CHEMIA ORGANICZNA

AMINOKWASY

i BIAŁKA

CHEMIA

ORGANICZNA

Podział białek

Białka należą do związków chemicznych typu makromolekuł,

czyli
                   wielkocząsteczkowych. Wśród składników żywych organizmów
białka
                   należą do substancji, które posiadają decydujące znaczenie dla
procesów
                   bioochemicznych detrminyjących zjawiska życiowe.

Ze względu na złożoną i wielopostaciową strukturę molekularną, białka
występują w różnych formach oraz wykazują różnorodność właściwości
biologicznych. Są zasadniczym i ilościowo najobficiej występującym
składnikiem komórek. W suchej masie ciała dorosłego człowieka zawartość
białek sięga 56%. Białka są obecne w każdej komórce, we krwi, płynach
tkankowych i mózgowo-rdzeniowych, limfie itp.
Odgrywają dużą rolę w regulacji ciśnienia osmotycznego, stężenia jonów
wodorowych spełniając rolę buforów, dalej biorą udział w krzepnięciu krwi i
procesach odpornościowych. Białka jako enzymy spełniają rolę
katalizatorów, a jako hormony regulują przemianę materii.
Wszystkie białka zawierają azot (ok. 16%), poza tym węgiel, wodór, tlen, a
często i inne pierwiastki, np. siarkę, fosfor, żelazo i miedź.
Białka dzieli się na dwie obszerne klasy:

białka fibrylarne (inaczej włókniste lub włókiennikowe)
białka globularne (inaczej białka kuliste lub kłębuszkowe)

Białka fibrylarne

Białka fibrylarne są materiałem budulcowym organizmów zwierzęcych.

Głównymi białkami fibrylarnymi są:

keratyna (białko znajdujące się we włosach, paznokciach i mięśniach

oraz

rogach, kolcach i piórach zwierząt)

kolagen (białko znajdujące się w ścięgnach, skórze, kościach i w

tkance łącznej

występującej między komórkami).

Czasteczki tej grupy białek są długie i nitkowate, mają skłonność do

układania się obok siebie i tworzenia włókien.

Białka globularne

Białka globuralne są pofałdowane, dzięki czemu tworzą zwarte jednostki,
które często przybierają kształty kuliste. Przedstawicielami tej grupy białek
są:

albuminy

- albumina surowicy krwi, owoalbumina występująca w

białku jaja,

laktoalbumina)

globuliny

- globulina surowicy, fibrynogen krwi,globulina jaja

występująca
w białku jaja, laktoglobulina).

Białka globuralne pełnią cały szereg funkcji związanych z podtrzymaniem i
regulacją procesów życiowych; pełnienie tych funkcji wymaga ruchliwości
białek, a zatem ich rozpuszczalności. Z tych białek są zbudowane: wszystkie
enzymy, wiele hormonów (insulina, tereoglobulina, przeciwciała,
hemoglobina, fibrynogen).
Pod względem chemicznym białka są wielkocząsteczkowymi polimerami o
masie cząsteczkowej od 10000 do kilku milionów, np. cieżar cząsteczkowy
insuliny wynosi 12000, albuminy 44000, hemoglobiny 68000, globuliny
167000, a hemocjany 6700000.
Białka posiadają strukturę koloidalną

Oprócz wcześniej opisanego podziału białek, często za podstawę

klasyfikacji bierze się właściwości fizykochemiczne. Uwzględniając

właściwości fizykochemiczne białka dzielimy na:

białka proste albo proteiny

(poddane procesowi hydrolizy

rozpadają się wyłącznie na aminokwasy)

białka złożone albo proteidy

, których część białkowa jest

związana ze składnikiem niebiałkowym zwanym grupą

prostetyczną.

Białka proste – proteiny

Do białek prostych zaliczamy te, które hydrolizując dają jedynie aminokwasy.
Białka proste dzielimy:

protaminy

- posiadaja masę cząsteczkową (1000 - 80000) o przewadze

zasadowych aminokwasów. Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi
tworzą połączenia zwane nukleoproteidami.

albuminy

- białka zwierzęce i roślinne. W skład albumin wchodzą wszystkie

aminokwasy, dobrze rozpuszczają się w wodzie. Spotykamy je w białku jaja
kurzego, w osoczu krwi i mleku.

globuliny

- szeroko rozpowszechnione białko w świecie roślinnym i

zwierzęcym. Spotykane są w osoczu krwi, mleku i białku jaja kurzego.

histony

- występują w jądrze komórkowym. Bogate w histony są gruczoły

grasicy.

prolaminy

- białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki.

Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego

gluteliny

- podobne do prolamin

keratyny

- należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów

zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)

Białka złożone – proteidy

Są to białka, w których część białkowa związana jest ze składnikiem
prostetycznym. Białka złożone hydrolizują na aminokwasy, kwasy,
cukry, barwniki, witaminy, itp. Do białek złożonych zaliczamy:

nukleoproteidy

- są podstawową masą komórki i wchodzi w skład

protoplazmy.

chromoproteidy

- białka posiadające jako grupę prostetyczną

substancję barwną. Do tej grupy należy hemoglobina - substancja
barwna czerwonych ciałek krwi.

metaloproteidy

- białka zawierające w części niebiałkowej grupę

prostetyczną składającą się z metali, które jednak nie wchodzą w skład
substancji barwnej. Do tych białek należy ferrytyna, zawierająca około
20% żelaza, które następnie dostarcza dla syntezy hemoglobiny

fosfoproteidy

- zawieraja kwas fosforowy związany z białkiem w

postaci estru. Fosfoproteidami są: kazeina mleka, witelina żółtka jaj.

glikoproteidy

- białka zawierające w grupie prostetycznej cukrowce

lipoproteidy

- białka, które w grupie prostetycznej zawierają lipidy.

spotykane są w osoczu krwi, żółtku jaja kurzego.

Aminokwasy i ich reakcje chemiczne
W latach 1900-1910 niemiecki chemik Emil Fischer udowodnił, że białka
zbudowane są z aminokwasów, które powiązane są w długie łańcuchy
zwane łańcuchami polipeptydowymi.
Gdy łączą się dwa aminokwasy, otrzymamy dwupeptyd, gdy trzy -
trójpeptyd, gdy więcej - wielopeptyd. Peptydy zawierające do 10 reszt
aminokwasów nazywamy oligopeptydami, gdy zawierają więcej reszt -
polipeptydami.
Peptyd powstaje przez połączenie grupy karboksylowej (-COOH)
jednego aminokwasu z grupą aminową (-NH

) drugiego aminokwasu z

wydzieleniem czasteczki wody.
Przykład - powstawanie dwupeptydu alanino-alanina z alaniny

Charakterystycznym wiązaniem, które powstaje przy połączeniu się dwóch
i więcej ze sobą aminokwasów jest tzw. wiązanie peptydowe (-NH-CO-),
zaznaczone na cząsteczce alanino-alaninie ramką.
Po utworzeniu wiązania peptydowego między dwiema cząsteczkami
aminokwasów powstaje wolna grupa aminowa (-NH

) oraz karboksylowa (-

COOH). Obie zatem mogą tworzyć dalsze wiązanie peptydowe z innymi
aminokwasami.
Dłuższy łańcuch powstaje z połączenia kilku aminokwasów, czyli tzw.
wielopeptyd, który można przedstawić następująco

Skrót

Nazwa zwyczajowa

Wzór strukturalny

Kwasy monoaminomonokarboksylowe

Gly

glicyna

Ala

alanina

Ser

seryna

Thr

treonina

Met

metionina

Skrót

Nazwa zwyczajowa

Wzór strukturalny

Kwasy monoaminomonokarboksylowe

Val

walina

Ile

izoleucyna

Leu

leucyna

Phe

fenyloalanina

Tyr

tyrozyna

Cys

cysteina

Aminokwasy zawierające pierścienie heterocykliczne

Pro

prolina

His

histydyna

Trp

tryptofan

Aminokwasy i ich reakcje chemiczne

Z tablicy wynika, że wszystkie aminokwasy są kwasami

(alfa)-aminokarboksylowymi; w dwóch przypadkach (proliny i
hydroksyproliny) grupa aminowa wchodzi w skład pierścienia
pirolidynowego.
Ta wspólna cecha wyznacza zbiór wspólnych właściwości chemicznych
aminokwasów. Jedną z tych właściwości jest zdolność do łączenia się w
długie łańcuchy poliamidowe, z których składa się białko.
Stwierdzono, że chociaż aminokwasy przedstawia się jako związki o wzorze
H

NCHRCOOH zawierające w cząsteczce grupę aminową i grupę

karboksylową, to niektóre ich właściwości zarówno fizyczne jak i
chemiczne, nie są zgodne z taką strukturą.
Aminokwasy, w przeciwieństwie do amin i kwasów karboksylowych, są
nielotnymi krystalicznymi ciałami stałymi, które topią się i ulegają
rozkładowi w dość wysokiej temperaturze.
Aminokwasy są nierozpuszczalne w niepolarnych rozpuszczalnikach, takich
jak eter naftowy, benzen czy eter dietylowy. W wodzie rozpuszczaja się
dobrze.
Wodne roztwory aminokwasów zachowują się podobnie jak roztwory
substancji o dużym momencie dipolowym

Wszystkie te właściwości aminokwasy zawdzięczają istnieniu jonu
obojnaczego.

Właściwości fizyczne - temperatura topnienia, duży moment dipolowy - są
właśnie takie , jakich można oczekiwać w przypadku soli tego typu.
Pod wpływem pola elektrycznego cząsteczki takie nie wędrują do elektrod,
czyli zachowują się obojętnie.
Wartość pH, przy której aminokwasy w polu elektrycznym do żadnej z
elektrod nie wędrują nazywa się punktem izoelektrycznym albo izojonowym.

Przy dodawaniu jonów wodorowych (kwasu) grupa ujemna przyjmuje protony
(jony wodorowe) i ulega rozładowaniu. Cząsteczka zatem przyjmuje ładunek
dodatni który zlokalizowany jest przy grupie -NH

. W tej sytuacji odczyn

roztworu zmienia się na kwaśny i aminokwas wędruje w polu elektrycznym do
katody, podobnie jak czynią to kationy.

Przy dodawaniu jonów wodorotlenowych OH

(z zasady) do roztworu

aminokwasu znajdującego się w punkcie izoelektrycznym, ulega dysocjacji

proton (jon H

) znajdujący się przy azocie grupy NH

, który z jonem OH

tworzy cząsteczki wody. Cząsteczka aminokwasu w takiej sytuacji przyjmuje
ładunek ujemny i w polu elektrycznym zachowuje się jak anion.
Można przyjąć, że aminokwas w punkcie izoelektrycznym zachowuje się
podobnie jak związek amfoteryczny, ponieważ reaguje zarówno z kwasami
jak i zasadami.

W aminokwasach podobnie jak i w cukrach występuje zjawisko izomerii

optycznej i strukturalnej. Przez analogię do cukrów należy spodziewać

się wśród aminokwasów odmian L i D oraz (+) i (-).

Jest to spowodowane obecnością w cząsteczkach aminokwasów centr

chiralnych (z wyjątkiem glicyny). Każdy aminokwas z wyjątkiem glicyny

może istnieć w tego rodzaju odmianach izomerycznych, różniących się

rozmieszczeniem w przestrzeni czterech podstawników związanych z

atomem węgla (alfa).

Najbardziej zadziwiającym faktem jest to, że tylko jeden z

enencjomerów każdego aminokwasu występuje w białkach roślinnych i

zwierzęcych i że konfiguracja tego enancjomeru jest taka sama dla

wszystkich aminokwasów. Tym enencjomerem jest zawsze odmiana L.

Zatem białka po hydrolizie dają zawsze (alfa)-aminokwasy odmiany L.

Zjawisko to jest tym ciekawsze, że nie udało się dotychczas wyjaśnić,

dlaczego organizmy żywe budują wyłącznie cząsteczki (alfa),L-

aminokwasów.

Struktura białek

Strukturę białek najczęściej rozpatruje się w czterech aspektach, tj.

struktury pierwszorzędowej

- określa, w jaki sposób atomy w

cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli
jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność
aminokwasów w łańcuchu białkowym.

struktury drugorzędowej

- określa, w jaki sposób utworzone łańcuchy są

ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo
kule) tworzą one za pomocą wiązań wodorowych, łączących różne łańcuchy
lub różne części tego samego łańcucha

struktura trzeciorzędowa

- określa najbardziej korzystne uporządkowanie

przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia
energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej
lub większej liczby makrocząsteczek.

struktura czwartorzędowa

- określa sposób przestrzennego powiązania

kilku cząsteczek w jedną złożoną strukturę białka.

Struktura pierwszorzędowa

Białka są produktami kondensacji wielu aminokwasów.
Z dotychczasowych doświadczeń wynika, że aminokwasy nie są
połączone między sobą w sposób przypadkowy, lecz kolejność
ich jest specyficzna i charakterystyczna dla określonego białka.
Ta uprządkowana kolejność nazywana jest sekwencją
aminokwasów w białku. Sekwencja aminokwasów może na
przykład wyglądać następująco:

N Tyr-Tre-Wal-Asp-Leu-Gli-Gli-Cys-His COOH

Białka zbudowane są z łańcuchów peptydowych w którym do co
trzeciego atomu jest przyłączony łańcuch boczny (R

, R

,...).

Struktura łańcucha bocznego zależy od reszty określonego
amionokwasu, np. w przypadku glicyny jest to atom - H, alaniny
- grupa (-CH

), waliny - grupa (-CH(CH

)

), itd

Niektóre z tych bocznych łańcuchów zawierają grupy zasadowe, np. grupę
-NH

i grupy kwasowe -COOH.

Ze względu na obecność tych kwasowych i zasadowych łańcuchów
bocznych wzdłuż łańcucha peptydowego rozmieszczone są grupy
naładowane dodatnio lub ujemnie.
I właśnie ta charakterystyczna dla określonego białka sekwencja łańcuchów
bocznych, nadaje mu charakterystyczne właściwości.
Łańcuchy boczne wywierają wpływ na właściwości białek nie tylko dzięki
swej kwasowości lub zasadowości, ale również poprzez inne właściwości
chemiczne, a nawet poprzez wielkość i kształt. Na przykład obecność grupy
wodorotlenowej (-OH) i grupy tiolowej (-SH) przyczynia się do reakcji
tworzenia estrów.

Niektóre cząsteczki białek zawierają fragmenty niepeptydowe
(nazywane grupą prostetyczną). Grupa prostetyczna jest ściśle
powiązana ze specyficzną biologiczną funkcją białka.
Na przykład grupą prostetyczną hemoglobiny jest hem

Jak wynika ze wzoru, hem zawiera atom żelaza
związany z układem pirolowym, znanym jako
porfina.

To właśnie utworzenie odwracalnego kompleksu
tlen-hem umożliwia hemoglobinie przenoszenie
tlenu z płuc do tkanek.
Tlenek węgla tworzy podobny, ale bardziej trwały
kompleks, dzięki czemu wiąże on hemoglobinę
uniemożliwiając transport tlenu, co powoduje
śmierć.
Hem jest połączony z peptydowym fragmentem
białka (globiną) w wyniku chelatowania atomu
żelaza przez histydynowe atomy azotu białka, a
także za pomocą wiązań wodorowych oraz sił van
der Waalsa działających pomiędzy
hydrofobowymi fragmentami dwóch cząsteczek.

Struktura drugorzędowa

Termin "struktura drugorzędowa" określa wzajemne, przestrzenne ułożenie
aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji. Badania
prowadzone metodami rentgenowskimi udowodniły, że nie wszystkie
możliwe struktury łańcucha białkowego są jednakowo cenne pod względem
trwałości.
Najtrwalsze muszą zawierać maksymalną liczbę wiązań wodorowych
między grupami karbonylowymi -C=O i grupami -N-H występującymi w
wiązaniu peptydowym. Wiązania wodorowe będą silnie stabilizować
strukturę, jednakże aby mogły powstać, odpowiednie grupy muszą znaleźć
się w odległości oddziaływań wodorowych.
W przypadku białek z grupy skleroproteidów trwała struktura osiągana jest
dzięki oddziaływaniom wodorowym między dwoma łańcuchami białkowymi
biegnącymi równolegle do siebie. Tworzą one wtedy tzw. strukturę
"pofałdowanej kartki (harmonijki)". Taka struktura nazywana jest również
strukturą beta.

To pofałdowanie powstaje w wyniku ściągnięcia łańcuchów
peptydowych, przez co zmienia się geometria wiązania
peptydowego aminokwasu z płaskiej na pofałdowaną.
Uzyskujemy wtedy bardziej korzystną strukturę do
rozmieszczenia małych lub średnich łańcuchów bocznych.
Na rysunku przedstawiono płaskie wiązanie peptydowe w
kolorze czarnym, natomiast kolorem różowym efekt ściągnięcia
łańcuchów peptydowych w strukturze beta.

Zmiana geometrii wiązania peptydowego podczas tworzenia

struktury beta

Na rysunku przedstawiono pełny obraz struktury
harmonijkowej (beta). W tej strukturze każdy łańcuch jest
połączony z innymi łańcuchami wiązaniem wodorowym (=O --
H-). Na rysunku wiązanie wodorowe zaznaczone jest kolorem
różowym.

Struktura
harmonijkowa
(struktura beta).
Ściągnięte łańcuchy
stwarzają miejsce dla
małych łańcuchów
bocznych; sąsiednie
łańcuchy są rozwinięte
w przeciwnych
kierunkach

Struktura pofałdowana jest korzystna dla białek w których
łańcuchy boczne są małe.
Gdy łańcuchy boczne są bardzo duże, wówczas najlepsze
rozmieszczenie zapewnia struktura innego rodzaju, w której
każdy łańcuch jest zwinięty i tworzy heliks (struktura alfa).

Łańcuch peptydowy jest tu spiralnie owinięty

wokół hipotetycznego walca z taką gęstością

zwojów, aby grupy -C=O i -N-H zwojów

sąsiadujących ze sobą znalazły się w

odległości odpowiedniej do utworzenia

wiązań wodorowych. Z tego wynika, że różne

fragmenty tego samego łańcucha są

połączone wiązaniami wodorowymi, które

pomagają utrzymać strukturę heliksu.

Struktura alfa

Struktura heliksu (struktura alfa).

W prawoskrętnym heliksie na każdy skręt przypada 3,6
reszt; wiązania wodorowe znajdują się wewnątrz
łańcucha

Posługując się modelami można wykazać, że właśnie
taki heliks stwarza wystarczającą ilość miejsca dla
łańcuchów bocznych i pozwala utworzyć się wszystkim
możliwym wiązaniom wodorowym. Wyjaśnia to
powtarzającą sie odległość 0,15 nm, która jest
odległością pomiędzy resztami aminokwasowymi,
zmierzoną wzdłuż osi heliksu.
Każdy heliks może być sam skręcony w superheliks.
Dowiedziono, że struktura heliksu odgrywa kluczową
rolę w konstrukcji białek spotykanych w przyrodzie. Ale
tym zajmuje się struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa określa sposób w jaki układają się i fałdują w

przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej.

Zwoje i fałdy jakie tutaj się obserwuje są utrzymywane różnego typu

wiązaniami. Tymi wiazaniami są: wiązania wodorowe - które mogą

powstawać między resztami aminokwasów zawierających grupy

funkcyjne, nie związane wiązaniami peptydowymi (seryna, arginina,

treonina, kwas glutaminowy), mostki siarczkowe - powstające między

resztkami cysteiny, które łączą różne punkty spirali, zaginając ją w

odpowiedni sposób, prolina (aminokwas z grupą aminową

umieszczoną w pierścieniu) - która może w różny sposób oddziaływać

na strukturę drugorzędową.

Struktura czwartorzędowa

Struktura czwartorzędowa określa występowanie niektórych
białek w postaci agregatów kilku podobnych lub nawet
identycznych podjednostek o charakterze białkowym.
Przykładem jest hemoglobina, gdzie cztery pofałdowane
łańcuchy hemoglobiny są do siebie dopasowane i tworzą w
przybliżeniu kulistą cząsteczkę (o wymiarach 6,4x5,5x5,0).

Cząsteczka
hemoglobiny

Cztery płaskie grupy hemowe, każda

zawierająca atom żelaza, który może

wiązać cząsteczkę tlenu, mieszczą się w

oddzielnych "kieszeniach" tej kuli.

Budowę podjednostkową ma również wiele

białek enzymatycznych.

Denaturacja białka

Denaturacja białka polega ogólnie na takiej zmianie jego budowy

przestrzennej, która powoduje zanik aktywności biologicznej (tj. np.

aktywności enzymu białkowego). Czynniki wywołujące denaturację, powodują

na ogół rozerwanie w pierwszym rzędzie słabych oddziaływań, utrzymujacych

struktury wyższych rzędów (np. rozerwanie mostków dwusiarczkowych,

zniesienie oddziaływań wodorowych, itp.)

Wiele różnych substancji działa na białka denaturująco. Wśród nich są kwasy,

zasady, alkohol, stężone roztwory mocznika. Czynnikiem denaturującym jest

również temperatura. W wiekszości wypadków denaturacja białek jest

procesem nieodwracalnym.

Document Outline