Aminokwasy

• Aminokwasy są to związki chemiczne posiadające zarówno 

grupę aminową jak również karboksylową

Przykłady aminokwasów:

 

 

Właściwości aminokwasów

• Są związkami krystalicznymi, bezbarwnymi
• Rozpuszczają się w rozpuszczalnikach polarnych, 

natomiast nie rozpuszczają się w 
rozpuszczalnikach niepolarnych

• Mają wysokie temperatury topnienia ze względu 

na ich charakter jonowy.

 

 

Właściwości chemiczne glicyny

Roztwór wodny glicyny jest prawie obojętny ponieważ 
obecne w cząsteczce grupy: karboksylowa i aminowa 
ulegają wewnętrznemu zobojętnieniu. Tworzy się sól 
wewnętrzna (jon obojnaczy) w rezultacie przeniesienia jonu 
H

+

 od grupy karboksylowej do grupy aminowej. 

 

 

Sól taka może reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami. 

pH, przy którym cząsteczka aminokwasu jest obojętna i nie porusza się
w polu elektrycznym nazywane jest punktem izoelektrycznym (pI)

W pH wyższym od punktu izoelektrycznego następuje oddysocjowanie protonu
od grupy aminowej i cząsteczka staje się anionem (podczas elektroforezy
porusza się w kierunku elektrody dodatniej – anody)

W pH niższym od punktu izoelektrycznego następuje przyłączenie protonu
do grupy karboksylowej i cząsteczka staje się kationem (podczas
elektroforezy porusza się w kierunku elektrody ujemnej - katody)

 

 

Aminokwasy mogą ulegać kondensacji, tworząc między sobą wiązanie peptydowe.
Reakcja kondensacji zachodzi pomiędzy grupą aminową i karboksylową dwóch
aminokwasów. 

 

 

Powstały produkt nadal ma grupę aminową i karboksylową i może 
reagować dalej w reakcji kondensacji. Związki powstałe w wyniku 
kondensacji aminokwasów, noszą nazwę peptydów.

Reakcją odwrotną jest reakcja hydrolizy:

 

 

Aminokwasy białkowe

• Jedną z najważniejszych ról aminokwasów jest ich udział 

jako podjednostek budulcowych w tworzeniu białek.

• Ze wszystkich znanych białek wyodrębniono tylko 25 

aminokwasów tzw. białkowych. 

• W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest 

związana z tym samym atomem węgla, z którym związana 
jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru. Ten atom węgla 
określa się jako atom węgla α. Wszystkie aminokwasy 
białkowe są α-aminokwasami. 

C

COO

H

H

3

N

R

-

+

 

 

Przykłady aminokwasów białkowych

 

 

Z atomem węgla α związane są cztery różne podstawniki, a więc są to 
cząsteczki chiralne i mogą występować w postaci enancjomerów 
(czynnych optycznie). Konfiguracja grup związanych z atomem węgla α 
jest dla wszystkich aminokwasów białkowych taka sama i oznacza się ją 
jako L. Wszystkie aminokwasy białkowe są więc L-α-aminokwasami.

 

 

Aminokwasy egzogenne

Wśród aminokwasów wchodzących w skład białek są 
takie, których organizm ludzki nie potrafi syntezować i 
muszą zostać dostarczone wraz z pożywieniem. Są to tak 
zwane aminokwasy egzogenne. 

Zaliczane są do nich: walina, leucyna, lizyna, metionina, 
treonina, fenyloalanina, tryptofan, arginina, histydyna

 

 

Podział aminokwasów

Aminokwasy można podzielić ze względu na:

• ilość grup aminowych i karboksylowych
• polarność grupy R (łańcucha bocznego)
• charakter grupy R (łańcucha bocznego)

C

COO

H

H

3

N

R

-

+

 

 

Podział ze względu na ilość grup karboksylowych i 

aminowych

• Aminokwasy obojętne (jedna grupa –NH

2

 i jedna grupa –COOH)

• Aminokwasy kwaśne (jedna grupa –NH

2

 i dwie grupy –COOH)

• Aminokwasy zasadowe (dwie grupy –NH

2

 i jedna grupa –COOH)

• Aminokwasy obojętne z układem cyklicznym

 

 

Podział aminokwasów ze względu na polarność 

grupy bocznej

 

 

Podział ze względu na charakter łańcucha bocznego

• z bocznym łańcuchem alifatycznym

glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna

• z bocznym łańcuchem zawierającym grupy hydroksylowe

seryna, treonina

• z bocznym łańcuchem zawierającym atomy siarki

cysteina, cystyna, metionina

• z bocznym łańcuchem zawierającym grupy kwasowe lub ich amidy

kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina

• z bocznym łańcuchem zawierającym grupy zasadowe

arginina, lizyna, hydroksylizyna, histydyna,

• zawierające pierścień aromatyczny

fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan

• iminokwasy

prolina, 4-hydroksyprolina

 

 

BIAŁKA

• Naturalne polipeptydy czyli polimeryczne 

związki zbudowane głównie z 
aminokwasów połączonych z sobą 
wiązaniami polipeptydowymi. Synteza 
białek odbywa się w organellach 
komórkowych zwanych rybosomami. 
Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w 
skład białek są C, H, O, N, ale także S i P 
oraz niektóre jony metali Mg

2+

, Ca

2+

, Cu

2+

, 

Co

2+

, Zn

2+

, Mn

2+

,

 

 

 

Znaczenie białek

Znaczenie białek

•

Większość białek ma naturę 

Większość białek ma naturę 

koloidalną. Są wrażliwe na różne 

koloidalną. Są wrażliwe na różne 

czynniki fizyczne       np. temperaturę, 

czynniki fizyczne       np. temperaturę, 

stężone roztwory kwasów i zasad oraz 

stężone roztwory kwasów i zasad oraz 

soli metali ciężkich. Pod wpływem 

soli metali ciężkich. Pod wpływem 

wielu czynników tracą swą 

wielu czynników tracą swą 

charakterystyczną strukturę 

charakterystyczną strukturę 

przestrzenną bezpowrotnie 

przestrzenną bezpowrotnie 

(denaturacja) bądź odwracalnie 

(denaturacja) bądź odwracalnie 

(koagulacja)

(koagulacja)

 

 

•

Białka stanowią podłoże lub biorą udział w 

Białka stanowią podłoże lub biorą udział w 

licznych procesach fizjologicznych,

licznych procesach fizjologicznych,

•

przenoszeniu i magazynowaniu różnych 

przenoszeniu i magazynowaniu różnych 

substancji

substancji

•

utlenianiu tkankowym

utlenianiu tkankowym

•

krzepnięciu krwi

krzepnięciu krwi

•

procesach odpornościowych

procesach odpornościowych

•

procesach widzenia

procesach widzenia

•

przewodzenia bodźców nerwowych 

przewodzenia bodźców nerwowych 

•

skurczu mięśni

skurczu mięśni

•

dostarczaniu energii

dostarczaniu energii

•

regulacji procesów metabolicznych

regulacji procesów metabolicznych

•

stężenia jonów

stężenia jonów

•

ciśnienia osmotycznego

ciśnienia osmotycznego

Wszystkie te funkcje przebiegają dzięki temu, 

Wszystkie te funkcje przebiegają dzięki temu, 

że białka mogą ulegać zmianom strukturalnym 

że białka mogą ulegać zmianom strukturalnym 

w sposób odwracalny.

w sposób odwracalny.

 

 

Podział białek na podstawie 

Podział białek na podstawie 

funkcji biologicznych

funkcji biologicznych

1.

1.

Enzymy

Enzymy

2.

2.

Białka transportowe (hemoglobina, 

Białka transportowe (hemoglobina, 

albumina osocza, lipoproteiny)

albumina osocza, lipoproteiny)

3.

3.

Białka strukturalne (kolagen, elastyna, 

Białka strukturalne (kolagen, elastyna, 

keratyna, glikoproteiny)

keratyna, glikoproteiny)

4.

4.

Białka biorące udział w skurczu (miozyna)

Białka biorące udział w skurczu (miozyna)

5.

5.

Białka błon komórkowych

Białka błon komórkowych

6.

6.

Hormony (insulina, glukagon, ACTH

Hormony (insulina, glukagon, ACTH

, ADH

, ADH

 i 

 i 

in.)

in.)

7.

7.

Białka odpornościowe i ochraniające (

Białka odpornościowe i ochraniające (





-

-

globulina, fibrynogen)

globulina, fibrynogen)

8.

8.

Toksyny

Toksyny

 

 

  

  

Białka

Białka

Fibrylarn

Fibrylarn

e

e

Globularne

Globularne

Złożone

Złożone

Proste

Proste

Podział białek na podstawie charakterystyki strukturalnej

Podział białek na podstawie charakterystyki strukturalnej





-keratyna

-keratyna





-keratyna

-keratyna

          

Albuminy 

Globuliny 

Histony 

Prolaminy 

Protaminy 

Gluteiny

Lipoproteiny

Lipoproteiny

Glikoproteiny

Glikoproteiny

Nukleoproteiny

Nukleoproteiny

Metaloproteidy 

Metaloproteidy 

Fosforoproteiny

Fosforoproteiny

Chromoproteiny

Chromoproteiny

 

 

•

Wiązanie pomiędzy dwoma aminokwasami 

Wiązanie pomiędzy dwoma aminokwasami 

(wiązanie peptydowe)

(wiązanie peptydowe)

•

jest wiązaniem pomiędzy węglem grupy 

jest wiązaniem pomiędzy węglem grupy 

karboksylowej poprzedniego aminokwasu i 

karboksylowej poprzedniego aminokwasu i 

azotem grupy alfa-aminowej drugiego 

azotem grupy alfa-aminowej drugiego 

aminokwasu.

aminokwasu.

•

Wiązanie pomiędzy węglem i azotem ma 

Wiązanie pomiędzy węglem i azotem ma 

charakter wiązania częściowo podwójnego. 

charakter wiązania częściowo podwójnego. 

Obrót wokół tego wiązania nie jest swobodny.

Obrót wokół tego wiązania nie jest swobodny.

N

H

2

R

H

COOH

N

H

2

R'

H

COOH

N

H

2

R

H

O

N
H

R'

H

COOH

+

+

H

2

O

 

 

H

H

C

H

3

CH

3

H

CH

3

C

H

3

H

N

O

H

N

O

H

Buten-2

izomer cis

izomer trans

Peptyd

izomer cis

izomer trans

Gdy obrót wokół wiązania nie jest swobodny (np. wiązanie 

Gdy obrót wokół wiązania nie jest swobodny (np. wiązanie 

podwójne C=C), to może wystąpić izomeria geometryczna typu 

podwójne C=C), to może wystąpić izomeria geometryczna typu 

cis – trans:

cis – trans:

 

 

NH

3

C

C

O

N

R

H

H

C

C

R

H

O

N

H

COO

H

R

+

-

Atomy głównego łańcucha polipeptydu, 
to:
 N, Ca, C’, N, Ca, C’, N, Ca, C’.

Wiązania peptydowe w polipeptydach 

Wiązania peptydowe w polipeptydach 

(tutaj jest to tripeptyd – trzy połączone ze sobą aminokwasy)

(tutaj jest to tripeptyd – trzy połączone ze sobą aminokwasy)

są płaskie i zawsze typu 

są płaskie i zawsze typu 

trans

trans

.

.

 

 

Sposoby organizacji 

struktury białek

Obecność grup zawierających atomy 

Obecność grup zawierających atomy 

wodoru związane z atomem azotu i 

wodoru związane z atomem azotu i 

tlenu i jednocześnie grup 

tlenu i jednocześnie grup 

karbonylowych daje możliwość 

karbonylowych daje możliwość 

tworzenia 

tworzenia 

wiązań wodorowych

wiązań wodorowych

 

 

pomiędzy sobą.

pomiędzy sobą.

Ponadto grupy te tworzą wiązania 

Ponadto grupy te tworzą wiązania 

wodorowe 

wodorowe 

z cząsteczkami wody otaczającymi 

z cząsteczkami wody otaczającymi 

białko. 

białko. 

W konsekwencji te części reszt 

W konsekwencji te części reszt 

aminokwasowych, które mają 

aminokwasowych, które mają 

charakter 

charakter 

hydrofilowy

hydrofilowy

 eksponowane 

 eksponowane 

są na zewnątrz cząsteczki, 

są na zewnątrz cząsteczki, 

natomiast aminokwasy z 

natomiast aminokwasy z 

niepolarnymi grupami bocznymi, 

niepolarnymi grupami bocznymi, 

mające charakter 

mające charakter 

hydrofobowy

hydrofobowy

, 

, 

unikają kontaktu z wodą i zwykle 

unikają kontaktu z wodą i zwykle 

tworzą trudno dostępne 

tworzą trudno dostępne 

kieszenie 

kieszenie 

hydrofobowe

hydrofobowe

.

.

 

 

•

Strukturę I-rzędową

Strukturę I-rzędową

 segmentu łańcucha 

 segmentu łańcucha 

polipeptydowego lub białka określa 

polipeptydowego lub białka określa 

kolejność(sekwencja) aminokwasów 

kolejność(sekwencja) aminokwasów 

w łańcuchu, bez uwzględnienia układu 

w łańcuchu, bez uwzględnienia układu 

przestrzennego (niezależnie od 

przestrzennego (niezależnie od 

konfiguracji na atomie węgla) oraz 

konfiguracji na atomie węgla) oraz 

umiejscowienia wiązań disulfidowych, jeśli 

umiejscowienia wiązań disulfidowych, jeśli 

występują.

występują.

•

Za utrzymanie tej struktury są 

Za utrzymanie tej struktury są 

odpowiedzialne wiązania peptydowe. 

odpowiedzialne wiązania peptydowe. 

Wpływ sekwencji aminokwasowej na 

Wpływ sekwencji aminokwasowej na 

strukturę przestrzenną białek ma doniosłe 

strukturę przestrzenną białek ma doniosłe 

znaczenie dla właściwości biologicznych.

znaczenie dla właściwości biologicznych.

 

 

• Struktura I-rzędowa:

• Określone białko ma ściśle zdefiniowany skład i 

sekwencję (kolejność) aminokwasów; mówimy 

o pierwszorzędowej strukturze białka.

• Mówiąc o strukturze pierwszorzędowej, 

podajemy kolejność aminokwasów w białku, 

np.:

• Gly Gly Ala His Ala Asp Asp Gly Ala Gly Arg

 

 

Struktura II-rzędowa

Strukturę  II-rzędową  segmentu  białka  określa  lokalny  układ 
przestrzennego 

głównego 

łańcucha, 

bez 

uwzględnienia 

konformacji łańcuchów bocznych segmentu lub jego zależność od 
innych  segmentów. 

Łańcuch  polipeptydowy  ma  ściśle  określoną 

konformację,  którą  opisują  kąty  dwuścienne  łańcucha  głównego, 
liczone  od  N-końca  (wolna  grupa  aminowa)  do  C-końca  (wolna 
grupa karboksylowa). Postać natywna (naturalna) białka ma tylko 
jedną możliwą konformację w stanie aktywnym.

Struktura  II-rzędowa  jest  utrzymywana  za  pomocą  mostków 
disulfidowych i wiązań wodorowych.

 

 

•

Kąty dwuścienne opisujące 

Kąty dwuścienne opisujące 

konformację łańcucha głównego:

konformację łańcucha głównego:

•

N-C

N-C





  -   

  -   





•

C

C





-C’ -   

-C’ -   





•

C’-N  -    

C’-N  -    





+

H

3

N C

H

R

C N

O

C C N

H

R

O

C COO

-

H

R

H

H

STRUKRURA II 

STRUKRURA II 

rzędowa

rzędowa

 

 

Struktury powtarzające się 

periodycznie (regularne, 

uporządkowane)

• Spirala a: F = -58 stopni; Y = -47 stopni; w = 

180 stopni

• Płachta b: F = 180 stopni; Y = 180 stopni; w = 

180 stopni

• W rejonach, w których kilka kolejnych 

aminokwasów ma takie same kąty łańcucha 

głównego występują struktury uporządkowane. 

Spirala alfa (alfa-helisa) ma kształt sprężyny:

 

 

 

 

 

 

Struktura alfa helisy 

Struktura alfa helisy 

śruba

śruba

 

 

• O ile atomy łańcucha głównego w alfa-

helisie tworzą spiralę,

• to w beta-płachcie atomy łańcucha 

głównego leżą na powierzchni 

przypominającej kartkę złożoną w 

harmonijkę.

• Obie konformacje łańcucha często 

występują w strukturze białka.

• Następne przezrocze pokazuje 

konformację beta-płachty w dwóch rzutach

 

 

 

 

Struktura beta-płachty

Struktura beta-płachty

 

 

Struktura-III-rzędowa

• Strukturę-III-rzędową określa ogólne 

rozmieszczenie przestrzenne i wzajemne 

powiązanie skręconych łańcuchów oraz 

poszczególnych reszt aminokwasowych w 

pojedynczym łańcuchu polipeptydowym bez 

uwzględnienia zależności od sąsiednich 

podjednostek. Łańcuchy polipeptydowe 

uporządkowane zgodnie z ich strukturą II-rzędową 

układaja się w przestrzeni w ściśle określony 

sposób. W białkach fibrylarnych tworzą one rodzaj 

pofałdowanych rusztów a w globularnych 

przestrzennie powyginane twory.

• Strukturę III-rzędową stabilizują mostki 

disulfidowe, wiązania wodorowe i siły Van der 

Waalsa.

 

 

•

Struktura III-rzędowa:

Struktura III-rzędowa:

•

Na konformację łańcucha głównego 

Na konformację łańcucha głównego 

mogą wpływać dodatkowe 

mogą wpływać dodatkowe 

oddziaływania i wiązania, np. 

oddziaływania i wiązania, np. 

wiązanie dwusiarczkowe

wiązanie dwusiarczkowe

 pomiędzy 

 pomiędzy 

grupami bocznymi Cys (tworzą 

grupami bocznymi Cys (tworzą 

mostek kowalencyjny -S-S- 

mostek kowalencyjny -S-S- 

pomiędzy odległymi resztami Cys) i 

pomiędzy odległymi resztami Cys) i 

wiązania wodorowe

wiązania wodorowe

 pomiędzy 

 pomiędzy 

odległymi częściami łańcucha 

odległymi częściami łańcucha 

polipeptydowego.

polipeptydowego.

 

 

N

O

S

N

H

O

H

H

N

O

S

H

O

H

N

H

N

O

S

N

H

O

H

N

O

S

O

H

N

H

 

 

N

N

N

N

O

O

O

O

H

H

H

H

N

N

N

O

O

H

O

O

H

H

Fragment łańcucha 

Fragment łańcucha 

polipeptydowego z wiązaniami 

polipeptydowego z wiązaniami 

wodorowymi pomiędzy 

wodorowymi pomiędzy 

atomami wodoru (grupy N-H) 

atomami wodoru (grupy N-H) 

i atomami tlenu (grupy C=O) 

i atomami tlenu (grupy C=O) 

należącymi do odległych 

należącymi do odległych 

aminokwasów w sekwencji (w 

aminokwasów w sekwencji (w 

łańcuchu), Wiązania 

łańcuchu), Wiązania 

wodorowe są zaznaczone 

wodorowe są zaznaczone 

liniami przerywanymi.

liniami przerywanymi.

Wiązania wodorowe występują 

Wiązania wodorowe występują 

zarówno w alfa-helisie, jak i 

zarówno w alfa-helisie, jak i 

beta-pętli. To one są 

beta-pętli. To one są 

odpowiedzialne za trwałość 

odpowiedzialne za trwałość 

konformacyjną tych 

konformacyjną tych 

uporządkowanych struktur.

uporządkowanych struktur.

Na tym rysunku pokazany jest 

Na tym rysunku pokazany jest 

fragment łańcucha 

fragment łańcucha 

polipeptydowego zawierający 

polipeptydowego zawierający 

beta-pętlę.

beta-pętlę.

 

 

 

 

 

 

Struktura IV-rzędowa:

• Większość białek występuje w 

stanie natywnym w postaci 
asocjatów wyższego rzędu, tj. 
związanych ze sobą 
niekowalencyjnie kilku 
podjednostek.

 

 

Struktura przestrzenna hemoglobiny. 

Struktura przestrzenna hemoglobiny. 

Dwie podjednostki alfa i dwie 

Dwie podjednostki alfa i dwie 

podjednostki beta są zaznaczone 

podjednostki beta są zaznaczone 

różnymi kolorami. Zielony jest hem.

różnymi kolorami. Zielony jest hem.

 

 

Kolagen – główne białko strukturalne 

kręgowców

• Kolagen jest głównym białkiem tkanki łącznej i 

stanowi około 25% wszystkich białek organizmu 
człowieka

• Około połowy kolagenu znajduje się w skórze 
• Stanowi około 70% suchej masy skóry i ścięgien
• Znane jest ponad 20 typów kolagenu. W skórze 

85% kolagenu stanowi typ I

 

 

Właściwości kolagenu

• Jest białkiem strukturalnym
• Jest białkiem fibrylarnym
• Kolagen w ścięgnach tworzy asymetryczne 

struktury o dużej odporności na rozciąganie

• Kolagen w skórze tworzy luźno utkane włókna 

nadające skórze elastyczność

• Kolagen zębów i kości zawiera minerał – 

hydroksyapatyt (polimer fosforanu wapnia)

• Kolagen w rogówce oka jest wysoce 

uporządkowany i pozostaje przezroczysty

 

 

Budowa kolagenu typu I

• Cząsteczka kolagenu składa się  potrójnej helisy (trzech 

skręconych ze sobą łańcuchów).

• Każdy łańcuch przybiera formę lewoskrętnej helisy, a trzy 

nici nawijają się na siebie prawoskrętnie. Taka budowa 
chroni cząsteczkę przed rozwijaniem.

• Każdy łańcuch składa się z ponad 1000 aminokwasów, a 

masa całej cząsteczki to około 300 kDa.

• Pierwszorzędową strukturę kolagenu charakteryzuje 

występowanie układów trójkowych: Gly-X-Y.

• Co trzeci aminokwas to glicyna, która doskonale mieści się 

we wnętrzu skręconej helisy. Poza nią charakterystyczne 
jest występowanie dużej ilości proliny oraz hydroksyproliny. 
Częsty układ to: Gly-Pro-Hyp

• Hydroksyprolina powstaje na drodze modyfikacji proliny w 

utworzonej cząsteczce kolagenu przez enzym wymagający 
obecności witaminy C. Niedobór witaminy C powoduje 
wystąpienie szkorbutu. 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Kolagen w przemyśle kosmetycznym

•

Kolagen i podobne proteiny zastosowane na skórę 
posiadają działanie nawilżające oraz posiadają 
zdolność do tworzenia filmu ochronnego.
Kolagen w kosmetykach stosowany jest 
najczęściej w dwóch postaciach:

•

Tzw. kolagen „rozpuszczalny” uzyskiwany przez 
ekstrakcję (najczęściej ze skór młodego bydła lub 
rybich) za pomocą rozcieńczonych roztworów soli 
lub słabych kwasów

•

Hydrolizat kolagenu – są to polipeptydy uzyskane 
dzięki częściowemu rozkładowi kolagenu. Ich 
masa waha się w zależności od procesu 
otrzymywania (najczęściej 1-10 kDa)

 

 

Przykładem innych białek stosowanych w 
kosmetykach są keratynowe proteiny z wełny, 
stosowane w preparatach do pielęgnacji rąk. 
Zaobserwowano, że:

• zwiększają zatrzymywanie wody w skórze 

(poprawiają nawodnienie skóry)

• poprawiają elastyczność skóry
• zmniejszają uszkodzenia skóry rąk spowodowane 

jej narażeniem na działanie detergentów

Inne proteiny stosowane w kosmetykach

 

 

Kolagen „rozpuszczalny”:
• przyspiesza gojenie się ran
• korzystnie wpływa na skórę podrażnioną 

promieniowaniem UV

• żel kolagenowy hamuje przezskórną utratę wody
• uważa się, że nie przenika przez nieuszkodzoną 

skórę

Hydrolizat kolagenu:
• mniejsze cząsteczki łatwiej przenikają w głąb 

naskórka

• brak pewności co do aktywności biologicznej

 

 

Zastosowanie peptydów w 

kosmetykach

Podejmowane są próby zastosowania w 
kosmetykach krótkich peptydów, wykazujących 
korzystne działanie na skórę.

 

 

Peptydy o działaniu 

przeciwzmarszczkowym

Peptyd pal-KTTKS będący fragmentem początkowym kolagenu typu I: 
• przyspiesza gojenie ran i stymuluje produkcję kolagenu
• zaobserwowano zmniejszenie się zmarszczek po zastosowaniu na 

skórę twarzy

Peptyd sojowy (Phytokine) uzyskany przez fermentację białka 

sojowego przez bakterie Lactobacillus gonus.

• zwiększa produkcję glikozaminoglikanów (GAG) 
• u części pacjentów zaobserwowano wzrost ilości kolagenu w skórze

Tetrapeptyd o budowie podobnej do fragmentu dekoryny 

(proteoglikanu zaangażowanego w organizację matrix 
międzykomórkowego i formowanie prawidłowej struktury kolagenu 
– z wiekiem ilość dekoryny zmniejsza się)

• zaobserwowano wzrost elastyczności skóry po 4 tygodniach 

stosowania

 

 

Palmitylowany tripeptyd pal-Gly-His-Lys
• przyłączenie reszty kwasu palmitynowego zwiększa 

przenikanie peptydu w głąb naskórka i skóry właściwej

• peptyd ten zwiększa produkcję kolagenu

Syntetyczny heksapeptyd – Argirelina
• peptyd zaprojektowany aby naśladować mechanizm 

działania toksyny botulinowej

• podobnie jak toksyna botulinowa hamuje uwalnianie 

neuroprzekaźnika warunkującego skurcz mięsni

• działa słabiej ale nie posiada właściwości toksycznych
• po 30 dniowym stosowaniu zaobserwowano redukcję 

głębokości zmarszczek o 30%

 

 

Peptydy wykazujące inne działanie

N-acetylo-tyrozylo-argininian heksadecylu 

(Kyotorphin)

• Jest to zmodyfikowany (zwiększona lipofilność) 

dipeptyd o aktywności przeciwbólowej.

• Po zastosowaniu na skórę zmniejsza wrażliwość 

na bodźce takie jak ciepło i podrażnienia 
chemiczne.

• Istnieje szansa zastosowania tego związku w 

preparatach dla osób o nadwrażliwej skórze.

 

 

Glutation

• Tripeptyd (γ-glutamylo-cysteinylo-glicyna) o 

właściwościach przeciwutleniających.

• Oprócz działania antyoksydacyjnego 

zaobserwowano również, że glutation hamuje 
syntezę melanin.

 

 

Zastosowanie w pielęgnacji worków 

pod oczami

Syntetyczny peptyd złożony z dwóch fragmentów:
• fragment peptydu wirusa HIV posiadający właściwość 

wnikania do komórek

• fragment parathormonu – peptydu wykazującego m.in. 

działanie lipolityczne

Peptyd otrzymany z połączenia tych dwóch fragmentów 
zastosowany w kremie pod oczy zwiększał lipolizę w 
komórkach i zmniejszał wielkość worków pod oczami.