Seminarium 5              

Metabolizm białek i 

aminokwasów

Biochemia z biofizyką

Prof. Jacek Jawień

 

 

OBRÓT BIAŁEK CHARAKTERYZUJE 

WSZYSTKIE FORMY ŻYCIA

• Obrót białek – nieprzerwany proces 

degradacji i resyntezy wszystkich białek 
komórkowych, jest kluczowym procesem 
fizjologicznym we wszystkich formach życia

• Każdego dnia człowiek wymienia powyżej 1-

2% całkowitego białka swojego organizmu 
(głównie białka mięśni)

• Z uwolnionych aminokwasów 75-80% jest 

ponownie wykorzystywana do biosyntezy 
nowych białek. Azot pozostałych 20-25% 
tworzy 

mocznik

 

 

Aminokwasy będące w nadmiarze są 

degradowane, a nie magazynowane

• Do utrzymania zdrowia osoba dorosła 

potrzebuje 30-60 g białka dziennie

• Nadmiar aminokwasów nie jest 

magazynowany

• Te aminokwasy, które bezpośrednio nie 

zostały włączone do nowego białka, są 
szybko degradowane

 

 

Zwierzęta przekształcają azot 

grupy α-aminowej w różne 

produkty końcowe

• Zwierzęta wydalają azot z aminokwasów 

jako jeden z 3 produktów końcowych: 
amoniak, kwas moczowy lub mocznik

• Ludzie należą do organizmów 

ureotelicznych i wydalają dobrze 
rozpuszczalny w wodzie związek – 

mocznik

• Duże stężenie mocznika we krwi osób z 

chorobami nerek jest konsekwencją 
upośledzonej funkcji wydalniczej nerek

 

 

ROZKŁAD AMINOKWASÓW

• Aminokwasy są rozkładane przez 

odłączenie 

grupy α-aminowej

 i przekształcenie 

pozostałego szkieletu węglowego w jeden 
lub więcej metabolitów pośrednich

• Aminokwasy, których szkielety węglowe 

służą do syntezy glukozy, nazywamy 

glikogennymi

;   te, które są przekształcane 

w ciała ketonowe, noszą nazwę 

ketogennych

 

 

TRANSAMINACJA

• Grupa α-aminowa aminokwasów jest 

usuwana w procesie transaminacji

• Akceptorem tej grupy jest α-ketokwas 

(najczęściej α-ketoglutaran), co prowadzi do 
wytworzenia 

glutaminianu

 i odpowiedniego 

α-ketokwasu

• Koenzymem wszystkich aminotransferaz 

jest fosforan pirydoksalu, pochodna 
witaminy B

6

 

 

OKSYDACYJNA DEAMINACJA 

GLUTAMINIANU

• Glutaminian powstający w reakcji 

transaminacji ulega oksydacyjnej 
deaminacji przez 

dehydrogenazę 

glutaminianową

 z utworzeniem amoniaku

• Enzym ten może działać zarówno z NAD

+

 

jak i NADP

+

 

 

MOCZNIK

   dwuamid kwasu węglowego

 

 

1 – cytrulina
2 – argininobursztynian
3 – arginina
4 – ornityna
5 – karbamylofosforan
6 – kwas asparaginowy
7 – kwas fumarowy
8 – woda
9 - mocznik

CYKL MOCZNIKOWY

 

 

CYKL MOCZNIKOWY

• W cyklu mocznikowym amoniak łączy się 

najpierw z CO

2

 (przy użyciu 2 cząsteczek 

ATP – jednej jako donora grupy 
fosforanowej, a drugiej jako źródła energii) 
i powstaje 

karbamylofosforan

 

(karbamoilofosforan)

 

 

• Karbamoilofosforan wiąze się następnie z 

ornityną, tworząc 

cytrulinę

• Cytrulina kondensuje z 

asparaginianem

 (źródłem 

drugiego atomu azotu w moczniku) i tworzy się 

argininobursztynian

• Związek ten rozszczepia się na 

argininę

 i fumaran

• Po hydrolizie argininy powstaje 

mocznik

 i zostaje 

zregenerowana ornityna

• Pierwsze dwie reakcje cyklu zachodzą w 

mitochondriach komórek wątroby, pozostałe trzy 
w cytozolu

CYKL MOCZNIKOWY

 

 

• Hiperamonemia polega na wzroście 

poziomu amoniaku we krwi, czego 
przyczyną jest 

defekt enzymu cyklu 

mocznikowego

• Nadmiar amoniaku zwiększa syntezę 

glutaminianu i glutaminy, które mają 
szkodliwy wpływ na czynność mózgu