FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA

1.Budowa i funkcja mitochondriow
2.Fosforylacja oksydacyjna- to 

proces powstawania ATP napędzany 
transportem elektronów z substratów 
oddechowych na tlen. W procesie tym 
pośredniczy siła protonomotoryczna 
wytworzona przez gradient pH i 
różnicę potencjału elektrochemicznego 
na wewnętrznej błonie 
mitochondrialnej. 

3.Fosforylacja oksydacyjna 

zachodzi w błonie komórkowej 
organizmów prokariotycznych i w 
wewnętrznej błonie mitochondrialnej 
organizmów eukariotycznych.

SKŁADNIKI MITOCHONDRIALNEGO ŁAŃCUCHA 

TRANSPORTU ELEKTRONÓW

Kompleks
enzymatyczny

     Masa
 

(kilodaltony

)

Grupa
prostetyczna

Reduktaza
NADH- koenzym Q

     880

FMN,
białka Fe-S

Reduktaza
bursztynian – koenzym 

Q

     140

FAD,
białka Fe-S

Reduktaza 

cytochromowa

     250

Cytochrom b

562,

Cytochrom b

566,

Cytochrom c

1

białka Fe-S

Oksydaza 

cytochromowa

     160

Cytochrom a,
Cytochrom a

3

,

Cu

A

, Cu

B

CZĄSTECZKI UCZESTNICZĄCE W TRANSPORCIE 

ELEKTRONÓW WZDŁUŻ ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO

NAD

+

FAD

CZĄSTECZKI UCZESTNICZĄCE W TRANSPORCIE 

ELEKTRONÓW WZDŁUŻ ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO

CZĄSTECZKI UCZESTNICZĄCE W TRANSPORCIE ELEKTRONÓW 

WZDŁUŻ ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO

Centra żelazo-
siarkowe

2Fe-2S

4Fe-4S

Redukcja ubichinonu do 
ubichinolu

CZĄSTECZKI UCZESTNICZĄCE W TRANSPORCIE 

ELEKTRONÓW  WZDŁUŻ ŁAŃCUCHA 

ODDECHOWEGO

Struktura cytochromu C

Skladniki lancucha 

transportu elekronow

Kompleks 

enzymatyczny

Masa (kilodaltony)

Grupa prostertyczna

Oksydoteduktaza NADH – 

koenzym Q 

(Dehydrigenaza NADH)

880 (34 podjednostki)

FMN, bialka Fe-S

Reduktaza bursztynian 

koenzym Q

140 (4 podjednostek)

FAD , bialka Fe-S

Oksydoreduktaza 

koenzym Q cytochrom c 

(reduktaza 

cytochromowa)

250 (10 podjednostek)

Cytochrom B562,

Cytochrom B566,

Cytochrom C1, 

bialka Fe-S

Oksydaza cytochromu c 

(oksydaza cytochromowa

160 (10 podjednostek)

Cytochrom a1,

Cytochrom a3, Cu1

CuB

ŁAŃCUCH TRANSPORTU ELEKTRONÓW 

•

Transport elektronów przez łańcuch 
oddechowy jest wymuszony różnicą 
potencjału redoks między NADH i O

2

.

•

Silne reduktory wykazują ujemny 
potencjał oksydoredukcyjny (

E

o

’ 

dla 

NADH wynosi

 

       

– 0,32 V

 ), a silne utleniacze mają 

dodatni potencjał redoks, na przykład 

E

o

’

 dla O

2 

wynosi + 0,82 V.

         NADH + H

+

 + ½ O

2

       NAD

+

 + H

2

O

         Δ E

o

’

 

= 0,82 – (-0.32)= +1.14 V

        ΔG

o

’

 = - nF Δ E

o

’

 

ΔG

o

’ 

= -2 x 96,556kJ·V

-1

·mol

-1

x 1,14V = - 

220kJ/mol

        n – ilość przeniesionych elektronów
        F – stała Faradaya
        Δ E

o

’ 

–

 

zmiana potencjału redoks

        ΔG

o

’ 

– energia swobodna wydzielana 

podczas     reakcji utleniania. 

Różnica potencjałów red-ox pomiędzy 

utleniaczem a reduktorem w reakcji redox  

jest miarą wyzwalanej energii swobodnej.

Mathews i inni, Biochemistry, 
2000, zmodyfikowany

DZIAŁANIE POMP PROTONOWYCH

• Dehydrogenaza NADH

NADH + Q + 5H

+

matriks

                      NAD

+

 + QH

2

 + 4H

+

cytozol 

• Reduktaza cytochromowa

QH

2 

+ 2 cyt c

utleniony

 + 2H

+

matriks

               Q + 2cyt c

zred  

+ 

        

4H

+

cytozol 

• Oksydaza cytochromowa

 

4cyt c

zred  

+ 8H

+

matriks 

 + O

2

                          4cyt c

utl

 +  2

 

H

2

O + 

4H

+

cytozol 

HIPOTEZA CHEMIOSMOTYCZNA MITCHELLA

CZĘŚĆ I

Matriks mitochondrialna

Przestrzeń międzybłonowa

Zewnętrzna

 

błona mitochondrialna

Wewnętrzna błona 
mitochondrialna

FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA

1.PETER MITCHELL – HIPOTEZA CHEMIOSMOTYCZNA – 1961rok.

2.Transport zwrotny elektronów  i wytwarzanie ATP są sprzężone przez 

gradient protonowy utworzony w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej.

3.Przepływ elektronów  z NADH lub FADH

2

 przez łańcuch oddechowy 

powoduje uwalnianie energii. Jest ona wykorzystywana do przepompowania 

protonów z matriks mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej. 

Uczestniczą w tym: kompleks I, kompleks III i kompleks IV. 

4.Stężenie H

+

 w przestrzeni międzybłonowej wzrasta. Powstaje  gradient 

pH (ΔpH), jedna ze składowych siły protonomotorycznej napędzającej syntezę 

ATP.

5.Jednocześnie cytoplazmatyczna (zewnętrzna) strona wewnętrznej 

błony mitochondrialnej uzyskuje ładunek dodatni, a strona wewnetrzna 

ładunek ujemny. Powstaje więc różnica potencjałów elektrochemicznych(ΔΨ) 

na wewnnętrznej błonie mitochondrialnej ,czyli druga składowa siły 

protonomotorycznej napędzającej syntezę ATP. 

6. Wzór na siłę protonomotoryczną 

                                                 Δµ

H

 = ΔΨ - 2,3RT ΔpH / F

7.        Protony mogą powrócić do matriks jedynie przez specjalne 

kanały, którymi są cząsteczki enzymu 

syntazy ATP. 

BUDOWA SYNTAZY ATP

KONFORMACYJNA HIPOTEZA SYNTEZY ATP

1.Sformułował ją Paul Boyer przy współpracy z J. Walkerem.Nagroda Nobla w 

dziedzinie chemii – 1997r.

2.Podjednostki ß syntazy ATP posiadają miejsca katalityczne - miejsca wiązania 

nukleotydów: ADP +P

i

 oraz ATP.

3.Podjednostki ß syntazy ATP są funkcjonalnie nierównoważne: 

•miejsce katalityczne w formie 

O

 - otwarte – ma znikome powinowactwo do 

substratów;

•miejsce katalityczne w formie

 L

 – luźno wiąże substraty i nie ma aktywności 

katalitycznej;

•miejsce katalityczne 

T

 – mocno wiąże substraty ( ADP i P

i

 ) i jest katalitycznie 

aktywne.

5.Energia wniesiona przez przepływ protonów przez kanał F

o

, powoduje zmianę 

konformacji miejsc katalitycznych: T przechodzi w O, L w T a miejsce O w L. 

6.Te zmiany konformacyjne zachodzą prawdopodobnie na

 

skutek rotacji podjednostek 

ß względem podjednostki 

γ. 

Podjednostka  γ przenosi energię protonów i wymusza 

transformację miejsca T w miejsce O, aby nastąpiło odłączenie ATP. 

ELEKTRONY Z CYTOPLAZMATYCZNEGO NADH 

WCHODZĄ DO MITOCHONDRIÓW ZA 

POŚREDNICTWEM  CZÓŁENEK

STRYER L. BIOCHEMIA 1997

DZIAŁANIE TRANSLOKAZY ATP- ADP

1.Translokaza posiada pojedyncze miejsce wiązania nukleotydów, które 

oddziałuje raz z cytoplazmatyczną, a raz z matriksową stroną wewnętrznej 

błony mitochondrialnej. 

2.Wejście ADP do matriks mitochondrialnej jest jest sprzężone z wyjściem 

ATP.

3.Działanie translokazy jest hamowane przez 

atraktylozyd ( glikozyd 

roślinny )

 lub

 kwas bongkrekowy ( antybiotyk otrzymywany z pleśni ).

Każdy z 

tych inhibitorów zatrzymuje fosforylację oksydacyjną zaraz po jego podaniu.

STRYER L. 
BIOCHEMIA, 1997

WYDAJNOŚĆ ATP PRZY CAŁKOWITYM UTLENIENIU 

GLUKOZY

STRYER L. 
BIOCHEMIA, 1997

INHIBITORY I ROZPRZĘGACZE ŁAŃCUCHA 

ODDECHOWEGO

1.

2. 

TERMOGENINA

STRYER L., BIOCHEMIA, 1997

REAKTYWNE FORMY TLENU (ROS, ang. reactive oxygen 

species)

AKTYWNE FORMY TLENU I ENZYMY OCHRONNE

STRYER L., BIOCHEMIA, 1997

ENZYMY OCHRONNE

• Organizmy eukariotyczne 

zawierają dwie formy dysmutazy 

ponadtlenkowej (SOD): 

1.zawierającą magnez 

zlokalizowaną w mitochondriach;

     2.zawierającą cynk i miedż 

zlokalizowaną w cytoplazmie. 

Obie formy posiadają zbliżony 

mechanizm działania.

• Utleniona forma SOD (M

ox 

) 

wchodzi w reakcję z jonem 

ponadtlenkowym i powstaje O

2

 i 

zredukowana forma enzymu 

(M

red 

).

• Zredukowana forma enzymu 

reaguje z drugim jonem 

ponadtlenkowym i dwoma 

protonami, powstaje nadtlenek 

wodoru i zostaje zregenerowana 

utleniona forma enzymu.

 

INNE ZWIĄZKI – WYMIATACZE WOLNYCH RODNIKÓW

 

Kwas askorbinowy 
( wit.C)

Witamina E

Glutation – forma zredukowana