1

Naturalne peptydy to SA takie, które SA wytwarzane w org. Ludzkim i składają się z co najmniej dwóch aminokwasów tworząc- dipeptyd, połączone wianiem peptydowy.

Możemy w nich wyróżnić dwa Konce- ten z wolna gr NH2- koniec N i z wolna gr karboksylowa- koniec C. Zwyczajowo uznano za początek peptydu koniec N a za jego koniec- koniec C;) łańcuch polipeptydowy jest złożony z powtarzających się regularnie fragmentów, tworząc łańcuch główny oraz z fragmentów zmiennych- charakterystycznych łańcuchów bocznych rożnych aminokwasów.

Rola: niezbędny do dzial niektórych enzymów; razem z reduktaza glutationowa uczestniczy w powstawaniu w.disiarczkowych w wielu białkach i hormonach polipeptyd. ; substrat do sprzęgania metabolitów ksenobiotykow-> bierze udział w aktywnym ich usuwaniu z org.; uczestniczy w zachowaniu prawidłowej równowagi procesów red-oks w org.

- HORMONY-> np. ANGIOTENSYNA(kontrola st. jonow Na i K w org); WAZOPRESYNA (zagęszczanie moczu poprzez resorpcję wody i jonów sodu w kanalikach nerkowych) ; OKSYTOCYNA(powoduje skurcze mięśni macicy, co ma znaczenie podczas porodu; Uczestniczy także w akcie płciowym i zapłodnieniu -powoduje skurcze macicy podczas orgazmu, które ułatwiają transport nasienia do jajowodów).

-HORMONY PRZEDNIEGO PŁATA PRZYSADKI: Kortykotropina (pobudza korę nadnerczy do wydzielania kortyzolu i wielu słabo działających androgenów)

Melanotropina (Pobudza komórki skóry do tworzenia brunatnego barwnika - melaniny przez aktywację procesu melanogenezy )

Izoenzymy są to formy tego samego enzymu, katalizujące te same reakcje ale różniące się właściwościami fiz i kinetycznymi jak np. wrażliwość na inhibitor, powinowactwo do substratu, punkt izoelektryczny oraz optimum pH. Występują one w rożnych tkankach i maja różny genotyp.

Przykładem enzymu, który ma rożne formy izoenzymow jest np. enzym dehydrogenaza mleczanowa (LDH) która katalizuje reakcje przekształcenia pirogronianu w mleczan w obecnosci NADH jako koenzymu. LDH jest tetramerem dwóch rożnych typów podjednostek:

M (wyst. W mięśniach szkieletowych i w wątrobie) oraz H (wyst. W sercu). Jednostki te wykazują małe różnice w sekwencji aminokwasów. Jednostka H i M mogą się ze sobą łączyć tworząc 5 izoenzymow o składzie: H4,M4,H2M2,H3M,HM3 (cyferki jako indeks dolny. Ze względu na rożne ich występowanie w org ludzkim służą w celach diagnostycznych, tzn w momencie kiedy następuje np. zawal mięśnia sercowego czy żółtaczka zakaźna i choroby mięśni to komorka ulega śmierci i jej zawartość dostaje się do krwiobiegu-> badania i określenie izoenzymu LDH pozwala na zdiagnozowanie z której części org pochodzi oraz pozwala postawić diagnozę np. w przypadku zawału serca.

W enzymach allosterycznych związanie cząsteczki substr. Do jednego miejsca aktywnego wpływa na wiązanie cząsteczki substratu do innych miejsc akt. w enzymie; mowi się, ze rożne miejsca aktywne zachowują się kooperatywnie w zakresie wiązania czast. Substr. I oddziaływania na nie ( np. wiazanie się O2 do czterech podjednostek hemoglobiny).

Enzymy allosteryczne sa w związku z tym często białkami złożonymi z wielu podjednostek, z których każda ma jedno Lub więcej miejsc aktywnych. Związanie substratu w jednym miejscu aktywny indukuje w białku zmianę konformacyjna, która jest przenoszona na inne miejsca aktywne zmieniając ich powinowactwo do cząsteczek substratu.

Enzymy allosteryczne mogą być kontrowane przez cząsteczki EFEKTOROW (aktywatory i inhibitory) które wiążą się z enzymem w miejscu odmiennym od aktywnego (na tej samej podjednostce lub innej) powodując przez to zmianę miejsca aktywnego co zmienia szybkość działania enzymu. Aktywator allosteryczny- zwiększa aktywność enzymu a inhibitor allost.- zmniejsza.

4. Jaka reakcja z cyklu kwasu cytrynowego jest podobna do oksydacyjnej karboksylacji pirogronianu? Jakie sa różnice?

Jest to reakcja przekształcenia IZOCYTRYNIANU-> alfa-KETOGLUTARAN poprzez działanie dehydrogenazy izocytrynianowej.