Peptydy i Białka

Wiązanie peptydowe

Funkcje białek

Mezomeria

Nazewnictwo peptydów

• Białka i ich struktury: I, II, III, IV- rzędowe

• Białka globularne i fibrylarne

Łączenie się aminokwasów wiązaniami amidowymi (peptydowymi) prowadzi do
utworzenia liniowych cząsteczki.

Łańcuchy zawierające ponad 100 reszt aminokwasowych określa się jako białka
(polipeptydy).

• Peptydy do polimery z połączeń do100 reszt aminokwasów (oligopeptydy -10 reszt aa, więcej niż 10 to peptydy)

• W peptydach i białkach cegiełki aa połączone są przez wiązania peptydowe
  powstające z g. α-karboksylowej i g.
  α-aminowej

Nazewnictwo peptydów

• Przyjęto konwencję, że końcową g. aminową umieszcza się po lewej stronie
  (N-koniec) a wolną g. karboksylową po prawej (C-koniec)

nazwę peptydu rozpoczyna się od nazwy reszty aa N-końcowego,

potem wymienia się nazwę kolejnych reszt aa,

a kończ się nazwą aa C-końcowego w jej oryginalnym brzmieniu

α - helisa, prawoskrętna (αP)

• Należy do najczęściej spotykanych struktur drugorzędowych,

• Jej łańcuch peptydowy jest helikalnie zwinięty,

• Na każdy skręt helisy przypada (*oś helisy, pomarańczowa) 3,6 reszt aa, a skok (tzn. najmniejsza odległość między dwoma równoważnymi punktami) wynosi 0,54 nm,

• α - helisy są stabilizowane przez prawie linearne wiązania wodorowe między atomem wodoru g. N-H 1 wiązania peptydowego z tlenem g. C=O, należącej do 4 z kolei aa (czerwone kropki),

• W dłuższych helisach większość reszt aa tworzy po 2 wiązania wodorowe,

• Lewoskrętna α-helisa (αL) będąca lustrzanym odbiciem prawoskrętnej α-helisa występuje w przyrodzie bardzo rzadko, chociaż jest układem energetycznie dozwolonym

Helisa kolagenu

• Kolagenowa helisa jest lewoskrętna,

• Na pełny skręt przypada tylko 3.3 reszt aa, a skok wynosi 0,96 nm, co skutkuje tym, że jest on sztywniejszy od typowej α-helisa, w przeciwieństwie do niej nie tworzy wewnętrznych wiązań wodorowych,

• Stabilizacja tej struktury ma miejsce dopiero wtedy, gdy 3 łańcuchy polipeptydowe zostaną splecione w prawoskrętną tripletową helisę

Struktury harmonijkowe, pofałdowanej kartki

β-pętle

W miejscach, przy których łańcuch peptydowy zmienia
kierunek tworzą się często β-pętle (β-zagięcie):

• Są to odcinki, w których 4 reszty aa są uporządkowane, że zmienia się bieg
  łańcucha o około 180%,

• Pętle I i II spotyka się szczególnie często,

• Obie są stabilizowane mostami wodorowymi, tworzącymi się między
  resztami 1 i 4,

• β-zagięcie często znajdują się miedzy pojedynczymi łańcuchami o
  przeciwległym przebiegu struktury harmonijkowej lub między struktura
  harmonijkową a α-helisą.

α-keratyna

włókno keratyny jest niemal całkowicie objęte strukturą α-helisy,

jako pośredni komponent filamentów, keratyna jest ważnym składnikiem
cytoszkieletu (cytokeratyna),

w keratynach duże fragmenty łańcucha peptydowego są prawoskrętną α-helisą,

każdorazowo 2 łańcuchy tworzą lewoskrętną superhelisę

ta superhelisa keratyny asocjuje w tetramer, a następnie w protofilament, którego
średnica = 3nm,

8 protofilamentów tworzy ostatecznie 1 pośredni filament o średnicy 10 nm

Funkcje białek

Kształtowanie i zachowanie struktury

Transport

Ochrona i obrona

Sterowanie i regulacja

Kataliza

Ruch

Magazynowanie

α-keratyna

włókno keratyny jest niemal całkowicie objęte strukturą α-helisy,

jako pośredni komponent filamentów, keratyna jest ważnym składnikiem
cytoszkieletu (cytokeratyna),

w keratynach duże fragmenty łańcucha peptydowego są prawoskrętną α-helisą,

każdorazowo 2 łańcuchy tworzą lewoskrętną superhelisę

ta superhelisa keratyny asocjuje w tetramer, a następnie w protofilament, którego
średnica = 3nm,

8 protofilamentów tworzy ostatecznie 1 pośredni filament o średnicy 10 nm

Białka strukturalne

• Keratyna

• Kolagen

Białka globularne

• Są upakowane bardziej zwarcie niż białka całkowicie nierozpuszczalne,

• Kształt tych białek jest mniej lub więcej kulisty,

• Te białka mają w swojej postaci biologicznej aktywnej ściśle zdefiniowaną strukturę przestrzenną (tzw. natywna konformacja),

• Jeżeli ta przestrzenna struktura zostanie zniszczona (denaturacja) białko traci aktywność biologiczną

• Białka globularne są bardziej labilne niż fibrylarne

Mostki disiarczkowe

białka wewnątrzkomórkowe na ogół nie mają wiązań disiarczkowych, natomiast zewnątrzkomórkowe często mają kilka,

wynika to z faktu, że we wnętrzu komórki znajduje się w dużych ilościach glutation i inne związki redukujące

Białka globularne wykazują dużą zmienność pofałdowania ich łańcucha peptydowego

Struktury I, II, III, IV- rzędowe

• wytworzenie wiązań wodorowych pomiędzy grupami NH i CO w szkielecie peptydowym powoduje, że białka zwijają się w charakterystyczne układy: α-heliks, β-harmonijki, zwrotu-β lub pętli-β uzyskując tzw. strukturę II- rzędową czyli struktura ta uwarunkowana jest istnieniem wiązań wodorowych pomiędzy grupami uczestniczącymi w istnieniu wiązań peptydowych,
  

• III-rzędowa określa trójwymiarową czyli przestrzenną konformację elementów budowy II-rzędowej i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego,

• IV- rzędowa, wiele białek organizuje się w symetryczne kompleksy (oligomery) na zasadzie wzajemnych oddziaływań niekonwalencyjnych,
  

• Pojedyncze komponenty oligomerycznego białka nazywa się podjednostkami

Podsumowanie

W większości białek globularnych większość hydrofobowych łańcuchów bocznych znajduje się wewnątrz cząsteczki, a na jej powierzchni rozmieszczone są hydrofilowe reszty aa