Enzymy reakcji oksydoredukcyjnych:

Oksydoreduktazy-enzymy uczestniczące i w utlenianiu i w redukcji

Przenoszą ładunki (elektrony i protony) z jednej cząsteczki (reduktor) na inną (utleniacz), czyli akceptor

1. Oksydazy:

• Katalizują oderwanie wodoru z substratu w reakcji w której tlen jest akceptorem wodoru

• Produktem reakcji jest woda lub woda utleniona

• Niektóre zawierają miedź

• Wiele oksydaz to flawoproteiny, które zawierają FMN lub FAD jako grupy prostetyczne

• Zawierają tez 1 lub więcej metali niezbędnych do ich działania

• Np. Okzydaza L-aminokwasowa - występuje w nerkach, współdziała z FMN, katalizuje deaminację oksydacyjną L-aminokwasów; oksydaza ksantynowa - przemiana zasad purynowych w kwas moczowy, zawiera molibden, jelito cienkie, nerka, wątroba; dehydrogenaza aldehydowa - zawiera FAD, wątroba, molibden i żelazo, substraty to aldehydy i pochodne N-heterocykliczne; oksydaza glukozowa - FAD, występuje w grzybach.

2. Dehydrogenazy

• Przenoszą H z jednego substratu na drugi w reakcji oksydoredukcyjnej; reakcje te są odwracalne i przydatne zwłaszcza w nieobecności tlenu (np. anaerobowa faza glikolizy)

• Transportują elektrony z substratu na tlen jako składniki łańcucha pokarmowego

• Wiele jest zależnych od koenzymów nikotynoamidowych - NAD+ lub NADP+; dehydrogenazy NAD-zależne przeprowadzają reakcje oksydoredukcji w oksydacyjnych szklakach metabolicznych a NADP - zalezne syntezy redukcyjne

• Wiele jest zależnych od ryboflawiny - przenoszenie elektronów w lub do łańcucha oddechowego

• Np. DEHYDROGENAZA NADH, D. BURSZTYNIANOWA, D. ACYLO-COA, NIEKTÓRE CYTOCHROMY

3. Peroksydazy

• Substrat: H2O2 lub nadtlenki ograniczne

• Chronią organizm przed ich szkodiwym działaniem (WR)

• Peroksydazy klasyczne - grupa prostetyczna: protohem; redukcja H2O2 kosztem różnych związków jak askorbinian, zredukowany cytochrom c

• Np. w erytrocytach i innych tkankach peroksydaza glutationowa

• Katalaza - hemoproteina; H2O2 jest tu donorem i akceptorem elektronów

4. Oksygenazy

• Dioksygenazy

• Przyłączają do substratu oba atomy tlenu

• Np. Dioksygenaza homogentyzanowa, D. 3-hydroksyantranilowa, D. L- tryptofanowa

• Monoksygenazy = hydroksylazy

• Wbudowują tylko 1 atom tlenu, drugi ulega redukcji do H2O

• Np. w mikrosomalnych systemach MO-cytP450 i mitochondrialnych systemach MO-cytP450

Hemoglobina jest białkiem allosterycznym w przeciwieństwie do mioglobiny. Jakie są tego konsekwencje?

Hemoglobina jest białkiem allosterycznym. Oznacza to, że wiązanie O₂ z jedną z podjednostek jest uzależnione od jej oddziaływania z innymi podjednostkami. Wiązanie O₂ do jednej z podjednostek hemoglobiny indukuje zmiany konformacyjne, które przekazywane na sąsiednie podjednostki zwiększają ich powinowactwo względem O₂, ułatwiając w ten sposób wiązanie tej cząsteczki. Dlatego też wiązanie O₂ z hemoglobiną określa się jako kooperatywne. Natomiast wiązanie O₂ z pojedynczym łańcuchem polipeptydowym mioglobiny jest niekooperatywne. Mioglobina wykazuje większe powinowactwo względem O₂ niż hemoglobina. Oznacza to, ze na przykład w naczyniach włosowatych mieśni hemoglobina będzie uwalniala O₂ który po związaniu przez mioglobinę będzie na miejscu magazynowany.

Rola łańcuchów bocznych białek w ich strukturze i funkcjach

To pytanie jest w wykładach(sama profesor mówiła ze często pojawia się na egzaminie a studenci nie wiedzą jak odp), niestety nie mam do ich dostępu. Jak tylko uda mi się do nich dotrzeć to wyśle na maila.