1.NAD wzór i przykłady reakcji

Koenzym przenoszący atomy wodoru w procesie oddychania komórkowego. Jest składnikiem dużej ilości enzymów z klasy oksydoreduktaz.
Związek zbudowany z nukleozydu adeninowego oraz z nukleotydu, w skład którego wchodzi prócz reszty kwasu ortofosforowego(V) i rybozy - amid kwasu nikotynowego (witamina PP).
Mechanizm przenoszenia atomów wodoru przez NAD polega na przejściu amidu kwasu nikotynowego z postaci utlenionej w zredukowaną (NADP, reakcja redoks).

Funkcja NAD I NADP jest współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu substratów, którymi mogą być alkohole pierwszo i drugorzędowe, aldehydy, 2-3 hydroksykwasy, aminokwasy. Gdy uczestniczy NAD+ akceptorem protonu i elektronu jest jeden z nukleotydów flawinowych i wtedy koenzym uczestniczy w procesie pozyskiwania energii.

Przekaz protonów i elektronów z udziałem transhydrogenazy na NAD NADPH+NAD+ > NADP+ +NADH

Przemiana 2+oksoglutaranu do glutaminianu z udzialem NH3 lub odwrotnie przy współdziałaniu NAD lub NADP

2.tRNA, mRNA, rRNA budowa i funkcje

mRNA powstaje w jądrze komórkowym w procesie transkrypcji z DNA. Jest syntetyzowany z trifosforanów nukleozydów. Trójki nukleotydów, czyli kodony, rozmieszczone w jego łańcuchu wyznaczają kolejność aminokwasów syntetyzowa­nego białka. mRNA - przenosi informację z DNA z jądra do cytoplazmy. Powstaje w wyniku transkrypcji.

Do transkrypcji niezbędna jest polimeraza RNA, która powoduje rozbicie DNA zna 2 pojedyncze łańcuchy. Jeden łańcuch DNA jest matrycą dla tworzącego się mRNA, czyli kolejność nukleotydów w DNA determinuje sekwencję nukleotydów w mRNA (w mRNA nie ma tyminy tylko jest uracyl). Drugim łańcuch helisy dobudowuje nukleotydy lub rozpada się na wolne nukleotydy niezbędne w replikacji. Pozostałe trójki nukleotydów w mRNA komplementarne do trójek w DNA (do kodu) i stanowią kodony. W procesie transkrypcji u eukariontów powstaje najpierw pre--mRNA, jako składnik frakcji heterogennego jądrowego hnRNA. Dalszym etapem jest proces modyfikacji, w którym następuje dobieranie i łączenie z sobą fragmentów łańcucha RNA, aby powstał ostatecznie łańcuch zawierający informację o ściśle określonym białku.

Modyfikacji ulegają końce łańcucha mRNA. Modyfikacja końców mRNA, jak również obecność białek informomero-wych mają na celu ochronę informacji o cząsteczce białka zarówno podczas przeby­wania matrycowego RNA w jądrze komórkowym, jak i podczas jego transportu do cytosolu

Cząsteczki tRNA spełniają ważna rolę w procesie biosyntezy białka (translacji), ponieważ przenoszą aminokwasy na teren rybosomu. Antykodon tRNA decyduje o tym, który aminokwas zostanie przyłączony przez cząsteczkę tRNA. Podczas translacji antykodon tRNA rozpoznaje komplementarny kodon w mRNA, a aminokwas przyłączony do tej cząsteczki tRNA jest włączany do wytwarzanego białka. Kodon CCC w cząsteczce mRNA zgodnie z regułami kodu genetycznego zawsze oznacza prolinę w białku, ponieważ kwas tRNA zawierający antykodon GGG przenosi wyłącznie ten aminokwas. Rozpoznawanie kodonów mRNA przez antykodony cząsteczek tRNA wyjaśnia działanie kodu genetycznego na poziomie molekularnym.

rRNA - Rybosomy zbudowane są z białka i kwasu rybonukleinowego RNA tzw. rybosomalnego RNA(rRNA). Główną funkcją rRNA w komórce, jest produkcja białka - podstawowego składnika budulcowego każdej żywej komórki.

3.Cykl mocznikowy przebieg i znaczenie

Cykl mocznikowy jest sekwencją reakcji enzymatycznych, w toku których grupy aminowe aminokwasów ulegają przemianie w mocznik. Mocznik powstaje w następstwie reakcji enzymatycznych z dwutlenku węgla - CO₂ oraz amoniaku - NH₃. Mechanizm tworzenia się tego związku ma charakter cykliczny, kolejnymi ogniwami są ornityna cytrulina i arginina.Głównym miejscem, gdzie zachodzi cykl mocznikowy jest wątroba. Przekształcenie L-ornityny do L-cytruliny i synteza karbamoilofosforanu zachodzi w matriks mitochondrialnej, a pozostałe reakcje w cytoplazmie. Reakcja sumaryczna cyklu mocznikowego: HCO₃^- + NH₄⁺ + NH₃ → H₂N - C - NH₂ + 2H₂O

Z połączenia CO2 i amoniaku przy udziale energii ATP powstaje karbomylofosforan, który łączy się z cząst. Aminokwasu ornityny tworząc cytrulinę. Następnie cytrulina przyłącza cząst. Kw. asparginowego, z którego pochodzi druga grupa aminowa w wyniku czego powstaje argininobursztynian, który rozpada się na cząsteczkę argininy i fumarynu. Grupy aminowe przenoszone są do argininy i fumaranu. Grupy aminowe przenoszone są do argininy. Arginina ulega rozpadowi na cząst. Ornityny, która wejdzie do kolejnego cyklu.ZNACZENIE Cykl ten ma na celu usunięcie z organizmu szkodliwego amoniaku, ze względu na jego znaczną toksyczność nawet w małych stężeniach. Wynikiem obrotu całego cyklu z organizmu wydzielone zostają dwie cząsteczki NH₃. Jedna z nich pobierana jest ze środowiska, zaś druga pochodzi w grupy aminowej asparaginianu. Związanie 2 cząsteczek amoniaku odbywa się kosztem 3 cząsteczek ATP.

4.dekarboksylacja aminokwasów

Reakcje dekarboksylacji aminokwasów polegają na rozerwaniu wiązania między grupą karboksylową -COOH i resztą cząsteczki aminokwasu, w wyniku czego wydziela się CO2 i powstaje odpowiednia amina. Reakcję katalizują dekarboksylazy aminokwasowe. Dekarboksylacja aminokwasowa jest źródłem amin biogennych - substancji o dużej aktywności fizjologicznej, np. histamina (po dekarboksylacji histydyny), tyramina (po dekarboksylacji tyroksyny), tryptamina (po dekarboksylacji tryptofanu), serotonina = 5-hydroksytryptamina (po dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu). W Wyniku dekarboksylacji niektórych aminokwasów tworzą się ważne części składowe koenzymów, np. 2-propanolamina (składnik koenzymu B12), cysteamina (składnik koenzymu A). Z kwasu glutaminowego powstaje kwas gamma-aminomasłowy.

W wyniku dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych powstają aminy biogenne, które z wyjątkiem histaminy zwężają naczynia krwionośne i podwyższają ciśnienie krwi. Produkt dekarboksylacji histydyny - histamina rozszerza naczynia krwionośne, powodując spadek ciśnienia krwi oraz wywołując objawy alergiczne. Histamina jest stosowana do wydzielania soku żołądkowego w próbach czynnościowych. Natomiast produktem dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu jest serotonina. Serotonina zwęża naczynia krwionośne, powodując zwiększenie ciśnienia krwi, wywołując skurcz mięśni gładkich. Działa pobudzająco na ośrodkowy układ nerwowy.
            5-hydroksytryptofan                 Serotonina
Rys. 16 Dekarboksylacja aminokwasów
Aminy biogenne można podzielić na aminy alifatyczne (monoaminy i poliaminy), katecholowe (fenolowe, o pierścieniach aromatycznych) i heterocykliczne. Aminy katecholowe (tyramina, dyzamina, adrenalina), imidazolowe (histamina) i indolowe (tryptamina, serotonina) powodują zmiany ciśnienia krwi. Aminy te są też neuroprzekaźnikami, odgrywają ważną role w przenoszeniu impulsów nerwowych przez zakończenia nerwowe (noradrenalina, a jako inhibitor dopamina) oraz poprzez synapsy komórek nerwowych (serotonina). Nadmiar serotoniny w krwi powoduje stany halucynacyjne, a niedobór depresje.

5.synteza kwasów tłuszczowych na dowolnym przykładzie

Biosynteza kwasów tłuszczowych odbywa się w cytoplazmie komórek tłuszczowych. Do procesu potrzebny jest acetylokoenzym A. W biosyntezie kwasów tłuszczowych wyróżnić można kilka etapów:

1.     acetylokoenzym A ulega karboksylacji do malonylokoenzymu A (malonylo-CoA).

2.     Synteza kwasów tłuszczowych na kompleksie enzymatycznym – syntetazie kwasów tłuszczowych. W skład syntetazy wchodzi ACP, ktrory przenosi acyle. ACP zawiera z kolei panteteinę Tworzony kwas tłuszczowy jest związany kowalencyjnie z enzymem. reszta acetylowa jest przeniesiona na ACP. Następnie dochodzi do połączenia reszty malonylowej z resztą acetylową, powstaje 4-węglowa cząsteczka acetoacetylo-S-ACP. Wydzielony wówczas jest CO₂ i HS-ACP. CO₂ jest uwolniony w wyniku działania syntazy 3-oksoacylo-ACP.

3.     Etap redukcji odbywa się przy udziale NADPH i reduktazy 3-oksoacylo-ACP. Dochodzi do redukcji grupy –okso. Powstaje reszta beta-hydroksyacylowa, która poddana jest dehydratacji przy udziale dehydratazy 3-hydroksy-ACP. Powstaje reszta alfa, beta-dehydro-acylowa, która zostaje poddana redukcji przy udziale NADPH i reduktazy enoilo-ACP. Powstaje 4-węglowy rodnik butyrylowy. W następnym obrocie reakcji powstaje kolejna jego cząsteczka, przy czym reszta acylowa z wcześniej wytworzonego rodnika jest przeniesiona na tę następna, wydzielony jest wówczas dwutlenek węgla i powstaje reszta beta-ketoacylowa. Ta znów podlega kondensacji z kolejną. W ten sposób tworzony kwas ulega wydłużaniu do odpowiedniej masy.

4.     Uwalnianie gotowego łańcucha kwasu tłuszczowego odbywa się przy pomocy deacylazy. Odłącza ona kwas od HS-ACP,

CH₃CO ~ S-CoA + 7HOOC-CH₂CO~S-CoA + 14 NADPH + 14 H⁺ CH₃(CH₂)₁₄CO~S-CoA + 7 CO₂ + 7 HS-CoA + 14 NADP+ + 6H2O

Powstałe kwasy tłuszczowe są gromadzone w komórkach w postaci estrów glicerolu.

MODEL SYNTEZY KW. TŁUSZCZOWYCH

6.reakcje enzymatyczne

Na powierzchni cząsteczki enzymu znajduje się zagłębienie będące miejscem wiązania substratu, nazwane centrum aktywnym. Przestrzenne dopasowanie substratu do centrum aktywnego enzymu umożliwia ich związanie i wytworzenie kompleksu enzym - substrat (E-S), a w efekcie obniżenie energii aktywacji reakcji, której następnie ulegnie substrat (energia aktywacji to taka ilość energii, która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji chemicznej). Ogólne równanie reakcji enzymatycznej katalizowanej przez enzym można zapisać w następujący sposób:

ENZYM + SUBSTRAT ↔ KOMPLEKS E-S ↔ ENZYM + PRODUKT

W ustaleniu odpowiedniej konformacji centrum aktywnego umożliwiającej utworzenie kompleksu E-S często biorą udział aktywatory, których role pełnią jony metali lub koenzymy.

7.fosforylacja niecykliczna

Przejście wybitego przez kwant światła elektronu od fotosystemu II do fotosystemu I. Wzbudzony elektron, przechodząc przez szereg przekaźników, traci swoją energię, utracona energia przekształca się w energię chemiczną wiązań w ATP i NADPH. Elektron pochodzący z rozpadu wody redukuje wcześniej utlenioną (pozbawioną elektronu) cząsteczkę chlorofilu P₆₈₀. Powstający jako produkt uboczny rozpadu wody tlen, wydalany jest przez rośliny na zewnątrz - stanowi on podstawę życia prawie wszystkich organizmów na ziemi (z wyjątkiem beztlenowców). Powyższy proces zachodzi w chloroplastach, w błonach tylakoidów.

8.mechanizm działania enzymów

Enzymy to białka o własnościach katalitycznych, które przyspieszają przebieg reakcji. Katalityczne działanie enzymów związane jest z aktywacją cząsteczek substancji reagującej. Dla zapoczątkowania reakcji potrzebna jest energia aktywacji. Rola enzymów jako katalizatorów polega na obniżeniu wymaganej ilości energii aktywacji. Jej obniżenie jest przyczyna zwiekszenia szybkości reakcji. W pierwszym etapie katalizy związek podlegający przemianom (substrat) łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego, tworząc przejściowy nietrwały kompleks enzym-substrat. W przypadku zniszczenia konfiguracji przestrzennej centrum aktywnego nastepuje zanik zdolności katalitycznej enzymu. W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła atakowanych przez enzym wiązań chemicznych w substracie, dlatego substrat staje się aktywny i łatwiej może ulegać przemianom. W drugim etapie katalizy następująe rozpad kompleksu. Towarzyszy temu wytworzenie się produktów reakcji i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci. Szybkość zachodzącej reakcji zalezy od: stężenia enzymu, stężenia substratu, temperatury, pH, potencjalu oksydacyjno-redukcyjnego środowiska oraz substancji hamujących lub aktywujących działanie enzymu.

9.przekazywanie informacji genetycznej, etapy (chyba)

informacja dziedziczna, informacja zapisana w DNA za pomocą kodu genetycznego, dotycząca struktury białek oraz różnych rodzajów RNA; stanowi sumę informacji wszystkich genów organizmu, jest powielana w procesie replikacji DNA. Żeby ciągłość genetyczna między pokoleniami została zachowana, DNA musi być powielany i przekazywany nowym komórkom podczas cyklu podziałowego. Replikacja DNA jest procesem, podczas którego cząsteczka rodzicielska jest podwajana przed przekazaniem jednej z kopii DNA każdej z nowo powstających komórek. Dzięki nim organizmy mogą zachować i modyfikować swoje genomy.  Informacja genetyczna przenoszona przez DNA jest zapisana w kolejności ułożenia czterech różnych nukleotydów. DNA, zawiera jednostkę informacji genetycznej.

PRZEKAZYWANIE INFORMACJI GENETYCZNEJ

1.Replikacja DNA jest semikonserwatywna - każda z nowo powstałych cząsteczek o strukturze podwójnego heliksu zbudowana jest z jednej nici starej (pochodzącej z cząsteczki ulegającej replikacji) oraz z jednej nici nowo zsyntetyzowanej.

Etapy replikacji DNA

INICJACJA - replikacja DNA rozpoczyna się w specyficznym miejscu cząsteczki DNA zwanym miejscem inicjacji replikacji. Nowe łańcuchy DNA są tworzone w widełkach replikacyjnych

ELONGACJA - replikacja jest dwukierunkowa - przebiega jednocześnie na obu niciach. Nowe łańcuchy DNA są syntetyzowane tylko w kierunku od końca 5’ do końca 3’ . Widełki replikacyjne są asymetryczne:

2.TRANSKRYPCJA - synteza cząsteczki RNA komplementarnej do transkrybowanej (matrycowej) nici DNA. Cząsteczki mRNA zawierają informację określającą sekwencje aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

3.TRANSLACJA - synteza łańcucha polipeptydowego o sekwencji określonej przez mRNA. Translacja wymaga udziału cząsteczek adaptorowych (tRNA), rybosomów i ich rRNA i wielu związków drobno- i wielkocząsteczkowych.

10.FAD wzór i reakcje

FAD to dinukleotyd flawinoadeninowy spokrewniony z witaminą B₂. jest koenzymem oksydoreduktaz złożonym z kwasu adenozynomonofosforowego i nukleotydu flawinowego, przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH₂

.

Koenzymy flawinowe współdziałają z reduktazami i dehydrogenazami. Grupą czynną przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izolloksazyny.. Przyjęte przez układ flawinowy atomy wodoru przekazywane są na przenośniki łańcucha oddechowego i za ich pośrednictwem na tlen. PROCES OKSYDOREDUKTACJI FLAWINY

Przy bezpośrednim przeniesieniu atomów wodoru z flawiny na tlen, produktem końcowym jest nadtlenek wodoru H2O2

11.przebieg i znaczenie fazy jasnej fotosyntezy.

faza jasna to fotofosforylacja cykliczna bądź niecykliczna. W jej wyniku energia świetlna wiązana jest w postaci ATP. Zachodzi w tylakoidach granum chloroplastów.
W chloroplastach znajdują się 2 tzw fotosystemy: PS I (P 700) i PS II (P 680).
Fosforylacja cykliczna zachodzi u prymitywnych autotrofów i roślin w warunkach skrajnie niekorzystnych. Powstaje tylko ATP, bierze udział tylko PS I.
Chlorofil PS I absorbuje fotony światła-następuje wybicie elektronu który przechodzi przez przenośniki ładuje ATP i wraca do PS I (dlatego cykliczna). Droga elektronu: PS I-->akceptor-->ferredoksyna-->plastochinon-->cytochrom b6-->cytochrom f-->plastocyjanina-->PS I
ATP jest syntetyzowana między cyt b6 a cyt f.
W fosforylacji niecyklicznej (łańcuchowej działają 2 fotosystemy). W tym wypadku elektron z ferredoksyny nie trafia na plastochinon i cytochromy tylko ładuje NADP+ (fosfodinukleotyd nikotynamidoadeninowy) do NADPH+H+. Aby "załatać" dziure w PS I pobiera on elektrony z PS II. Luki w PS II wypełniane są elektronami pochodzącymi z wody. Woda w chloroplastach ulega fotolizie (reakcja Hilla): H2O-->2 elektrony+2H+ +1/2O2 (z jednej cząsteczki wody zasysane są dwa elektrony: zostają dwa katony wodorowe które wędrują do NADP i 1/2 cząsteczki tlenu). Tlen jako produkt uboczny jest wydalany;
Transport elektronów:
woda-->PS II-->akceptor-->plastochinon-->cyt b6-->cyt f-->plastocyjanina-->PS I-->akceptor-->ferredoksyna-->NADP

12.Czynniki wpływające na przebieg reakcji enzymatycznych.

Wpływ temp. Enzym jest substancją białkową i wzrost temperatury powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturację i zanik właściwości katalitycznych. Optymalna temp. Dla enzymów jest zależna od ich pochodzenia dla enzymów zwierzęcych jest ona zbliżona do temp. ciała dla roślinnych jej zakres wynosi 20-30^oC enzymy bakteryjne bardzo zróżnicowane optimum nawet powyżej 100^oC

Wpływ pH środowisko silnie kwasne i silne zasadowe dziala denaturująco, niszcząc nieodwracalnie aktywnośc enzymów. Każdy enzym charakteryzuje się optymalnym pH, przy którym wykazuje najwiekszą aktywność. Niewielkie odchylenia od wartości optymalnej nie powodują denaturacji, ale obniżają szybkość katalizowanej reakcji. Małe zmiany pH wpływają na stopien jonizacji enzymu i substratu warunkującego tworzenie się kompleksu ES. Optimum pH dla większości enzymów znajduje się w pobliżu obojętnego lub słabo kwaśnego. Znane są jednak przykłady optymalnego działania niektórych enzymów w odczynie kwaśnym (pepsyna) lub zasadowym (trypsyna).

OD STĘŻENIA ENZYMU I STĘŻENIA SUBSTRATU przy nadmiarze substratu szybkość reakcji enzymatycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej jst w pewnych granicach zalezna od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu przyrost szybkości reakcji jest wprost proporcjonalny do stężenia substratu, natomiast przy bardzo wysokim stężeniu substratu szybkość reakcji osiąga stała wartość maksymalną, niezależna od dalszego zwiększenia stężenia substratu.

WPLYW AKTYWATORÓW I INHIBITOROW większość enzymów wymaga do pełnej aktywacji czynnikow przyspieszajacych lub umożliwiających działanie. Czynniki te nazywane są aktywatorami. Aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od którego zalezy budowa centrów aktywnych, bądź też związki odszczepiające pewne grupy chemiczne, blokujące centra aktywne. Substancje, które hamują działanie enzymów to inhibitory. Ich działanie polega na ograniczeniu możliwości utworzenia kompleksu enzym-substrat z powodu łaczenia się jednym ze składników biorących udział w reakcji.

13.Kwasy rybonukleinowe - rodzaje i ich rola.

Kwasy rybonukleinowe zlokalizowane są głównie w cytoplazmie . Składnikiem cukrowym jest ryboza. Do zasad azotowych występujących stale w kwasach rybonukleinowych należą: adenina, guanina, cytozyna i uracyl. W niektórych frakcjach stwierdzono obecność innych zasad azotowych: hipoksantyny, tyminy. W niektórych rodzajach kwasów rybonukleinowych ustalono sekwencję fragmentów łańcucha polinukleotydowego. Struktura przestrzenna RNA jest mniej znana. Zasadniczo kwasy rybonukleinowe tworza pojedyncze łańcuchy , w pewnych odcinkach SA tylko zwinięte spiralnie. Prawdopodobnie łańcuch złożony jest na pół w ten sposób, że par mogą się zbliżyc do siebie i wiązać mostkami wodorowymi pomiedzy adeniną i uracylem oraz guaniną i cytozyna. W miejscach gdzie nei wystepują naprzeciw siebie komplementarne zasady tworzą się nie powiązane mostkami wodorowymi pętle. W RNA możemy wyróżnic poszczególne frakcje: mRNA powstaje w jądrze komórkowym w procesie transkrypcji z DNA przenosi informację genetyczną z DNA do cytoplazmy. tRNA charakteryzuje się niską masą cząsteczkową i bierze udział w transporcie zaktywowanych aminokwasów do rybosomów. rRNA podstawowy składnik rybosomów, jego rola polega na wytwarzaniu odpowiedniej trójwymiarowej struktury, która umozliwia dołaczanie do rybosomów matrycowego i przenoszącego z przyłączonymi aminokwasami. ROLA sprowadza się do przekazywania informacji genetycznej i do bezpośredniego udzialu w biosyntezie bialka.

14.Cykl glioksylanowy - przebieg i rola.

– modyfikacja cyklu Krebsa; cykl jest rozpowszechniony u bakterii aerobowych, grzybów. Początkowe metabolity są takie same jak w cyklu Krebsa, dopiero izocytrynian pod wpływem liazy ulega rozkładowi na bursztynian i glioksylan. Glikosylan jest przekształcony w jabłczan (po reakcji acetylo-CoA) a ten w szczawiooctan. Słuzy do regeneracji szczawiooctanu. Natomiast bursztynian również jest przekształcony w jabłczan poprzez fumaran, jabłczan w cytozolu utleniony jest do szzczawioctanu, który jest przekształcony w fosfoendopirogronian. W tym cyklu kways tłuszczowe ulegają przekształceniu w cukry. Enzymy cyklu glikosylanowego są skupione w gliksysomach.

15.faza ciemna fotosyntezy u C3 i C4

Cykl Calvina - – Faza niezależna od światła zachodzi w stromie chloroplastów i polega na przyswajaniu CO₂ do związku organicznego przy udziale ATP i NADPH w procesie cyklicznym bez bezpośredniego udziału światła. Cykl nazywany jest od nazwiska odkrywcy cyklem Calvina, dzieli się na trzy fazy: karboksylację, redukcję i regenerację.
W całym cyklu Calvina powstaje sześć cząsteczek aldehydu, z czego pięć zużywane jest do odtworzenia rybulozodwufosforanu, a jedna stanowi produkt końcowy fotosyntezy, służący do powstania glukozy.

1-karboksyloza rybulozodifosforanowa

2 – kinaza fosfoglicerynianowa

3 – dehydrogenaza triozofosforanowa

Karboksylacja polega na enzymatycznym przyłączeniu CO₂ do pięciowęglowego związku rybulozo-1,5-bisfosforanu; pierwotnie tworzy się przejściowy związek 6-węglowy, który rozpada się na 2 cząsteczki 3-węglowego kwasu 3-fosfoglicerynowego. Reakcję karboksylacji przeprowadza jeden z najbardziej rozpowszechnionych w świecie roślin enzymów karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanowa (rubisco). Rośliny, u których produktem karboksylacji jest trioza – kwas 3-fosfoglicerynowy, noszą nazwę roślin – C_3.

Redukcja – podczas tej reakcji wykorzystywane są: ATP i NADPH do wytworzenia dwóch cząsteczek aldehydu 3-fosfoglicerynowego.

Regeneracja – cząsteczki 3-węglowego aldehydu 3-fosfoglicerynowego są wykorzystane do tworzenia bardziej złożonych cukrów (przede wszystkim glukozy) oraz innych związków organicznych; część trioz jest przekształcana z wykorzystaniem ATP do odtworzenia pierwotnego akceptora CO_2, czyli rybulozo-1,5-bisfosforanu. Regeneracja zachodzi wieloetapowo z udziałem szeregu enzymów.

Znaczenie glukozy jest podstawowym związkiem energetycznym dla większości organizmów, Jest ona również wykorzystywana jako substrat wielu procesów zachodzących w komórce - m.in. do produkcji celulozy

Fotosynteza C4 to proces fotosyntezy, wiązania dwutlenku węgla u roślin określanych nazwą rośliny C4. Proces wiązania CO2 przebiega w komórkach mezofilowych, gdzie dwutlenek węgla przyłączany jest do fosfoenolopirogronianu. W reakcji tej powstaje związek czterowęglowy – szczawiooctan. Jest on w zależności od gatunku rośliny przekształcany do asparaginianu lub jabłczanu i w tej postaci przenoszony do komórek pochew okołowiązkowych. Tam zachodzi reakcja dekarboksylacji i wydzielenie CO2, która jest włączany do cyklu Calvina-Bensona. Brak cyklu Calviana-Bensona w komórkach mezofilowych związany jest z brakiem enzymu, przyłączającego CO2 do cząsteczki rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP,) określanego nazwą rubisco (karboksylaza oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu). Enzym ten może katalizować także reakcję przyłączenia do RuBP tlenu. Proces ten nosi nazwę fotooddychania i obniża on wydajność fotosyntezy roślin C3. Tlen i dwutlenek węgla konkurują o centrum aktywne enzymu rubisco. Dzięki zwiększonemu stężenie CO2 w komórkach pochew okołowiązkowych proces fotooddychania jest zahamowany,a tym samym wydajność fotosyntezy roślin C4 jest wyższa niż roślin C3. Rośliny Proces fotosyntezy u roślin C4 przebiega wydajniej, jednak nakład energetyczny na związanie jednej cząsteczki CO2 jest większy niż u roślin C3. Rośliny C4 podzielono na trzy podtypy: podtyp NADP-ME, podtyp NAD-ME i podtyp PEP-CK. Podstawą wydzielenia trzech podtypów jest enzym odpowiedzialny za przeprowadzenie reakcji dekarboksylacji w komórkach pochew okołowiązkowych. Jest to odpowiednio: enzym jabłczanowy zależny od NADP, enzym jabłczanowy zależny od NAD i karboksykinaza fosfoenolopirogronianu. Do roślin C4 należą gatunki z wielu rodzin np.: kukurydza, trzcina cukrowa, proso zwyczajne, sorgo, proso olbrzymie. Są to rośliny pochodzące z klimatu zwrotnikowego. Proces fotosyntezy u roślin C4 przebiega wydajniej, jednak nakład energetyczny na związanie jednej cząsteczki CO2 jest większy niż u roślin C3.

16.Biotyna - budowa i funkcje

Rola w organizmie - uczestniczy w syntezie aminokwasów, cukrów, białek i kwasów tłuszczowych, wspomaganiu funkcji tarczycy, uczestniczy w przemianie Co2, wpływa na właściwe funkcjonowanie skóry oraz włosów, uczestniczy z witaminą K w syntezie protrombiny (odpowiedzialna za krzepliwość krwi). Biotyna pełni role koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe. Zbudowana jest z mocznika skondensowanego z pierścieniem tiofanowym, który w pozycji 2 podstawiony jest reszta kwasu walerianowego. W tkance występuje w powiązaniu z białkiem za pośrednictwem lizyny, z którą tworzy układ biocytyny. Koenzymem jest KARBOKSYBIOTYNA która tworzy się z udziałem CO2 i ATP. W połączeniu z białkiem enzymu jest czynnikiem właściwym karboksylującym w reakcjach metabolicznych. Współdziałanie biotyny z enzymem przedstawia reakcja 3-karboksylacji m.in. pirogronianu do szczawiooctanu.

Ta reakcja powiązana jest z cyklem kwasy cytrynowego i zabezpiecza w niej poziom metabolitów pośrednich.

Inna reakcja to przeniesienie grupy karboksylowej z kwasu szczawiooctowego na węgiel propionylo-S-CoA. Ta reakcja ma znaczenie przy rozkładzie nieparzystoweglwoych kwasów tłuszczowych, nie wymaga ATP

Działanie biotyny: 1. białko przenoszące karboksybiotynę (nośnik) 2. karboksylaza biotyny (dimer zależny od ATP i przenoszący CO2 na zawiązaną biotynę) 3. karboksytransferaza (właściwa karboksylacja przez przeniesienie COO- z biotyny na grupę metylową acetylo koenzymu A.

17.etapy syntezy białka

W procesie translacji na szczególną uwagę zasługują rybosomy będące miejscem syntezy białka i tRNA. Rybosomy są zbudowane z dwóch połączonych ze sobą dopasowanych podjednostek, z których każda jest kompletem rybosomowego RNA i kilkudziesięciu różnych białek. tRNA to grupa cząsteczek (50-60 rodzajów w komórce) odgrywająca kluczową rolę w tłumaczeniu informacji genetycznej z mRNA na białko. W łańcuchu polinukleotydowym cząstki tRNA znajduje się trójka nukleotydów tworząca pary z odpowiednim kodonem mRNA. Trójkę tą nazywamy antykodonem.
Proces translacji składa się z trzech etapów:
I Inicjacja - polega na połączeniu ze sobą jednostek rybosomalnych i dołączeniu do nich mRNA.
II Elongacja - czyli proces tworzenia wiązań peptydowych. Rozpoczyna się gdy w wolne miejsce A na rybosomie wsunie się odpowiedni aa-tRNA (aminoacylo-tRNA). Połączenie aminokwasu ze swoistym dla niego rodzajem mRNA odbywa się za pomocą enzymu dopasowanego do tych dwóch cząsteczek, powstaje połączenie tRNA i aminokwasu wiązaniem kowalencyjnym w związek aa-tRNA. Warunkiem połączenia jest komplementarność kodonu z antykodonem. Połączone cząsteczki aminokwasu znajdują się blisko siebie i ich grupy funkcyjne reagują ze sobą tworząc wiązanie peptydowe. Reakcje katalizuje enzym wchodzący z skład dużej jednostki rybosomowej. W miejscu P powstaje wolny tRNA, który wraca do cytoplazmy następnie tRNA wraz z powstałym wiązaniem ulega przemieszczeniu z miejsca A do P o trzy nukleotydy a w miejsce A nasuwa się kolejna trójka nukleotydów. Proces elongacji się powtarza.
III Terminacja - zaczyna się gdy w miejsce A rybosomu nasunie się trójka nonsensowna UAA, UAG lub UGA. W żadnej komórce nie ma tRNA zdolnego do rozpoznania trójki nonsensownej. Natomiast istnieją białka, które tworzą połączenie z tymi trójkami odcinając je od wytworzonego łańcucha peptydowego.

18.Koenzym A- wzór i przykłady reakcji

Koenzym A - organiczny związek chemiczny powstający w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz cysteaminy, służący jako przenośnik grup acylowych. Cząsteczkę koenzymu A związaną z resztą acylową nazywa się acylokoenzymem A (acylo-CoA). Najważniejszym z takich połączeń jest acetylokoenzym A (acetylo-CoA).

Acylo-CoA czyli acylokoenzym A to połączenie koenzymu A z resztą acylową umożliwiające jej transport w organizmie. Przenosi on grupy acylowe o długości wahającej się między 2 a 24 węglami lub nawet dłuższe elementy. Acylo-CoA powstaje w wyniku acylowania grupy tiolowej CoA:

CoASH + RCOOH → CoAS~COR + H₂O

Acetylokoenzym A odgrywa również ważną rolę w metabolizmie lipidów - jest prekursorem cholesterolu, a tym samym hormonów steroidowych. Pirogronian po wejściu do mitochondriów może ulec utlenieniu do CO₂ i H₂O (w cyklu kwasów trójkarboksylowych), bądź być wykorzystany do syntezy kwasów lub innych związków. Uprzednio jednak musi ulec utleniającej dekarboksylacji, tworząc "aktywny octan" - acetylo-CoA.

pirogronian + NAD⁺ + CoA → acetylo-CoA + NADH + H⁺ + CO₂

21.DNA- budowa i funkcje

DNA jest dwuniciową, spiralnie skręconą cząsteczką, w której nici są względem siebie komplementarne (tzn. wzajemnie się dopełniają). Komplemetarność zasad azotowych polega na tym, że w podwójnej spirali zawsze naprzeciwko adeniny leży tymina, a naprzeciwko guaniny cytozyna, które, skierowane do wnętrza spirali, łączą się według następującej reguły:

• adenina z tyminą za pomocą podwójnego wiązania (A=T);

• guanina z cytozyną potrójnym wiązaniem (C≡G).

Gen to podstawowa jednostka dziedziczności. Jest to odcinek DNA, który zawierają informację o sekwencji aminokwasów w pojedynczym łańcuchu polipeptydowym. Kwas deoksyrybonukleinowy składa się z czterech rodzajów nukleotydów, które porównywane są do cegiełek. Nukleotydy zbudowane są z trzech składników: zasady azotowej (dwupierścieniowej puryny: adeniny lub guaniny, albo jednopierścieniowej pirymidyny: cytozyny lub tyminy), cukru - deoksyrybozy i reszty fosforanowej. W łańcuchu polinukleotydowym nukleotydy połączone są wiązaniami fosfodiestrowymi, tworząc długi, nierozgałęziony polimer.

Cechy DNA (model Watsona i Cricka):

• DNA jest dwuniciową prawoskrętną spiralą, której łańcuchy polinukleotydowe są przeciwnie zorientowane względem siebie;

• zasady azotowe nukleotydów skierowane są do wnętrza spirali, prostopadle do jej długiej osi, natomiast deoksyryboza i grupa fosforanowa na zewnątrz;

• średnica helisy wynosi 2 nm, a na jeden jej skręt przypada 10 par nukleotydów;

• obie nici są powiązane wiązaniami wodorowymi: dwoma pomiędzy A i T, trzema pomiędzy G i C.

Dlaczego DNA okazał się odpowiedni do pełnienia funkcji nośnika informacji genetycznej? Otóż posiada on przemawiające za tym następujące cechy:

• prosta budowa chemiczna,

• nukleotydy jako podstawowe cegiełki budulcowe,

• polimeryczny, łańcuchowy charakter.

Replikacja jest procesem kopiowania DNA, prowadzącym do podwojenia jego ilości. Ma charakter semikonserwatywny, co oznacza to, że jedną z dwóch nici budujących cząsteczkę potomną jest nienaruszona nić macierzysta, a drugą nowopowstała nić, zsyntetyzowana na matrycy nici macierzystej. Taki sposób kopiowania wymaga rozdzielenia podwójnej spirali cząsteczki macierzystej, a następnie dobudowania do nich nici komplementarnych. Ciągłość trwania DNA jest możliwa dzięki temu, że z każdej dwuniciowej cząsteczki DNA powstają dwie potomne, posiadające identyczne sekwencje nukleotydów. Kod genetyczny to zbiór zasad, według których w długiej nici DNA zapisywana jest informacja genetyczna mówiąca o kolejności aminokwasów wbudowywanych do łańcucha polipeptydowego.

22.Inhibicja aktywności enzymów

Zahamowanie reakcji biochemicznej w wyniku działania inhibitorów nazywamy inhibicja, zaś substancje, które hamuja działanie enzymów określamy mianem inhibitorów. Ze względu na ich podział wyróżniamy inhibicję współzawodniczącą i niewspółzawodnicząca. INHIBICJA WSPÓŁZAWODNICZĄCA polega na współzawodnictwie pomiedzy inhibitorem a substratem o miejsce w centrum aktywnym enzymu. Inhibitory biorące udział w tej inhibicji mają podobną strukture do substratu. Stopień zahamowania reakcji przez inhibitory współzawodniczące zalezy od stężenia inhibitora i stężenia substratu oraz od powinowactwa enzymu do inhibitora i substratu. Inhibicja ta ma charakter odwracalny i może być częściowo zniesiona przez zwiekszenie stężenia substratu. Związki o strukturze niepodobnej do struktury substratu hamują działanie enzymów, ponieważ tworzą nieaktywne połączenia łączac się z enzymem lub kompleksem enzym-substrat. W INHIBICJI NIEWSPÓŁZAWODNICZACEJ hamowanie reakcji może zachodzić na skutek blokowania grup funkcyjnych aminokwasów kontaktowych w centrum aktywnym, lub może wiązać się ze zmianami w konformacji białka wywołanymi przyłączeniem inhibitora. Łączenie z enzymem lub kompleksem enzym-substrat utrudnia powstawanie aktywnych kompleksów. Stopień zahamowania reakcji zalezy od stężenia inhibitora oraz powinowactwa enzymu do inhibitora, a nie zalezy od stężenia substratu. Ten rodzaj inhibicji ma charakter nieodwracalny, ponieważ hamowanie nie jest znoszone przez nadmiar substratu.

23.Przebieg i znaczenie szlaku pentozofosforanowego

Cykl pentozofosforanowy służy do biosyntezy węglowodanów, w wyniku czego mogą tworzyć się cukry o różnej liczbie atomów węgla. NADPH jest wykorzystywany jako dawca elektronów i protonów niezbędnych w biosyntezie kwasów tłuszczowych. W organizmie człowieka szlak pentozofosforanowy intensywnie zachodzi w tkance tłuszczowej. Substratem w tym cyklu jest glukoza. Glukoza po ufosforylowaniu do glukozo-6-fosforanu ulega dehydrogenacji do kwasu 6- fosfoglukonowego. Enzymem katalizującym jest dehydrogenaza glukozo-6 fosforanu Jednocześnie ma miejsce redukcja NADP do NADPH. Produkt, czyli kwas glukonowy ulega następnie dekarboksylacji do rybulozoo-fosforanu, który jest już pentozą. Enzymem jest tutaj dehydrogenaza kwasu fosfoglukonowego wymagającego obecności NADP. Powstała pentozą jest ketozą, można ja jednak łatwo izomeryzować do rybozo-5-fosforanu. w tkance tłuszczowej zużycie NADPH jest duże. W tych komórkach rybozo-5-fosforan przekształcany jest we fruktozo-6-fosforan i aldehyd 3 fosfoglicerynowy 3cz. Rybozo-5-fosforanu + ATP <--->2cz.fruktozo-6-fosforanu + aldehyd 3-fosfoglicerynowy Jeden z enzymów katalizujących te reakcje zawiera pirofosforan tiaminy. Z fruktozofosforanu i aldehydu fosfoglicerynowego można łatwo uzyskać glukozo-6-fosforan. Ten zaś można ponownie wprowadzić w szlak pentozofosforanowy. W mięśniach szkieletowych tego typu przemiany są mało intensywne, gdyż lepiej szybko utlenić glukozę do C0₂ i H₂0. ma znaczenie w metabolizmie jako źródło czynników redukujących do wytwarzania NADPH (NADP) oraz jako mechanizm syntezy i dostarczania pentoz (cukrów pięciowęglowych).

26.Etapy utleniania biologicznego

utlenianie biologiczne, procesy utleniania zachodzącego w komórkach organizmów żywych, katalizowane przez enzymy oksydoredukcyjne (→ oksydoreduktazy), przejmujące elektrony z utlenianych substratów organicznych na współdziałające z nimi koenzymy (np. FAD, NAD), za pośrednictwem których elektrony trafiają na ostateczne ich akceptory; akceptorami tymi mogą być inne związki organiczne lub mitochondrialny → łańcuch oddechowy

27.Cykl Krebsa

cykl Krebsa, cykl kwasów trójkarboksylowych) zachodzi w macierzy mitochondrialnej. Polega na utlenieniu cząsteczki acetylokoenzymu A do dwóch cząsteczek dwutlenku węgla. Wytwarzana energia jest magazynowana w wysokoenergetycznych wiązaniach cząsteczek ATP, natomiast uwolnione atomy wodoru są przenoszone przez koenzymy NAD i FAD na enzymy łańcucha oddechowego. Cykl kwasu cytrynowego jest pośrednim etapem katabolizmu wielu związków chemicznych utlenianych w komórce.

Cykl rozpoczyna się od kondesacji szczawiooctanu z acetylo-CoA , w wyniku czego powstaje cytrynian, a następnie w drodze izomeryzacji jego powstaje izocytrynian. W następnej kolejności następuje dekarboksylacja izocytrynianu do a- ketoglutaranu, a ten po przez oksydacyjną dekarboksylację daje bursztynylo-CoA. Wiązanie tioestrowe w bursztynylo-CoA zostaje rozerwane przez fosforan, powstaje bursztynian i 1 cząsteczka GTP. W wyniku utleniania bursztynianu powstaje fumaran, który po uwodnieniu daje jabłaczan. Cykl kończy regeneracja szczawiooctanu, powstałego w wyniku utleniania jabłaczanu. Bilans energetyczny cyklu kwasu cytrynowego stanowi 10 wysokoenergetycznych wiązań fosforanowych powstałych z całkowitego utleniania każdego fragmentu dwuwęglowego do CO2 i H2O

28.Translacja i biosyntezie białka

to w biologii proces syntezy łańcucha polipeptydowego białek na matrycy mRNA. Proces ten katalizowany jest przez rybosomy. Translacja polega na interpretacji informacji zawartej w kolejności ułożenia nukleotydów mRNA, zgodnie z zasadami kodu genetycznego, na kolejność ułożenia reszt aminokwasowych w białku. Translacja odbywa się w kierunku od 5' do 3' mRNA, a syntetyzowane białko powstaje od końca aminowego do karboksylowego. Proces składa się z trzech etapów: inicjacji, elongacji i terminacji. Zakończenie odbywa się gdy w mRNA zostanie napotkany nonsensowny (stop) kodon nie odpowiadający żadnemu tRNA.

Etap translacji (odczytania, przetłumaczenia)
- zachodzi w rybosomach.
- biorą w nim udział cząsteczki tRNA.
- aminokwas łącząc się z cząsteczką tRNA ulega uaktywnieniu:
tRNA + aminokwas – aminoacylo tRNA
- cząsteczki mRNA umiejscawiają się między dwiema podjednostkami rybosomu.
- cząsteczki tRNA dostają się do rybosomu i jeśli maja antykodon komplementarny do kodonu w mRNA to zostawiają tam transportowany aminokwas.
- między aminokwasami powstają wiązania peptydowi, rybosom przesuwa się wzdłuż nici mRNA, a łańcuch peptydowy wydłuża się.
- translacja zaczyna się kodonem startowym- metionina (AUG), a kończy kodonem nonsensownym (UAA, UAG, ULG).
- translacja wymaga: udziału rybosomów, mRNA, dostatecznej ilości aminokwasów, energii, tRNA. translacja jest zatem kluczowym procesem warunkujacym zycie organizmow

29.Rodzaje dezaminacji aminokwasów i znaczenie produktów

Nadmiar aminokwasów ulega w wątrobie dezaminacji (odłączenie grupy aminowej -NH2 od aminokwasu) i przemianie na glukozę lub ketokwasy. Odłączone od aminokwasów grupy -NH2 zostają przekształcone do amoniaku lub mocznika i są wydalone. Zatem w procesie dezaminacji aminokwasu wydzielony zostaje amoniak i powstaje alfa-ketokwas lub kwas nienasycony. Wyróżniamy dezaminację oksydacyjną i deazminację nieoksydacyjną.
W dezaminacji oksydacyjnej enzymy mogą współdziałać z NAD+ , NADP+ , FAD lub FMN. Do enzymów współdziałających z NAD+ lub NADP+ należy dehydogenaza glutaminianowa, która występuje w komórkach wątroby. W budowie enzym ten zawiera cynk. Katalizuje przemianę kwasu glutaminowego do kwasu alfa-ketoglutarowego i amoniaku:

Kwas glutaminowy + NAD+ + H2O <---> kwas alfa-ketoglutarowy + NH3 + NADH+H+ (NADH2 - dwunukleotyd nikotynamidoadeninowy zredukowany) 

Dehydrogenaza ta może również katalizować deaminację oksydacyjną waliny i leucyny. U bakterii występuje również dehydrogenaza L-alaninowa współdziałająca z NAD+, katalizująca deaminację alaniny do pirogronianu i amoniaku.

Enzymy współdziałające z FMN i FAD w deaminacji oksydacyjnej, należą do oksydaz aminokwasowych. Produktem reakcji enzymatycznej jest iminokwas, który ulega nieenzymatycznej przemianie do amoniaku i alfa-ketokwasu. FADH2 (FAD zredukowany) powraca do formy utlenionej FAD+ po oddaniu atomów wodoru na tlen O2:

FADH2 + O2 ---> FAD+ + H2O2

W reakcji powstaje nadtlenek wodoru (H2O2), który podlega rozkładowi przy udziale peroksydazy.

Deaminacja nieoksydacyjna jest katalizowana przez enzymy nazwane deaminazami Należy tutaj amoniakoliaza asparaginianowa, która katalizuje odwracalną reakcje daminacji asparaginianu do furanu. Ta reakcja umożliwia także włączanie azotu amonowego do związków organicznych.

30.B- oksydacja kwasu palmitynowego

beta-oksydacja kwasów tłuszczowych - rozkład cząsteczek kwasów tłuszczowych na dwuwęglowe fragmenty, które następnie wchodzą do cyklu kwasu cytrynowego. Beta-oksydacja. W komórkach (mitochondria) kwasy tłuszczowe ulegają aktywacji do tioestrów przy udziale ATP. Dzięki temu stają się związkami reaktywnymi i wysokoenergetycznymi.Dehydrogenaza przy udziale FAD (FAD FADH₂) powoduje odwodorowanie kwasów tłuszczowych w pozycji alfa, beta. Do nienasyconych kwasów tłuszczowych dołączona zostaje cząsteczka wody dając beta-hydroksykwasy. Te z kolei są utleniane przez odwodorowanie w pozycji beta, przy udziale dehydrogenazy i NAD⁺. Powstały tioester beta-ketokwasu przy udziale drugiej cząsteczki CoA-SH ulega tiolizie (rozpadowi) do acetylo-koenzymu A i acylo-koenzymu A (zawiera dwa węgle mniej niż poprzedni), który poddany jest ponownej beta-oksydacji. Jeden cykl obejmuje dwukrotne odwodorowanie i przenoszenie wodoru na tlen (łańcuch oddechowy) z wytworzeniem 5 cząsteczek ATP (2 cząsteczki z FADH+H, 3 cząsteczki z NADH+H) z odczepieniem acetyloCoA. Proces jest sprzężony z cyklem Krebsa i łańcuchem oddechowym. Beta oksydacja dostarcza ATP.

31.synteza aminokwasów na dowolnym przykładzie

Aminokwasy to związki organiczne, których cząsteczki zawierają grupy: karboksylowa: -COOH, aminową: -NH2. Szczególne znaczenie ma synteza tzw. aminokwasów egzogennych(niezbędnych). Aminokwasy syntezowane drogą chemiczna racematami, które można jednak rozdzielić na optycznie czynne składniki.

A) działanie na α-chlorowcokwasy nadmiarem amoniaku:

Gdy chcemy otrzymać β, γ i inne aminokwasy to działamy na β-, γ-chlorokwasy.

B) synteza Streckera to reakcja aldehydu z r-rem cyjanku amonowego.

I.

W pierwszym etapie powstaje α- aminonitryl, który po hydrolizie przechodzi w α-aminokwas.

Drugi etap to hydroliza α-amoniaku

c) hydroliza białek: kwaśna, zasadowa, enzymatyczna jest najczęściej stosowana gdyż uwalnia nie uszkodzone aminokwasy.W inny sposób przebiega synteza aminokwasów w organizmach roślinnych i zwierzęcych. Tylko rośliny i niektóre drobnoustroje posiadają zdolność wprowadzania nieorganicznego azotu(w postaci grupy aminowej) w organiczne połączenie węglowe. W przeciwieństwie do tego organizmy zwierzęce nie mają tej zdolności! Dlatego potrzebny im azot pobierają w postaci aminokwasów wytworzonych w organizmach roślinnych i tylko w małym stopniu(z organicznych związków azotowych) mogą syntezować niektóre aminokwasy.