REGULACJA ILOŚCI 

I AKTYWNOŚCI 

ENZYMU

DOMINIKA 

SEŃKOWSKA

KONTROLA SYNTEZY 
ENZYMÓW

• SUBSTRATY

• ZWIĄZKI PODOBNE 

STRUKTURALNIE

INDUKTOR

• NADMIAR METABOLITU

REPRESOR

• HORMONY

CZĄSTECZKI 

SYGNAŁOWE

KONTROLA DEGRADACJI ENZYMÓW

UBIKWITYNACJA

USZKODZENIE GRUPY 

PROSTETYCZNEJ

UTLENIENIE CYSTEINY LUB 

HISTYDYNY

DEAMINACJA ASPARAGINY LUB 

GLUTAMINY

MODYFIKACJE 

KOWALENCYJNE

FOSFORYLACJA

WIĄZANIE SUBSTRATÓW 

I EFEKTORÓW 

ALLOSTERYCZNYCH

POŁĄCZENIA Z 

OLIGONUKLEOTYDAMI I 

BIAŁKAMI

NIEODWRACALNA  AKTYWACJA 

PROTEOLITYCZNA

PROENZYM

ENZYM

ODCINEK 
PREKURSOROWY

PRZYKŁADY:

 PEPSYNA, TRYPSYNA, CHYMOTRYPSYNA

REGULACJA POPRZEZ 

WIĄZANIE I ODŁĄCZANIE 

BIAŁEK REGULACYJNYCH

NIEAKTYWNY KOMPLEKS

PODJEDNOSTKA KATALITYCZNA

PODJEDNOSTKA REGULACYJNA

AKTYWNY KOMPLEKS

PRZYKŁADY:

  aktywacja kinazy białkowej

INTERKONWERSJA ENZYMU

FOSFORYLACJA I DEFOSFORYLACJA

UJEMNE SPRZĘŻENIE 
ZWROTNE

SUBSTRAT A

SUBSTRA

T B

SUBSTRAT 

C

ENZYM A

ENZYM B

PRZYKŁADY:

 biosynteza cholesterolu

 biosynteza nukleotydów pirymidynowych 
( np. karbamoilotransferaza asparaginianowa)

KOMPARTMENTACJA

REGULACJA ALLOSTERYCZNA

Polega na odwracalnej zmianie 

kinetyki reakcji enzymatycznej pod 

wpływem ligandu, który może 

przyłączyć się w miejscu innym niż 

substrat, powodując zmiany 

konformacyjne. Najlepiej poznanym 

enzymem allosterycznym jest 

karbamoilotransferaza 

asparaginianowa

REGULACJA POPRZEZ TWORZENIE 

KOMPLEKSÓW WIELOENZYMATYCZNYCH

PRZYKŁADY:

Dehydrogenaza pirogronianowa

Dehydrogenaza ketoglutaranowa

Enzymy oddechowe

Syntaza kwasów tłuszczowych

ENZYM A

ENZYM D

ENZYM B

ENZYM C

DZIĘKUJE ZA UWAGĘ