Biochemia ogólna i żywności W-1 30.09.2011

Prowadząca: dr Urszula Jankiewicz. ([e-mail])

TEMAT: AMINOKWASY, PEPTYDY, BIAŁKA

Biochemia – nauka o środowisku chemicznym oraz o przemianie materii i energii w organizmach żywych.

Metabolizm

• Katabolizm (utleniacz lub utlenianie cząsteczek)

• Anabolizm (synteza cząsteczek)

Termodynamika – bada zmiany energetyczne w reakcjach chemicznych (pozwala określić czy dana reakcja może zachodzić w sposób swobodny)

Energia swobodna – różnica potencjałów chemicznych między substratami a produktami reakcji.

Potencjał chemiczny - całkowita energia zawarta w wiązaniach chemicznych związku chemicznego

ΔG – zmiana energii swobodnej wyznacza kierunek przebiegu reakcji – określa spontaniczność reakcji.

G = H − TS

ΔH – zmiana entalpii

ΔS – zmiana entropii

T – temperatura bezwzględna

W reakcjach chemicznych ΔH=ΔE

ΔE – zmiana energii wewnętrznej

Jeżeli ΔG ma znak ujemny to reakcja zachodzi samorzutnie z utratą energii swobodnej tzn. jest egzoergiczna.

Jeżeli wartość ΔG jest duża to reakcja zachodzi do końca i jest praktycznie nieodwracalna.

Jeżeli ΔG ma wartość dodatnią to reakcja zachodzi tylko wówczas, gdy energia swobodna może być pobrana z zewnątrz. Wtedy reakcja jest endoergiczna.

Jeżeli wartość ΔG jest duża to układ jest stabilny i charakteryzuje się brakiem lub minimalną skłonnością do reagowania.

Jeżeli ΔG jest = 0, to układ jest w stanie równowagi i nie zachodzi żadna reakcja.

Sprzężenie energii w komórce

1. b)

substrat

ATP

-ΔG +ΔG

ADP

produkt substrat

1. Reakcja egzotermiczna b) reakcja endotermiczna

- z wydzieleniem energii z pobraniem energii

Wykorzystanie energii. Procesy endoergiczne

syntezy

1

2 skurcz mięśni

3

Reakcje pobudzenie nerwowe

egzoergiczne 4

transport aktywny

Przekazanie energii endoergicznym procesom biologicznym.

Budowa ATP, ADP, AMP

Związki maja typową budowę nukleotydową * ryboza – zasada azotowa(adenina) – połączenie adeniny z cukrem (adenozyna).

Występuje makroenergiczne wiązanie fosfodiestrowe.

Poszczególne jony różnią się ilością reszt kwasu fosforowego.

ATP to związek makroergiczny. Przy rozkładzie hydrolitycznym wiązania wydzielają duże ilości energii > 25KJ/mol

Grupy związków makroergicznych:

1. O wiązaniach bezwodnikowych fosforanowo-fosforanowych (np. ATP)

2. O wiązaniach bezwodnikowych karboksylowo-fosforanowych

3. Guanidyno-fosforanowych

4. Trio estrowych

AD. C).

Fosfokreatyna (w tkance mięśniowej kręgowców)

Fosfoarginina (w tkance mięśniowej bezkręgowców)

AD. B)

Fosfoenylopirogronian

Funkcje aminokwasów.

1. Składnik budulcowy peptydów i białek. (peptydy < 100 aminokwasów; nie tworzą struktur przestrzennych. Białka > 100 aminokwasów; tworzą struktury przestrzenne)

2. Biorą udział w biosyntezie puryn, pirmidyn, porfiryn, mocznika

3. Przenoszą impulsy w układzie nerwowym,

Wzór ogólny:

Izomery optyczne aminokwasów L i D

Stan jonizacji aminokwasu w zależności od pH

Punkt izoelektryczny – jest to taka wartość pH, przy której wypadkowy ładunek danego aminokwasu jest równy 0.

Podział aminokwasów:

1. Białkowe :egzogenne ; endogenne (mogą być syntetyzowane w organizmie)

2. Niebiałkowe.

Ornityna cytrulina β-alanina

Kwas 4-amino-masłowy

Aminokwasy:

-niepolarne

-polarne

a) kawasowe

b) obojętne

c) zasadowe

Niepolarne:

(Gly) – glicyna

(Ala) – alanina

(Val) – valina

(Leu) – leucyna

(Met) – metionina

(Phe) – fenyloalanina

(Try) – tryptofan

(Pro) – prolina

Polarne: Obojętne: Serotonina Treonina Tyrozyna Cysteina Asparagina Glutamina	Kwaśne: Kwas asparaginowy Kwas glutaminowy	Zasadowe: Arginina Lizyna Histydyna

Aminokwasy egzogenne:

Phe, Ile, Leu, Lys, Met, Thr, Trp, Val, Arg, His.

Aminokwasy endogenne:

Ala – powstaje z pirogronianu – produkt glikolizy

Asp – powstaje ze szczawiooctanu – składnik cyklu Krebsa

Asn – z kwasu asparginowego

Cys – z aminokwasów metioniny lub seryny

Gly – z choliny lub aminokwasów alaniny lub seryny

Glu – powstaje z α-ketoglutanianu – składnik cyklu Krebsa

Gln – z kwasu glutaminowego

Pro – z kwasy glutaminowego

Ser – z 3-fosfoglicerynianu – składnik glikolizy

Tyr – z aminokwasu egzogennego – fenyloalaniny.

Wiązania peptydowe.

Tworzy się między C grupy karboksylowej aminokwasu a N grupy aminowej aminokwasu. Wiązanie jest sztywne.

Peptydy:

1. Oligopeptydy (2-10 aminokwasów)

2. Polipeptydy (11-100 aminokwasów)

3. Białka (>100 reszt aminokwasów)

Funkcje naturalnych peptydów:

• Hormony, trucizny, substancje sygnałowe i regulatorowe.

O ważnej funkcji biologicznej:

1. Enkefaliny – pentapeptydy występujące w mózgu o silnym działaniu przeciwbólowym.

2. Endorfiny – występują w przysadce mózgowej (α, β – endorfiny)

Peptydy toksyczne:

1. Fallotoksyna – pobudza czynność skurczową macicy w czasie porodu

2. Wazopresyna

Insulina – obniża poziom glukozy, jej niedobór powoduje wzrost poziomu glukozy we krwi.

Glukagon – działa przeciwstawnie. Szybki wzrost glukozy we krwi i zmniejsza poziom glikogenu w wątrobie.

Glutation :

- aktywator lub inhibitor niektórych enzymów

- koenzym

- przeciwutleniacz

- czynnik usuwający szkodliwe nadtlenki

- reduktor w reakcjach redox.

Wzór przedstawiający formę zredukowaną glutationu.