Biosynteza aminokwasów

Wstęp

20 podstawowych aminokwasów dzielimy na:

-endogenne (gdy są syntezowane przez organizm);
-egzogenne (gdy są niezbędne dla organizmu).

Rośliny i mikroorganizmy syntetyzują wszystkie.
Ssaki syntetyzują mniej – człowiek 11 z nich.
Aminokwasy dzielimy również ze względu na
różne

właściwości fizykochemiczne (zależne od ich

reszt).

Wstęp

Szlaki biosyntezy aminokwasów są różne.
Szkielet węglowy wszystkich
aminokwasów pochodzi

z kluczowych metabolitów pośrednich w

głównych szlakach

metabolicznych:
-glikoliza;
-cykl kwasu cytrynowego;
-szlak pentozofosforanowy.

Wstęp

Aminokwasy dzielimy na sześć rodzin
biosyntetycznych,

w zależności od metabolitu

pośredniego, z którego powstały.
Grupa α-aminowa pochodzi zwykle z
transaminacji

glutaminianu.

Wstęp

Cykl kwasu cytrynowego:

α-ketoglutaran > Glu > Gln/Pro/Arg
szczawiooctan > Asp > Ans/Met/Thr/Lys

(Thr > Ile)
Glikoliza:

3-fosfoglicerynian > Ser > Cys/Gly
pirogronian > Ala/Val/Leu
fosfoenolopirogronian > Phe/Tyr/Trp

Wstęp

Szlak pentozofosforanowy:

erytrozo-4-fosforan > Phe/Tyr/Trp
rybozo-5-fosforan > His

Metabolizm aminokwasów

Aminokwas + α-ketoglutaran > α-ketokwas +
glutaminian.
Aminokwas > łańcuch węglowodorowy +
amoniak.
Szkielet węglowodorowy > keton (aminokwasy
ketogenne).
Szkielet węglowodorowy > glukoza (aminokw.
glukogenne).
(Może też powstać acetylo~S-CoA, reakcje
egzoergiczne

tworzące ATP itd.).

Metabolizm aminokwasów

Egzogenna fenyloalanina >
endogenna tyrozyna.
Egzogenna metionina > endogenna
cysteina.
Glutaminian > glutamina.
Seryna/treonina > glicyna.

Skąd NH

Bakterie diazotroficzne wiążą azot
atmosferyczny przy

pomocy reduktazy i nitrogenazy (kompleks

nitrogenazy).
Elektrony ze zredukowanej ferredoksyny są
przenoszone

przez reduktazę na nitrogenazę z użyciem ATP.

+8e+8H

+16ATP+16H

O >

2NH

+16ADP+16P

Synteza glutaminianu

Ważnym enzymem w tej reakcji jest
dehydrogenaza

glutaminianowa, która nie rozróżnia

NADH i NADPH.

Synteza glutaminianu

U prokariontów występuje syntaza
glutaminianowa

przekształcająca glutaminę w

glutaminian:

α-ketoglutaran+glutamina+NADP+H

<> 2glutaminian+NADP

Transaminacja

Grupa α-aminowa + α-ketokwas > α-aminokwas.
Dawcą grupy α-aminowej może być każdy
aminokwas

z wyjątkiem lizyny, treoniny, proliny i

hydroksyproliny.

(Dwa ostatnie – iminokwasy z grupą iminową

wbudowaną

w pierścień pirolowy).

Ketokwasami mogą być:

pirogronian, szczawiooctan, α-ketoglutaran.
(Odpowiednie enzymy: AlAT, AspAT, GluAT).

Transaminacja

Przenośnik grupy -NH

to fosforan

pirydoksalu (koenzym).

Jest to pochodna witaminy B

(pirydoksyny).
Reakcje te są odwracalne i zachodzą
w równowadze.

Transaminacja

Grupa aldehydowa fosforanu pirydoksalu
wchodzi w reakcję

z grupą aminową aminokwasu, odłącza się

cząsteczka H

Podwójne wiązanie między azotem i
węglem.
Powstaje przejściowa zasada Schiffa.
Rozpad wiązania przy udziale cząsteczki
wody.

Transaminacja

Fosforan pidydoksalu > fosforan
pirydoksaminy.
Grupa aminowa reaguje z grupą
ketonową α-ketokwasu.

(Przekazanie grupy aminowej na

szkielet węglowodorowy).
Koenzym się odtwarza.

Wiązanie amoniaku przez

glutaminian

Syntetaza glutaminowa katalizuje
powstawanie wiązań

C-N. Nadmiar amoniaku jest wiązany

przez grupę

γ-karboksylową kwasu glutaminowego.

Powstaje glutamina.

Biosynteza asparaginy z

glutaminy

Fragment –NH

z grupy amidowej

glutaminy jest przenoszony

na grupę β-karboksylową asparaginianu.

Powstaje asparagina.
ATP > AMP + pirofosforan.
(Syntetaza asparaginowa).
Asparaginaza może cofnąć tę reakcję

poprzez hydrolityczny rozpad wiązania
amidowego w asparaginie.

Przemiana fenyloalaniny w

tyrozynę

Uczestniczy w niej tlen cząsteczkowy,
reduktorem jest THF,

który odłączając dwa wodory

przechodzi w DHF.

Document Outline