Izoenzymy – znaczenie 

diagnostyczne z przykładami

Zmiany aktywności enzymów we 
krwi, często są odzwierciedleniem 
zmian patologicznych zachodzących 
w narządach.

Diagnostyka enzymologiczna opiera się 
na założeniu, że uszkodzenie narządu 
pociąga za sobą uszkodzenie struktur 
komórkowych lub zmianę 
przepuszczalności błon komórkowych.

Enzymy narządowo 

swoiste

Enzymy charakterystyczne dla obrazu 
uszkodzenia  danej tkanki. Odkrycie tych 
enzymów stało się podstawą dla stworzenia 
enzymatycznych profili narządowych 
pozwalających na monitorowanie zmian 
danego narządu. 

Doświadczenia kliniczne wykazały jednak, 

że w wielu tkankach występują białka o tej 
samej aktywności enzymatycznej, co 
uniemożliwia uzyskanie konkretnych wyników. 
Te badania bazowały na określeniu aktywności 
enzymatycznej. Okazało się jednak, że w 
różnych tkankach enzymy katalizujące te 
same reakcje często różnią się strukturą 
cząsteczki, a co za tym idzie właściwościami 
fizykochemicznymi - izoenzymy.

W płynach śródtkankowych i w osoczu zawsze 
występuje mieszanina izoenzymów różnego 
pochodzenia, które składają się na całkowitą 
mierzoną aktywność enzymu. Niekiedy różnica 
własności izoenzymów (pH, temperatura, 
odmienna swoistość substratowa) pozwalają 
na odrębne oznaczenie danego izoenzymu. 

Z diagnostycznego punktu widzenia ważna 

jest dynamika narastania zmian aktywności 
enzymów. Najczęściej szybkość aktywności 
enzymu tkankowego pozwala na wnioskowanie 
o rozwoju procesu patologicznego w narządzie. 

α-amylaza

Enzym występujący w świetle przewodu 
pokarmowego, bierze udział w hydrolizie 
skrobi i glikogenu dostarczanych z 
pokarmem.
W wyniku działania enzymu powstają 
dekstryny, a następnie maltotrioza i 
maltoza.
Spośród płynów ustrojowych największą 
aktywność wykazują sok trzustkowy i 
ślina, mniejszą surowica i mocz.

W surowicy krwi można wykazać obecność 
kilku izoenzymów:

- Trzustkowe (P1, P2, P3)

- Z gruczołów ślinowych (S1, S2, S3)

- Ze śluzówki jelita cienkiego (P2)

- Z gruczołu mlecznego (P2, S1, S2)

- Z komórek nabłonka kanalików Mϋllera 

jajników i jąder (O1, O2)

Mocz zawiera takie same izoenzymy 

jak  surowica!

Znaczenie kliniczne:

- W ostrym zapaleniu wysoko i gwałtownie 

wzrasta aktywność α-amylazy w surowicy 
oraz w moczu.

- Wzrost w surowicy i moczu obserwowany 

jest w zatkaniu przewodu trzustkowego lub 
żółciowego wspólnego, w zaostrzeniu 
przewlekłego zapalenia trzustki, urazach 
trzustki. 

W tych przypadkach wzrasta także 

aktywność lipazy w surowicy.

- Wzrost aktywności jednak bez wzrostu 

aktywności lipazy następuje także w 
przypadku zapalenia ślinianek lub 
przewodów ślinianek, w chorobach 
jajników, jąder, nowotworach 
wydzielających ektopowo amylazę.

- W niewydolności nerek oraz w 

makroamylazemii wzrasta aktywność 
amylazy w surowicy natomiast obniża się 
w moczu.

- Aktywność amylazy w surowicy i moczu 

obniża się w fazie przewlekłej chorób, w 
których dochodzi do znacznego 
uszkodzenia trzustki, wątroby oraz 
zatruciu barbituranami.

Fosfataza zasadowa

Działanie polega na hydrolitycznym 
odszczepieniu reszty ortofosforanowej z 
organicznych estrów kwasu fosforowego.
W dużej ilości występuje w tkance kostnej i w 
błonie śluzowej jelita. Wytwarzany jest także 
przez łożysko, niektóre tkanki nowotworowe, 
nerki i wątrobę.

Fosfataza zasadowa posiada izoenzymy

- Wątrobowy

- Kostny

- Jelitowy

- Łożyskowy

W osoczu ludzi zdrowych występują 3 
Izoformy: 

wątrobowa, kostna i jelitowa.

- Fizjologiczny wzrost występuje u ciężarnych. 

W II trymestrze pojawia się w osoczu 
izoenzym łożyskowy, który zanika wkrótce po 
porodzie.

- U rosnących dzieci dominuje fosfataza 

kostna.

- Po posiłku u osób z grupą krwi 0 i B, u kobiet 

w okresie menstruacji lub u osób 
zażywających estrogeny pojawia się frakcja 
jelitowa ALP.

- Natomiast w okresie rekonwalescencji, 

zrastania kości i po zabiegach operacyjnych 
następuje wzrost izoformy kostnej.

Znaczenie kliniczne

- Markery nowotworowe – zaliczamy do nich 

izoenzymy podobne do frakcji łożyskowej 
(Regan, Nagao i inne). Stwierdzane u 
pacjentów z rakiem płuc, żołądka, wątroby, 
nerek i gruczołu krokowego.

- Choroby wątroby i dróg żółciowych 

przebiegające z zastojem żółci (żółtaczka 
mechaniczna, marskość zaporowa wątroby)

- Choroby kości związane ze zniszczeniem i 

przebudową tkanki kostnej. Izoenzym 
kostny jest markerem kościotworzenia.

Fosfataza kwaśna

Występowanie:

- Gruczoł krokowy

- Płytki krwi

- Erytrocyty

- Makrofagi

- Wątroba

- Śledziona

- Nerki

Znaczenie kliniczne

Podwyższenie aktywności w surowicy 
zachodzi w następujących stanach 
chorobowych:

- Rak gruczołu krokowego

- Zawał gruczołu krokowego

- Stany zakrzepowo-zatorowe, przełomy 

hemolityczne

- Choroby układu kostnego

- Choroby wątroby

- Ostre uszkodzenie nerek

- Choroby układu limforetikularnego z 

zajęciem wątroby lub kości

- Choroba reumatyczna

Dehydrogenaza mleczanowa

Enzym cytoplazmatyczny zbudowany z 
czterech łańcuchów polipeptydowych. 
Występuje we wszystkich komórkach 
organizmu. Katalizuje odwracalną reakcję 
utlenienia kwasu mlekowego do pirgronianu i 
odwrotnie. Największą zawartość tego 
enzymu wykazują tkanki cechujące się 
wysokim metabolizmem energetycznym tj. 
mózg, erytrocyty, serce, wątroba, płuca, 
mięśnie szkieletowe. 

Badaniem elektroforetycznym surowicy 

krwi udaje się wykazać pięć odmian 
(izoenzymów) dehydrogenazy mleczanowej 
różniących się budową, miejscem syntezy, 
czasem półtrwania w surowicy.

Istnieją tylko dwa rodzaje łańcuchów w tych enzymach. 

- Łańcuch H (heart)

- Łańcuch M (muscle) 

LDH1 ma cztery Łańcuchy H, 
LDH2 - 3H i 1M, 
LDH3 - 2H i 2M, 
LDH4 - 1H i 3M,

 

LDH5 ma cztery łańcuchy M. 

Izoenzymy LDH1 - 2  występują głównie w mięśniu 

sercowym, erytrocytach i nerce, 

Izoenzymy LDH4 - 5  głównie w mięśniach szkieletowych 
i 

wątrobie 

Izoenzym LDH3  w komórkach innych tkanek lub 

narządów (płuca, a także jest 

produkowany przez niektóre 

nowotwory).

Znaczenie kliniczne

Kinaza kreatynowa

Katalizuje odwracalną reakcję fosforylacji 
kreatyny. Umożliwia w ten sposób 
gromadzenie związków 
wysokoenergetycznych w komórce w formie 
fosfokreatyny.
Enzym ten jest aktywowany przez jony 
Mg2+.

Kinaza kreatynowa jest zbudowana z dwóch 
podjednostek:

- Typ B (brain)

- Typ M (muscle)

Istnieją 3 izoformy enzymu:

- CPK-1: izoenzym BB charakterystyczny dla 

mózgu

- CPK-2: izoenzym MB charakterystyczny dla 

mięśnia sercowego i mięśni 

szkieletowych

- CPK-3: izoenzym MM charakterystyczny dla 

mięśni szkieletowych

Znaczenie kliniczne

Patologicznie aktywność CPK w surowicy 
wzrasta:

- We wczesnej fazie zawału mięśnia 

sercowego

- W chorobach mięśni ( toksyczne, zapalne 

lub urazowe uszkodzenie mięśni 
szkieletowych, a także w dystrofii 
mięśniowej)

- W chorobach mięśnia sercowego (zapalne, 

toksyczne lub pourazowe uszkodzenie)

- W chorobach OUN (wylew domózgowy, 

zmiany zapalne i urazowe, nowotwory, 
zespół Reya)

- W chorobach innych narządów (zator płuc, 

niedoczynność tarczycy, wstrząs, 
intensywna radioterapia)

Bibliografia

- „Biochemia skrypt dla studentów wydziału 

lekarskiego”, Pod redakcją prof. Jana 
Gmińskiego, 2003

- „Biochemia Harpera”, Murray Robert K.