ROLA METALI
W KATALIZIE
ENZYMATYCZNEJ,
METALOENZYMY
A ENZYMY AKTYWOWANE
PRZEZ METALE.
Joanna Kuśmirek
Aleksandra Chowaniec
ROLA METALI
W KATALIZIE
ENZYMATYCZNEJ,
METALOENZYMY
A ENZYMY AKTYWOWANE
PRZEZ METALE.
Joanna Kuśmirek
Aleksandra Chowaniec
JONY METALI ODGRYWAJĄ ROLĘ
KATALITYCZNĄ I STRUKTURALNĄ.
Uczestniczą w:
Katalizie kowalencyjnej,
Katalizie kwasowo-zasadowej,
Indukcji zmian strukturalnych w enzymie,
Zbliżeniu reagujących związków.
ułatwia wytwarzanie związku pośredniego przyłączając się
z jednej strony do apoenzymu a z drugiej do substratu,
może sam uczestniczyć w reakcji np. w przenoszeniu
elektronów zachodzącym w procesach oksydo-
redukcyjnych
układ cytochromowy w łańcuchu oddechowym,
może stabilizować strukturę II, III i IV rzędową białka
enzymatycznego,
np. α-amylaza zawierająca wapń,
ułatwia wiązanie apoenzymu z koenzymem.
METALOENZYMY
Enzymy, które zawierają silnie
przyłączone jony metali - stanowią one
grupę prostetyczną,
W katalitycznym centrum aktywnym
mogą znajdować się jony metali.
ponad 25% enzymów zawiera silnie
związany jon metalu niezbędny do ich
pełnej aktywności.
NAJCZĘSCIEJ WYSTĘPUJĄCE
JONY METALI
Magnez,
Wapń – tworzą stabilne kompleksy z
enzymami, kwasami nukleinowymi i innymi
ligandami.
Cynk,
Mangan,
Kobalt,
Żelazo
Miedź,
Molibden,
Selen - tworzą silne kompleksy z enzymami.
PRZYKŁADY DZIAŁANIA JONÓW
W METALOENZYMACH
Jony metalu, które uczestniczą w
reakcjach redoks, zazwyczaj wchodzą w
skład grup prostetycznych, takich jak
hem lub centrum żelazo – siarkowe.
ułatwiają przyłączanie i orientację
substratów,
Zmieniają konformację – hemoproteiny,
Ułatwiają tworzenie wiązań
kowalencyjnych z produktami
bezpośrednich reakcji,
np. kobalt w koenzymie B12.
WSPÓDZIAŁAJĄ Z
SUBSTRATAMI
aby uczynić je bardziej elektrofilowymi
(ubogimi w elektrony)
Usunięcie elektronu ∏ - dehydrogenaza
alkoholowa
lub nukleofilowymi (bogatymi w elektrony)
Metale aktywują grupę nukleofilową – kinazy i
liazy,
Uczestniczą w tworzeniu pary elektronów
wiązania σ (kwasy Lewisa)
Uczestniczą w tworzeniu wiązania π
(superkwasy)
Ustalają grupy zasadowe enzymu lub
substratu w określonej pozycji.
METALOENZYMY ZAWIERAJĄCE
JONY MIEDZI - PRZYKŁADY
dysmutaza ponadtlenkowa SOD
neutralizuje anionorodnik ponadtlenkowy (O
2
)·–,
oksydaza cytochromowa,
hydroksylaza dopaminy
synteza noradrenaliny,
oksydaza lizylowa
tworzenie wiązań krzyżowych w kolagenie i
elastynie,
Tyrozynaza
synteza melaniny,
oksydaza tiolowa
utrzymanie struktury keratyny.
INNE PRZYKŁADY
Enzym zawierający jony cynku
dehydrogenaza alkoholowa
Enzym zawierający jony molibdenu
aldehydooksydaza,
ksantynooksydaza,
oksydaza tiolowa.
ENZYMY AKTYWOWANE
PRZEZ METALE.
Wiążą słabiej jony metali,
Metale pełnią funkcje kofaktorów,
przyłączają się w sposób przejściowy
albo do enzymu albo do substratu.
Metale są konieczne do aktywacji,
muszą być obecne w środowisku, aby
zaszła kataliza.
PRZYKŁADOWE
AKTYWATORY
jony Mg2+
Enzymy przekształcające ATP
fosforylazy,
fosfohydrolazy,
jony Ca2+
Lipazy
trypsyna
jony Mn2+
arginazę,
jony Zn2+ i Co2+
karboksylazy
POŁĄCZENIA MIĘDZY
MIEJSCEM KATALITYCZNYM
ENZYMU, JONEM METALU I
SUBSTRATEM
KOMPLEKS Z MOSTKIEM
UTWORZONY PRZEZ
SUBSTRAT
E—S—ME
Tylko enzymy aktywowane metalami
mogą go utworzyć, ponieważ w
przypadku metaloenzymów metal jest
silnie związany z enzymem – tworzy
kompleks,
liaza cytrynianowa,
syntetaza glutaminianowa,
hydroksylaza dopaminy.
KOMPLEKS Z MOSTKIEM
UTWORZONY PRZEZ
ENZYM
ME—E—S
Utrzymują aktywną konformację,
syntetaza glutaminowa
Tworzą mostek z substratem, np. kinaza
pirogronianowa
Liaza cytrynianowa,
hydroksylaza dopaminy.
KOMPLEKS Z MOSTKIEM
UTWORZONY PRZEZ METAL
E—ME—S
Metaloenzymy wiąża substrat do
dwuskładnikowego kompleksu Enzym-
Metal,
prosty kompleks z mostkiem
metalowym,
cykliczny kompleks z mostkiem
utworzonym przez metal,
kinaza pirogronianowa,
karboksylaza pirogronianowa,
aldolaza,
polimeraza DNA
i enolaza.
BIBLIOGRAFIA
Biochemia Harpera ilustrowana, PZWL
2006.
Biochemia, Lubet Stryer, PWN 2003.