferazy

Co-A prznosi reszty acylowe, difosforan tiaminy DTP wit B1, fosforan pirydoksalu wit B6, w przenoszenu aminokwasów transaminacja i dekarbosylacja, FH4 biosynteza puryn, biotyna - bisynteza kw tłuszczowych i karboksylacja pirogronianu, ATP - substrat kinaz

2.Kinaza baiłkowa ATP + białko ⇒ ADP + białko ufosforylowane

kw.asparaginowy + alfa keto glutarowy ⇒ kw.szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy

alanina + kwas L-ketoglutarowy ⇒ kwas pirogronowy + kwas L-glutaminowy

Katalizują reakcje oksydacyjno-redukcyjne, polegające na przenoszeniu elekt i prot (at wodoru) lub bezpośrendnio włączaniu tlenu do cząsteczki substratu.

W przypadku oksydoreduktaz przenoszacych elekt i prot (at H).W nazewnictwie potocznym, enzymy te noszą nazwę

1.gdy nazwa poch od nazwy donora at H to sa to dehydrogenazy.Bezpośrednimi biorcami at H są dla dehydrogenaz koenzymy nikotynoamidowe NAD a ostatecznym akceptorem (poprzez ukł redox) łańcucha węglowego - tlen

Dehydrogenazy odgrywają więc rolę w uzyskiwaniu efektów energetycznych.

2.gdy nazwa poch od akceptora at H to mówimy o reduktazach.Koenzymy nikotynoamidowe, gł zredukowny NADP są donorami at H

3.gdy at H (ściślej jony wodrokowe) są przenoszone z jednego układu nikotyno amidynowego na drugi np.zdredukowany NADP na NAD to mowimy o transhydrogenazach

4.gdy akceptorem at H ze zredukowanego substratu jest tlen to mowimy o oksydazach

5.gdy zaś tym akceptorem jest nadtlenek wodoru - peroksydazy

W przypadku oksydoreduktaz włączających tlen do substratu rozróżniamy:

-hydroksylazy - działaja w bezności tlenu cząsteczkowego równocześnie na 2 odrębne substraty powodując ich utlenienie.Jeden z at tlenu jest bezpośrednio wlączny do substratu a drugi z at H, drugiego substratu tworzy cząst wody

kw.L-jabłkowy ⇒ kw.szczawiooctowy / NAD+ ⇒ NADH + H+

L-glutation ⇒ glutation / kw.dehydroaskorbinowy ⇒ kw.askorbionowy

Enzymy kat przenoszenie rodnikow lub grup z jednego związu na drugi lub wymianie rodnika lub grupy z at tlenu lub wodoru innego związu.

W zależności od rodników lub prznoszonych grup wyróżniamy:

2.Kinaza baiłkowa ATP + białko ⇒ ADP + białko ufosforylowane

kw.asparaginowy + alfa keto glutarowy ⇒ kw.szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy

alanina + kwas L-ketoglutarowy ⇒ kwas pirogronowy + kwas L-glutaminowy