background image

 

 

Budowa Chemiczna Białek 

Emilia Pietrzak
Grupa B

background image

 

 

BIAŁKA:

Składają się z azotu, węgla, wodoru, 
tlenu i siarki,

Postać włókienkowa lub globularna,

Podstawowe struktury tworzące to 
aminokwasy połączone wiązaniem 
peptydowym.

background image

 

 

Wiązanie peptydowe:

background image

 

 

Mogą występować 
także inne grupy 
funkcyjne:

Hydroksylowa

Sulfhydrylowa

Pierścień aromatyczny

Pierścień heterocykliczny.

background image

 

 

Istnieją dwa izomery 
optyczne:

L-lewoskrętne,

D-prawoskrętne.

background image

 

 

W zależności od pH roztworu 
aminokwasy występują w 
postaci jonów:

Obojnaczych 

Kwasowych

zasadowych.

                         

forma niezjonizowana i jon obojnaczy

background image

 

 

Punkt izoelektryczny:

Wartość pH przy której przeważa 
jon obojnaczy, forma kwasowa i 
zasadowa pozostają w równowadze.

background image

 

 

Wysalanie

Zachodzi pod wpływem soli metali 
alkalicznych lub amonowych

Jony metali ciężkich także mogą 
powodować wytrącanie białek

Zmiana wtórnej struktury.

background image

 

 

Denaturacja

Zmiany kształtu, właściwości 
fizycznych, chemicznych i 
biologicznych

Może przebiegać samorzutnie lub 
pod wpływem czynników fizycznych 
i chemicznych.

background image

 

 

Do wykrywania białek 
najczęściej służą 
reakcje:

Biuretowa

Ksantoproteinowa

Millona.

background image

 

 

Struktura 
pierwszorzędowa:

Kolejność aminokwasów w łańcuchu 
polipeptydowym.

background image

 

 

Struktura drugorzędowa:

Charakteryzuje się zwinięciem 
łańcucha polipeptydowego w 
postaci prawoskrętnej helisy,

Ustabilizowana wiązaniami 

 wodorowymi.

background image

 

 

Struktura 
trzeciorzędowa:

Białka globularne

Określana przez strukturę 
pierwszorzędową

Pofałdowanie i zwinięcie spirali 
białkowej w przestrzennie zwarty 
układ.

background image

 

 

Struktura 
czwartorzędowa:

Określana stopniem asocjacji i 
polimeryzacji cząsteczek białkowych 
w większe agregaty,

Utrwalona przez wiązania 
disiarczkowe i chelatowe.

background image

 

 

Aminokwasy:

Egzogenne: lizyna, izoleucyna, 
leucyna, metionina,fenyloalanina, 
treonina,tryptofan,walina.

Względnie egzogenne: cysteina i 
tyrozyna.

Endogenne: alanina, arginina, kwas 
asparaginowy, kwas glutaminowy, 
glicyna, prolina, seryna.

background image

 

 

Grupy końcowe:

Wolne grupy aminowe i 
karboksylowe aminokwasów 
łańcucha peptydowego.

background image

 

 

Analiza sekwencyjna:

Wykorzystuje się:

trypsynę- odczepia lizynę i argininę,

chymotrypsynę- odczepia 
fenyloalaninę i tyrozynę.

background image

 

 

Metody chemiczne:

Blokowanie grup końcowych 
aminokwasów np. za pomocą 2,4-
dinitrochlorobenzenu,

Identyfikacja aminokwasu, który 
połączył się ze związkiem 
blokującym.

background image

 

 

Białka:

Proste:   

-albuminy

-globuliny

-gluteliny

-prolaminy

-skleroproteiny

-histony

-protaminy

Złożone:

-fosfoproteiny

-nukleoproteiny

-chromoproteiny

-metaloproteiny

-glikoproteiny

-lipoproteiny

background image

 

 

Albuminy:

Rozpuszczalne w wodzie,

Wytrącają się podczas gotowania 
mięsa w postaci tzw. szumowin lub 
ścinają na dnie garnka podczas 
gotowania mleka. 

background image

 

 

Globuliny:

Występują w płynach ustrojowych i 
białkach zapasowych nasion,

Nie rozpuszczalne w wodzie,

Rozpuszczalne w rozcieńczonych 
roztworach soli obojętnych,

Łatwo ulegają denaturacji.

background image

 

 

Gluteliny:

Występują w ziarnach pszenicy, 
żyta, jęczmienia i owsa,

Nie rozpuszczalne w roztworach soli 
obojętnyh,

Rozpuszczalne w rozcieńczonych 
roztworach kwasów i zasad.

background image

 

 

Prolaminy:

Występują w ziarniakach zbóż,

Rozpuszczalne w niższych 
alkoholach alifatycznych i 
niektórych aromatycznych,

Wchodza w skład glutenu,

Brak lizyny i tryptofanu(mała 
wartość żywieniowa).

background image

 

 

Skleroproteiny:

Stanowią duża grupę białek 
fibrylarnych,

Odporne na działanie enzymów 
proteolitycznych.

background image

 

 

Histony:

Białka jąder komórkowych,

Mało aminokwasów siarkowych,

Brak tryptofanu,

Dużo histaminy, lizyny i argininy.

background image

 

 

Protaminy:

Zaliczane do polipeptydów,

Przeważają aminokwasy zasadowe,

Brak aminokwasów siarkowych.

background image

 

 

Fosfoproteiny:

Zawierają kwas fosforowy związany 
estrowo z grupami hydroksylowymi 
seryny i treoiny,

W wyniku hydrolizy kwas fosforowy 
łatwo ulega odczepieniu.

background image

 

 

Nukleoproteiny:

Stanowią grupę białek zasadowych,

Występują w jądrach komórkowych,

Stanowią podstawowy materiał 
genetyczny,

Niemal z czystych nukleoprotein 
zbudowane są wirusy.

background image

 

 

Chromoproteiny:

Grupą prostetyczną są barwniki,

W roztworach stężonych ulegają 
koagulacji,

hemoglobina,mioglobina,rodopsyna.

background image

 

 

Metaloproteiny:

Grupę prostetyczną stanowią atomy 
metalu związane koordynacyjnie z 
białkiem,

Obecne w licznych enzymach 
oksydacyjno-redukcyjnych.

background image

 

 

Glikoproteiny:

Grupą prostetyczną są cukrowce lub 
aminocukry,

Koagulacja zachodzi podczas 
zakwaszania, wysalania i działania 
etanolu.

background image

 

 

Lipoproteiny:

Jako grupę prostetyczną mogą 
zawierać triacyloglicerole, wolne 
kwasy tłuszczowe,fosfatydy i 
sterole,

Występują w tłuszczach 
zwierzęcych, błonach komórkowych, 
osoczu krwi i limfie.

background image

 

 

            Dziękuję.


Document Outline