Biochemia peptydów i białek – biochemia

 

 
Transaminacja – przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w 
wyniku czego powstaje nowy aminokwas i ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez 
transaminazy(aminotransferazy) 
  
Te ketowkasy to: pirogronian, szczawiooctan, alfa-ketoglutaran 
Reakcje te zachodzą wg. Wzoru 
alfa aminokwas + pirogronian ----->alfa  alanina + ketokwas (aminotransferaza alaninowa) 
aminokwas + szczawiooctan -----> asparaginian + ketokwas  (aminotransferaza asparaginowa) 
aminokwas + α-ketoglutaran -------> glutaminian + ketokwas 
(aminotransferaza glutaminanowa) 
 
Dezaminacja – proces odłączania grup aminowych od cząst. Związków organicznych 
(aminokwasów). W wyniku kwasu powstaje ketokwas i toksyczny amoniak NH3. 
 
Jest to pierwszy proces związany z degradacją aminokwasu umozliw. Jego późnijesze wykozystanie 
jako substratu oddechowego. 
Dezaminacja. nie wymaga obecnosci tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów  oraz 
organizmów denitryfikacyjnych. Przeprow. Jest przez grupe bakteri jelitowych e.coli, enterobacter 
aerogenos. 
 
Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) to reakcja chemiczna , w której dochodzi do 
usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych . W wyniku tej reakcji następuje 
zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla . W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez 
działanie enzymów .prowadzi do powstawania amin po dekarboksylacji aminokwasów 
jednokraboksylowych 

 

Aminy biogenne - organiczne związki chemiczne, aminy które powstają w wyniku procesu 
dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych . 

• 

Histydyna – histamina – hormon tkankow regulujący ciśnienie krwi, odpowiedzialny za 

reakcje alergiczne 

• 

kwas asparaginowy – b alanina – element CoA 

• 

Kwas glutaminowy – kwas g aminomaslowy\ 

• 

Seryna – kolamina – element tłuszczy złożonych 

• 

Treonina – propanolamina – elemen wit.B12 

• 

Cysteina - cysteamina – element CoA 

• 

Tyrozyna – tyramina – hormon tkankowy, dopamina – substrat do syntezy adrenaliny 

• 

Tryptofan – tryptamina – hormon tkankowy, serotonina – hormon tkankowy 

 
 
 
 
 
 
 
 

 
Peptydy – cząsteczki łańcuchowe zbudowane z 2 do 100 aminokwasów, w których pojedyncze 
człony połaczone są wiązaniami amidowym zwanymi też peptydowym. 
 
Cząsteczki te przechodzą przez błony dializacyjne (cięzar cząsteczkowy do 10 000 daltonów) oraz 
nie ulegają denaturacji ze względu na brak strukury wtórnej. 
 
Tworzenie wiązania peptydowego 
Aminokwasy mają zdolnosc do reagowania ze sobą poprzez grupę karboksylową jednej reszty 
aminokwasowej z grupa aminową drugiej reszty aminokwasowej, z wytworzeniem wiązania 
peptydowego. 
 
  
 
Wiązanie peptydowe ma charakter częściowo wiązania podwójnego co powoduje usztywnienie tego 
układu oraz zablokowanie wokół niego rotacji przyległych atomów. Sprawia to, że wszystkie 4 
atomy tworzace wiązanie ( C, O, N, H) znajdują się w jednej płaszczyźnie tzn są koplanarne i 
pozbawione są możliwości wzajemnego ruchu. 

Wiązanie peptydowe nie posiada ładunku w fizjologicznym pH. W fizjologicznym pH peptydy są 
obdarzone ładunkiem elekrycznym dzięki ładunkom ich grup końcowych (karboksylowej i 
aminowej) oraz polarnych grup R. Wartość tego ładunku zalęzy od wartości pK i otoczenia grup 
dysocjujących oraz pH otoczenia. Podobnie jak każdemu aminokwasowi mozna pzyporzadkować pl, 
tak każdemu peptydowi odpowiada punkt izojonowy – wartośc pH, przy której liczba protonów 
związanych z grupami zasadowymi jest równa liczbie protonów odszczepionych przez grupy 
kwasowe (wyrównanie liczby ładunków) 
Wiążeni peptydowe nie absorbuje promieniowania z zakresu widzialnego, więc nie nadaje 
zawierającym je związkom barwy. Pochłania pomieniowanie UV z zakresu λ = 220-230 nm. 
Obecność wiązania peptydowego można wykazać za pomocą reakcji biuretynowej. Nazwa ta 
pochodzi od biuretu (H2N – CO – NH – CO – NH2) najprostszego związku dającego pozytywny 
wynik wspomniajej reakcji. 
Przeprowadza się ją dodając do próby zasadowego roztworu siarczanu miedzi (CuSO4)  wynik 
pozytywny objawia się intensywnie fioletowym zabarwieniem. 
 
 
 
 
 
 

 
Podział peptydów 
 
Ze względu na ilość reszt aminokwasowych wchodzących w skład peptydu, wyróżniamy: 
• 

oligopeptydy (3-10; 3 – trójpeptydy, 4 – tetrapeptydy itd.) 

• 

polipeptydy (10 – 100) 

• 

białka (>100) 

 
Zgodnie z innym kryterium (masy) peptydy o masie <10 kDa określane są jako polipeptydy zas o 
masach większych jako białka. 
 
Inny podział: 



  Homeomeryczne – złożone wyłącznie z aminokwasów 



  Heteromeryczne  - zawierają dodatkowe elementy strukturalne 



  Homodetyczne – zawierają wyłącznie wiązania peptydowe 



  Heterodetyczne – występują też inne wiązania t.j: estrowe, disulfitowe, tioestrowe 

 
 
Biologiczne funkcje peptydów: 



  Hormony np. TRH, ADH, OT 



  Neuroprzekaźniki i neuromodulatory np. enfekaliny, endorfiny, PS, neurotensyna, 

samatostatyna 



  Toksyny np. mikrocystyny i nodularyny syntezowane przez cyjanobakterie 



  Antybiotyki np. walinomycyna, gramicydyna A i S, bleomycyna 



  Antyoksydanty np.GSH 

 
Biologicznie ważne oligopeptydy: 



  Karnozyna i anseryna 



  Aspartan(słodszy od sacharozy) 



  Glutation 



  Enkefaliny 



  Angiotensyna II 



  Bradykinina 



  Wazopresyna, oksytocyna 

 
Biologicznie ważne polipeptydy (przykłady): 



  Glukagon – ma istotne znaczenie w gospodarce węglowodanowej 



  Insulina  - ma istotne znaczenie w gospodarce węglowodanowej 



  Endorfiny – tzw. Hormony szczęścia 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 

 
Białka ( Proteiny) 

 

  Wielkocząsteczkowe peptydy o masie od ok. 10000 Daltonów(Da) do milionów Da 
  Polimery zawierające więcej niż 100 aminokwasów 
  Podstawowy składnik materii organicznej, o kluczowym znaczeniu dla struktury i 

funkcji komórek oraz dla regulacji procesów metabolicznych 

  Olbrzymia różnorodność białek spotykanych w żywych organizmach wiąże się ze 

zmiennością składu oraz sekwencji aminokwasów budujących łańcuchy 
polipeptydowe, a także z obecnością innych nie aminokwasowych związków 
chemicznych i ugrupowań 

  W skład cząsteczki białkowej wchodzi ok. 20 różnych L-αaminokwasów, zwanych 

aminokwasami białkowymi 

 

Białka możemy podzielić ze względu na : 

  Ich rozmieszczenie w organizmie 
  Pełnioną funkcję 
  Budowę 
  Własności fizykochemiczne 

 

 

 
Klasyfikacja białek 

 
Proteiny wewnątrzkomórkowe: 

  Białka cytoplazmatyczne 
  Występujące specyficznie w poszczególnych organellach oraz błonach 

 
Proteiny wydzielane pozakomórkowe: 

  Pełnią w ustroju rozmaite funkcje strukturalne, fizjologiczne i biochemiczne 

 
 
Ze względu na kształt cząsteczki i rozpuszczalność w wodzie białka dzieli się na: 

  Globularne – w przybliżeniu kuliste, dobrze rozpuszczalne w wodzie 
  Fibrylarne – kształt wydłużony, nierozpuszczalne w wodzie 

 
Ze względu na stan skupienia białka dzieli się na: 

  Stałe (kolagen, elastyna) 
  Półpłynne (cytoplazmatyczne) 
  Płynne (białka osocza) 

 
Ze względu na budowę cząsteczki – obecność dodatkowych składników – białka dzielimy na : 

  Białka proste (proteiny) – zbudowane wyłącznie z aminokwasów i nie posiadające 

dodatkowych elementów: albuminy, globuliny, histony, protaminy, skleroproteiny 

  Białka złożone (proteidy) – zawierające dodatkowe składniki niebiałkowe np. cząsteczki 

węglowodanów (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), resztę kwasu fosforowego 
(fosfoproteiny), atom metalu ( metaloproteiny), cząsteczkę barwnika (chromoproteiny) lub 
związane z kwasem nukleinowym (nukleoproteiny) 

 
 

 
 
Ze względu na pełnione w organizmie funkcje białka dzielimy na: 

  Enzymatyczne – np. dehydrogenaza mleczanowa (LDH), transaminaza 

asparaginowa(AspAT), cyklooksygenaza (COX) 

  Hormonalne – np. hormony przedniego płata przysadki (GH, PRL, ACTH, TSH, FSH,LH), 

Hormony trzustki (insulina, glukagon), parathormon (PTH) 

  Strukturalne – np. kolagen, elastyna, keratyna 
  Transportowe – np. transferryna, hemoglobina (HGB), ceruloplazmina (CER), 

transkobalamina (TC) 

  Zapasowe – np. mioglobina, ferrytyna 
  Odpornościowe – np. immunoglobuliny, białka układu dopełniacza (C), białka ostrej fazy 
  Kurczliwe lub bezpośrednio biorące udział w ruchu – np. aktyna, miozyna, tropomiozyna, 

troponina 

  Toksyny – np. Tężcowa (tetanospamina i tetanolizyna), botulinowa, toksyna cholery 

 
Role pełnione przez białka w organizmie: 

  Budulcowa 
  Zapasowa 
  Enzymatyczna 
  Regulacyjna 
  Transportująca 
  Ochronna 
  Receptorowa 
  Kurczliwa 
  Onkotyczna 
  Białka układu odpornościowego 
  Hormony białkowe 
  Toksyny 
  Czynniki wzrostu i różnicowania komórek 

 
 

Klasyfikacja białek 

 
Białka pokarmowe dzielimy ze względu na przydatność dla organizmu na: 

  Pełnowartościowe – złożone z aminokwasów egzogennych 
  Niepełnowartościowe – złożone z aminokwasów endogennych 

 
 
Białko w stanie natywnym (rodzimym) tzn. takim, w jakim występuje w organizmie w sposób 
naturalny, pełniąc swoje biologiczne funkcje, przyjmuje określoną strukturę przestrzenną zwaną 
konformacją. 
W badaniach struktury protein określono kilka poziomów organizacji budowy molekularnej: 
struktura I, II, III, IV – rzędowa ponieważ białka należą do najbardziej złożonych związków 
chemicznych występujących w przyrodzie. 
 
 
 
 
 
 
 

 

 
Białka struktura: 

 

  Struktura I rzędowa: jest to kolejność wiązań kowalencyjnych, co w pewnych 

przybliżeniu oznacza sekwencję aminokwasów. 
Struktura ta jest określona informacją zawartą w odpowiednich genach i warunkuje 
wszystkie przestrzenne struktury wyższego rzędu, a zatem i specyficzne własności fizyko – 
chemiczne oraz funkcjonalne natywnych białek. 

  Struktura II rzędowa: (α – helisa, β – forma, struktura włókna kolagenu) określa sposób 

skręcenia łańcucha polipeptydowego czyli jego konformację, są to wszystkie struktury 
uporządkowane, jakie łańcuch polipeptydowy może tworzyć w swoim przestrzennym 
ułożeniu. Struktura ta stabilizowana jest przez wiązania wodorowe pomiędzy tlenem, a 
wodorem występującym przy wiązaniu peptydowym. 

W typowym białku globularnym jedynie około połowa aminokwasów wchodzi w skład struktur      
α i β, podczas gdy reszta występuje w postaci struktur nieregularnych ( pętli i zwojów). 
Szczególnie dotyczy to obu końców ( N i C) oraz reszt R lizyny. Obszary pętli warunkują głównie 
właściwości powierzchni cząsteczek białek. 
Bezładna struktura wiąże się z giętkością i łatwością dopasowania. 
Wiele z obszarów bezładnych ulega organizacji pod wpływem specyficznych ligandów; z tego 
powodu regiony nieregularne często występują w miejscach interakcji cząsteczek białek z innymi 
cząsteczkami (ligandami), np. w centrach katalitycznych enzymów czy na powierzchni białek 
odpornościowych, gdzie kształtują obszary oddziaływania przeciwciała z antygenem. 

  Struktura III rzędowa określona jest przestrzennym ukształtowaniem całości łańcucha 

polipeptydowego i obejmują zarówno struktury uporządkowane jak i nieuporządkowane. 
W strukturze tej można wyróżnić trójwymiarowe domeny strukturalne, stabilizowane 
dodatkowymi wiązaniami wodorowymi grup bocznych aminokwasów, wiązaniami 
jonowymi, a także oddziaływaniami hydrofobowymi, siłami van der Waalsa oraz 
kowalencyjnymi wiązaniami disiarczkowymi pomiędzy resztami cysteiny. 
Białka stabilizowane kowalencyjnymi wiązaniami disiarczkowymi (S-S); to niektóre 
enzymy (np. rybonukleaza), hormony (np. insulina) czy białka strukturalne (keratyna) 
Struktura III rzędowa to wzajemne relacje położenia struktur II rzędowych 

  Struktura IV rzędowa: występuje w przypadku białek oligomerycznych tzn. zbudowanych 

z kilku podjednostek polipeptydowych – protomerów i charakteryzuje wzajemne ułożenie w 
przestrzeni poszczególnych łańcuchów polipeptydowych. 
Strukturę tę charakteryzuje oddziaływanie między polipeptydami. Opisuje ona sposób 
ułożenia w przestrzeni kilku wzajemnie ze sobą oddziałowujących łańcuchów. 
Ze względu na liczbę podjednostek wyróżniamy odpowiednio di-, tri-, tetrametry itd. 
Homooligomery składają się z kilku identycznych podjednostek, podczas gdy 
heterooligomery z różnych. 
Różne protomery białek heterooligomerycznych pełnią zazwyczaj specyficzne funkcje, np. 
katalityczne, regulacyjne czy rozpoznające ligandy. 
Właściwości chemiczno-biologiczne białek podjednostkowych zależą od przestrzennej 
orientacji ich podjednostek. 
 

Przykłady metod stosowanych w badaniu białek: elektroforeza w żelu poliakrylamidowym (rysunek 
w prezentacji)