IV TERMIN
1. Toksyczność jonów amonowych
2. Cykl mocznikowy- zaburzenia, wymienić i krótko opisać
3. Hormony, które są produktami metabolizmu aminokwasów- substratu i produkty
4. Hiperhomocysteinemia- przyczyny, skutki
5. Cykl purynowy- enzymy, znaczenie
III TERMIN
1. Powstawanie i utylizacja jonów amonowych w mózgu.
2. Katepsyny - funkcje, ?.
3. Aminy biogenne - powstawanie, enzymy, funkcje.
4. Cykl bursztynianowo-glicynowy.
5. Alkaptonuria - defekt, znaczenie medyczne, diagnostyka
II TERMIN
1. Mechanizm powstawania i usuwanie jonów amonowych w mięśniach.
2. Cykl mocznikowy- genetycznie uwarunkowane zaburzenia, biochemiczne konsekwencje
3. Katabolizm metioniny- enzymy, defekty, produkty końcowe
4. Hiperfenyloalaninemnia- definicja, miejsce defektu
5. Toksyczność jonów amonowych
I TERMIN
1. Metabolizm waliny - miejsce, produkty końcowe, przebieg
2. Cykl mocznikowy - subkomórkowe rozmieszczenie enzymów i regulacja
3. Cykl purynowy - przebieg, znaczenie
4. Hiperhomocysteinemia - przyczyny, znaczenie patogeneza
5. Jony amonowe w nerce - powstawanie, co się z nimi dzieje
6. Hormony powstające z aminokwasów - wymienić substraty i produkty.
Pytania z poprzednich lat:
-markery stresu oksydacyjnego
-markery kościotworzenia
-cykl purynowy
-rola DH glutaminowej w OUN
-ammiogeneza
-cytrulina
-fenyloketonuria
-aminy biogenne
-tryptofan
-rola jelita w metabol. azotu pozabiałkowego
-cykl mocznikowy
-ADMA
-synteza noradrenaliny
1. cykl gamma-glutamylowy
2. poliaminy
3. trypsyna, chymotrypsyna
4. alkaptonuria
5. aminy ketogenne
6. hiperhomocysteinemia - aterogennosc
7. katecholaminy-bios i degradacja
8. metabolizm histydyny
9. reg cyklu mocznikowego
10. enzymy proteolityczne
11. Kreatyna i kreatynina
CYKL BURSZTYNIANOWO-GLICYNOWY
1. jest to rozklad glicyny do CO2 i NH3
2. bursztynian plus glicyna daje alfa-amino-beta-ketoadypinian
3. odlaczenie od niego CO2 powstaje delta-aminolewulinian ktory moze isc do biosyntezy porfiryn
4. od delta-aminolewulinianu odlaczenie NH3 i powstaje semialdehyd alfa-ketoglutaranu a zniego alfa-ketoglutaran
5. odlaczenie CO2 i powstaje bursztynian i tak cykl sie zamyka (bursztynian plus nastepna glicyna)
Puchalska mówiła, żeby zwrócić uwagę na :
cykl aminoacetooctowy (rozpoczyna się utlenieniem treoniny )
cykl glutamylowy
szlak bursztynianowo - glicynowy
Arginina może być także substratem do syntezy metyloarginin. Reakcja polega na metylacji grupy guanidynowej aminokwasu i jest potranslacyjną modyfikacją argininy znajdującej się w białku. Reakcję katalizują enzymy z rodziny N-metylotransferaz argininy (PRMT), a dawcą grupy metylowej jest S-adenozylometionina. W wyniku przemian powstają trzy metyloargininy: NG-monometylo- L-arginina (NMMA), po kolejnej metylacji NGNG-dimetylo- L-arginina (asymetryczna dimetyloarginina - ADMA) oraz NGNG-dimetylo-L-arginina (symetryczna dimetyloarginina - SDMA) [13]. Po hydrolizie białka, wolne NMMA i ADMA mogą być rozkładane przez dimetyloaminohydrolazę dimetyloargininy (DDAH), enzym katalizujący rozszczepienie wiązania C-H w metylowanej grupie guanidynowej z utworzeniem cytruliny oraz odpowiedniej metyloaminy [33]. DDAH ma dwie izoformy występujące w wielu tkankach organizmu, a rosnące znaczenie tego enzymu, którego obecność stwierdzono także w nowotworach, dotyczy jego związku z regulacją syntezy tlenku azotu [28]. Asymetryczna dimetyloarginina (ADMA) jest bowiem inhibitorem syntazy tlenku azotu, a zatem aktywność DDAH wpływa na wzrost syntezy NO (ryc. 3). Zależność taką wykazano w komórkach glejaka, w których uzyskano genetycznie nadekspresję izoformy I DDAH, co prowadziło do zwiększonej syntezy NO, szybszego wzrostu nowotworu, ekspresji i wydzielania VEGF oraz stymulacji angiogenezy [23]. Wzmożone tworzenie nowych naczyń krwionośnych zostało potwierdzone przez tych autorów in vivo w badaniu obrazowym metodą rezonansu magnetycznego [24]. Nadekspresja DDAH powodowała także większe niedotlenowanie (hipoksję) w obrębie guza nowotworowego, co jak wiadomo, jest jednym z zasadniczych czynników pobudzających angiogenezę
I 2004
1. cykl gamma glutamylowy - enzymy, prod. pośrednie, znaczenie, lokalizacja
2. cykl purynowy - enzymy, lokalizacja, znaczenie
3. hiperhomocysteinemia - przyczyny, objawy, normy
4. alkaptonuria - przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne
5. trypsyna, chymotrypsyna, aktywacja, mechanizm działania, zakres pH
6. aminy katecholowe - biosynteza, degradacja, receptory
7. aminokwasy ketogenne - katabolizm, przyczyny zaburzenia, ogólna charakterystyka
I 2005
1. fenyloketonuria - przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne
2. homocysteinuria - przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne
3. charakterystyka enzymów w trawieniu białek
4. metabolizm azotu w mięśniu
5. regulacja cyklu mocznikowego + defekty(choroby)
6. udział aminokwasów w syntezie amin katecholowych, lokalizacja narządowa, kofaktory, enzymy
żołądek: pepsyna
12-nica: trypsyna i chymotrypsyna, elastaza, kolagenaza
sok jelitowy: karb A i B, aminopeptydazy, dipeptydazy
i jeszcze jedno: to się przyda do testu egz.: te które nie ulegają transaminacji to Lys, Tre, Pro i Hyp (mimo że prof podał tylko trzy pierwsze) Było to pytanie na egzaminie
ADMA
ADMA jest to asymetryczna dimetyloarginina. Powstaje ona z białek, które wcześniej uległy metylacji. Jak te białka się rozpadają to powstaje ADMA. W warunkach fizjologicznych ADMA pod wpływem enzymu śródbłonkowego, który nazywa się DDAH ulega degradacji do cytruliny i metyloaminy. Część ADMA zostaje wydalana przez nerki. Stężenie ADMA rośnie w: niewydolności nerki, lub kiedy enzym śródbłonkowy przestaje działać - kiedy śródbłonek ulega uszkodzeniu. Wtedy gromadzi się ADMA a jest on jednym z najsilniejszych inhibitorów syntezy NO. W efekcie przy gromadzącej się ADMA wazodilatacja ulega wybitnemu upośledzeniu. ADMA gromadzi się w:
- cukrzycy
- miażdżycy tętnic
- przy zwiększonym RR
Doprowadza do potencjalizacji uszkodzenia śródbłonka naczyniowego.
1. Proteazy i antyproteazy - podział, charakterystyka, znaczenie biomedyczne
2. Wpływ glikokortykoidów na gospodarkę azotwą - miejsce uchwytu
3. Aminy katecholowe - biosynteza i degradacja, produkty pośrednie, koenzymy
4. Rola jelita w gospodarce azotowej - struktura, reakcje, znaczenie biomedyczne
5. Cykl mocznikowy - lokalizacja narządowa i subkomórkowa, znaczenie argininy w regulacji cyklu
6. Fenyloketonuria - diagnostyka i monitorowanie leczenia
AMINOKWASY
2007
1. Proteazy i antyproteazy - podział, charakterystyka, znaczenie biomedyczne
2. Wpływ glikokortykoidów na gospodarkę azotową - miejsce uchwytu
3. Aminy katecholowe - biosynteza i degradacja, produkty pośrednie, koenzymy
4. Rola jelita w gospodarce azotowej - struktura, reakcje, znaczenie biomedyczne
5. Cykl mocznikowy - lokalizacja narządowa i subkomórkowa, znaczenie argininy w regulacji cyklu
6. Fenyloketonuria - diagnostyka i monitorowanie leczenia
2005/2006
- Cykl purynowy - przebieg, występowanie, znacznie
- Rola dehydrogenazy glutaminianowej w OUN
- Amoniogeneza
- Cytrulina
- Cykl glutaminowy
- Fenyloketonuria - przyczyny, rodzaje, skutki, diagnostyka
- Hiperhomocysteinemia - j.w
- Aminy biogenne - powstawanie, działanie
- Tryptofan
- Rola jelita w metabolizmie azotu pozabiałkowego
- Cykl mocznikowy - regulacja, defekty
- Synteza noradrenaliny - enzymy, miejsce biosyntezy
- ADMA
- Alkaptonuria
Inne lata
I termin
Cykl mocznikowy - regulacja
Cykl purynowy - znaczenie i umiejscowienie
Aminy biogenne - podstawowe działanie
Funkcja jelita w metabolizmie azotu pozabiałkowego
Aterogenność hiperhomocysteinemii
Fenyloketonuria - przyczyny, objawy biochemiczne i kliniczne, diagnostyka
II termin
Alkaptonuria
Metabolizm histydyny
Cykl purynowy
Enzymy proteolityczne
Synteza kreatyny