STRUKTURY BIAŁEK.

CHARAKTERYSTYCZN

E CECHY KOLAGENU

Joanna Kąciak

Agata Dutkiewicz

STRUKTURY BIAŁEK

struktura 

pierwszorzędowa, 

tj. 

sekwencjonowanie 

aminokwasów  w  łańcuch  polipeptydowy,  w  strukturze 

pierwszorzędowej występują tylko wiązania peptydowe

struktura drugorzędowa, tj. sposób zwinięcia krótkich, od 3 

do  30  stykających  się  segmentów  polipeptydowych  w 

geometrycznie uporządkowaną jednostkę

struktura  trzeciorzędowa,  tj.  sposób  ułożenia  jednostek 

mających  strukturę  drugorzędową  w  większe  funkcjonalnie 

segmenty,  takie  jak  dojrzały  polipeptyd  lub  jego  składowe 

domeny

struktura  czwartorzędowa,  tj.  liczba  i  typy  jednostek 

polipeptydowych  budujących  białko  oligomeryczne  oraz  ich 

przestrzenne ułożenie 

STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA

Pierwszy poziom organizacji, na którym można opisać 

budowę białka. Opisuje liniowy układ aminokwasów w 

łańcuchu polipeptydowym zgodny z kodem genetycznym. 

Pierwszymi białkami, których poznano skład i sekwencję 

aminokwasów, była insulina (51 aminokwasów) oraz 

rybonukleaza (124 aminokwasy).

W strukturze pierwszorzędowej 

zawarte są również położenia wiązań 

kowalencyjnych. Są to głównie wiązania 

dwusiarczkowe między resztami cysteiny 

sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni, ale 

nie w sekwencji liniowej aminokwasów. 

Owe wiązania poprzeczne między 

odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi 

lub między częściami tego samego 

łańcucha powstają na skutek utlenienia 

grup SH w resztach cysteiny, 

sąsiadujących ze sobą w przestrzeni.

STRUKTURA DRUGORZĘDOWA

Struktura  drugorzędowa  białka  –  poziom  organizacji,  na 
którym  można  opisać  budowę  białka.  Określa  się  tu  sposób 
przestrzennego  ułożenia  łańcuchów  polipeptydowych  białek  (lub 
łańcuchów  kwasów  nukleinowych)  na  skutek  powstawania 
spontanicznych 

układów 

wewnątrzcząsteczkowych 

wiązań 

wodorowych  przede  wszystkim  między  tlenem  grupy  C=O,  a 
wodorem  grupy  -NH  dwóch  niezbyt  odległych  od  siebie  (3  –  5 
reszt na jeden zwój heliksu) w łańcuchu wiązań peptydowych. 

Na  ogół  łańcuchy  polipeptydowe  białek  układają  się  w 
kształt:

•helisy – helisy alfa

•pofałdowanej płaszczyzny – harmonijka beta 

ALFA HELISA

• Struktura drudorzędowa białka (tak jak i 

haronijka  beta),  stabilizowana  przez 
wiązania wodorowe. 

• Kształtem 

przypomina 

cylinder, 

tworzony  przez  ciasno,  prawoskrętnie 
skręconą  sprężynę.  Ściany  cylindra 
tworzy 

łańcuch 

polipeptydowy, 

a 

łańcuchy  boczne  (podstawniki)  wystają 
na  zewnątrz.  Co  cztery  aminokwasy  w 
łańcuchu  polipeptydowym  tworzone 
jest  wiązanie  wodorowe  pomiędzy 
grupą 

karboksylową 

jednego 

aminokwasu 

a 

grupą 

aminową 

drugiego.  Skok  helisy  następuje  co 
0,54nm.

• Tego  rodzaju  α  heliks  przeważa  np.  w 

hemoglobinie i mioglobinie.

BETA HARMONIJKA

• Kształt  harmonijki  beta  stabilizowany  jest  poprzez  wiązania 

wodorowe  występujące  pomiędzy  sąsiednimi  łańcuchami  –  beta 
nićmi.  Beta  nić  jest  to  prawie  całkowicie  rozciągnięty  fragment 
polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. 

• Występują  harmonijki  beta:  równoległe,  antyrównoległe  i 

mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od alfa helisy zbudowanych 
z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów 
łańcucha  (nici  beta)  czasem  znacznie  od  siebie  oddalonych  w 
sensie struktury pierwszorzędowej.

 

Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów włańcuchu 

polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru 

pofałdowaną w harmonijkę. 

STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA

• Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni 

elementów struktury drugorzędowej, bez 
uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. 
Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki 
decydują o aktywności biochemicznej, w tym o 
działaniu enzymu. 

Strukturę trzeciorzędową warunkują 

różne wiązania chemiczne i 

oddziaływania międzycząsteczkowe

• Wiązania  dwusiarczkowe  (mostki  disulfidowe)  –  należą  one  do 

najsilniejszych  wiązań  między  resztami  aminokwasów.  Powstają  w 
wyniku  odwodornienia  grup  tiolowych  –  SH  dwóch  cystein 
znajdujących  się  w  tym  samym  łańcuchu  białkowym.  Wiązania  te 
nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej.

• Oddziaływania  jonowe  –  mogą  występować  między  grupami 

aminowymi  lub  guanidynowymi  łańcuchów  bocznych  aminokwasów 
zasadowych,  a  grupami  karboksylowymi  aminokwasów  kwaśnych 
(Asp,Glu).

• Oddziaływania hydrofobowe – polega na odpychaniu cząsteczek wody.

• Oddziaływania van der Waalsa

STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA

• poziom organizacji na którym można opisać budowę białka. 

Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni oraz sposób 
połączenia się:

• podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych, 

niepołączonych ze sobą kowalencyjnie lub

• Grup prostetycznych (w przypadku białek złożonych).
• przykładami białek składających się z kilku podjednostek są : 

hemoglobina, polimeraza  DNA , kanały jonowe , 

• wirus mozaiki tytoniowej , 
• dehydrogenaza białczanowa , 
• dehydrogenaza alkoholowa.

Oddziaływania 

międzycząsteczkowe stabilizujące 

strukturę czwartorzędową:

Oddziaływania  jonowe  –  mogą  występować  między 
grupami  aminowymi  lub  guanidowymi  łańcuchów  bocznych 
aminokwasów  zasadowych,  a  grupami  karboksylowymi 
aminokwasów kwaśnych (Asp,Glu).

Oddzialywania 
hydrofobowe – polegają   
na odpychaniu cząsteczek 
wody.

Oddzialywania van der 
Waalsa

Wiązania wodorowe

KOLAGEN

Kolagen – główne białko tkanki łącznej . 
Posiada  ono  bardzo  wysoką  odporność  na 
rozciąganie  i  stanowi  główny  składnik 
ścięgien. 

Jest  odpowiedzialny  za  elastyczność  skóry. 
Ubytek  kolagenu  ze  skóry  powoduje 
powstawanie  zmarszczek,  w  trakcie  jej 
starzenia.  Kolagen  wypełnia  także  rogówkę 
oka, gdzie występuje w formie krystalicznej. 
Kolagen  jest  powszechnie  stosowany  w 
kosmetykach,  zwłaszcza  w  kremach  i 
maściach przeciwzmarszczkowych .  

Stosuje się go też jako wypełniacz

  w chirurgii kosmetycznej – np. do 

wypełniania ust.

   STRUKTURA KOLAGENU

• Kolagen  ma  nietypowy  skład  aminokwasów. 

Zawiera  duże  ilości  glicyny    i  proliny  oraz  dwa 
aminokwasy  nie  pochodzące  bezpośrednio  z 
translacji  w  rybosomach  –hydroksyprolinę    i 
hydroksylizynę.

• Łańcuchy  te  składają  się  z  regularnych  triad 

aminokwasów: Gly-X-Y , gdzie Gly  – to glicyna a X i 
Y to inne aminokwasy. Na ogół X to prolina zaś Y to 
hydroksyprolina  .  Niewiele  innych  białek  wykazuje 
taką  regularność.  Regularność  ta  powoduje,  że 
łańcuchy α mają tendencję do przyjmowania ściśle 
określonej  konformacji  ,  na  skutek  oddziaływań 
między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się 
spontanicznie 

w 

podjednostki 

zwane 

tropokolagenem  .  Tropokolagen  ma  strukturę 
potrójnej,  ściśle  upakowanejhelisy  ,  o  skoku  tylko 
0,3  nm  w  porównaniu  ze  skokiem  0,36  nm, 
typowym dla innych białek.

Wiązania  kowalencyjne  i  wodorowe  tworzone  przez 
hydroksylizynę  i  hydroksyprolinę  odgrywają  kluczową  rolę  w 
stabilizowaniu  helisy  kolagenu,  a  także  mają  silny  wpływ  na 
ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu.

Różnego 

rodzaju 

czynniki 

np. 

podwyższenie 

temperatury, 

zmiana 

wartości 

pH 

czy 

duża 

dawka 

promieniowania  mogą  doprowadzić  do 
zniszczenia 

naturalnej 

struktury 

kolagenu,  np.  do  jego  denaturacji. 
Polega  ona  na  zmianach  drugo-  i 
trzeciorzędowej  struktury  ich  cząsteczki 
bądź 

zmianach 

ich 

struktury 

nadcząsteczkowej  przebiegających  bez 
rozrywania  wiązań  peptydowych,  czyli  z 
zachowaniem 

struktury 

pierwszorzędowej  białka.  W  przypadku 
kolagenu  denaturacja  oznacza  przejście 
struktury  helikalnej  w  statystyczny 
kłębek.  Temperatura  denaturacji  zależy 
od  zawartości  wody  w  kolagenie   i  od 
stopnia jego usieciowania.